筋原線維
| 筋原線維 | |
|---|---|
 骨格筋。右上に筋原線維が示されています。 | |
| 詳細 | |
| 識別子 | |
| ラテン | 筋原線維 |
| メッシュ | D009210 |
| TH | H2.00.05.0.00007 |
| 微細解剖学の解剖学用語 | |
筋原線維（筋原線維または筋骨柱とも呼ばれる）[ 1 ]は、筋細胞の基本的な棒状の器官です。[ 2 ]骨格筋は筋線維と呼ばれる長い管状の細胞で構成されており、これらの細胞には多くの筋原線維の鎖が含まれています。[ 3 ]各筋原線維の直径は1～2マイクロメートルです。[ 3 ]筋原線維は、筋形成と呼ばれる過程で胚発生中に生成されます。
筋原線維は、アクチン、ミオシン、タイチンなどの長いタンパク質と、それらを束ねる他のタンパク質で構成されています。これらのタンパク質は、太いミオフィラメント、細いミオフィラメント、そして弾性 ミオフィラメントに分かれており、筋原線維の長さに沿って、サルコメアと呼ばれる収縮単位（セクション）として繰り返し配置されています。筋肉は、太いミオシンミオフィラメントと細いアクチンミオフィラメントが互いに 滑ることで収縮します。
構造
それぞれの筋原線維の直径は1～2マイクロメートル（μm）です。[ 3 ]筋原線維のフィラメントである筋フィラメントは、太いフィラメント、細いフィラメント、弾性フィラメントの3種類で構成されています。
- 細いフィラメントは主にアクチンというタンパク質から構成され、ネブリンフィラメントが巻き付いています。アクチンがフィラメントに重合すると「はしご」を形成し、ミオシンフィラメントがそれに沿って「登り」、運動を生み出します。
- 太いフィラメントは主にミオシンというタンパク質で構成されており、これが力の発生を担っています。ミオシンは、 ATPとアクチンの結合部位を持つ球状の頭部と、ミオシンフィラメントへの重合に関与する長い尾部から構成されています。
- 弾性フィラメントはタイチンと呼ばれる巨大なタンパク質で構成されており、太いフィラメントを所定の位置に保持します。
アクチンとミオシンからなるタンパク質複合体は、アクトミオシンと呼ばれることもあります。
横紋筋のある骨格筋および心筋組織では、アクチンフィラメントとミオシンフィラメントはそれぞれ数マイクロメートル程度の特定の一定の長さを持ち、これは伸長した筋細胞の長さ（ヒトの骨格筋細胞の場合は数ミリメートル）よりもはるかに短い。フィラメントは、筋原線維の長さに沿って繰り返しサブユニットに組織化されている。これらのサブユニットはサルコメアと呼ばれ、長さは約 3 マイクロメートルである。[ 4 ]筋細胞は、細胞の長軸に沿って互いに平行に走る筋原線維でほぼ満たされている。1 つの筋原線維のサルコメアサブユニットは、隣接する筋原線維のサブユニットとほぼ完全に整列している。この整列により、細胞は縞模様または横紋のある外観になる。肉の切り身など、特定の角度で露出した筋細胞は、この線維とサルコメアの周期的な整列により、構造色または虹彩色を示すことがある。 [ 5 ]
外観
サルコメアの様々なサブ領域は、光学顕微鏡で観察した際の相対的な明暗に基づいて名称が付けられています。各サルコメアは、ZディスクまたはZライン（ドイツ語の「間」を意味するzwischenに由来）と呼ばれる2本の非常に濃い色の帯で区切られています。これらのZディスクは、光を通しにくい高密度のタンパク質ディスクです。T管はこの領域に存在します。Zディスク間の領域はさらに、両端にあるIバンドまたは等方性バンドと呼ばれる2本の明るい色の帯と、中央にあるAバンドまたは異方性バンドと呼ばれる暗い灰色の帯に分かれています。
Iバンドは、サルコメアのこの領域に主に細いアクチンフィラメントが含まれるため、より明るく見えます。アクチンフィラメントの直径が小さいため、フィラメント間の光は通過します。一方、Aバンドは主にミオシンフィラメントを含み、ミオシンフィラメントの直径が大きいため、光の通過が制限されます。Aは異方性、Iは等方性を表し、偏光顕微鏡 で観察される生きた筋肉の光学特性を表します。
A帯のうちI帯に接する部分は、アクチンフィラメントとミオシンフィラメントの両方で占められています（前述のように、両者は互いに噛み合っています）。また、A帯内には比較的明るい中央領域があり、H帯（ドイツ語の「明るい」を意味する「helle」に由来）と呼ばれます。この領域では、筋肉が弛緩状態にあるときにはアクチンとミオシンが重なり合うことはありません。最後に、H帯はM線（ドイツ語の「真ん中」を意味する「mittel 」に由来）と呼ばれる暗い中央線によって二分されています。
発達
