ミオメシン2
Protein-coding gene in the species Homo sapiens
MYOM2
識別子
エイリアスMYOM2、TTNAP、ミオメシン2
外部IDオミム：603509; MGI : 1328358;ホモロジーン: 2953;ジーンカード：MYOM2; OMA :MYOM2 - オルソログ
オーソログ
種人間ねずみ
エントレズ

9172

17930

アンサンブル

ENSG00000036448

ENSMUSG00000031461

ユニプロット

P54296

該当なし

RefSeq (mRNA)

NM_003970

NM_008664

RefSeq（タンパク質）

NP_003961

該当なし

場所（UCSC）8章: 2.05 – 2.17 MB8章: 15.06 – 15.13 Mb
PubMed検索[3][4]
ウィキデータ
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ミオメシン2はMタンパク質としても知られ、ヒトではMYOM2遺伝子によってコードされるタンパク質です。[5] Mタンパク質は成体の心筋と速骨格筋で発現し、サルコメア内のMバンド構造を構成するタンパク質の3次元配置を安定化させる働きをします。

構造

ヒトMタンパク質は165.0 kDaで、長さは1465アミノ酸です。[6] MYOM2はヒト染色体8p23.3に局在します。[7] Mタンパク質は、免疫グロブリン/フィブロネクチンリピートを持つ細胞骨格タンパク質のスーパーファミリーに属し、Mタンパク質はN末端領域に2つの免疫グロブリンC2型リピート、中央領域に5つのフィブロネクチンタイプIIIリピート、C末端領域に追加で4つの免疫グロブリンC2型リピートを含みます。[8] Mタンパク質は、速骨格筋と心筋を含む横紋筋にのみ発現します。[9] [10] [11]

関数

M タンパク質は、心筋と骨格筋、および発達中の速骨格筋と遅骨格筋で異なる発現パターンを示し、発現量と時間的出現に対する異なる制御機構を示唆している。心筋では、M タンパク質の発現は新生児から成体まで増加し続けるが、骨格筋では、M タンパク質mRNA の発現は生物相性である。[12] M タンパク質は、最初は遅骨格筋と速骨格筋の両方の胚線維に存在し、その後、遅線維では M タンパク質が抑制される。[11] [13]ミオメシンの胚性スプライスバリアントである EH ミオメシンは、高等脊椎動物の発生中に M タンパク質と相補的なパターンで発現する。[14] M タンパク質の mRNA 発現は甲状腺ホルモン(T3)に非常に敏感であることも示されている。 Mタンパク質の発現は、生体内および生体外においてT3によって急速に減少したが、MYOM1またはその変異体であるEHミオメシンの発現は減少しなかった。Mタンパク質プロモーターはT3に応答性を示し、転写開始点付近に甲状腺ホルモン応答配列を含むことが示唆された。 [15]

巨大タンパク質タイチンは、関連タンパク質とともに、サルコメアの主要構造であるM帯とZ板を相互接続している。タイチン鎖のC末端はM線まで伸びており、そこでM帯の構成要素であるMYOM1とMタンパク質（それぞれ見かけの分子量は190 kDと165 kD）と強固に結合する。Mタンパク質は、タイチンとミオシンを架橋するM線を安定化させる機能を持つ。Mタンパク質の中央部分はM1線を取り囲み、N末端とC末端領域は太いフィラメントに沿って配置されている。[10]

甲状腺ホルモン（T3）誘発性心肥大の動物モデルでは、T3がMタンパク質のレベルを急速に低下させることが示されました。また、新生児心筋細胞におけるMタンパク質のsiRNA減少は、Mタンパク質の欠如が顕著な収縮機能障害（収縮速度の77％低下）を引き起こすことを示し、正常なサルコメア機能に対するMタンパク質の重要性を明らかにしました。[15]

Mタンパク質は生体内で翻訳後修飾を受ける可能性がある。左心室心筋においてマトリックスメタロプロテアーゼ2による切断によって生成されるMタンパク質断片は、ブロイラー鶏における肺高血圧症および腹水発症の因子として同定されている[16]。別の研究では、虚血後再灌流中にMタンパク質がS-チオール化されることが実証されている[17]。また、Mタンパク質のMp2からMp3ドメインはミオシンと結合し、この特異的な相互作用はリン酸化によって制御されることが明らかにされている[18] 。

