PRKD2

PRKD2
利用可能な構造 PDB オーソログ検索: PDBe RCSB PDB IDコードのリスト 2COA、3BGM、4NNX、4NNY
識別子
別名	PRKD2、PKD2、nPKC-D2、HSPC187、プロテインキナーゼD2
外部ID	OMIM : 607074; MGI : 2141917; HomoloGene : 9516; GeneCards : PRKD2; OMA : PRKD2 - オーソログ
遺伝子の位置（ヒト） 染色体 19番染色体（ヒト）[1] バンド 19q13.32 開始 46,674,275 bp [1] 終了 46,717,127 bp [1]
遺伝子の位置（マウス） 染色体 7番染色体（マウス）[2] バンド 7|7 A2 開始 16,576,827 bp [2] 終了 16,604,389 bp [2]
RNA発現パターン Bgee ヒト マウス（相同遺伝子） 最もよく発現している 大静脈 浅側頭動脈 腹直筋の骨格筋組織 顆粒球 脾臓 舌体 幽門 乳管 噴門 脚の皮膚 最もよく発現している 胸腺 顆粒球 腸間膜リンパ節 脾臓 血液 一次卵母細胞 右肺 右肺葉 左肺 外頸動脈 その他の参考発現データ バイオGPS その他の参考発現データ
遺伝子オントロジー 分子機能 トランスフェラーゼ活性 プロテインキナーゼ活性 ヌクレオチド結合 プロテインキナーゼC活性 金属イオン結合 キナーゼ活性 タンパク質結合 ATP結合 タンパク質セリン/スレオニンキナーゼ活性 プロテインキナーゼC結合 細胞構成要素 細胞質 ゴルジ体 膜 核質 核 細胞質 細胞膜 細胞内解剖学的構造 生物学的プロセス 血管内皮増殖因子受容体シグナル伝達経路の正の調節 細胞内シグナル伝達 内皮細胞増殖の正の調節 獲得免疫応答 リン酸化 免疫システムのプロセス 内皮管の形態形成 線維芽細胞増殖因子受容体シグナル伝達経路の正の調節 T細胞受容体シグナル伝達経路の正の調節 内皮細胞の走化性の正の調節 DNA結合転写因子活性の正の調節 細胞死 プロテインキナーゼDシグナル伝達 細胞内シグナル伝達の正の調節 ペプチジルセリンリン酸化の正の制御 血管新生の正の調節 内皮細胞遊走の正の調節 タンパク質リン酸化 ヒストン脱アセチル化酵素活性の正の制御 CREB転写因子活性の正の制御 血管内皮増殖因子受容体シグナル伝達経路 細胞接着 NF-κB転写因子活性の正の調節 インターロイキン-2産生の正の調節 血管新生 インターロイキン-8産生の正の調節 血管内皮細胞遊走の正の調節 DNA生合成プロセスの正の調節 ERK1およびERK2カスケードの正の制御 VEGF活性化血管内皮増殖因子受容体シグナル伝達経路による内皮細胞走化性の正の制御 タンパク質の自己リン酸化 血管内皮増殖因子刺激に対する細胞応答 T細胞受容体シグナル伝達経路 RNAポリメラーゼIIによる転写の正の制御 細胞接着の正の調節 スフィンゴ脂質の生合成過程 ペプチジルセリンのリン酸化 ペプチジルスレオニンのリン酸化 出典：Amigo / QuickGO
相同遺伝子 種 ヒト マウス Entrez 25865 101540 アンサンブル ENSG00000105287 ENSMUSG00000041187 ユニプロット Q9BZL6 Q8BZ03 RefSeq (mRNA) NM_001079880 NM_001079881 NM_001079882 NM_016457 NM_001252458 NM_178900 RefSeq（タンパク質） NP_001073349 NP_001073350 NP_001073351 NP_057541 NP_001239387 NP_849231 場所（UCSC） 19章: 46.67 – 46.72 MB 7章: 16.58 – 16.6 Mb PubMed検索 [3] [4]
ウィキデータ
ヒトの表示/編集 マウスの表示/編集

