パクシン1

パクシン1
利用可能な構造
PDB	オーソログ検索: PDBe RCSB
PDB IDコードのリスト
	3HAH、3HAI、3Q84、3QNI
識別子
エイリアス	ニューロン1におけるPACSIN1、SDPI、タンパク質キナーゼC、カゼインキナーゼ基質
外部ID	オミム：606512; MGI : 1345181;ホモロジーン: 22674;ジーンカード：PACSIN1; OMA :PACSIN1 - オルソログ
遺伝子の位置（ヒト）
キリスト	染色体6（ヒト）
終わり	34,535,229 bp
遺伝子の位置（マウス）
キリスト	17番染色体（マウス）
終わり	27,930,456 bp
RNA発現パターン
	上位の表現
	右前頭葉; ; 上前頭回; ; 中心後回; ; 嗅内皮質; ; 中側頭回; ; 一次視覚野; ; 背外側前頭前皮質; ; 前帯状皮質; ; 小脳の右半球; ; 前頭前皮質;
	上位の表現
	橋核; ; 梨状皮質; ; 上前頭回; ; 一次視覚野; ; 鉤状部; ; 背側被蓋核; ; 小脳皮質; ; 網膜の神経層; ; 一次運動野; ; 前頭前皮質;
	より多くの参照表現データ
	該当なし
遺伝子オントロジー
分子機能	細胞骨格タンパク質結合; タンパク質結合; リン脂質結合; 脂質結合; 同一のタンパク質結合;
細胞成分	細胞質; 軸索終末; 細胞質; エンドソーム; 細胞投影; 膜; 髄鞘; 細胞膜; シナプス; フリル膜; 細胞接合; 細胞質の核周囲領域; ニューロン投射; 細胞質小胞膜; 細胞質小胞; COPIコーティング小胞; 細胞骨格; 光受容体リボンシナプス; シナプス前エンドサイトーシス領域;
生物学的プロセス	エンドサイトーシスの調節; エンドサイトーシスの負の調節; 膜へのタンパク質の局在; ニューロン投射形態形成; エンドサイトーシス; アクチンフィラメントの組織化; ニューロンの発達; 樹状突起発達の正の調節; 細胞膜管状構造; シナプス小胞エンドサイトーシス; タンパク質の細胞膜への局在; 細胞骨格の組織;
	出典：Amigo / QuickGO
オーソログ
	29993
	23969
	ENSG00000124507
	ENSMUSG00000040276
	Q9BY11
	Q61644
	NM_001199583 ; NM_020804
	NM_001286743 ; NM_001286744 ; NM_011861 ; NM_178365
	NP_001186512 ; NP_065855
	NP_001273672 ; NP_001273673 ; NP_035991 ; NP_848142
	ウィキデータ
人間の表示/編集	マウスの表示/編集

Protein-coding gene in the species Homo sapiens

ニューロンタンパク質1のタンパク質キナーゼCとカゼインキナーゼ基質は、シンダピンIとしても知られており^[5]^[6]、ヒトではPACSIN1遺伝子によってコードされている酵素です。^[7]

相互作用

PACSIN1は、ダイナミンファミリー（ダイナミン1、2、3）のGTPaseと相互作用することが示されています。この相互作用、局在、および機能的役割に基づき、このタンパク質はシンダピンI（シナプスダイナミン関連タンパク質I）と命名されました。

さまざまなインタラクションが公開されています。

DNM1 ^[8]^[9]^[10]
ハンチンチン^[11]
パクシン2 ^[10]^[12]
パクシン3 ^[10]

参考文献

^ abc GRCh38: Ensemblリリース89: ENSG00000124507 – Ensembl、2017年5月
^ abc GRCm38: Ensemblリリース89: ENSMUSG00000040276 – Ensembl、2017年5月
^ 「Human PubMed Reference:」。米国国立医学図書館、国立生物工学情報センター。
^ 「マウスPubMedリファレンス：」。米国国立医学図書館、国立生物工学情報センター。
^ 「PACSIN1タンパク質キナーゼCおよびカゼインキナーゼ基質（ニューロン1）[ホモサピエンス（ヒト）] - 遺伝子 - NCBI」。www.ncbi.nlm.nih.gov 。 2024年8月4日閲覧。
^ 「ニューロン1におけるPacsin1タンパク質キナーゼCとカゼインキナーゼ基質 [Mus musculus (ハツカネズミ)] - 遺伝子 - NCBI」。www.ncbi.nlm.nih.gov 。 2024年8月4日閲覧。
^ Sumoy L, Pluvinet R, Andreu N, Estivill X, Escarceller M (2001年1月). 「PACSIN 3は、パクシン-シンダピン-FAP52遺伝子ファミリーの新規SH3ドメイン細胞質アダプタータンパク質である」. Gene . 262 ( 1– 2): 199– 205. doi :10.1016/S0378-1119(00)00531-X. PMID 11179684.
^ Qualmann B, Roos J, DiGregorio PJ, Kelly RB (1999年2月). Pfeffer SR (編). 「シナプスダイナミン結合タンパク質であるシンダピンIは、神経系ウィスコット・アルドリッチ症候群タンパク質と会合する」. Molecular Biology of the Cell . 10 (2): 501– 513. doi :10.1091/mbc.10.2.501. PMC 25183. PMID 9950691 .
^ 神岡雄三、福原聡、澤浩、長島健、増田正治、松田正治、他 (2004年9月). 「新規ダイナミン会合分子、フォルミン結合タンパク質17は管状膜陥入を誘導し、エンドサイトーシスに関与する」. The Journal of Biological Chemistry . 279 (38): 40091–9 . doi : 10.1074/jbc.M404899200 . PMID 15252009.
^ abc Modregger J, Ritter B, Witter B, Paulsson M, Plomann M (2000年12月). 「3種類のPACSINアイソフォームはすべてエンドサイトーシスタンパク質に結合し、エンドサイトーシスを阻害する」. Journal of Cell Science . 113 (24): 4511–21 . doi :10.1242/jcs.113.24.4511. PMID 11082044.
^ Modregger J, DiProspero NA, Charles V, Tagle DA, Plomann M (2002年10月). 「PACSIN 1はハンチンチンと相互作用し、ハンチントン病発症前脳のシナプス小胞には存在しない」. Human Molecular Genetics . 11 (21): 2547–58 . doi :10.1093/hmg/11.21.2547. PMID 12354780.
^ Rual JF, Venkatesan K, Hao T, Hirozane-Kishikawa T , Dricot A, Li N, et al. (2005年10月). 「ヒトタンパク質間相互作用ネットワークのプロテオームスケールマップの構築に向けて」Nature 437 (7062): 1173–8 . Bibcode :2005Natur.437.1173R. doi :10.1038/nature04209. PMID 16189514.

