ジェイド1
ホモサピエンスにおけるタンパク質コード遺伝子

ジェイド1
識別子
エイリアスJADE1、PHF17、ヒスイ科PHDフィンガー1
外部IDオミム：610514; MGI : 1925835;ホモロジーン: 18162;ジーンカード：JADE1; OMA :JADE1 - オルソログ
オーソログ
種人間ねずみ
エントレズ

79960

269424

アンサンブル

ENSG00000077684

ENSMUSG00000025764

ユニプロット

Q6IE81

Q6ZPI0

RefSeq (mRNA)

NM_001130184
NM_001130185
NM_001130186
NM_172303

RefSeq（タンパク質）

NP_001123656
NP_001123657
NP_001123658
NP_758507

場所（UCSC）4号線: 128.81 – 128.88 Mb3章: 41.51 – 41.57 Mb
PubMed検索[3][4]
ウィキデータ
人間の表示/編集マウスの表示/編集

JADE1はヒトではJADE1遺伝子によってコードされるタンパク質である。[5] [6] [7] [8]

家族

アポトーシスと分化のための遺伝子（JADE） [6]と呼ばれる小規模なタンパク質ファミリーには、植物ホメオドメイン17（PHF17、JADE1）、PHF16（JADE3）、およびPHF15（JADE2）という3つのメンバーが、個別の遺伝子によってコードされています。JADEファミリーのタンパク質はすべて、標準的な植物ホメオドメイン（PHD）ジンクフィンガーと、拡張されたPHD様ジンクフィンガーという2つの重要な中分子ドメインを有しています。したがって、JADE1はPHDタンパク質ファミリーのメンバーに分類されます。PHF17遺伝子には、全長JADE1（JADE1L）と、C末端フラグメントを欠いたスプライスバリアント（ショートアイソフォームとも呼ばれる）（JADE1S）の2つのタンパク質産物が知られています。

発見

長瀬らは胎児脳cDNAライブラリーから100個のcDNAをクローン化し、配列を決定した。その中にはPHF17と命名されたクローンKIAA1807も含まれている。[9]このクローンから予測された702アミノ酸のタンパク質産物は、ヒトジンクフィンガータンパク質BR140 (BRPF1) と類似していた。[10]配列データベース解析に基づき、この研究ではPHF17が核酸管理経路で機能する可能性が示唆された。[9]酵母ツーハイブリッドプルダウン法を用いてフォン・ヒッペル・リンドウ遺伝子のタンパク質産物(pVHL)の新しいパートナーを探索したところ、別の研究でKIAA1807クローンと一致するcDNAが同定された。[11]このcDNAのタンパク質産物はJADE1 (Jade-1, PHF17)と名付けられた。[11] JADE1 cDNAから推定された509アミノ酸長のタンパク質産物は、pVHLの物理的パートナーであることがさらに確認された。[11]胚発生に関与する遺伝子を探索する遺伝子スクリーニング研究において、JADE1のマウス相同遺伝子が同定された。[6]この研究は、JADE1遺伝子の初めての特性解析と、新規JADEファミリーの定義を可能にした。この研究により、JADE1遺伝子をノックアウトしたマウスが得られた。

ヒトおよびマウスにおけるJade1転写産物は、選択的スプライシングおよびポリアデニル化を受け、全長6 kbのmRNAと3.6 kbのmRNAという2つの主要な転写産物を生成します。[6] JADE1遺伝子から得られた2つのタンパク質産物は、短い方のJADE1S（(3)と同じ）と長い方のJADE1Lと命名されました。また、いくつかのマイナーな転写産物も検出されています。データベース解析により、JADE1のパラログであり、JADEファミリーのメンバーであるJADE2とJADE3がさらに2つ発見されました。JADE3は、以前の独立した研究で同定されたE9タンパク質と同一であり、乳がん細胞におけるPHF16/JADE3/E9のアポトーシスにおける役割が示唆されていました。[12]

