タンパク質構成アミノ酸
タンパク質構成アミノ酸は、すべてのアミノ酸のごく一部である。

タンパク質構成アミノ酸は、 RNAからの翻訳中にタンパク質に生合成的に組み込まれるアミノ酸です。「タンパク質構成」という言葉は「タンパク質を作る」という意味です。既知の生物種全体を通して、遺伝的にコードされている（タンパク質構成）アミノ酸は22種類あり、そのうち20種類は標準的な遺伝コードに含まれており、さらに2種類（セレノシステインとピロリシン）は特殊な翻訳機構によって組み込まれることがあります。[ 1 ]

対照的に、非タンパク質構成アミノ酸は、タンパク質に組み込まれないアミノ酸（GABA、L -DOPA、トリヨードチロニンなど）、遺伝的にコードされているアミノ酸の代わりに誤って組み込まれるアミノ酸、標準的な細胞機構によって直接かつ単独で生成されないアミノ酸（ヒドロキシプロリンなど）のいずれかです。後者は、タンパク質の翻訳後修飾によって生じることが多いです。一部の非タンパク質構成アミノ酸は、非リボソームペプチド合成酵素によって合成される非リボソームペプチドに組み込まれます。

真核生物と原核生物はともに、 SECISエレメントと呼ばれるヌクレオチド配列を介してセレノシステインをタンパク質に組み込むことができ、この配列は細胞に近くのUGAコドンをセレノシステインとして翻訳するよう指示する（UGAは通常終止コドンである）。一部のメタン生成原核生物では、UAGコドン（通常は終止コドン）がピロリシンにも翻訳される。[ 2 ]

真核生物には、タンパク質を構成するアミノ酸は、標準遺伝暗号の20種類とセレノシステインを加えた21種類しかありません。ヒトは、これらのうち12種類を互いに、あるいは中間代謝の分子から合成することができます。残りの9種類は（通常はタンパク質誘導体として）摂取する必要があるため、必須アミノ酸と呼ばれます。必須アミノ酸は、ヒスチジン、イソロイシン、ロイシン、リジン、メチオニン、フェニルアラニン、スレオニン、トリプトファン、バリン（H、I、L、K、M、F、T、W、V）です。[ 3 ]

タンパク質構成アミノ酸は、リボザイムの自動アミノアシル化システムによって認識されるアミノ酸群と関連していることが分かっている。 [ 4 ]したがって、非タンパク質構成アミノ酸は、ヌクレオチドを基盤とする生命体の偶発的な進化的成功によって排除されたと考えられる。特定の非タンパク質構成アミノ酸が一般的にタンパク質に組み込まれない理由については、他にも様々な理由が提示されている。例えば、オルニチンとホモセリンはペプチド骨格に対して環化し、比較的短い半減期でタンパク質を断片化する。一方、アルギニン類似体のカナバニンのように、誤ってタンパク質に組み込まれる可能性があるため毒性を持つアミノ酸もある。

原始スープから特定のタンパク質構成アミノ酸が進化的に選択されたのは、非タンパク質構成アミノ酸に比べてポリペプチド鎖への組み込みが容易であったためだと示唆されている。[ 5 ]

構造

以下は、真核生物の遺伝暗号によってタンパク質合成のために直接コードされている21種類のアミノ酸の構造と略語です。以下に示す構造は標準的な化学構造であり、水溶液中に存在する 典型的な両性イオン構造ではありません。

側鎖の機能性により分類された、3文字および1文字コードを持つ21個のタンパク質構成アミノ酸の構造

IUPAC / IUBMB は現在、次の 2 つのアミノ酸に対しても標準略語を推奨しています。

化学的性質

以下は、標準的なアミノ酸の側鎖の1文字記号、3文字記号、および化学的性質を示す表です。記載されている質量は、天然存在比における元素同位体の加重平均に基づいています。ペプチド結合を形成すると、水分子が1つ脱離します。したがって、タンパク質の質量は、タンパク質を構成するアミノ酸の質量からペプチド結合1つあたりの18.01524 Daを引いた値に等しくなります。