セリン/スレオニンプロテインキナーゼD2（PKD2）は、ヒトではPRKD2遺伝子によってコードされる酵素である。^{[5] [6] [7]}

機能

この遺伝子によってコードされるタンパク質は、セリン／スレオニンタンパク質キナーゼのタンパク質キナーゼD（PKD）ファミリーに属し、タンパク質キナーゼCのサブファミリーです。このキナーゼは、胃癌細胞において、ホルボールエステルだけでなく、コレシストキニンB受容体（CCKBR）を介してガストリンによっても活性化されます。トランスゴルジ体（TGN）においてジアシルグリセロール（DAG）に結合し、TGNからの基底外側膜タンパク質の排出を制御していると考えられます。選択的スプライシングにより、異なるアイソフォームをコードする複数の転写産物バリアントが生成されます。[ ^7]

参考文献

1. GRCh38: Ensemblリリース89: ENSG00000105287 – Ensembl、2017年5月
2. GRCm38: Ensemblリリース89: ENSMUSG00000041187 – Ensembl、2017年5月
3. 「Human PubMed Reference:」。米国国立医学図書館、国立生物工学情報センター。
4. 「マウスPubMedリファレンス：」。米国国立医学図書館、国立生物工学情報センター。
5. Zhang QH, Ye M, Wu XY, Ren SX, Zhao M, Zhao CJ, Fu G, Shen Y, Fan HY, Lu G, Zhong M, Xu XR, Han ZG, Zhang JW, Tao J, Huang QH, Zhou J, Hu GX, Gu J, Chen SJ, Chen Z (2000年11月). 「CD34陽性造血幹細胞／前駆細胞で発現する、これまで未同定であった300遺伝子のオープンリーディングフレームを持つcDNAのクローニングと機能解析」Genome Res . 10 (10): 1546–60 . doi :10.1101/gr.140200. PMC 310934. PMID 11042152  . 
6. Sturany S, Van Lint J, Muller F, Wilda M, Hameister H, Hocker M, Brey A, Gern U, Vandenheede J, Gress T, Adler G, Seufferlein T (2001年5月). 「ヒトプロテインキナーゼD2の分子クローニングと特性解析：セリン・スレオニンキナーゼのプロテインキナーゼDファミリーの新規メンバー」J Biol Chem . 276 (5): 3310–8 . doi : 10.1074/jbc.M008719200 . PMID  11062248.
7. 「Entrez Gene: PRKD2 タンパク質キナーゼ D2」。