JADE1は4番染色体（4q26-q27）にマッピングされています。JADE1は保存されており、ほぼすべての後生動物において相同遺伝子が発見または予測されています。遺伝子構造と配列、バリアント、保存性、相同遺伝子とパラログ、JADE1の系統樹、そしてJADE1の組織発現の大規模スクリーニングは、いくつかの大規模データベース（https://www.genecards.org; http://useast.ensembl.org）で公開されています。

構造

全長JADE1ポリペプチドは、1つの標準的なジンクフィンガードメインと1つの拡張PHDジンクフィンガードメインを有する。[13] その他のドメインには、N末端候補PESTドメイン、ポリコーム様ドメインのエンハンサー、およびC末端核局在化（NLS）シグナルが含まれる[6] [11]（prosite.expasy.org）。JADE1タンパク質は、リン酸化を含む翻訳後修飾の標的である（図1）。

図1. JADE1リン酸化部位の質量分析（赤と緑）とin silico（黒）解析。[14]

細胞周期依存的にオーロラAキナーゼ経路を介してリン酸化される6つのアミノ酸残基が同定された。[15] [16] JADE1はカゼインキナーゼ2（CK2）によるリン酸化の標的である。 [17]さらに、ハイスループットスクリーニング法とin silico解析によって複数のリン酸化部位が見出された。JADE1LおよびJADE1Sタンパク質リン酸化部位の概略図と参考文献は[16]に示されている。

タンデムな標準PHDフィンガーと拡張PHDフィンガーを持つタンパク質は、大規模なPHDタンパク質ファミリー（www.genenames.org）内の小さなサブファミリーを形成します。JADE1に関連するタンデムなPHDフィンガーを持つ他のタンパク質には、クロマチン結合修飾複合体BRPF1、BRPF3、BRD1の構成要素であるタンパク質が含まれます。 [18] JADE1 PHDドメインの結晶構造は未解明です。標準PHDフィンガーモチーフはC4HC3を特徴とし、比較的小型で安定した構造を示し、C3HC4型RINGフィンガーとは異なります。PHDドメインはヒストンH3の特定のメチル化リジンを認識して結合することができ、これがこれらのドメインをエピジェネティックなヒストンコードリーダーとして定義しています。[19] [20] [21] PHDフィンガーの構造と特性を詳細に説明したレビューが利用可能です。[22] [23] [24] [25]

細胞機能

JADE1 タンパク質は多機能であり、複数のタンパク質パートナーと相互作用します。

ヒストンのアセチル化

2004年に、JADE1がヒストンのアセチル化と転写活性化に関与し、2つ目の延長したPHDジンクフィンガーを必要とすることが報告された(16)。JADE1はクロマチン内のアセチル化ヒストンH4のレベルを劇的に上昇させるが、ヒストンH3のレベルは上昇させない。これはMYSTファミリーHATのTIP60とHBO1に特有の特徴である。TIP60はJADE1と物理的に会合し、生細胞内でJADE1のHAT機能を増強する。TIP60とJADE1は相互に安定化する。JADE1の転写およびHAT活性にはPHD2が必要である。これらの結果は、JADE1のPHD2がクロマチン標的化の役割を示唆している。[26]さらに、JADE1のPHD2は、メチル化状態に関係なく、クロマチン内のヒストンH3のN末端に結合する。[27]