一般的な化学的性質

アミノ酸 短い 略称。平均質量（Da） pIpK 1 (α-COO − ) pK 2 (α-NH 3 + )
アラニンあ アラ 89.09404 6.01 2.35 9.87
システインC システイン 121.15404 5.05 1.92 10.70
アスパラギン酸D アスプ 133.10384 2.85 1.99 9.90
グルタミン酸E グル 147.13074 3.15 2.10 9.47
フェニルアラニンF フェ 165.19184 5.49 2.20 9.31
グリシンG グリ 75.06714 6.06 2.35 9.78
ヒスチジンH 彼の 155.15634 7.60 1.80 9.33
イソロイシン私 イル 131.17464 6.05 2.32 9.76
リジンK リス 146.18934 9.60 2.16 9.06
ロイシンL ルー 131.17464 6.01 2.33 9.74
メチオニンM メット 149.20784 5.74 2.13 9.28
アスパラギン北 アズン 132.11904 5.41 2.14 8.72
ピロリシンお ピル 255.31 ? ? ?
プロリンP プロ 115.13194 6時30分 1.95 10.64
グルタミン質問 グリン 146.14594 5.65 2.17 9.13
アルギニンR アーグ 174.20274 10.76 1.82 8.99
セリンS サー 105.09344 5.68 2.19 9.21
トレオニンT Thr 119.12034 5.60 2.09 9.10
セレノシステインあなた 秒 168.053 5.47 1.91 10
バリンV ヴァル 117.14784 6.00 2.39 9.74
トリプトファンW トリップ 204.22844 5.89 2.46 9.41
チロシンはい ティル 181.19124 5.64 2.20 9.21

側鎖特性

アミノ酸 短い 略称。側鎖 疎水性pKa §ポーラーpH小さい 小さい 芳香族または脂肪族ファンデルワールス体積（Å 3）
アラニンあ アラ -CH 3はい- いいえ- はいはい脂肪族 67
システインC システイン -CH 2 SHはい8.55 はい酸性 はいはい- 86
アスパラギン酸D アスプ -CH 2 COOH いいえ3.67 はい酸性 はいいいえ- 91
グルタミン酸E グル -CH 2 CH 2 COOH いいえ4.25 はい酸性 いいえいいえ- 109
フェニルアラニンF フェ -CH 2 C 6 H 5はい- いいえ- いいえいいえ芳香性 135
グリシンG グリ -H はい- いいえ- はいはい- 48
ヒスチジンH 彼の -CH 2 - C 3 H 3 N 2いいえ6.54 はい弱い基礎 いいえいいえ芳香性 118
イソロイシン私 イル -CH(CH 3 )CH 2 CH 3はい- いいえ- いいえいいえ脂肪族 124
リジンK リス -(CH 2 ) 4 NH 2いいえ10時40分 はい基本的な いいえいいえ- 135
ロイシンL ルー -CH 2 CH(CH 3 ) 2はい- いいえ- いいえいいえ脂肪族 124
メチオニンM メット -CH 2 CH 2 S CH 3はい- いいえ- いいえいいえ脂肪族 124
アスパラギン北 アズン -CH 2 CONH 2いいえ- はい- はいいいえ- 96
ピロリシンお ピル -(CH 2 ) 4 NHCO C 4 H 5 N CH 3いいえNDはい弱い基礎 いいえいいえ- ?
プロリンP プロ -CH 2 CH 2 CH 2 - はい- いいえ- はいいいえ- 90
グルタミン質問 グリン -CH 2 CH 2 CONH 2いいえ- はい- いいえいいえ- 114
アルギニンR アーグ -(CH 2 ) 3 NH-C(NH)NH 2いいえ12.3 はい強い塩基性 いいえいいえ- 148
セリンS サー -CH 2 OH いいえ- はい- はいはい- 73
トレオニンT Thr -CH(OH)CH 3いいえ- はい- はいいいえ- 93
セレノシステインあなた 秒 -CH 2 SeHいいえ5.43 いいえ酸性 はいはい- ?
バリンV ヴァル -CH(CH 3 ) 2はい- いいえ- はいいいえ脂肪族 105
トリプトファンW トリップ -CH 2 C 8 H 6 Nはい- いいえ- いいえいいえ芳香性 163
チロシンはい ティル -CH 2 -C 6 H 4 OH いいえ9.84 はい弱酸性 いいえいいえ芳香性 141

