ホモ・サピエンスにおけるタンパク質コード遺伝子
| PRKD1 |
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| 識別子 |
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| 別名 | PRKD1、PKC-MU、PKCM、PKD、PRKCM、プロテインキナーゼD1、CHDED |
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| 外部ID | OMIM : 605435; MGI : 99879; HomoloGene : 55680; GeneCards : PRKD1; OMA : PRKD1 - オーソログ |
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| 遺伝子の位置(マウス) |
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 | | 染色体 | 12番染色体(マウス)[2] |
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| | バンド | 12|12 B3 | 開始 | 50,341,231 bp [2] |
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| 終了 | 50,649,098 bp [2] |
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| RNA発現パターン |
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| Bgee | | ヒト | マウス(相同遺伝子) |
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| 最もよく発現している | - 心室帯
- 精嚢
- 胸大動脈
- 上行大動脈
- 精巣
- 伏在静脈
- 下行胸部大動脈
- 右冠状動脈
- 膝窩動脈
- 脛骨動脈
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| | 最もよく発現している | - 原始線条
- 黒質
- 外頸動脈
- 内頸動脈
- 窩
- 一次卵母細胞
- 顆
- 腎小体
- 水晶体上皮
- 精管
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| | より多くの参照表現データ |
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| バイオGPS |  | | より多くの参照表現データ |
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| 遺伝子オントロジー |
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| 分子機能 |
- トランスフェラーゼ活性
- ヌクレオチド結合
- プロテインキナーゼ活性
- プロテインキナーゼC活性
- 金属イオン結合
- キナーゼ活性
- タンパク質結合
- 同一タンパク質結合
- ATP結合
- タンパク質セリン/スレオニンキナーゼ活性
| | 細胞成分 |
- ゴルジ体
- 膜
- 細胞膜
- 細胞膜の不可欠な構成要素
- オートファゴソーム膜
- 細胞質
- トランスゴルジ体ネットワーク
- 細胞質
| | 生物学的プロセス |
- エンドサイトーシスの負の調節
- 細胞分化
- 細胞内シグナル伝達
- 内皮細胞増殖の正の調節
- タンパク質安定性の調節
- ゴルジ体組織
- リン酸化
- 免疫システムのプロセス
- 内皮細胞の走化性の正の調節
- プロテインキナーゼDシグナル伝達
- スフィンゴ脂質の生合成過程
- 細胞死の負の調節
- 神経系の発達
- ペプチジルセリンリン酸化の正の制御
- 血管新生の正の調節
- 内皮細胞遊走の正の調節
- タンパク質リン酸化
- ヒストン脱アセチル化酵素活性の正の制御
- CREB転写因子活性の正の制御
- 血管内皮増殖因子受容体シグナル伝達経路
- インテグリンを介したシグナル伝達経路の調節
- NF-κB転写因子活性の正の制御
- 血管新生
- 血管内皮細胞遊走の正の調節
- ニューロン投射発達の正の調節
- VEGF活性化血管内皮増殖因子受容体シグナル伝達経路による内皮細胞走化性の正の制御
- I-κBキナーゼ/NF-κBシグナル伝達の正の制御
- インテグリンを介したシグナル伝達経路
- タンパク質の自己リン酸化
- 酸化ストレスに対する細胞応答
- 血管内皮増殖因子刺激に対する細胞応答
- Rasタンパク質シグナル伝達
- 細胞集団の増殖
- 炎症反応
- 自然免疫反応
- シグナル伝達
- RNAポリメラーゼIIによる転写の正の調節
- アポトーシス過程
- オートファジーの正の制御
- アミノ酸飢餓に対する細胞反応
- ホスファチジルイノシトール3キナーゼ活性の正の調節
- ヒドロペルオキシドに対する細胞反応
- ケラチノサイト増殖の調節
- 骨芽細胞分化の正の制御
- ゴルジ小胞輸送
- ペプチジルセリンリン酸化
- ペプチジルスレオニンリン酸化
| | 出典:Amigo / QuickGO |
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| オーソログ |
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| 種 | ヒト | マウス |
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| Entrez | | |