成長阻害因子（ING）PHDフィンガーファミリーのタンパク質のネイティブ複合体を解析した研究では、ING4とING5タンパク質がJADE1SとHAT HBO1と関連していることが明らかになりました[28]。一方、ING3はEPC1（JADE1ホモログ）、TIP60（HBO1ホモログ）、およびその他のいくつかのパートナーと関連しています。両方の複合体には、小さなEaf6タンパク質も含まれていました。HBO1とTIP60によって形成された複合体の生化学分析とin silico解析では、共通の構造が示唆され、バルクヒストンH4アセチル化におけるJADE1の役割が裏付けられました。JADE1とHBO1の機能的相互作用の特徴付けにより、複合体間の構造的および機能的な類似性を示しています（16、19）。TIP60と同様に、JADE1とHBO1は相互に安定化します。[29] JADE1はHBO1に結合して、HBO1がヒストンH4の全体的なアセチル化を促進できるようにします。[29] HBO1と同様に、JADE1は培養細胞におけるヒストンH4の大部分のアセチル化に関与している。培養細胞および生体内では、H4K5、H4K12、そしておそらくH4K8がJADE1依存性アセチル化の標的である。[15] [27] [30] スクリーニング手法を用いた実験から、JADE1の潜在的な転写標的がいくつか示唆されている。[27] [31] ChIP-chipアッセイによるスクリーニングゲノム解析によると、JADE1L複合体は主に多くの遺伝子のコーディング領域に沿って存在し、JADE1Lの存在量は主にヒストンH3K36me3マークと相関している。JADE1Lの過剰発現は、多くの遺伝子のコーディング領域におけるH4acK8の増加量と相関している。[27] JADE1の2つのPHDジンクフィンガーは、ヒストンのメチル化されていないN末端ペプチドに優先的に結合すると思われる。[27] [31] [32] JADE1アイソフォームは、少なくとも2つの異なる複合体、JADE1L-HBO1-ING4/5複合体とJADE1S-HBO1複合体を形成する。[29] C末端断片が欠如しているため、JADE1SはING4/5のパートナーと結合することができない。[29]あまり特徴づけられていない小さなタンパク質Eaf6も、JADE1複合体のもう一つの構成要素である。[31]

細胞周期

バルクヒストンH4のN末端フラグメントのアセチル化は、DNA合成および細胞分裂と相関することが知られている。[33] [34] [35] [36] [37]いくつかの研究は、HBO1経路に関連付けられたJADE1の細胞周期における役割を支持している。[26] [30] JADE1とHBO1は両方とも、培養細胞におけるバルクヒストンH4のアセチル化に独立して必要である。[26] [28] [29] [30] siRNAによるJADE1タンパク質の枯渇は、1)ヒストンH4バルクアセチル化レベルの低下、2)培養細胞におけるDNA合成速度の低下、[30] 3)総およびクロマチン結合HBO1レベルの減少、[29] [30] 4)MCM7のクロマチンリクルートの廃止をもたらす。[30]これらの結果と一致して、JADE1L過剰発現はクロマチン結合MCM3タンパク質を増加させる。[38] JADE1の枯渇がDNA複製イベントに及ぼす影響は、もともとHBO1について報告されたものと類似しており[39]、HBO1を介した細胞周期制御におけるJADE1のアダプターとしての役割を果たしていることを示唆している。

DNA損傷におけるJADE1の役割が示唆されている。最近発見された非コードRNAであるlncRNA-JADEは、JADE1の発現を制御し、DNA損傷応答（DDR）とバルクヒストンH4アセチル化との機能的なつながりを提供している。[40]結果は、ヒストンH4アセチル化に関連するDNA合成における役割を支持している。[40]培養細胞では、lncRNA-JADEのノックダウンにより、DNA損傷薬に対する細胞の感受性が増加した。マウス腫瘍異種移植モデルでは、lncRNA-JADEのノックダウンにより異種移植乳腺腫瘍の成長が抑制された。パイロットヒト研究では、正常組織と比較して、乳がん組織でより高いレベルのlncRNA-JADEとJADE1タンパク質が検出された。最後に、JADE1タンパク質の高レベルは、乳がん患者の生存率と逆相関していた。[40] JADE1と細胞質分裂。JADE1Sは上皮細胞周期の細胞質分裂を負に制御するが、これは小型アイソフォームに特有の機能である。[15] [16] G2/M/G1移行におけるJADE1の機能を示唆する最初の報告では、G2期後期にJADE1Sがリン酸化を受け、クロマチンから細胞質への解離が起こることが示された。質量スペクトル解析により、合計6つのアミノ酸残基が有糸分裂キナーゼによってリン酸化されることが同定された。[15]薬理学的解析に基づくと、JADE1のリン酸化と区画化はAurora A経路とAurora B経路によって制御される。[15] [16]他のキナーゼも報告されており、役割を果たしている可能性がある。[17] [41]有糸分裂が終期付近で完了すると、JADE1Sタンパク質の主なプールは脱リン酸化され、再形成された核内で明らかに凝縮しているクロマチンと再会合する。[15] JADE1Sの個別のプールは分裂溝に会合し、続いて細胞質分裂橋の中間体に現れる。[16]細胞質分裂中の細胞の中間体ではJADE1Sのみが確認され、JADE1LやHBO1は確認されなかった。細胞分裂中のJADE1Sの空間的制御は、細胞質分裂と最終離散を含むG2/M期からG1期への移行における役割を示唆している。[16] [42] 細胞質分裂は細胞周期の最終段階であり、細胞質、膜、クロマチンなどの細胞内容物の分裂の忠実度を制御する。細胞質分裂橋は中間体付近で起こり、最大2時間かかる最終離散中に切断される。細胞質分裂と最終的な離脱は、制御タンパク質複合体とチェックポイントタンパク質によって厳密に制御されています。細胞質分裂の制御に関する報告数は、過去10年間で増加しています。[43] [44][45] [46] [47]