§: イオン化可能な残基のみが意味のあるpKaを持つ。Asp、Cys、Glu、His、Lys、Tyrの値は、アラニンペンタペプチドの中央に位置するアミノ酸残基を用いて決定された。[ 6 ] Argの値はPace et al. (2009)による。[ 7 ] Secの値はByun & Kang (2011)による。[ 8 ]

注：小さなペプチド中のアミノ酸残基のpKa値は、タンパク質中に存在する場合、通常わずかに異なります。このような状況におけるアミノ酸残基のpKa値の変化を計算するために、 タンパク質のpKa計算が使用されることがあります。

遺伝子発現と生化学

アミノ酸 短い 略称。コドン（複数） 発生 ヒトにとって 必須‡
古細菌タンパク質（％）細菌タンパク質（％）＆真核生物タンパク質（％）＆ヒトタンパク質（％）＆
アラニンあ アラ GCU、GCC、GCA、GCG 8.2 10.06 7.63 7.01 いいえ
システインC システイン UGU、UGC 0.98 0.94 1.76 2.3 条件付き
アスパラギン酸D アスプ GAU、GAC 6.21 5.59 5.4 4.73 いいえ
グルタミン酸E グル GAA、GAG 7.69 6.15 6.42 7.09 条件付き
フェニルアラニンF フェ ううう、ううう 3.86 3.89 3.87 3.65 はい
グリシンG グリ GGU、GGC、GGA、GGG 7.58 7.76 6.33 6.58 条件付き
ヒスチジンH 彼の CAU、CAC 1.77 2.06 2.44 2.63 はい
イソロイシン私 イル AUU、AUC、AUA 7.03 5.89 5.1 4.33 はい
リジンK リス AAA、AAG 5.27 4.68 5.64 5.72 はい
ロイシンL ルー UUA、UUG、CUU、CUC、CUA、CUG 9.31 10.09 9.29 9.97 はい
メチオニンM メット 8月 2.35 2.38 2.25 2.13 はい
アスパラギン北 アズン AAU、AAC 3.68 3.58 4.28 3.58 いいえ
ピロリシンお ピル UAG *0 0 0 0 いいえ
プロリンP プロ CCU、CCC、CCA、CCG 4.26 4.61 5.41 6.31 いいえ
グルタミン質問 グリン CAA、CAG 2.38 3.58 4.21 4.77 いいえ
アルギニンR アーグ CGU、CGC、CGA、CGG、AGA、AGG 5.51 5.88 5.71 5.64 条件付き
セリンS サー UCU、UCC、UCA、UCG、AGU、AGC 6.17 5.85 8.34 8.33 いいえ
トレオニンT Thr ACU、ACC、ACA、ACG 5.44 5.52 5.56 5.36 はい
セレノシステインあなた 秒 ウガ**0 0 0 >0 いいえ
バリンV ヴァル グゥ、グク、グア、ググ 7.8 7.27 6.2 5.96 はい
トリプトファンW トリップ アグ 1.03 1.27 1.24 1.22 はい
チロシンはい ティル UAU、UAC 3.35 2.94 2.87 2.66 条件付き
終止コドン†- 学期 UAA、UAG、UGA ††? ? ? 該当なし該当なし

