電子伝達系

電子伝達系（ETC ^{[ 1 ]} ）は、タンパク質複合体やその他の分子の集合体であり、酸化還元反応（還元と酸化が同時に起こる）を介して電子供与体から電子受容体へ電子を伝達し、この電子伝達と膜を介したプロトン（H ⁺イオン）の移動を結び付けます。電子伝達系を構成する酵素の多くは膜内に埋め込まれています。

電子伝達系における電子の流れは、発エルゴン反応です。酸化還元反応から生じるエネルギーは、電気化学的プロトン勾配を作り出し、アデノシン三リン酸（ATP）の合成を促進します。好気呼吸では、電子の流れは分子状酸素を最終電子受容体として終結します。嫌気呼吸では、硫酸塩などの他の電子受容体が利用されます。

電子伝達系における酸化還元反応は、反応物と生成物のギブス自由エネルギーの差によって駆動されます。高エネルギーの電子供与体と受容体が低エネルギーの生成物に変換される際に放出される自由エネルギーは、電子伝達系中の複合体によってイオンの電気化学的勾配を形成するために利用されます。この電気化学的勾配が、 ATP合成酵素を介した酸化的リン酸化と共役してATP合成を促進します。^{[ 2 ]}

真核生物では、電子伝達系と酸化的リン酸化の場は、ミトコンドリア内膜上に存在する。酸素とシトクロムcおよび（間接的に）NADHとFADH ₂などの還元化合物との反応によって放出されるエネルギーは、電子伝達系によって膜間空間にプロトンをポンプするために使用され、ミトコンドリア内膜上に電気化学的勾配が発生する。光合成真核生物では、電子伝達系はチラコイド膜上に存在する。ここで、光エネルギーはプロトンポンプを介して電子伝達を駆動し、結果として生じるプロトン勾配がその後の ATP 合成を引き起こす。細菌では、電子伝達系は種によって異なる場合がありますが、常に、電気化学的勾配の生成と ATP 合成酵素による酸化的リン酸化を介した ATP 合成に連動した一連の酸化還元反応を構成します。^{[ 3 ]}

ミトコンドリア電子伝達系

ミトコンドリアの電子伝達系は、真核生物における酸化的リン酸化の場です。クエン酸回路で生成されたNADHまたはコハク酸と酸素との反応を媒介し、ATP合成酵素にエネルギーを与えます。

ほとんどの真核細胞にはミトコンドリアがあり、クエン酸回路、脂肪酸代謝、アミノ酸代謝の産物と酸素との反応から ATP を生成します。ミトコンドリア内膜では、 NADHとFADH2からの電子が電子伝達系を通って酸素に渡され、酸素_は水に還元される際にプロセスの駆動力としてエネルギーを提供します。^{[ 4 ]}電子伝達系は、一連の酵素による電子供与体と受容体で構成されています。各電子供与体はより高い酸化還元電位を持つ受容体に電子を渡し、受容体は次にその電子を別の受容体に渡します。このプロセスは、電子が連鎖の末端の電子受容体である酸素に渡されるまで続きます。各反応では、より高エネルギーの供与体と受容体がより低エネルギーの生成物に変換されるため、エネルギーが放出されます。伝達された電子を介して、このエネルギーはミトコンドリア膜を横切るプロトン勾配を生成するために利用されます。これは、プロトンを膜間腔に「送り込む」ことで、より高い自由エネルギー状態を作り出し、仕事を行うポテンシャルを持ちます。このプロセス全体は、酸素のエネルギー放出反応によって駆動される電子伝達系の酸化還元反応によって確立された電気化学的勾配を利用して、ADPがATPにリン酸化されることから、酸化的リン酸化と呼ばれます。

