ホモサピエンスにおけるタンパク質コード遺伝子
| MAP3K2 |
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| 利用可能な構造 |
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| PDB | オーソログ検索: PDBe RCSB |
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| PDB IDコードのリスト |
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2CU1、2NPT、5EX0、5HQ8 |
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| 識別子 |
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| エイリアス | MAP3K2、MEKK2、MEKK2B、ミトゲン活性化プロテインキナーゼキナーゼ2 |
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| 外部ID | オミム:609487; MGI : 1346873;ホモロジーン: 74576;ジーンカード:MAP3K2; OMA :MAP3K2 - オルソログ |
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| 遺伝子の位置(マウス) |
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 | | キリスト | 18番染色体(マウス)[2] |
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| | バンド | 18|18 B1 | 始める | 32,296,142 bp [2] |
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| 終わり | 32,369,804 bp [2] |
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| RNA発現パターン |
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| ブギー | | 人間 | マウス(相同遺伝子) |
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| 上位の表現 | - 小腸粘膜
- 副鼻腔粘膜
- 海綿骨
- 精巣上体尾部
- 精巣上体頭
- 精巣上体
- 鼻咽頭上皮
- 乳首
- 気管支上皮細胞
- 幽門
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| | 上位の表現 | - 吻側回遊流
- 腎小体
- 髄質集合管
- 毛様体
- 虹彩
- 黒質
- パネートセル
- 積雲細胞
- 窩
- 結膜円蓋
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| | より多くの参照表現データ |
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| バイオGPS |  | | より多くの参照表現データ |
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| 遺伝子オントロジー |
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| 分子機能 |
- ヌクレオチド結合
- タンパク質結合
- タンパク質キナーゼ結合
- キナーゼ活性
- ATP結合
- タンパク質セリン/スレオニンキナーゼ活性
- トランスフェラーゼ活性
- MAPキナーゼキナーゼキナーゼ活性
- 金属イオン結合
- タンパク質キナーゼ活性
| | 細胞成分 | | | 生物学的プロセス |
- リン酸化
- 転写の正の制御、DNAテンプレート
- 機械的刺激に対する細胞反応
- タンパク質リン酸化
- 有糸分裂細胞周期の調節
- アポトーシス過程の調節
- シグナル伝達
- ストレス活性化タンパク質キナーゼシグナル伝達カスケード
- タンパク質キナーゼ活性の活性化
| | 出典:Amigo / QuickGO |
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| オーソログ |
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| 種 | 人間 | ねずみ |
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| エントレズ | | |
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| アンサンブル | | |
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| ユニプロット | | |
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| RefSeq (mRNA) | |
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NM_006609 NM_001371910 NM_001371911 |
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| RefSeq(タンパク質) | |
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NP_006600 NP_001358839 NP_001358840 |
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| 場所(UCSC) | 2番目の文字: 127.3 – 127.39 MB | 18章: 32.3 – 32.37 MB |
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| PubMed検索 | [3] | [4] |
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| ウィキデータ |
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マイトジェン活性化タンパク質キナーゼキナーゼキナーゼ2は、MEKK2(MEK/ERKキナーゼ2)としても知られ、ヒトではMAP3K2遺伝子によってコードされる酵素です。[5] [6] [7]
関数
この遺伝子によってコードされるタンパク質は、セリン/スレオニンプロテインキナーゼファミリーのメンバーです。このキナーゼは、MAPキナーゼ シグナル伝達経路に関与する他のキナーゼを優先的に活性化します。このキナーゼはIκBキナーゼを直接リン酸化して活性化することが示されており、 NF-κBシグナル伝達経路において役割を果たしています。また、このキナーゼはプロテインキナーゼC関連キナーゼ2に結合して活性化することも明らかになっており、これは制御されたシグナル伝達プロセスへの関与を示唆しています。[7]
アクティベーション
MEKK2はホモ二量体化とそれに続くMEKK2-S519でのトランスオートリン酸化によって活性化される。[8] [9]
MEKK2はMEKK2-リン酸化T283に結合する14-3-3タンパク質によって制御される。 [10]
MEKK2はSMYD3によって制御され、SMYD3はMEKK2-K260に結合してメチル化する。[11]
相互作用
MAP3K2 は以下と相互作用することが示されています。
参考文献
- ^ abc GRCh38: Ensemblリリース89: ENSG00000169967 – Ensembl、2017年5月
- ^ abc GRCm38: Ensemblリリース89: ENSMUSG00000024383 – Ensembl、2017年5月
- ^ 「Human PubMed Reference:」。米国国立医学図書館、国立生物工学情報センター。
- ^ 「マウスPubMedリファレンス:」。米国国立医学図書館、国立生物工学情報センター。
- ^ Blank JL, Gerwins P, Elliott EM, Sather S, Johnson GL (1996年3月). 「ミトゲン活性化タンパク質/ERKキナーゼキナーゼ(MEKK)2および3の分子クローニング。ミトゲン活性化タンパク質キナーゼおよびc-Junキナーゼを介した連続リン酸化経路の制御」. The Journal of Biological Chemistry . 271 (10): 5361– 5368. doi : 10.1074/jbc.271.10.5361 . PMID 8621389.
- ^ Zhao Q, Lee FS (1999年3月). 「Mitogen-activated protein kinase/ERK kinase kinases 2 and 3 activate nuclear factor-κB through IκappaB kinase-alpha and IκappaB kinase-beta. The Journal of Biological Chemistry . 274 (13): 8355– 8358. doi : 10.1074/jbc.274.13.8355 . PMID 10085062.
- ^ ab "Entrez Gene: MAP3K2 マイトジェン活性化タンパク質キナーゼキナーゼキナーゼ2".