* UAG は通常アンバー色の終止コドンですが、pylTSBCD 遺伝子クラスターによってコードされている生物学的機構を持つ生物では、アミノ酸のピロリシンが組み込まれます。[ 9 ] ** UGA は通常オパール色 (またはアンバー色) の終止コドンですが、SECIS 要素が存在する場合はセレノシステインをコードします。 †終止コドンはアミノ酸ではありませんが、完全性のために含められています。 †† UAG と UGA は常に終止コドンとして機能するわけではありません (上記を参照)。 ‡必須アミノ酸はヒトの体内で合成できないため、食事から摂取する必要があります。条件付き必須アミノ酸は通常、食事から必要とされませんが、十分な量を合成しない特定の集団には外因的に供給する必要があります。 &アミノ酸の出現は、それぞれ135の古細菌、3775の細菌、614の真核生物プロテオーム、およびヒトプロテオーム（21,006のタンパク質）に基づいています。[ 10 ]

質量分析

ペプチドやタンパク質の質量分析では、残基の質量を知ることが有用です。ペプチドまたはタンパク質の質量は、残基の質量と水の質量の合計です（モノアイソトピック質量= 18.01056 Da、平均質量 = 18.0153 Da）。残基の質量は、表に示された化学式と原子量から計算されます。[ 11 ]質量分析では、イオンには1つ以上の陽子が含まれることもあります（モノアイソトピック質量= 1.00728 Da、平均質量* = 1.0074 Da）。*陽子は平均質量を持つことができないため、重陽子が有効な同位体であると誤解されがちですが、これらは異なる種であるはずです（水素（化学）を参照）。

アミノ酸 短い 略称。式 月曜日ミサ§ (土) 平均質量（Da）
アラニンあ アラ C 3 H 5 NO 71.03711 71.0779
システインC システイン C 3 H 5 NOS 103.00919 103.1429
アスパラギン酸D アスプ C 4 H 5 NO 3115.02694 115.0874
グルタミン酸E グル C 5 H 7 NO 3129.04259 129.1140
フェニルアラニンF フェ C 9 H 9 NO 147.06841 147.1739
グリシンG グリ C 2 H 3 NO 57.02146 57.0513
ヒスチジンH 彼の C 6 H 7 N 3 O 137.05891 137.1393
イソロイシン私 イル C 6 H 11 NO 113.08406 113.1576
リジンK リス C 6 H 12 N 2 O 128.09496 128.1723
ロイシンL ルー C 6 H 11 NO 113.08406 113.1576
メチオニンM メット C 5 H 9 NOS 131.04049 131.1961
アスパラギン北 アズン C 4 H 6 N 2 O 2114.04293 114.1026
ピロリシンお ピル C 12 H 19 N 3 O 2237.14773 237.2982
プロリンP プロ C 5 H 7 NO 97.05276 97.1152
グルタミン質問 グリン C 5 H 8 N 2 O 2128.05858 128.1292
アルギニンR アーグ C 6 H 12 N 4 O 156.10111 156.1857
セリンS サー C 3 H 5 NO 287.03203 87.0773
トレオニンT Thr C 4 H 7 NO 2101.04768 101.1039
セレノシステインあなた 秒 C 3 H 5ノーズ 150.95364 150.0489
バリンV ヴァル C 5 H 9 NO 99.06841 99.1311
トリプトファンW トリップ C 11 H 10 N 2 O 186.07931 186.2099
チロシンはい ティル C 9 H 9 NO 2163.06333 163.1733

§モノアイソトピック質量

細胞内の化学量論と代謝コスト

下の表は、大腸菌細胞中のアミノ酸の存在量と、アミノ酸の合成に必要な代謝コスト（ATP）を示しています。負の数値は、代謝プロセスがエネルギー効率に優れ、細胞の正味ATPを消費しないことを示しています。[ 12 ]アミノ酸の存在量には、遊離型アミノ酸と重合型アミノ酸（タンパク質）が含まれます。