ミトコンドリアの酸化還元輸送体

電子伝達系を伝わる電子の移動に伴うエネルギーは、ミトコンドリアマトリックスから膜間スペースへプロトンを送り出すために使われ、ミトコンドリア内膜を横切る電気化学的プロトン勾配( ΔpH ) を作り出す。このプロトン勾配は、ミトコンドリア膜電位( ΔΨ _M ) の大部分を占めるが、唯一の原因ではない。^{[ 5 ]}これにより、ATP 合成酵素は、酵素を通ってマトリックスに戻るH ⁺の流れを利用して、アデノシン二リン酸(ADP) と無機リン酸から ATP を生成することができる。複合体 I ( NADH コエンザイム Q 還元酵素、I と表記)は、クエン酸回路の電子キャリアであるニコチンアミドアデニンジヌクレオチド (NADH)から電子を受け取り、コエンザイム Q (ユビキノン、Q と表記) に渡す。コエンザイムQ Qは電子を複合体III（シトクロムbc ₁複合体、IIIと表記）に渡し、複合体IIIは電子をシトクロムc（cyt c）に渡します。cyt cは電子を複合体IV（​​シトクロムc酸化酵素、IVと表記） に渡します。

ミトコンドリアには4つの膜結合複合体が同定されています。それぞれは内膜に埋め込まれた極めて複雑な膜貫通構造です。そのうち3つはプロトンポンプです。これらの構造は、脂溶性電子キャリアと水溶性電子キャリアによって電気的に接続されています。電子伝達系全体は以下のように要約できます。

複合体I

複合体I（NADHユビキノン酸化還元酵素、I型NADH脱水素酵素、またはミトコンドリア複合体I; EC 7.1.1.2 ）では、NADHから2つの電子が除去され、脂溶性担体であるユビキノン（Q）に転移されます。還元された生成物であるユビキノール（QH ₂）は膜内を自由に拡散し、複合体Iは4つのプロトン（H ⁺）を膜を越えて移動させ、プロトン勾配を形成します。複合体Iは、酸素への早期電子漏出が発生する主要な部位の一つであり、したがって、スーパーオキシド生成の主要な部位の一つでもあります。^{[ 6 ]}

電子の移動経路は次のようになります。

NADH は、フラビンモノヌクレオチドを1 回の 2 電子ステップでFMNH ₂に還元することによって、NAD ^{+に酸化されます。次に、FMNH} _2はセミキノン中間体を経て、2 回の 1 電子ステップで酸化されます。各電子はこのように FMNH _2からFe-S クラスターへ、Fe-S クラスターからユビキノン (Q) へ移動します。最初の電子の移動により、Q のフリーラジカル (セミキノン) 型が生成され、2 番目の電子の移動により、セミキノン型がユビキノール型、QH ₂に還元されます。このプロセス中に、4 つのプロトンがミトコンドリアマトリックスから膜間スペースに移行します。^{[ 7 ]}電子が複合体内を移動すると、膜内の複合体の 180オングストロームの幅に沿って電子流が生成されます。この電流が、NADH からの電子 2 つにつき 4 つのプロトンを膜間スペースへ能動輸送するエネルギーとなります。 ^{[ 8 ]}

複合体II

複合体 II (コハク酸脱水素酵素またはコハク酸 CoQ 還元酵素; EC 1.3.5.1 )では、コハク酸から生じた追加の電子がキノンプール (Q)に送られ、(フラビン アデニン ジヌクレオチド (FAD)を介して) Q に渡されます。複合体 II は、コハク酸脱水素酵素 (SDHA)、コハク酸脱水素酵素 [ユビキノン] 鉄–硫黄サブユニット ミトコンドリア (SDHB)、コハク酸脱水素酵素複合体サブユニット C (SDHC)、コハク酸脱水素酵素複合体サブユニット D (SDHD) の 4 つのタンパク質サブユニットで構成されます。その他の電子供与体 (脂肪酸やグリセロール 3-リン酸など) も、電子を Q に送ります (FAD を介して)。複合体 II は、複合体 I と並行する電子輸送経路ですが、複合体 I とは異なり、この経路ではプロトンが膜間腔に輸送されません。そのため、複合体 II を通る経路は、電子伝達連鎖プロセス全体にあまりエネルギーを寄与しません。