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| Ensembl | | |
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| UniProt | | |
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| RefSeq (mRNA) | |
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NM_002742 NM_001330069 NM_001348390 |
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| RefSeq(タンパク質) | |
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NP_001316998 NP_002733 NP_001335319 |
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NP_032884 NP_001369743 NP_001369744 NP_001369745 |
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| 場所(UCSC) | 14番地: 29.58~30.19 メガバイト | 12番地: 50.34~50.65 メガバイト |
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| PubMed検索 | [3] | [4] |
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| ウィキデータ |
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セリン/スレオニンプロテインキナーゼD1は、ヒトではPRKD1遺伝子によってコードされる酵素である。[5] [6] [7]
機能
プロテインキナーゼD(PKD)ファミリーのメンバーは、多くの細胞外受容体を介したシグナル伝達経路で機能します。PRKCM遺伝子は、トランスゴルジ体ネットワークに結合し、細胞表面を特異的に標的とする輸送担体の分裂を制御する細胞質セリン-スレオニンキナーゼをコードしています。[OMIM提供] [7]
相互作用
プロテインキナーゼD1は、以下のものと
相互作用することが示されています
参考文献
- ^ abc GRCh38: Ensemblリリース89: ENSG00000184304 – Ensembl、2017年5月
- ^ abc GRCm38: Ensemblリリース89: ENSMUSG00000002688 – Ensembl、2017年5月
- ^ 「Human PubMed Reference:」。米国国立医学図書館、国立生物工学情報センター。
- ^ 「マウスPubMedリファレンス:」。米国国立医学図書館、国立生物工学情報センター。
- ^ Johannes FJ, Prestle J, Eis S, Oberhagemann P, Pfizenmaier K (1994年4月). 「PKCuはプロテインキナーゼCファミリーの新規かつ非定型的なメンバーである」. J Biol Chem . 269 (8): 6140–8 . doi : 10.1016/S0021-9258(17)37580-4 . PMID 8119958.
- ^ Owczarek CM, Portbury KJ, Kola I, Hertzog PJ (2000年9月). 「体細胞ハイブリッドおよび放射線ハイブリッドを用いたヒト染色体バンド14q11へのプロテインキナーゼC mu(PRKCM)の割り当て」Cytogenet Cell Genet . 89 ( 3–4 ): 240–1 . doi :10.1159/000015624. PMID 10965134. S2CID 26620985.
- ^ ab 「Entrez Gene: PRKD1 タンパク質キナーゼ D1」。
- ^ Johannes FJ, Hausser A, Storz P, Truckenmüller L, Link G, Kawakami T, Pfizenmaier K (1999年11月). 「Bruton's tyrosine kinase (Btk) associates with protein kinase C mu. FEBS Lett . 461 ( 1–2 ): 68– 72. Bibcode :1999FEBSL.461...68J. doi : 10.1016/s0014-5793(99)01424-6 . PMID 10561498.
- ^ ab Storz P, Hausser A, Link G, Dedio J, Ghebrehiwet B, Pfizenmaier K, Johannes FJ (2000年8月). 「プロテインキナーゼC [micro] は多機能シャペロンタンパク質p32によって制御される」. J. Biol. Chem . 275 (32): 24601–7 . doi : 10.1074/jbc.M002964200 . PMID 10831594.
- ^ Zemlickova E, Dubois T, Kerai P, Clokie S, Cronshaw AD, Wakefield RI, Johannes FJ, Aitken A (2003年8月). 「Centaurin-alpha(1)はプロテインキナーゼCのアイソフォームと会合し、リン酸化される」. Biochem. Biophys. Res. Commun . 307 (3): 459– 65. doi :10.1016/s0006-291x(03)01187-2. PMID 12893243.