細胞質分裂におけるJADE1の役割は、いくつかの機能アッセイと細胞培養モデルの使用により実証されました。[16] FACSによるDNAプロファイリングにより、JADE1Sの枯渇が、同期分裂するHeLa細胞におけるG1細胞の蓄積速度を促進することが示されました。非同期分裂細胞におけるJADE1Sタンパク質の枯渇は、細胞質分裂細胞の割合を減少させ、多核細胞の割合を増加させました。データは、JADE1が、おそらく細胞質分裂の遅延に寄与することにより、細胞質分裂を負に制御していることを示しています。JADE1のダウンレギュレーションは、失敗した細胞質分裂を示唆する多核細胞の数を増加させ、一方でJADE1Sの中程度の過剰発現は、細胞質分裂の遅延を示唆する細胞質分裂細胞の数を増加させました。特定の低分子薬剤によるAurora Bキナーゼの阻害は、JADE1Sを介した細胞質分裂の遅延の解除をもたらし、離断の進行を可能にしました。 Aurora BはNoCutの重要な制御因子であるため、JADE1Sはアブシションチェックポイント制御において細胞質分裂を制御している可能性が高い。[16] [42] JADE1Sは細胞周期を通して分裂細胞の中心体で検出されたが、JADE1LやHBO1は検出されなかった。一方、別の研究ではJADE1が繊毛と中心体に局在することが報告されている。[41]この研究ではJADE1アイソフォームの特異性については言及されていない。[41]中心体は細胞骨格の核形成中心である。中心体シグナル伝達は、細胞の形状、運動性、配向、極性、分裂面の定義、そして有糸分裂および細胞質分裂における姉妹染色体の分離の忠実性に寄与する。[48] [49]

pVHL

JADE1Sの最初のタンパク質パートナーは、腫瘍抑制因子であるpVHLの新しいパートナーを探す研究で2002年に特定されました。[11]いくつかのフォローアップ研究は結合を特徴付け、JADE1-pVHLの機能的相互作用についてのいくつかの洞察を提供しました。[50] [51] [52] ヒトpVHLは、フォン・ヒッペル・リンドウ遺伝性疾患および大部分の散発性明細胞腎癌で変異しています。[53] [54] [55] [56] [57] pVHLの特性と機能は数十年にわたって調査されており、広範な文献が利用可能です。 pVHLのよく知られている機能の1つは、タンパク質のユビキチン化とプロテアソーム分解を媒介することです。 ユビキチンリガーゼE3複合体の構成要素として、pVHLはHIF1aおよびHIF2aを含むいくつかの既知の因子に結合し、ユビキチン化を標的とします。[56]低酸素によるHIF1a活性化のメカニズムとこの経路におけるpVHLの役割は、10年以上前に報告されている。[58] VHLタンパク質は集中的に研究されており、自然発生する変異と癌との関連性が確立されている。他の原因となるHIF-1a非依存的なpVHL経路が検討されている。[59] pVHL-JADE1Sの物理的相互作用は、酵母ツーハイブリッドスクリーニング分析によって特定され、さらに生化学的に確認された。pVHLの共トランスフェクションは、JADE1Sタンパク質の半減期と存在量を増加させ、潜在的な正の相関関係を示唆している。[11]特定のpVHL癌由来の切断は、点突然変異ではなく、pVHL-JADE1安定化機能を低下させ、pVHL関連癌との関連を示唆している。[52] JADE1-pVHL相互作用の分子経路と細胞的意義は十分に解明されていない。 JADE1Sの固有のユビキチンリガーゼ活性とβ-カテニンのユビキチン化を記述した単一の研究が2008年に報告されました。[50]その研究に基づいて、pVHLがJADE1を介してβ-カテニンを制御し、この活性にはPHDジンクフィンガーが必要であるというモデルが提案されました。