複合体III

複合体 III (シトクロムbc ₁複合体または CoQH ₂ - シトクロムc還元酵素; EC 7.1.1.8 )では、Q サイクルが非対称なプロトンの吸収/放出によってプロトン勾配に寄与しています。2 つの電子が QH ₂からQ _O部位で取り除かれ、膜間腔内にある水溶性電子キャリアである2 つのシトクロムc分子に順次移動します。他の 2 つの電子は、タンパク質を横切って Q _i部位に順次渡され、そこでユビキノンのキノン部分がキノールに還元されます。プロトン勾配は、 Q _o部位での 1 つのキノール ( ) の酸化によって Q _i部位で1 つのキノン ( )が形成されることによって形成されます。(合計で 4 つのプロトンが転座します。2 つのプロトンがキノンをキノールに還元し、2 つのユビキノール分子から 2 つのプロトンが放出されます。) ${\displaystyle {\ce {2H+2e-}}}$ ${\displaystyle {\ce {2H+2e-}}}$

${\displaystyle {\ce {QH2 + 2}}}$ ${\displaystyle {\text{ cytochrome }}c}$ ${\displaystyle {\ce {(Fe^{III}) + 2 H}}}$ ${\displaystyle _{\text{in}}^{+}}$ ${\displaystyle {\ce {-> Q + 2}}}$ ${\displaystyle {\text{ cytochrome }}c}$ ${\displaystyle {\ce {(Fe^{II}) + 4 H}}}$ ${\displaystyle _{\text{out}}^{+}}$

電子伝達が減少すると（高い膜電位またはアンチマイシンAなどの呼吸阻害剤によって）、複合体IIIは電子を分子状酸素に漏らし、スーパーオキシドの形成を引き起こす可能性があります。

この複合体は、ジメルカプロール（British Anti-Lewisite、BAL）、ナフトキノン、アンチマイシンによって阻害されます。

複合体IV

複合体IV（​​シトクロムc酸化酵素; EC 7.1.1.9 ）は、シトクロムAA3とも呼ばれ、4分子のシトクロムcから4つの電子が除去され、分子状酸素（O ₂）と4つのプロトンに転移し、2分子の水を生成します。この複合体は、配位銅イオンと複数のヘム基を含みます。同時に、ミトコンドリアマトリックスから8つのプロトンが除去されます（ただし、膜を通過するのは4つだけです）。これにより、プロトン勾配が形成されます。複合体IVにおけるプロトンポンプ作用の詳細は、現在も研究中です。^{[ 9 ]}シアン化物は複合体IVの阻害剤です。

酸化的リン酸化との共役

ATP を生成するための酸化リン酸化の部位であるATP 合成酵素の描写。

ノーベル化学賞受賞者のピーター・D・ミッチェルが提唱した化学浸透圧カップリング仮説によれば、電子伝達系と酸化的リン酸化はミトコンドリア内膜を横切るプロトン勾配によって連結されている。ミトコンドリアマトリックスからのプロトン流出は電気化学的勾配（プロトン勾配）を形成する。この勾配は、F _O F ₁ ATP合成酵素複合体によって酸化的リン酸化を介してATPを生成する際に利用される。ATP合成酵素は、電子伝達系の複合体Vと呼ばれることもある。 ^{[ 10 ]}

F _O成分は、プロトンの流れを利用して回転を駆動するチャネルとして機能します。これは、a、b、cサブユニットで構成されています。ミトコンドリアの膜間空間にあるプロトンは、まずaサブユニット チャネルを通って ATP 合成酵素複合体に入ります。次に、プロトンはリング状（cリング）に配列したcサブユニットに結合します。c サブユニットの数によって、cリングとそれに付随する γ ローターを 1 回転させるために必要なプロトンの数が決まります^{[ 11 ]} 。ヒトには 8 つのcサブユニットがあるため、必要なプロトンも 8 個です^{[ 12 ]} 。cリングの回転によってプロトンが放出され、 aサブユニット チャネルに沿ってミトコンドリア マトリックスに送られます^{[ 11 ]} 。このプロトンの還流によってcリングと γ 軸が機械的に回転します。 γローターの回転により、F ₁の触媒βサブユニットの構造状態が順次変化します。

3 つの異なるコンフォメーション状態があります。

• 開いた状態では、βサブユニットはリガンドに対する親和性が低く、以前に合成された ATP 分子を放出します。
• 緩い、ADP と P _{i を}緩く結合します。
• しっかりと ADP と P _iを結合し、 縮合反応を触媒して ATP を形成します。