- ^ Rao PS, Jaggi M, Smith DJ, Hemstreet GP, Balaji KC (2003年10月). 「メタロチオネイン2Aは前立腺癌においてPKCmuのキナーゼドメインと相互作用する」. Biochem. Biophys. Res. Commun . 310 (3): 1032–8 . Bibcode :2003BBRC..310.1032R. doi :10.1016/j.bbrc.2003.09.118. PMID 14550308.
- ^ Hausser A, Storz P, Link G, Stoll H, Liu YC, Altman A, Pfizenmaier K, Johannes FJ (1999年4月). 「プロテインキナーゼC muは14-3-3シグナル伝達タンパク質によって負に制御される」. J. Biol. Chem . 274 (14): 9258–64 . doi : 10.1074/jbc.274.14.9258 . PMID 10092600.
さらに読む
- Van Lint J, Rykx A, Maeda Y, Vantus T, Sturany S, Malhotra V, Vandenheede JR, Seufferlein T (2002). 「タンパク質キナーゼD:細胞内輸送調節因子としての動き」Trends Cell Biol . 12 (4): 193– 200. doi :10.1016/S0962-8924(02)02262-6. PMID 11978539.
- ブッシュ H、アイゼンハート-ローテ BV (1976)。 「【古くて新しい輸血の危険性(著者訳)】」。ミュンヘン医学医療センター。118 (22): 713–8 . PMID 5668。
- Jakobovits A, Rosenthal A, Capon DJ (1990). 「HIV-1 LTR誘導性遺伝子発現のtatによるトランス活性化にはプロテインキナーゼCが必要である」. EMBO J. 9 ( 4): 1165–70 . doi :10.1002/j.1460-2075.1990.tb08223.x. PMC 551792. PMID 2182321 .
- Davis RJ, Czech MP (1985). 「腫瘍促進性ホルボールジエステルは正常ヒト線維芽細胞における上皮成長因子受容体の654番目のトレオニンのリン酸化を引き起こす」Proc. Natl. Acad. Sci. USA . 82 (7): 1974–8 . Bibcode :1985PNAS...82.1974D. doi : 10.1073/pnas.82.7.1974 . PMC 397463. PMID 2984676 .
- Davis RJ, Czech MP (1985). 「血小板由来成長因子は、上皮成長因子受容体のスレオニン654のリン酸化においてホルボールジエステルの作用を模倣する」Proc. Natl. Acad. Sci. USA . 82 (12): 4080–4 . Bibcode :1985PNAS...82.4080D. doi : 10.1073/pnas.82.12.4080 . PMC 397938. PMID 2987962 .
- Conant K, Ma M, Nath A, Major EO (1996). 「細胞外ヒト免疫不全ウイルス1型Tatタンパク質は、初代培養ヒトアストロサイトにおけるNF-κB結合およびプロテインキナーゼC活性の上昇に関連する」J. Virol . 70 (3): 1384–9 . doi :10.1128/JVI.70.3.1384-1389.1996. PMC 189957. PMID 8627654 .
- Sidorenko SP, Law CL, Klaus SJ, Chandran KA, Takata M, Kurosaki T, Clark EA (1996). 「プロテインキナーゼC mu(PKC mu)はB細胞抗原受容体複合体と会合し、リンパ球シグナル伝達を制御する」. Immunity . 5 (4): 353–63 . doi : 10.1016/S1074-7613(00)80261-7 . PMID 8885868.
- Holmes AM (1996). 「ヒト免疫不全ウイルス1型Tatタンパク質のプロテインキナーゼCによるin vitroリン酸化:アミノ酸残基セリン46のリン酸化の証拠」Arch. Biochem. Biophys . 335 (1): 8– 12. doi :10.1006/abbi.1996.0476. PMID 8914829.
- Borgatti P, Zauli G, Cantley LC, Capitani S (1998). 「細胞外HIV-1 Tatタンパク質はPC12細胞においてプロテインキナーゼC(PKC)-α、-ε、-ζアイソフォームの迅速かつ選択的な活性化を誘導する」Biochem. Biophys. Res. Commun . 242 (2): 332–7 . doi :10.1006/bbrc.1997.7877. PMID 9446795.