12日目のニワトリ胚における発達中の脚の筋肉を電子顕微鏡で観察した研究から、筋原線維の発達メカニズムが示唆されている。発達中の筋細胞は、直径160～170Åの太いフィラメント（ミオシン）と、直径60～70Åの細いフィラメント（アクチン）から構成されている。若い筋線維は、細いフィラメントと太いフィラメントの比率が7:1である。筋細胞の長軸に沿って、筋鞘下層では、遊離した筋原線維が整列し、六角形に詰まった配列に凝集する。これらの凝集体は、ZバンドやMバンドの物質の有無にかかわらず形成される。アクチンとミオシンのモノマーの三次構造には、フィラメントに凝集するための細胞のイオン強度とATP濃度に関するすべての「情報」が含まれているため、凝集は自発的に起こる。 [ 6 ]
関数
ミオシン頭部はアクチンフィラメントと架橋を形成し、アクチンに沿って「漕ぐ」ような動きをします。筋線維が弛緩しているとき（収縮前）、ミオシン頭部にはADPとリン酸が結合しています。
神経インパルスが到達すると、Ca 2+イオンがトロポニンの形状変化を引き起こし、これによりトロポニン + トロポミオシン複合体が移動し、ミオシン結合部位が開いたままになります。
ミオシン頭部はアクチンフィラメントに結合します。ミオシンフィラメント頭部のエネルギーが頭部を動かし、アクチンを滑らせます。その結果、ADPが放出されます。
ATPが現れる（カルシウムイオンの存在がミオシンのATPaseを活性化するため）と、ミオシン頭部はアクチンから切り離され、ATPを掴みます。その後、ATPはADPとリン酸に分解されます。エネルギーが放出され、ミオシン頭部に蓄えられ、後の運動に利用されます。ミオシン頭部は直立した弛緩した位置に戻ります。カルシウムが存在する場合、このプロセスが繰り返されます。
筋肉が収縮すると、アクチンはミオシンに沿ってサルコメアの中心に向かって引っ張られ、アクチンフィラメントとミオシンフィラメントが完全に重なり合うまで続きます。アクチンフィラメントとミオシンフィラメントの重なりが大きくなるにつれてHゾーンは狭くなり、筋肉は短縮します。したがって、筋肉が完全に収縮すると、Hゾーンは見えなくなります。アクチンフィラメントとミオシンフィラメント自体は長さを変えず、互いに滑り合うことに注意してください。これは、筋収縮における滑りフィラメント理論として知られています。[ 7 ]
参照
参考文献
- ^ 「SARCOSTYLEの定義」www.merriam-webster.com。
- ^ McCracken, Thomas (1999). New Atlas of Human Anatomy . China: Metro Books. pp. 1– 120. ISBN 1-5866-3097-0。
- ^ a b cアルバーツ、ブルース (2015).細胞の分子生物学（第6版）. ニューヨーク、ニューヨーク. pp. 918– 921. ISBN 9780815344643。
{{cite book}}: CS1 メンテナンス: 場所の発行元が見つかりません (リンク) - ^ Kaya-Çopur, A; Marchiano, F; Hein, MY; Alpern, D; Russeil, J; Luis, NM; Mann, M; Deplancke, B; Habermann, BH; Schnorrer, F (2021年1月6日). 「Hippo経路はサルコメア遺伝子発現を制御することで筋原線維の集合と筋線維の成長を制御する」 . eLife . 10. doi : 10.7554 /eLife.63726 . PMC 7815313. PMID 33404503 .
- ^ Martinez-Hurtado, JL; Akram, Muhammad; Yetisen, Ali (2013年11月). 「表面の格子模様による肉の虹彩現象」 . Foods . 2 (4): 499– 506. doi : 10.3390/foods2040499 . PMC 5302279. PMID 28239133 .
- ^フィッシュマン、ドナルド A. (1967). 「ニワトリ胚骨格筋における筋原線維形成の電子顕微鏡的研究」 .細胞生物学ジャーナル. 32 (3): 558–75 . doi : 10.1083/jcb.32.3.557 . PMC 2107275. PMID 6034479 .
- ^ Marieb, EN, Hoehn, K., & Hoehn, F. (2007). 人体解剖学・生理学 (第7版, pp. 284–87). サンフランシスコ, カリフォルニア州: Benjamin-Cummings Pub Co.
外部リンク