アミノ酸 短い 略称。存在量（大腸菌細胞 あたりの分子数（×10 8） ）合成におけるATPコスト
好気性条件 嫌気性条件
アラニンあ アラ 2.9 −1 1
システインC システイン 0.52 11 15
アスパラギン酸D アスプ 1.4 0 2
グルタミン酸E グル 1.5 −7 −1
フェニルアラニンF フェ 1.1 −6 2
グリシンG グリ 3.5 −2 2
ヒスチジンH 彼の 0.54 1 7
イソロイシン私 イル 1.7 7 11
リジンK リス 2.0 5 9
ロイシンL ルー 2.6 −9 1
メチオニンM メット 0.88 21 23
アスパラギン北 アズン 1.4 3 5
ピロリシンお ピル - - -
プロリンP プロ 1.3 −2 4
グルタミン質問 グリン 1.5 −6 0
アルギニンR アーグ 1.7 5 13
セリンS サー 1.2 −2 2
トレオニンT Thr 1.5 6 8
セレノシステインあなた 秒 - - -
バリンV ヴァル 2.4 −2 2
トリプトファンW トリップ 0.33 −7 7
チロシンはい ティル 0.79 −8 2

備考

アミノ酸 略称。備考
アラニンあ アラ 非常に豊富に存在し、用途も広いこの分子は、グリシンよりも硬いものの、タンパク質の立体配座にほとんど立体的制約を及ぼさない程度に小さい。この分子は比較的中立的な挙動を示し、タンパク質の外側の親水性領域と内側の疎水性領域の両方に存在することができる。
アスパラギンまたはアスパラギン酸B アシュクス いずれかのアミノ酸が位置を占める可能性がある場合のプレースホルダー
システインC システイン 硫黄原子は重金属イオンと容易に結合します。酸化条件下では、2つのシステインがジスルフィド結合してアミノ酸であるシスチンを形成します。シスチンがタンパク質（例えばインスリン）の一部である場合、三次構造が安定化され、タンパク質の変性に対する耐性が高まります。そのため、ジスルフィド結合は、消化酵素（例えばペプシンやキモトリプシン）や構造タンパク質（例えばケラチン）など、過酷な環境で機能しなければならないタンパク質によく見られます。ジスルフィドは、単独では安定した形状を保てないほど小さいペプチド（例えばインスリン）にも見られます。
アスパラギン酸D アスプ アスパラギン酸はグルタミン酸に似た性質を持ち、強い負電荷を持つ親水性の酸性基を有しています。通常、タンパク質の外側に位置し、水溶性となります。アスパラギン酸は正電荷を持つ分子やイオンと結合し、金属イオンを固定する酵素によく用いられます。タンパク質内部に位置する場合、アスパラギン酸とグルタミン酸は通常、アルギニンおよびリジンと対になって存在します。
グルタミン酸E グル グルタミン酸はアスパラギン酸と同様の働きをしますが、より長く、やや柔軟性のある側鎖を持っています。
フェニルアラニンF フェ ヒトにとって必須のフェニルアラニン、チロシン、トリプトファンは、側鎖に大きく強固な芳香族基を有しています。これらはアミノ酸の中で最も大きく、イソロイシン、ロイシン、バリンと同様に疎水性で、折り畳まれたタンパク質分子の内側に配向する傾向があります。フェニルアラニンはチロシンに変換されます。
グリシンG グリ グリシンはα炭素に2つの水素原子を持つため、光学活性ではありません。グリシンは最小のアミノ酸であり、容易に回転し、タンパク質鎖に柔軟性を与えます。例えばコラーゲンの三重らせん構造など、非常に狭い空間にも収まります。通常、過剰な柔軟性は望ましくないため、構造成分としてはアラニンほど一般的ではありません。
ヒスチジンH 彼の ヒスチジンはヒトにとって必須です。わずかに酸性の条件下でも窒素のプロトン化が起こり、ヒスチジンとポリペプチド全体の特性が変化します。ヒスチジンは多くのタンパク質の制御機構として利用され、後期エンドソームやリソソームなどの酸性領域におけるポリペプチドの構造と挙動を変化させ、酵素の構造変化を促進します。しかし、このために必要なヒスチジンはごくわずかであるため、比較的希少です。
イソロイシン私 イル イソロイシンはヒトにとって必須です。イソロイシン、ロイシン、バリンは、大きな脂肪族疎水性側鎖を有しています。これらの分子は強固で、これらの鎖はタンパク質分子の内部に位置する傾向があるため、それらの疎水性相互作用はタンパク質の正しい折り畳みに重要です。