このサイクルは結合変化機構（ポール・D・ボイヤーによる造語）として知られており、機械的回転が化学エネルギーに変換されることを説明しています。^{[ 13 ] [ 14 ]}

酸化的リン酸化との共役はATP産生の重要なステップです。しかし、特定のケースでは、この2つのプロセスを分離することが生物学的に有用となる場合があります。褐色脂肪組織のミトコンドリア内膜に存在する脱共役タンパク質であるサーモゲニンは、ミトコンドリア内マトリックスへプロトンを戻す代替的な流れを提供します。チロキシンもまた天然の脱共役剤です。この代替的な流れは、ATP産生ではなく熱産生をもたらします。 ^{[ 15 ]}

逆電子流

逆電子流とは、電子伝達系における逆酸化還元反応を介した電子の移動である。通常、かなりのエネルギーを必要とし、これにより電子供与体の酸化型が還元される。例えば、NAD ^+は複合体IによってNADHに還元される。^{[ 16 ]}逆電子流を誘発することが示されている因子はいくつかある。しかし、これを裏付けるにはさらなる研究が必要である。一例として、ATP合成酵素の阻害が挙げられる。ATP合成酵素の阻害はプロトンの蓄積を招き、プロトン駆動力を高めることで逆電子流を誘発する。^{[ 17 ]}

原核生物の電子伝達系

真核生物において、NADHは最も重要な電子供与体です。関連する電子伝達経路は、 NADH →複合体I → Q →複合体III →シトクロムc →複合体IV → O ₂です。ここで、複合体I、III、IVはプロトンポンプであり、Qとシトクロムcは可動性の電子キャリアです。この過程における電子受容体は分子状酸素です。

原核生物（細菌および古細菌）では、複数の異なる電子供与体と複数の異なる電子受容体が存在するため、状況はより複雑です。細菌における一般的な電子伝達系は以下のとおりです。

電子は、脱水素酵素、キノンプール、そして可動性シトクロム電子伝達体の3つのレベルで鎖に進入することができます。これらのレベルは、酸化還元電位が徐々に正になっていくこと、あるいは末端電子受容体に対する電位差が徐々に小さくなっていくことに対応しています。言い換えれば、酸化還元反応全体のギブス自由エネルギー変化が徐々に小さくなっていくことに対応しています。

個々の細菌は複数の電子伝達系を、しばしば同時に利用します。細菌は、複数の異なる電子供与体、複数の異なる脱水素酵素、複数の異なる酸化酵素と還元酵素、そして複数の異なる電子受容体を使用することができます。例えば、大腸菌（グルコースと酸素をエネルギー源として好気的に増殖する場合）は、2種類の異なるNADH脱水素酵素と2種類の異なるキノール酸化酵素を使用し、合計4種類の異なる電子伝達系が同時に作動しています。

すべての電子伝達系に共通する特徴は、膜上に電気化学的勾配を作り出すプロトンポンプの存在です。細菌の電子伝達系には、ミトコンドリアのように最大3つのプロトンポンプが含まれる場合もあれば、2つ、あるいは少なくとも1つのプロトンポンプが含まれる場合もあります。

電子供与体

現在の生物圏において、最も一般的な電子供与体は有機分子です。有機分子を電子源として利用する生物は、有機栄養生物と呼ばれます。化学有機栄養生物（動物、菌類、原生生物）と光合成有機栄養生物（植物、藻類）は、身近な生命体の大部分を占めています。

一部の原核生物は無機物を電子源として利用できます。このような生物は（化学）岩石栄養生物（「岩を食べる生物」）と呼ばれます。無機の電子供与体には、水素、一酸化炭素、アンモニア、亜硝酸塩、硫黄、硫化物、酸化マンガン、第一鉄などがあります。岩石栄養生物は、地表から数千メートル下の岩層で生育していることが発見されています。分布域の広さから、岩石栄養生物は、私たちの生物圏において、有機栄養生物や光栄養生物よりも数が多い可能性があります。