アポトーシス

アポトーシスにおける JADE1S の機能が提案されているが、そのメカニズムは依然として不明であり、結果の整合性をとることは困難である。[11] [31] [50] [51] [52]研究によると、JADE1 の過剰発現は細胞増殖速度を低下させ、細胞周期停止タンパク質 p21 を誘導する。JADE1S タンパク質を安定的に発現する信頼性の高い細胞株を確立するいくつかの試みは、おそらく負の細胞自己選択のため、成功していない。それとは対照的に、別の研究では、JADE1 のダウンレギュレーションにより、同期分裂細胞の DNA 合成速度が低下することが示されている。[29] [40]培養細胞の間接免疫蛍光法および顕微鏡分析によると、培養細胞に JADE1 タンパク質を過剰に注入すると、細胞毒性および副作用が生じる。[16]細胞は、アポトーシスに似ていないが、異常な形状や大きな多小葉核を持つ細胞を染色するなど、細胞周期の重大な障害を示唆する形態学的変化を起こす。[16] JADE1Sを介した細胞周期の制御に基づいて、他の解釈も考えられます。JADE1の過負荷は、アポトーシスの直接的な転写活性化ではなく、NoCutの長期化と細胞質分裂の停滞、または重度の細胞周期の不均衡を引き起こす可能性があります。[16]

生物学的役割

JADE1の生物学的役割は未だ解明されていない。マウスモデルを用いてこの問題に取り組んでいる論文は限られている。2003年に発表された最も包括的な研究では、ヒトJADE1のマウス相同遺伝子であるJade1が同定され、マウス胚発生中のJade1の発現が調査された。[6]発生過程において制御される遺伝子を探索するため、著者らは遺伝子トラップスクリーニング解析を用い、マウスJade1が胚発生中に強く制御される遺伝子であることを明らかにした。Jade1遺伝子の第3イントロンにベクターを挿入することで、47アミノ酸からなる切断型タンパク質が生成された。遺伝子トラップ挿入変異の結果、Jade1-β-ガラクトシダーゼレポーター融合産物とJade1ヌルアレルが生成された。遺伝子トラップ統合のホモ接合体では強い発生表現型は生成されなかったが、融合産物では、マウス胚細胞および15.5日齢までの胚発生中の組織でJade1遺伝子の空間的・時間的な発現が明らかになった。さらにこの研究では、Jade1 mRNA転写産物、Jade1遺伝子構造の実験的およびコンピューターによる比較分析、ならびにマウス、ヒト、およびゼブラフィッシュ由来のJade1タンパク質相同分子種の分析が報告されている。[6] Jade1発現は、血管形成に重要な胎盤成分である胚体外外胚葉および栄養芽層、ならびに神経前駆細胞などの多分化能性または組織特異的前駆細胞が豊富な部位で検出された(2)。これらの領域におけるJade1レポーター発現の動態は、本研究の重要なポイントである前後軸の決定および伸長への関与を示している。[6]ヒトJADE1が胚性幹細胞および胚性癌細胞培養の再生において潜在的な役割を果たす可能性は、培養幹細胞において幹細胞転写因子OCT4経路の活性化が、幹細胞因子NANOG、PHC1、USP44、SOX2とともにJADE1遺伝子の発現をアップレギュレーションすることを示した別のスクリーニング研究で示唆された。[60] 上皮細胞増殖におけるJADE1の役割は、急性腎障害および再生のマウスモデルで検討された。[15] [30]再生中の尿細管上皮細胞におけるHBO1-JADE1S/Lの発現パターンと動態が検討された。[30]虚血および再灌流障害は、JADE1S、JADE1L、およびHBO1タンパク質レベルの初期低下をもたらしたが、腎機能回復中にベースラインまで回復した。HBO1およびJADE1Sの発現レベルは細胞増殖率が最大に達すると回復したが、JADE1Lは細胞増殖が抑制された後に回復した。JADE1の一時的な発現はヒストンH4（H4K5およびH4K12）のアセチル化と相関していたが、ヒストンH3（H4K14）のアセチル化とは相関していなかったことから、JADE1-HBO1複合体は上皮細胞の増殖中にH4を特異的に標識していることが示唆される。本研究の結果は、JADE1-HBO1複合体が急性腎障害に関与していることを示唆し、上皮細胞の回復過程におけるJADE1アイソフォームの明確な役割を示唆している。[30]

