オボトランスフェリン
卵白に含まれるタンパク質
オボトランスフェリン
PDB 1gvc EBI
識別子
生物ガルス・ガルス
シンボル?
ユニプロットP02789
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構造スイスモデル
ドメインインタープロ
アスパラギン
塩基性N-グリカン

オボトランスフェリン（コンアルブミン）は、卵白アルブミンの糖タンパク質です。[1]卵白アルブミンは複数のタンパク質で構成されており、その中でオボトランスフェリンが最も熱に安定しています。分子量は 76,000ダルトンで、約 700 個のアミノ酸を含みます。オボトランスフェリンは卵白の約 13% を占めます（54% を占めるオボアルブミンとは対照的です）。 [2]トランスフェリンおよびメタロプロテアーゼファミリーのメンバーとして、オボトランスフェリンは抗菌性、抗酸化性、免疫調節性があることがわかっており、これは主に鉄（Fe3+）結合能を通じて微生物の生存に必要な主要な生化学成分を閉じ込めることによって生じます。鉄欠乏症の細菌は移動できなくなるため、オボトランスフェリンは強力な殺菌剤となります。

構造

オボトランスフェリンは、2 つのローブ (N 末端と C 末端) を形成するように折り畳まれており、各ローブは結合部位で構成されています。各ローブは、160 個のアミノ酸残基の 2 つのドメインに分割されます。また、その構造は 15 個のジスルフィド架橋で構成され、遊離のスルフィドリル基はありません。ジスルフィド基は、タンパク質の三次構造を安定化します。トランスフェリンは鉄結合タンパク質であり、動物血清の急性期反応物です。pH 7 以上では結合 log が 15 であり、これはオボトランスフェリンの鉄結合能力が pH 6 未満で急速に減少したことを意味します。このファミリーは、必須栄養素を発育中の胚に輸送することにより、細胞成熟における役割でも知られています。オボトランスフェリンは抗菌剤として機能し、鉄を発育中の胚に輸送します。鉄と結合するため、有害な細菌が栄養的に満たされにくくなり、抗菌剤として作用します。

オボトランスフェリンの一次配列は、他の種に見られる多くの血清トランスフェリンの一次配列と類似しています。最近、科学者らはヒトの血清トランスフェリンを発見しました。このトランスフェリンはオボトランスフェリンと同様に鉄に結合し、オボトランスフェリンと50%の相同性を示します。つまり、アミノ酸組成と炭水化物含有量が類似しています。Cローブにおいて、ヒト血清は2つのN-グリカンを持ちますが、ニワトリのオボトランスフェリンは1つのN-グリカンを持ちます。したがって、このタンパク質はグリコシル化パターンのため、血清中の対応するタンパク質とは構造的に異なります。これらのタンパク質は、炭水化物が結合しているため、グリコシル化されていると言われています。グリコシル化は、生体内で起こる最も一般的な共有結合修飾（化学結合の形成）です。このプロセスは、タンパク質骨格の構造と炭水化物結合部位によって決まります。

さらに、オボトランスフェリンはアスパラギンと呼ばれるアミノ酸にN結合によってグリコシル化されており、糖鎖であるグリカンがアミノ酸の窒素原子に付加されていることを意味します。アスパラギンはアスパラガスに豊富に含まれており（アスパラギンの名前の由来）、最も一般的な20種類のアミノ酸の1つであり、最初に単離されたアミノ酸でもあります。オボトランスフェリンはファミリーに属しますが、オボトランスフェリンタンパク質にはアポとホロの2種類があります。アポオボトランスフェリンは鉄が欠乏しており、ホロオボトランスフェリンは鉄が飽和しています。アポオボトランスフェリンは鉄が欠乏しているため、物理的および化学的処理によって容易に破壊されます。

機能とメカニズム

生物学的には、コンアルブミンは卵白中の金属汚染物質を分離・隔離します。[3]オボトランスフェリンは、哺乳類のラクトフェリンと機能的・構造的に類似しています。[4]最近の研究では、ラクトフェリンと比較して、オボトランスフェリンは鉄を蓄積したり胃の過敏症を引き起こしたりすることなく送達する能力において優れた性能を示しており、鉄欠乏性貧血（IDA）の治療における優れた鉄輸送体となる可能性を示唆しています。オボトランスフェリンは、胃バリアモデルにおいてラクトフェリンよりも優れた生理的鉄送達を示しました。このデータは、抗菌作用と鉄送達という二重の機能を持つオボトランスフェリンを食品サプリメントとして利用することへの大きな期待を抱かせます。[5]

病気と治療における役割

多くの研究で、オボトランスフェリンには骨吸収を抑制し、骨形成を促進するという二重の抗骨粗鬆症作用があることが確認されています。[6]さらに、オボトランスフェリンは薬物輸送体として有望であり、癌治療への応用が期待されています。[7]実際、オボトランスフェリン単体では、試験管内試験において癌細胞に対して毒性を示します。また、その抗酸化作用と抗炎症作用は、心血管疾患の治療薬としての可能性も示唆しています。[8] [9]

参照

参考文献

  1. ^ 「オボトランスフェリン：抗菌性、抗酸化性、免疫調節性を持つ栄養補助タンパク質」Bioseutica BV。
  2. ^ Wu J, Acero-Lopez A (2012). 「オボトランスフェリン：構造、生物活性、および調製」. Food Research International . 46 (2): 480– 487. doi :10.1016/j.foodres.2011.07.012.
  3. ^ 「コンアルブミン」. steadyhealth . 2011年7月16日時点のオリジナルよりアーカイブ。
  4. ^ Giansanti F, Leboffe L, Angelucci F, Antonini G (2015年11月). 「オボトランスフェリンの栄養補助食品としての特性と機能性食品としての潜在的利用」. Nutrients . 7 (11): 9105– 9115. doi : 10.3390/nu7115453 . PMC 4663581. PMID  26556366 . 
  5. ^ Galla R, Grisenti P, Farghali M, Saccuman L, Ferraboschi P, Uberti F (2021年10月). 「オボトランスフェリン補給は鉄吸収を改善する：in vitro消化管モデル」. Biomedicines . 9 (11): 1543. doi : 10.3390/biomedicines9111543 . PMC 8615417. PMID  34829772 . 
  6. ^ Shang N, Wu J (2018年3月). 「卵白オボトランスフェリンは骨芽細胞において骨形成活性を示す」. Journal of Agricultural and Food Chemistry . 66 (11): 2775– 2782. doi :10.1021/acs.jafc.8b00069. PMID  29502401.
  7. ^ Ibrahim HR, Kiyono T (2009年12月). 「ヒト大腸がん細胞および乳がん細胞に対する自己分解型オボトランスフェリンの新規抗がん活性」. Journal of Agricultural and Food Chemistry . 57 (23): 11383– 11390. doi :10.1021/jf902638e. PMID  19886663.
  8. ^ Lee N, Cheng J, Enomoto T, Nakano YO (2009年12月). 「鶏卵トランスフェリン由来ペプチドのアンジオテンシン変換酵素阻害プロドラッグとしての利用」. Journal of Food and Drug Analysis . 57 (23): 11383– 11390. doi :10.38212/2224-6614.2505.
  9. ^ Chen S, Jiang H, Peng H, Wu X, Fang J (2018). 「心血管疾患の臨床治療におけるオボトランスフェリンおよびオボトランスフェリン由来ペプチドの有用性」.酸化医学と細胞長寿命. 2017 6504518. doi : 10.1155/2017/6504518 . PMC 5366766. PMID  28386310 . 
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