水素などの無機電子供与体をエネルギー源として利用する方法は、進化研究において特に興味深い。この種の代謝は、論理的に有機分子や酸素をエネルギー源として利用するよりも先に存在していたはずである。

脱水素酵素：複合体IおよびIIに相当

細菌は数種類の異なる電子供与体を使用できます。有機物が電子源である場合、供与体は NADH またはコハク酸であり、その場合、電子は NADH 脱水素酵素 (ミトコンドリアの複合体 Iに類似) またはコハク酸脱水素酵素 (複合体 IIに類似) を介して電子伝達系に入ります。他の脱水素酵素は、さまざまなエネルギー源を処理するために使用されます: ギ酸脱水素酵素、乳酸脱水素酵素、グリセルアルデヒド-3-リン酸脱水素酵素、H ₂脱水素酵素 (ヒドロゲナーゼ)、電子伝達系。一部の脱水素酵素はプロトンポンプでもありますが、他の脱水素酵素は電子をキノンプールに送り込みます。ほとんどの脱水素酵素は、細胞が成長する環境によって引き起こされる代謝ニーズに応じて、細菌細胞内で誘導発現を示します。大腸菌の乳酸脱水素酵素の場合、酵素は好気的に、および他の脱水素酵素と組み合わせて使用​​されます。これは誘導性であり、細胞内の DL-乳酸濃度が高い場合に発現します。

キノンキャリア

キノンは、膜に埋め込まれた比較的動きの少ない大きな高分子複合体間で電子（およびプロトン）を輸送する、移動性の高い脂溶性キャリアです。細菌はユビキノン（コエンザイムQ、ミトコンドリアが使用するのと同じキノン）や、メナキノン（ビタミンK _{2 ）などの関連キノンを使用します。}サルフォロバス属の古細菌はカルダリエラキノンを使用します。^{[ 18 ]}異なるキノンが使用されるのは、構造変化によって引き起こされる酸化還元電位のわずかな変化によるものです。これらのキノンの酸化還元電位の変化は、電子受容体の変化や細菌複合体の酸化還元電位の変動に適している可能性があります。^{[ 19 ]}

プロトンポンプ

プロトンポンプとは、膜を横切るプロトン勾配を作り出すプロセスです。ミトコンドリア複合体IおよびIVに見られるように、プロトンは膜を物理的に横切って移動します。電子を反対方向に移動させることでも同じ効果が得られます。その結果、細胞質からプロトンが消失し、ペリプラズムにプロトンが出現します。ミトコンドリア複合体IIIは、この2番目のタイプのプロトンポンプであり、キノン（ Qサイクル）によって媒介されます。

脱水素酵素の中にはプロトンポンプであるものもあれば、そうでないものもあります。酸化酵素と還元酵素のほとんどはプロトンポンプですが、そうでないものもあります。シトクロムbc ₁は、多くの細菌（ただし全ての​​細菌ではない）に存在するプロトンポンプです（大腸菌には存在しません）。その名前が示すように、細菌のbc ₁はミトコンドリアのbc ₁（複合体III ）に類似しています。

シトクロム電子伝達体

シトクロムは鉄を含むタンパク質です。シトクロムは2つの全く異なる環境で見られます。

シトクロムの中には水溶性のキャリアがあり、膜に埋め込まれた巨大で不動の高分子構造との間で電子を輸送します。ミトコンドリア内の可動性シトクロム電子輸送体はシトクロムcです。細菌は様々な可動性シトクロム電子輸送体を利用しています。

他のシトクロムは、複合体IIIや複合体IVなどの高分子中に存在します。これらも電子伝達体として機能しますが、その役割は分子内固体という全く異なる環境にあります。

電子は、移動可能なシトクロムまたはキノンキャリアのレベルで電子伝達系に進入することがあります。例えば、無機電子供与体（亜硝酸塩、第一鉄、電子伝達系）からの電子は、シトクロムレベルで電子伝達系に進入します。電子がNADHよりも高い酸化還元レベルで進入する場合、電子伝達系は逆方向に作動して、必要な高エネルギー分子を生成する必要があります。