- ^ Cheng J, Yu L, Zhang D, Huang Q, Spencer D, Su B (2005-04-08). 「触媒ドメインを介した二量体化はMEKK2の活性化に必須である」. The Journal of Biological Chemistry . 280 (14): 13477– 13482. doi : 10.1074/jbc.M414258200 . ISSN 0021-9258. PMID 15695508.
- ^ Zhang D, Facchinetti V, Wang X, Huang Q, Qin J, Su B (2006-01-11). 「Toll様受容体が標的とするMEKK2/3セリンリン酸化部位の同定とストレス経路」. The EMBO Journal . 25 (1): 97– 107. doi :10.1038/sj.emboj.7600913. ISSN 0261-4189. PMC 1356356. PMID 16362041 .
- ^ Matitau AE, Gabor TV, Gill RM, Scheid MP (2013-09-27). 「MEKK2キナーゼと14-3-3タンパク質の会合はc-Jun N末端キナーゼの活性化を制御する」. The Journal of Biological Chemistry . 288 (39): 28293– 28302. doi : 10.1074/jbc.M113.511352 . ISSN 1083-351X. PMC 3784737. PMID 23963453 .
- ^ ab Mazur PK, Reynoird N, Khatri P, Jansen PW, Wilkinson AW, Liu S, et al. (2014年6月). 「SMYD3はMAP3K2のリジンメチル化とRas誘導性癌を結びつける」. Nature . 510 (7504): 283– 287. Bibcode :2014Natur.510..283M. doi :10.1038/nature13320. ISSN 1476-4687. PMC 4122675. PMID 24847881 .
- ^ Cheng J, Yang J, Xia Y, Karin M, Su B (2000年4月). 「MEKキナーゼ2、c-Jun N末端キナーゼ(JNK)キナーゼ2、およびJNK1の相乗的相互作用は、効率的かつ特異的なJNK1活性化をもたらす」. Molecular and Cellular Biology . 20 (7): 2334– 2342. doi :10.1128/mcb.20.7.2334-2342.2000. PMC 85399. PMID 10713157 .
- ^ Deacon K, Blank JL (1997-05-30). 「MEKキナーゼ2および3によって制御されるミトゲン活性化プロテインキナーゼキナーゼ4(MKK4)/c-Jun NH2末端キナーゼ1およびMKK3/p38経路の特性評価。MEKキナーゼ3はMKK3を活性化するが、in vivoではp38キナーゼの活性化を引き起こさない」. The Journal of Biological Chemistry . 272 (22): 14489– 14496. doi : 10.1074/jbc.272.22.14489 . ISSN 0021-9258. PMID 9162092.
- ^ ab Sun W, Kesavan K, Schaefer BC, Garrington TP, Ware M, Johnson NL, et al. (2001年2月). 「MEKK2はアダプタータンパク質Lad/RIBPと会合し、MEK5-BMK1/ERK5経路を制御する」. The Journal of Biological Chemistry . 276 (7): 5093– 5100. doi : 10.1074/jbc.M003719200 . PMID 11073940.
- ^ Fanger GR, Widmann C, Porter AC, Sather S, Johnson GL, Vaillancourt RR (1998-02-06). 「14-3-3タンパク質は特定のMEKキナーゼと相互作用する」. The Journal of Biological Chemistry . 273 (6): 3476– 3483. doi : 10.1074/jbc.273.6.3476 . ISSN 0021-9258. PMID 9452471.
- ^ Winsauer G, Resch U, Hofer-Warbinek R, Schichl YM, de Martin R (2008年11月). 「XIAPはMEKK2の物理的相互作用とユビキチン化を伴う二相性NF-κB誘導を制御する」. Cellular Signalling . 20 (11): 2107– 2112. doi : 10.1016/j.cellsig.2008.08.004 . PMID 18761086.
さらに読む
- Yan M, Dai T, Deak JC, Kyriakis JM , Zon LI, Woodgett JR, et al. (1995). 「ストレス活性化プロテインキナーゼの活性化は、MEKK1によるその活性化因子SEK1のリン酸化によって起こる」Nature 372 (6508): 798– 800. doi :10.1038/372798a0. PMID 7997270. S2CID 4369739.
- Wu Z, Wu J, Jacinto E, Karin M (1997年12月). 「新規Jun NH2末端キナーゼ特異的キナーゼ、ヒトJNKK2の分子クローニングと特性解析」. Molecular and Cellular Biology . 17 (12): 7407– 7416. doi :10.1128/mcb.17.12.7407. PMC 232596. PMID 9372971 .
- Fanger GR, Widmann C, Porter AC, Sather S, Johnson GL, Vaillancourt RR (1998年2月). 「14-3-3タンパク質は特定のMEKキナーゼと相互作用する」. The Journal of Biological Chemistry . 273 (6): 3476– 3483. doi : 10.1074/jbc.273.6.3476 . PMID 9452471.
- Cheng J, Yang J, Xia Y, Karin M, Su B (2000年4月). 「MEKキナーゼ2、c-Jun N末端キナーゼ(JNK)キナーゼ2、およびJNK1の相乗的相互作用は、効率的かつ特異的なJNK1活性化をもたらす」. Molecular and Cellular Biology . 20 (7): 2334– 2342. doi :10.1128/MCB.20.7.2334-2342.2000. PMC 85399. PMID 10713157 .
- Sun W, Vincent S, Settleman J, Johnson GL (2000年8月). 「MEKキナーゼ2はプロテインキナーゼC関連キナーゼ2に結合し活性化する。MAPKキナーゼキナーゼレベルにおけるキナーゼ制御経路の分岐」. The Journal of Biological Chemistry . 275 (32): 24421– 24428. doi : 10.1074/jbc.M003148200 . PMID 10818102.
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