LPXTGaseは、連鎖球菌およびブドウ球菌由来のエンドペプチダーゼ酵素であり、ソルターゼと同様に表面タンパク質のカルボキシ末端LPXTGアンカーモチーフを切断する能力を有する。しかし、LPXTGaseはソルターゼとはいくつかの点で大きく異なる。a) グリコシル化されていること、b) 非従来型アミノ酸を含んでいること、c) D-アミノ酸を含んでいることである。後者の2つの特徴は、リボソームがLPXTGaseの合成に関与していないことを示唆している。データは、細胞壁構築を担う酵素がLPXTGaseも構築することを示唆している。[ 1 ] [ 2 ] [ 3 ]
この酵素は、この種の酵素としては初めて報告されたもので、連鎖球菌およびブドウ球菌の溶解物から、LPXTG配列に対する高い切断活性（ソルターゼの200倍の活性）により発見されました。この酵素に関する論文は3件しかなく、すべて同じ情報源から得られたものですが、いずれも質の高い査読付き学術誌に掲載されています。この制限の理由の一つは、 LPXTGaseをコードする遺伝子が1つも存在しないため（「1遺伝子1酵素」理論に当てはまらない）、その操作は純粋に生化学的であることです。そのため、他の情報源からの再現性は、時間のかかる制限的なプロセスとなります。
参考文献
- ^ Lee, SG; Pancholi, V; Fischetti, VA (2001年12月). 「グラム陽性細菌の細胞表面タンパク質のLPXTG配列モチーフを切断するユニークなグリコシル化アンカーエンドペプチダーゼの特性解析」 . Journal of Biological Chemistry . 277 (49): 46912–22 . doi : 10.1074/jbc.M208660200 . PMID 12370182 .
- ^ Lee, SG; Fischetti, VA (2003年11月). 「Streptococcus pyogenes由来のエンドペプチダーゼにおけるD-アラニンの存在」 . Journal of Biological Chemistry . 278 (47): 46649–53 . doi : 10.1074/jbc.M307378200 . PMID 13129927 .
- ^ Lee, SG; Fischetti, VA (2006年1月). 「Staphylococcus aureus由来LPXTGaseの精製と特性解析：ペプチドグリカン中のアミノ酸組成と一致する」 . Journal of Bacteriology . 188 (2): 389–98 . doi : 10.1128/JB.188.2.389-398.2006 . PMC 1347305. PMID 16385028 .