シトクロムcとc1（複合体III ）間のタンパク質間電子伝達はpHと酸素の存在に依存することが観察されており_、これはプロトンとスーパーオキシドが水溶液を介した長距離電子伝達過程において酸化還元メディエーターとして作用する可能性があることを示唆している。 ^{[ 20 ]}

電子受容体と末端酸化酵素/還元酵素

電子伝達系には様々な種類の電子供与体（有機栄養生物では有機物、岩石栄養生物では無機物）が存在するため、電子受容体も有機・無機問わず様々な種類が存在します。電子伝達系（ETC）の他の段階と同様に、このプロセスを促進するために酵素が必要です。

酸素が利用可能な場合、好気性細菌および通性嫌気性細菌では、酸素が末端電子受容体として最もよく利用されます。酸化酵素は、他の物質を酸化しながら、 O _{2 を}水に還元します。ミトコンドリアでは、末端膜複合体（複合体IV）はシトクロム酸化酵素であり、シトクロムを酸化します。好気性細菌は、複数の異なる末端酸化酵素を利用します。例えば、大腸菌（通性嫌気性細菌）は、シトクロム酸化酵素もbc ₁複合体も持ちません。好気条件下では、大腸菌は2つの異なる末端キノール酸化酵素（どちらもプロトンポンプ）を用いて酸素を水に還元します。

細菌の末端酸化酵素は、末端電子受容体として働く分子の種類によってクラス分けされます。クラスI酸化酵素はシトクロム酸化酵素であり、末端電子受容体として酸素を利用します。クラスII酸化酵素はキノール酸化酵素であり、様々な末端電子受容体を利用できます。これらのクラスはどちらも、含まれる酸化還元活性成分に基づいてさらに細分化できます。例えば、ヘムaa3のようなクラスI末端酸化酵素は、クラスII末端酸化酵素よりもはるかに効率的です。^{[ 2 ]}

嫌気性環境では、主に硝酸塩、亜硝酸塩、第二鉄、硫酸塩、二酸化炭素、フマル酸塩などの小さな有機分子など、様々な電子受容体が利用されます。細菌が嫌気性環境で増殖すると、末端電子受容体は還元酵素と呼ばれる酵素によって還元されます。大腸菌は、環境中に存在するこれらの受容体の有無に応じて、フマル酸還元酵素、硝酸還元酵素、亜硝酸還元酵素、DMSO還元酵素、またはトリメチルアミン-N-オキシド還元酵素を利用できます。

ほとんどの末端酸化酵素と還元酵素は誘導性であり、特定の環境条件に応じて必要に応じて生物によって合成されます。

光合成

チラコイド膜の光合成電子伝達系。

酸化的リン酸化では、電子伝達系を介してNADHなどの電子供与体からO2などの受容体へ電子が伝達され_、エネルギーが放出されます。光リン酸化では、太陽光エネルギーを利用して高エネルギーの電子供与体が生成され、これが酸化された成分を還元し、電子伝達系によるプロトン輸送を介してATP合成に寄与します。^{[ 9 ]}

ミトコンドリア鎖のような光合成電子伝達系は、細菌系の特殊なケースとみなすことができます。これらの系は、移動性の脂溶性キノンキャリア（フィロキノンおよびプラストキノン）と移動性の水溶性キャリア（シトクロム）を使用します。また、プロトンポンプも備えています。すべての光合成鎖におけるプロトンポンプは、ミトコンドリア複合体IIIに類似しています。一般的な共生説では、両方の細胞小器官は細菌から派生したとされています。