ロイシンまたはイソロイシンJ Xle いずれかのアミノ酸が位置を占める可能性がある場合のプレースホルダー
リジンK リス リジンはヒトにとって必須であり、アルギニンと同様の働きをします。リジンは、正電荷を帯びた末端を持つ長く柔軟な側鎖を有しています。この鎖の柔軟性により、リジンとアルギニンは表面に多くの負電荷を持つ分子との結合に適しています。例えば、DNA結合タンパク質の活性領域にはアルギニンとリジンが豊富に含まれています。この強い電荷のため、これら2つのアミノ酸はタンパク質の外側の親水性表面に位置する傾向があります。タンパク質内部に位置する場合、通常はアスパラギン酸やグルタミン酸などの対応する負電荷を持つアミノ酸と対になって結合します。
ロイシンL ルー ロイシンは人間にとって必須であり、イソロイシンやバリンと同様の働きをします。
メチオニンM メット メチオニンはヒトにとって必須です。タンパク質に最初に組み込まれるアミノ酸であり、翻訳後に除去されることもあります。システインと同様に硫黄を含みますが、水素の代わりにメチル基を有しています。このメチル基は活性化することができ、他の分子に新たな炭素原子を付加する多くの反応で利用されます。
アスパラギン北 アズン アスパラギン酸と同様に、Asn にはアミド基が含まれ、Asp にはカルボキシル基が含まれます。
ピロリシンお ピル リジンに似ていますが、ピロリン環が付いています。
プロリンP プロ プロリンはN末端アミン基に特殊な環を有し、CO-NHアミド配列を固定された構造に強制します。αヘリックスやβシートといったタンパク質の折り畳み構造を破壊し、タンパク質鎖に望ましい屈曲を強制します。コラーゲンによく見られ、しばしば翻訳後修飾を受けてヒドロキシプロリンになります。
グルタミン質問 グリン グルタミン酸と同様に、グルタミン酸はアミド基を含み、グルタミン酸はカルボキシル基を含みます。タンパク質やアンモニアの貯蔵庫として利用され、体内で最も豊富なアミノ酸です。
アルギニンR アーグ 機能的にはリジンに似ています。
セリンS サー セリンとスレオニンは、末端にヒドロキシル基を持つ短い基を持っています。これらの水素は容易に除去できるため、酵素において水素供与体として働くことがよくあります。どちらも非常に親水性が高いため、可溶性タンパク質の外側領域に多く含まれる傾向があります。
トレオニンT Thr 人間にとって必須の Thr は、セリンと同様の働きをします。
セレノシステインあなた 秒 システインのセレン類似体。硫黄原子がセレンに置き換わっています。
バリンV ヴァル 人間にとって必須のValは、イソロイシンやロイシンと同様の作用をします。
トリプトファンW トリップ ヒトにとって不可欠なトリプトファンは、フェニルアラニンやチロシンと同様の働きをします。セロトニンの前駆体であり、天然に蛍光を発します。
未知 X ザア アミノ酸が不明または重要でない場合のプレースホルダー。
チロシンはい ティル チロシンはフェニルアラニン（チロシンの前駆体）やトリプトファンと同様の挙動を示し、メラニン、エピネフリン、甲状腺ホルモンの前駆体です。天然に蛍光を発しますが、通常はトリプトファンへのエネルギー移動によって蛍光が消光されます。
グルタミン酸またはグルタミンZ グルクス いずれかのアミノ酸が位置を占める可能性がある場合のプレースホルダー
アミノ酸の異化

異化

アミノ酸は、その主成分の性質に応じて分類することができます。[ 13 ]

  • グルコゲン性、糖新生によってグルコースを形成する能力を持つ製品
  • ケトジェニック（製品にはグルコースを形成する能力がありません）: これらの製品は、ケトン生成または脂質合成に使用できます。
  • アミノ酸はグルコース生成とケトン生成の両方の産物に分解される

参照

参考文献

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一般的な参考文献

ウィキメディア コモンズには、タンパク質構成アミノ酸に関連するメディアがあります。
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