疾患の関連性

ヒト疾患におけるJADE1の役割は解明されていない。最近の研究では、骨髄癌である骨髄線維症における新たな超顕微鏡的遺伝子変化が探索された。[61]この研究では、原発性骨髄線維症の小規模患者コホートで7つの新たな欠失と転座が特定された。JADE1と、ナトリウムチャネルおよびクラスリンカー1（SCLT1）と呼ばれる隣接遺伝子は大幅に改変されていた。変異の結果、JADE1遺伝子はイントロン5-6とエクソン6-11が欠失しており、PHDジンクフィンガーから始まるタンパク質の大きな塊が欠けたJADE1が生成されます。病因との関連性は現在調査中です。いくつかのパイロットスタディでは、結腸癌と腎癌でJADE1の発現が調べられました。これらの研究の結果は必ずしも一致しません。いくつかの研究の結果は、主にJADE1全般、特にJADE1SまたはJADE1Lに対する未解明の特異性を持つJADE1抗体を用いた腫瘍標本の組織化学分析から生成されています。[62] [63]インシリコマイクロアレイアルゴリズム解析を用いた研究の結果は、PHF17 mRNAが膵臓癌の発症に役割を果たしている可能性があることを示しています。[64]これらの有望な調査ラインには、さらなる制御と追加評価が必要です。

最近の証拠は、JADE1が神経変性タウオパチーにおいて役割を果たしている可能性を示唆している。[65] 。具体的には、JADE1遺伝子座は、一次性加齢性タウオパチー（PART） の被験者を対象とした小規模剖検に基づくゲノムワイド関連研究で特定された。[66]さらに組織学的および生化学的研究により、JADE1と、4つの微小管結合ドメインを持つ微小管関連タンパク質タウのアイソフォームとの間に特異的な相互作用が示されたが、3つの微小管結合ドメインを持つものとは相互作用が見られなかった。ショウジョウバエの生体モデルでは、ハエの相同遺伝子であるサイのノックダウンにより、保護的役割を示唆するタウ毒性関連表現型が悪化することが示された。組織学的研究により、ピック病を除くほとんどのタウオパチーでJADE1が蓄積することが示された。ピック病は、JADE1の親和性が低い、3つの微小管結合ドメインリピートを持つタウアイソフォームの選択的蓄積によって区別される点で注目に値する。神経変性における JADE1 の役割を理解するには、さらなる研究が必要です。

相互作用

JADE1と相互作用するタンパク質には、MAPT、[67] pVHL、[11] TIP60、[26] HBO1、ING4、ING5、[29] β-カテニン、[50] NPHP4などがあります。[41]

注記

参考文献

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さらに読む

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