参照

• 電荷移動錯体
• CoRR仮説
• 電子当量
• 水素仮説
• レスピラソーム
• 電気細菌

参考文献

1. ライアル、フィオナ (2010). 「生化学」.産科婦人科基礎科学. pp.  143– 171. doi : 10.1016/B978-0-443-10281-3.00013-0 . ISBN 978-0-443-10281-3。
2. 安楽雄一 (1988年6月). 「細菌の電子伝達鎖」. Annual Review of Biochemistry . 57 (1): 101–32 . Bibcode : 1988ARBio..57..101A . doi : 10.1146/annurev.bi.57.070188.000533 . PMID 3052268 . 
3. Kracke F, Vassilev I, Krömer JO (2015). 「微生物の電子輸送とエネルギー保存 - 生体電気化学システムの最適化のための基盤」 . Frontiers in Microbiology . 6 : 575. doi : 10.3389/fmicb.2015.00575 . PMC 4463002. PMID 26124754 .  – このソースでは、図 1 と 2 に 4 つの ETC ( Geobacter、Shewanella、Moorella、Acetobacterium ) が示されています。
4. ヴァルデンストローム JG (2009-04-24)。 「生化学。ルバート・ストリヤー著」。アクタ メディカ スカンジナビカ。198 ( 1–6 ): 436.土井: 10.1111/j.0954-6820.1975.tb19571.x。ISSN 0001-6101。 
5. ゾロワ LD、ポプコフ VA、プロトニコフ EY、シラチェフ DN、ペブズナー IB、ヤンカウスカス SS、他。 （2018年7月）。「ミトコンドリア膜電位」。分析生化学。552 : 50–59。Bibcode : 2018AnBio.552...50Z。土井：10.1016/j.ab.2017.07.009。PMC 5792320。PMID 28711444。  
6. ローレン『生化学』ジョンソン/コール社、2010年、598-611頁
7. ギャレット＆グリシャム『生化学』ブルックス／コール社、2010年、598-611頁
8. Garrett R, Grisham CM (2016).生化学. ボストン: Cengage. p. 687. ISBN 978-1-305-57720-6。
9. ストイヤー。生化学。トッパン。OCLC 785100491。 
10. Jonckheere AI, Smeitink JA, Rodenburg RJ (2012年3月). 「ミトコンドリアATP合成酵素：構造、機能、病理」 . Journal of Inherited Metabolic Disease . 35 (2): 211–25 . doi : 10.1007/s10545-011-9382-9 . PMC 3278611. PMID 21874297 .  
11. Garrett RH, Grisham CM (2012).生化学（第5版）. Cengage Learning. p. 664. ISBN 978-1-133-10629-6。
12. Fillingame RH, Angevine CM, Dmitriev OY (2003年11月). 「ATP合成酵素におけるプロトン運動とC環回転の連成メカニズム」 . FEBS Letters . 555 (1): 29– 34. Bibcode : 2003FEBSL.555...29F . doi : 10.1016 / S0014-5793(03)01101-3 . PMID 14630314. S2CID 38896804 .  
13. ロディッシュ、ハーヴェイ、バーク、サミュエル・ローレンス、ジプルスキー、サミュエル・ローレンス (2000).分子細胞生物学（第4版）. WHフリーマン. ISBN 0-7167-3136-3。
14. Berg JM, Tymoczko JL, Stryer L (2002年1月1日). 「プロトン勾配がATP合成を促進する」 . 2015年1月4日時点のオリジナルよりアーカイブ。{{cite journal}}:ジャーナルを引用するには|journal=（ヘルプ）が必要です
15. Cannon B, Nedergaard J (2004年1月). 「褐色脂肪組織：機能と生理学的意義」 . Physiological Reviews . 84 (1): 277– 359. doi : 10.1152/physrev.00015.2003 . PMID 14715917. 2017年12月3日時点のオリジナルよりアーカイブ。 2017年3月10日閲覧。 
16. Kim BH, Gadd GM (2008). 「細菌の生理学と代謝入門」.細菌の生理学と代謝. ケンブリッジ大学出版局. pp.  1– 6. doi : 10.1017/cbo9780511790461.002 . ISBN 978-0-511-79046-1。
17. Mills EL, Kelly B, Logan A, Costa AS, Varma M, Bryant CE, 他 (2016年10月). 「コハク酸脱水素酵素はミトコンドリアの代謝的再利用を促進し、炎症性マクロファージの活性化を促進する」 . Cell . 167 (2): 457–470.e13. Bibcode : 2016Cell..167..457M . doi : 10.1016/j.cell.2016.08.064 . PMC 5863951. PMID 27667687 .  
18. EC 1.3.5.1
19. Ingledew WJ, Poole RK (1984年9月). 「大腸菌の呼吸鎖」 . Microbiological Reviews . 48 (3): 222–71 . doi : 10.1128/mmbr.48.3.222-271.1984 . PMC 373010. PMID 6387427 .  
20. ラグナス、アンナ;ゴミラ、アレクサンドルMJ。アルバ州ニンヒル。ゲッラ・カステラーノ、アレハンドラ。ペレス・メヒアス、ゴンサロ。サミティエ、ジョセップ。ロビラ、カルメ。ラ・ロサ、ミゲル・A・デ。ディアス・モレノ、イレーネ。ゴロスティザ、パウ (2025)。「シトクロム c と複合体 III 間の長距離電荷輸送はプロトンと活性酸素種によって媒介される」。小さい。21 (42) e01286。Bibcode : 2025Small..21E1286L。土井：10.1002/smll.202501286。ISSN 1613-6829。PMC 12548003。PMID 40937621。   