臨床的意義

相互作用

Mタンパク質は以下と相互作用します:

参考文献

  1. ^ abc GRCh38: Ensemblリリース89: ENSG00000036448 – Ensembl、2017年5月
  2. ^ abc GRCm38: Ensemblリリース89: ENSMUSG00000031461 – Ensembl、2017年5月
  3. ^ 「Human PubMed Reference:」。米国国立医学図書館、国立生物工学情報センター。
  4. ^ 「マウスPubMedリファレンス：」。米国国立医学図書館、国立生物工学情報センター。
  5. ^ 「Entrez Gene: MYOM2 ミオメシン (M タンパク質) 2、165kDa」。
  6. ^ 「ヒトMYOM2のタンパク質配列（Uniprot ID: P54296）」心臓オルガネラペプチドアトラス知識ベース（COPaKB） . 2015年6月29日閲覧。
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さらに読む

  • 木村和也、若松A、鈴木裕、太田隆、西川隆、山下R、山本J、関根M、釣谷和、若栗H、石井S、杉山隆、斉藤和、磯野Y、入江R、櫛田N、米山隆、大塚R、神田K、横井隆、近藤H、我妻M、村川隆、石田S、石橋隆、高橋・藤井A、棚瀬隆、永井和、菊池英、中井和、磯貝 哲、菅野 S (2006) 「転写調節の多様化: ヒト遺伝子の推定上の代替プロモーターの大規模な同定と特性評価」。ゲノム解析16 (1): 55–65。土井:10.1101/gr.4039406。PMC  1356129。PMID  16344560。
  • 鈴木雄三、山下亮、城田正之、榊原雄三、千葉純、水島-菅野純、中井健、菅野誠 (2004). 「ヒトとマウスの遺伝子の配列比較によりプロモーター領域に相同ブロック構造が発見される」Genome Res . 14 (9): 1711–8 . doi :10.1101/gr.2435604. PMC 515316.  PMID 15342556  .
  • Hornemann T, Kempa S, Himmel M, Hayess K, Fürst DO, Wallimann T (2003). 「筋型クレアチンキナーゼはMバンドタンパク質ミオメシンおよびMタンパク質の中心ドメインと相互作用する」J. Mol. Biol . 332 (4): 877– 87. doi :10.1016/S0022-2836(03)00921-5. PMID  12972258.
  • ファン・デル・ヴェンPF、シュペールEJ、アルブレヒトJC、ラマカースFC、ホップマンAH、フュルストDO（1999年）。 「エンドサルコメア細胞骨格 M タンパク質 (MYOM2) のヒト遺伝子の 8p23.3 への割り当て」。ゲノミクス。55 (2): 253–5 .土井:10.1006/geno.1998.5603。PMID  9933576。
  • Obermann WM, van der Ven PF, Steiner F, Weber K, Fürst DO (1998). 「サルコメアMバンドの構造タンパク質であるMタンパク質におけるミオシン結合ドメインと調節リン酸化部位のマッピング」（PDF） . Mol. Biol. Cell . 9 (4): 829– 40. doi :10.1091/mbc.9.4.829. hdl :11858/00-001M-0000-0012-FDAC-F. PMC 25310.  PMID 9529381  .
  • Bonaldo MF, Lennon G, Soares MB (1997). 「正規化と減算：遺伝子発見を促進する2つのアプローチ」Genome Res . 6 (9): 791– 806. doi : 10.1101/gr.6.9.791 . PMID  8889548.
  • Vinkemeier U, Obermann W, Weber K, Fürst DO (1994). 「タイチンの球状頭部ドメインはサルコメアMバンドの中心まで伸展している。2種類のタイチン関連タンパク質のcDNAクローニング、エピトープマッピング、免疫電子顕微鏡法」J. Cell Sci . 106 (1): 319–30 . doi :10.1242/jcs.106.1.319. PMID  7505783.
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