さらに読む

• Sturany S, Van Lint J, Gilchrist A, et al. (2002). 「CCK(B)/ガストリン受容体によるプロテインキナーゼD2(PKD2)の活性化メカニズム」. J. Biol. Chem . 277 (33): 29431–6 . doi : 10.1074/jbc.M200934200 . PMID  12058027
• Strausberg RL, Feingold EA, Grouse LH, et al. (2003). 「15,000以上のヒトおよびマウス完全長cDNA配列の生成と初期解析」Proc. Natl. Acad. Sci. USA . 99 (26): 16899–903 . Bibcode :2002PNAS...9916899M. doi : 10.1073/pnas.242603899 . PMC  139241. PMID  12477932 .
• Rey O, Yuan J, Rozengurt E (2003). 「Gタンパク質共役受容体アゴニストに対するプロテインキナーゼD2の細胞内再分布」. Biochem. Biophys. Res. Commun . 302 (4): 817–24 . Bibcode :2003BBRC..302..817R. doi : 10.1016/S0006-291X(03)00269-9 . PMID  12646243.
• 太田 剛志、鈴木 雄志、西川 剛志、他 (2004). 「21,243個の完全長ヒトcDNAの完全配列決定と特性解析」Nat. Genet . 36 (1): 40–5 . doi : 10.1038/ng1285 . PMID  14702039.
• Yeaman C, Ayala MI, Wright JR, et al. (2004). 「プロテインキナーゼDはトランスゴルジネットワークからの基底外側膜タンパク質の排出を制御する」Nat. Cell Biol . 6 (2): 106–12 . doi :10.1038/ncb1090. PMC 3372901.  PMID 14743217  .
• Mihailovic T, Marx M, Auer A, et al. (2005). 「Bcr-Abl陽性ヒト骨髄性白血病細胞において、タンパク質キナーゼD2はBcr-Ablによる核因子κBの活性化を媒介する」Cancer Res . 64 (24): 8939–44 . doi : 10.1158/0008-5472.CAN-04-0981 . PMID  15604256.
• Parra M, Kasler H, McKinsey TA, et al. (2005). 「プロテインキナーゼD1はHDAC7をリン酸化してT細胞受容体活性化後の核外輸送を誘導する」J. Biol. Chem . 280 (14): 13762–70 . doi : 10.1074/jbc.M413396200 . PMID  15623513.
• Auer A, von Blume J, Sturany S, et al. (2006). 「プロテインキナーゼD2の調節ドメインのホルボールエステル結合、触媒活性、および核質輸送における役割」Mol. Biol. Cell . 16 (9): 4375–85 . doi :10.1091/mbc.E05-03-0251. PMC 1196345.  PMID 15975900  .
• Kim JE, Tannenbaum SR, White FM (2005). 「HT-29ヒト結腸腺癌細胞のリン酸化プロテオーム全体」J. Proteome Res . 4 (4): 1339–46 . doi :10.1021/pr050048h. PMID  16083285.
• 木村 功、若松 明、鈴木 雄一、他 (2006). 「転写調節の多様化：ヒト遺伝子の推定代替プロモーターの大規模同定と特性解析」Genome Res . 16 (1): 55– 65. doi :10.1101/gr.4039406. PMC 1356129.  PMID 16344560  .
• Jackson LN, Li J, Chen LA, et al. (2006). 「野生型PKD2の過剰発現はBON内分泌細胞の増殖および浸潤を増加させる」Biochem. Biophys. Res. Commun . 348 (3): 945–9 . Bibcode :2006BBRC..348..945J. doi :10.1016/j.bbrc.2006.07.142. PMC  2430871. PMID  16899224 .
• Chiu TT, Leung WY, Moyer MP他 (2007). 「プロテインキナーゼD2は、NF-κBを介して非形質転換ヒト結腸上皮細胞におけるリゾホスファチジン酸誘導性インターロイキン8産生を媒介する」Am. J. Physiol., Cell Physiol . 292 (2): C767–77. doi :10.1152/ajpcell.00308.2006. PMID  16928771. S2CID  2220790.
• 入江 明、原田 功、塚本 秀、他 (2007). 「プロテインキナーゼD2は、Jurkat細胞においてその活性に応じて、IL-2プロモーター制御またはTCR刺激による細胞死誘導に寄与する」. Int. Immunol . 18 (12): 1737–47 . doi : 10.1093/intimm/dxl108 . PMID  17077180.
• Olsen JV, Blagoev B, Gnad F, et al. (2006). 「シグナル伝達ネットワークにおける全体的、in vivo、および部位特異的なリン酸化ダイナミクス」. Cell . 127 (3): 635–48 . doi : 10.1016/j.cell.2006.09.026 . PMID  17081983. S2CID  7827573.
• Kollers S, Musilova P, Rubes J, Rocha D (2007). 「比較マッピングにより、ブタ6番染色体とヒト19q13の間に複数の転座が明らかになった」Anim. Genet . 37 (6): 595–6 . doi :10.1111/j.1365-2052.2006.01516.x. PMID  17121608.
• Wissing J, Jänsch L, Nimtz M, et al. (2007). 「標的クラス選択的前分画法とタンデム質量分析法によるタンパク質キナーゼのプロテオミクス解析」Mol. Cell. Proteomics . 6 (3): 537–47 . doi : 10.1074/mcp.T600062-MCP200 . hdl : 10033/19756 . PMID  17192257.