さらに読む

• Fenchel T, King GM, Blackburn TH (2006年9月). 『細菌の生物地球化学：鉱物循環の生態生理学』（第2版）. Elsevier. ISBN 978-0-12-103455-9。
• Lengeler JW (1999年1月). Drews G; Schlegel HG (編).原核生物の生物学. Blackwell Science. ISBN 978-0-632-05357-5。
• ネルソンDL、コックスMM（2005年4月）『レーニンガー生化学原理』（第4版）WHフリーマンISBN 978-0-7167-4339-2。
• Nicholls DG, Ferguson SJ (2002年7月). Bioenergetics 3. Academic Press. ISBN 978-0-12-518121-1。
• Stumm W; Morgan JJ (1996).水生化学（第3版）. John Wiley & Sons . ISBN 978-0-471-51185-4。
• Thauer RK, Jungermann K, Decker K (1977年3月). 「化学栄養性嫌気性細菌におけるエネルギー保存」 . Bacteriological Reviews . 41 (1): 100–80 . doi : 10.1128/MMBR.41.1.100-180.1977 . PMC  413997. PMID  860983 .
• ホワイトD（1999年9月）『原核生物の生理学と生化学』（第2版）オックスフォード大学出版局、ISBN 978-0-19-512579-5。
• Voet D、Voet JG (2004 年 3 月)。生化学。 Vol. 28（第3版）。ジョン・ワイリー＆サンズ。124ページ 。土井：10.1016/s0307-4412(00)00032-7。ISBN 978-0-471-58651-7. PMID  10878303 .{{cite book}}:|journal=無視されました (ヘルプ)
• Kim HS, Patel K, Muldoon-Jacobs K, Bisht KS, Aykin-Burns N, Pennington JD, et al. (2010年1月). 「SIRT3はミトコンドリアに局在する腫瘍抑制因子であり、ストレス下におけるミトコンドリアの完全性と代謝の維持に必須である」 . Cancer Cell . 17 (1): 41– 52. doi : 10.1016/j.ccr.2009.11.023 . PMC  3711519. PMID  20129246 .
• ライモンディ V、チカレーゼ F、チミナーレ V (2020 年 1 月)。「発がん経路と電子伝達系: dangeROS の連携」。Br J ガン。122 (2): 168–181 .土井: 10.1038/s41416-019-0651-y。PMC  7052168。PMID  31819197。
• レゲラ, ジェマ (2018年5月29日). 「生物学的電子輸送のさらなる進化」 .米国科学アカデミー紀要. 115 (22): 5632– 5634. Bibcode : 2018PNAS..115.5632R . doi : 10.1073/pnas.1806580115 . PMC  5984551. PMID  29769327 .– 社説では、2つの珍しい腸管壁崩壊（ETC）について言及しています。Geobacter sulfurreducensとcable bacteriaです。また、大腸菌のETCの模式図も掲載されています。

外部リンク

• 米国国立医学図書館の医学主題標目表（MeSH）における電子輸送鎖複合体タンパク質
• カーンアカデミー、ビデオ講義
• KEGGパスウェイ：酸化的リン酸化。Pseudomonas fluorescens Pf0-1に見られる遺伝子と重ね合わせた。操作方法については「ヘルプ」をクリックしてください。