マルス1
マルス1
識別子
エイリアスMALSU1、C7orf30、mtRsfA、リボソーム大サブユニット1のミトコンドリア組み立て
外部IDオミム: 614624 ; MGI : 1922843 ;ホモロジーン: 16317 ;ジーンカード: MALSU1 ; OMA : MALSU1 - オルソログ
オーソログ
種人間ねずみ
エントレズ

115416

75593

アンサンブル

ENSG00000156928

ENSMUSG00000029815

ユニプロット

Q96EH3

Q9CWV0

RefSeq (mRNA)

NM_138446

NM_029353

RefSeq（タンパク質）

NP_612455

NP_083629

場所（UCSC）7章: 23.3 – 23.31 Mb6章: 49.05 – 49.06 Mb
PubMed検索[ 3 ][ 4 ]
ウィキデータ
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MALSU1はヒトの7番染色体に存在する遺伝子で、 MALSU1タンパク質をコードする。[ 5 ]このタンパク質はミトコンドリアに局在し、ミトコンドリアにおける翻訳、あるいはミトコンドリアリボソームの大サブユニットの生合成に関与していると考えられる。

タンパク質

MALSU1はDUF143 [ 6 ]ファミリー（機能不明ドメイン143、Pfam PF02410）のメンバーであり、原核生物と真核生物の両方で高度に保存されているが、古細菌では保存されていない。[ 7 ]哺乳類における保存の例を、サンディエゴスーパーコンピュータセンター生物学ワークベンチのALIGNツールを用いて以下に示す。[ 8 ]パーセンテージは、ヒトタンパク質とそれぞれの哺乳類タンパク質が共有する同一性を示す。アクセッション番号はNCBIデータベースからのものである。

種 受入番号 身元
マカカ・ムラッタXP_001098609 93.20%
イノシシNP_001092054 85.50%
ウシNP_001068866 88.50%
イヌXP_853850 77.30%
ドブネズミNP_001100063 81.60%
エクウス・カバルスXP_001497879 90.70%

ホモ・サピエンスには既知または予測されるパラログは存在しない。つまり、MALSU1は単一コピー遺伝子である。

このドメインはヒトタンパク質上の位置93から194までにあり、配列の43.2%を占めています。この保存されたドメインは、トウモロコシの模様縞形成遺伝子である植物遺伝子iojapにも存在します。 [ 9 ] [ 10 ]しかし、少なくとも細菌においてはその機能が解明されているため、もはや「機能不明ドメイン」ではありません。

タンパク質の機能

RsfS（= RsfA）によるリボソームサブユニット解離のメカニズム

ミトコンドリアにおけるタンパク質の機能は決定的なものではないが[ 11 ] [ 12 ]、その細菌相同体は2つのリボソームサブユニットの結合を阻害することによって細菌の翻訳をサイレンシングすることが示されており、そのためRsfS（飢餓期または定常期におけるリボソームサイレンシング因子、RsfAの同義語[ 13 ] ）と呼ばれている。

タンパク質間相互作用。酵母ツーハイブリッド法を用いたスクリーニングにより、RsfSはミトコンドリアだけでなく4種の細菌種においてもリボソームタンパク質L14と相互作用することが示されている。[ 13 ] MALSU1は、ESCRT-III複合体（輸送に必要なエンドソーム選別複合体）の一部であるCHMPタンパク質と相互作用することが示されている。 [ 14 ] DUF143はまた、様々な構造においてUFD1、tRNA合成酵素クラスII、シチジルトランスフェラーゼと相互作用することが示されている。[ 15 ]

プロパティ

バイオインフォマティクスは、LOC_115416 について次の特性を予測しました。

  • 分子量：26.2 KDal
  • 等電点：5.155

遺伝子

C7ORF30はヒトの7番染色体に位置し、23,305,465番から23,315,705番まで広がっています。[ 16 ]ヒト遺伝子には4つのエクソンが予測されており、ほとんどの哺乳類種で保存されています。この遺伝子がヒト組織において普遍的に発現しているかどうかについては決定的なデータはありませんが、発現配列タグデータベースは多くの組織で発現していることを示しています。[ 17 ]

隣接する遺伝子

MALSU1は上流にGPNMB、下流にIGF2BP3が隣接していますが、IGF2BP3は3'末端から5'末端にかけての反対鎖に転写されます。C7ORF30とIGF2BP3の非翻訳領域にはわずかな重複がありますが、C7ORF30とGPNMB間の距離は24,211塩基対です。

参考文献

  1. ^ a b c GRCh38: Ensemblリリース89: ENSG00000156928 – Ensembl、2017年5月
  2. ^ a b c GRCm38: Ensemblリリース89: ENSMUSG00000029815 – Ensembl、2017年5月
  3. ^ 「ヒトPubMedリファレンス：」。米国国立医学図書館、国立生物工学情報センター。
  4. ^ 「マウスPubMedリファレンス：」米国国立医学図書館、国立生物工学情報センター。
  5. ^ "エントレズプロテイン: LOC_115416" .
  6. ^ 「DUF 143」。
  7. ^ 「SDSC 生物学ワークベンチ」。
  8. ^ 「InterPro: IPR004394 Iojap関連タンパク質」。
  9. ^ Marchler-Bauer A, Anderson JB, Derbyshire MK, DeWeese-Scott C, Gonzales NR, Gwadz M, Hao L, He S, Hurwitz DI, Jackson JD, Ke Z, Krylov D, Lanczycki CJ, Liebert CA, Liu C, Lu F, Lu S, Marchler GH, Mullokandov M, Song JS, Thanki N, Yamashita RA, Yin JJ, Zhang D, Bryant SH (2006年11月). 「CDD：インタラクティブなドメインファミリー解析のための保存ドメインデータベース」 . Nucleic Acids Research . 35 (D237-40): D237–40. doi : 10.1093/nar/gkl951 . PMC 1751546. PMID 17135202 .  
  10. ^ “MitoProt II - v1.101” . MitoProt II-v1.101 の予測。ミュンヘン工科大学人類遺伝学研究所。
  11. ^ Claros MG, Vincens P (1996年11月). 「ミトコンドリアに輸入されるタンパク質とその標的配列を予測するための計算手法」. European Journal of Biochemistry . 241 (3): 779– 86. doi : 10.1111/j.1432-1033.1996.00779.x . PMID 8944766 . 
  12. ^ a b Häuser, R.; Pech, M.; Kijek, J.; Yamamoto, H.; Titz, BR; Naeve, F.; Tovchigrechko, A.; Yamamoto, K.; Szaflarski, W.; Takeuchi, N.; Stellberger, T.; Diefenbacher, ME; Nierhaus, KH; Uetz, P. (2012). Hughes, Diarmaid (ed.). 「RsfA (YbeB)タンパク質は保存されたリボソームサイレンシング因子である」. PLOS Genetics . 8 (7) e1002815. doi : 10.1371/journal.pgen.1002815 . PMC 3400551. PMID 22829778 .  
  13. ^ Tsang HT, Connell JW, Brown SE, Thompson A, Reid E, Sanderson CM (2006年9月). 「ヒトCHMPタンパク質相互作用の系統的解析：MITドメイン含有タンパク質はヒトESCRT III複合体の複数の構成要素に結合する」. Genomics . 88 (3): 333–46 . doi : 10.1016/j.ygeno.2006.04.003 . PMID 16730941 . 
  14. ^ 「サンガー研究所ドメイン組織PF02410」。
  15. ^ 「UCSD ゲノムブラウザ」。
  16. ^ 「NCBI Unigene Expression Data」 。2012年11月14日時点のオリジナルよりアーカイブ。
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