- Zidovetzki R, Wang JL, Chen P, Jeyaseelan R, Hofman F (1998). 「ヒト免疫不全ウイルスTatタンパク質は、プロテインキナーゼCおよびcAMP依存性プロテインキナーゼ経路を介してヒト脳内皮細胞におけるインターロイキン6 mRNAの発現を誘導する」. AIDS Res. Hum. Retroviruses . 14 (10): 825–33 . doi :10.1089/aid.1998.14.825. PMID 9671211.
- Waldron RT, Iglesias T, Rozengurt E (1999). 「プロテインキナーゼDのプレクストリン相同ドメインはプロテインキナーゼCのηアイソフォームと優先的に相互作用する」. J. Biol. Chem . 274 (14): 9224–30 . doi : 10.1074/jbc.274.14.9224 . PMID 10092595.
- Hausser A, Storz P, Link G, Stoll H, Liu YC, Altman A, Pfizenmaier K, Johannes FJ (1999). 「プロテインキナーゼC muは14-3-3シグナル伝達タンパク質によって負に制御される」J. Biol. Chem . 274 (14): 9258–64 . doi : 10.1074/jbc.274.14.9258 . PMID 10092600.
- ジャモーラ C、ヤマノウエ N、ヴァン リント J、ラウデンスレーガー J、ヴァンデンヒーデ JR、フォークナー DJ、マルホトラ V (1999 年)。 「ゴルジ組織のGベタガンマ媒介制御は、プロテインキナーゼDの直接活性化を介して行われます。」セル。98 (1): 59–68。土井: 10.1016/S0092-8674(00)80606-6。PMID 10412981。
- Bagowski CP, Stein-Gerlach M, Choidas A, Ullrich A (1999). 「PKDによる細胞型特異的なスレオニンT654およびT669のリン酸化がEGF受容体のシグナル伝達能を規定する」EMBO J. 18 ( 20): 5567–76 . doi :10.1093/emboj/18.20.5567. PMC 1171625. PMID 10523301 .
- Johannes FJ, Hausser A, Storz P, Truckenmüller L, Link G, Kawakami T, Pfizenmaier K (1999). 「Bruton型チロシンキナーゼ(Btk)はプロテインキナーゼC muと会合する」. FEBS Lett . 461 ( 1– 2): 68– 72. Bibcode :1999FEBSL.461...68J. doi : 10.1016/S0014-5793(99)01424-6 . PMID 10561498.
- Storz P, Hausser A, Link G, Dedio J, Ghebrehiwet B, Pfizenmaier K, Johannes FJ (2000). 「プロテインキナーゼC [micro] は多機能シャペロンタンパク質p32によって制御される」J. Biol. Chem . 275 (32): 24601–7 . doi : 10.1074/jbc.M002964200 . PMID 10831594.
- Mayne M, Holden CP, Nath A, Geiger JD (2000). 「HIV-1 Tatによるイノシトール1,4,5-トリスリン酸受容体調節性カルシウム貯蔵庫からのカルシウム放出は、ヒトマクロファージにおけるTNF-α産生を制御する」J. Immunol . 164 (12): 6538–42 . doi : 10.4049/jimmunol.164.12.6538 . PMID 10843712.
- マシューズ SA、イグレシアス T、ローゼングルト E、カントレル D (2000)。 「プロテインキナーゼ D (PKD) の空間的および時間的制御」。エンボ J . 19 (12): 2935–45 .土井:10.1093/emboj/19.12.2935。PMC 203351。PMID 10856238。
- Vertommen D, Rider M, Ni Y, Waelkens E, Merlevede W, Vandenheede JR, Van Lint J (2000). 「タンパク質キナーゼDのマルチサイトリン酸化による制御.質量分析法によるリン酸化部位の同定と部位特異的変異誘発による特性解析」.J . Biol. Chem . 275 (26): 19567–76 . doi : 10.1074/jbc.M001357200 . PMID 10867018.