さらに読む

Zucconi A, Dente L, Santonico E, Castagnoli L, Cesareni G (2001年4月). 「ラムダファージ上に提示されたドメインライブラリーのパンニングによるリガンド選択により、シナプトジャニン1の新たな潜在的パートナーが明らかになる」. Journal of Molecular Biology . 307 (5): 1329–39 . doi :10.1006/jmbi.2001.4572. PMID 11292345.
Wasiak S, Quinn CC, Ritter B, de Heuvel E, Baranes D, Plomann M, et al. (2001年7月). 「哺乳類のRas/Racグアニンヌクレオチド交換因子Son-of-sevenlessは、エンドサイトーシスとアクチン細胞骨格の調節因子であるPACSIN 1/シンダピンIと相互作用する」The Journal of Biological Chemistry . 276 (28): 26622–8 . doi : 10.1074/jbc.M100591200 . PMID 11352907.

外部リンク

PDBe-KBは、ヒトタンパク質キナーゼCおよびニューロンタンパク質1（PACSIN1）のPDBに登録されているすべての構造情報の概要を提供します。

この記事はヒト 6番染色体上の遺伝子に関するものです。この記事を拡張することで、Wikipedia に貢献できます。

[refGRCh38Ensembl-1] GRCh38: Ensemblリリース89: ENSG00000124507 – Ensembl、2017年5月

[refGRCm38Ensembl-2] GRCm38: Ensemblリリース89: ENSMUSG00000040276 – Ensembl、2017年5月

[3] 「Human PubMed Reference:」。米国国立医学図書館、国立生物工学情報センター。

[4] 「マウスPubMedリファレンス：」。米国国立医学図書館、国立生物工学情報センター。

[5] 「PACSIN1タンパク質キナーゼCおよびカゼインキナーゼ基質（ニューロン1）[ホモサピエンス（ヒト）] - 遺伝子 - NCBI」。www.ncbi.nlm.nih.gov 。 2024年8月4日閲覧。

[6] 「ニューロン1におけるPacsin1タンパク質キナーゼCとカゼインキナーゼ基質 [Mus musculus (ハツカネズミ)] - 遺伝子 - NCBI」。www.ncbi.nlm.nih.gov 。 2024年8月4日閲覧。

[pmid11179684-7] Sumoy L, Pluvinet R, Andreu N, Estivill X, Escarceller M (2001年1月). 「PACSIN 3は、パクシン-シンダピン-FAP52遺伝子ファミリーの新規SH3ドメイン細胞質アダプタータンパク質である」. Gene . 262 ( 1– 2): 199– 205. doi :10.1016/S0378-1119(00)00531-X. PMID 11179684.

[8] Qualmann B, Roos J, DiGregorio PJ, Kelly RB (1999年2月). Pfeffer SR (編). 「シナプスダイナミン結合タンパク質であるシンダピンIは、神経系ウィスコット・アルドリッチ症候群タンパク質と会合する」. Molecular Biology of the Cell . 10 (2): 501– 513. doi :10.1091/mbc.10.2.501. PMC 25183. PMID 9950691 .

[pmid15252009-9] 神岡雄三、福原聡、澤浩、長島健、増田正治、松田正治、他 (2004年9月). 「新規ダイナミン会合分子、フォルミン結合タンパク質17は管状膜陥入を誘導し、エンドサイトーシスに関与する」. The Journal of Biological Chemistry . 279 (38): 40091–9 . doi : 10.1074/jbc.M404899200 . PMID 15252009.

[pmid11082044-10] Modregger J, Ritter B, Witter B, Paulsson M, Plomann M (2000年12月). 「3種類のPACSINアイソフォームはすべてエンドサイトーシスタンパク質に結合し、エンドサイトーシスを阻害する」. Journal of Cell Science . 113 (24): 4511–21 . doi :10.1242/jcs.113.24.4511. PMID 11082044.

[pmid12354780-11] Modregger J, DiProspero NA, Charles V, Tagle DA, Plomann M (2002年10月). 「PACSIN 1はハンチンチンと相互作用し、ハンチントン病発症前脳のシナプス小胞には存在しない」. Human Molecular Genetics . 11 (21): 2547–58 . doi :10.1093/hmg/11.21.2547. PMID 12354780.

[pmid16189514-12] ^ Rual JF, Venkatesan K, Hao T, Hirozane-Kishikawa T , Dricot A, Li N, et al. (2005年10月). 「ヒトタンパク質間相互作用ネットワークのプロテオームスケールマップの構築に向けて」Nature 437 (7062): 1173–8 . Bibcode :2005Natur.437.1173R. doi :10.1038/nature04209. PMID 16189514.