PSMA7
ヒトに存在するタンパク質
PSMA7
利用可能な構造
PDBオーソログ検索: PDBe RCSB
識別子
エイリアスPSMA7、C6、HSPC、RC6-1、XAPC7、HEL-S-276、プロテアソームサブユニットアルファ7、プロテアソーム20Sサブユニットアルファ7
外部IDオミム：606607; MGI : 1347070;ホモロジーン: 105299;ジーンカード：PSMA7; OMA :PSMA7 - オルソログ
オーソログ
種人間ねずみ
エントレズ

5688

26444

アンサンブル

ENSG00000101182

ENSMUSG00000027566

ユニプロット

O14818

Q9Z2U0

RefSeq (mRNA)

NM_152255
NM_002792

NM_001289476
NM_011969

RefSeq（タンパク質）

NP_002783

NP_001276405
NP_036099

場所（UCSC）20章: 62.14 – 62.14 Mb2番目の文字: 179.68 – 179.68 Mb
PubMed検索[3][4]
ウィキデータ
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プロテアソームサブユニットα7型は20Sプロテアソームサブユニットα4としても知られ、ヒトではPSMA7遺伝子によってコードされているタンパク質 である。[5] [6]このタンパク質は、20Sプロテアソーム複合体の完全な組み立てに寄与する17の必須サブユニット（αサブユニット1～7、構成βサブユニット1～7、およびβ1i、β2i、β5iなどの誘導サブユニット）の1つである。

関数

真核生物のプロテアソームは、タンパク質の品質管理を目的とした損傷タンパク質や、動的な生物学的プロセスの重要な調節タンパク質成分など、分解可能なタンパク質を認識します。改変型プロテアソームである免疫プロテアソームの重要な機能は、クラスI MHCペプチドの処理です。αリングの構成要素として、プロテアソームサブユニットαタイプ7は、7量体αリングの形成と基質入口ゲートの形成に寄与します。特に、このサブユニットは19S塩基と20S塩基の組み立てにおいて重要な役割を果たします。この特定のサブユニットは、ウイルス複製に不可欠なタンパク質であるB型肝炎ウイルスXタンパク質と特異的に相互作用することが示されています。さらに、このサブユニットは、ウイルス複製に不可欠な活性であるC型肝炎ウイルス内部リボソーム進入部位（IRES）の活性制御にも関与しています。このコアαサブユニットは、酸素分圧に対する細胞応答に重要な転写因子である低酸素誘導因子1αの制御にも関与しています。 E3リガーゼパーキン関連神経変性の基礎メカニズムに関する最近の研究では、このプロテアソームサブユニットがパーキンの会合パートナーの一つであることが同定されました。タンパク質間相互作用は、パーキンのC末端ドメインとサブユニットα4（系統的命名法）のC末端との間で開始されます。[7]

構造

表現

PSMA7遺伝子は、ペプチダーゼT1Aファミリーの一員である20Sコアαサブユニットをコードする。この遺伝子は7つのエクソンを持ち、染色体バンド20q13.33に位置する。このサブユニットには、選択的スプライシングによって複数のアイソフォームが存在する可能性があるが、選択的転写産​​物は2つのアイソフォームのみで定義されている。9番染色体上には偽遺伝子が同定されている。[6]

ヒトタンパク質プロテアソームサブユニットα-7は28kDaの大きさで、248個のアミノ酸から構成されています。このタンパク質の 理論的な等電点（pI）は8.60と計算されています。

複雑な組み立て

プロテアソームは、高度に秩序だった20Sコア構造を持つ多触媒性プロテアーゼ複合体です。この樽型のコア構造は、28個の異なるサブユニットからなる4つの軸方向に積み重ねられたリングで構成されています。両端のリングはそれぞれ7個のαサブユニットから構成され、中央の2つのリングはそれぞれ7個のβサブユニットから構成されています。3つのβサブユニット（β1、β2、β5）はそれぞれタンパク質分解活性部位を有し、異なる基質選択性を持っています。プロテアソームは真核細胞全体に高濃度で分布し、リソソームを介さない経路でATP/ユビキチン依存的にペプチドを切断します。[8] [9]

機構

単離された 20S プロテアソーム複合体の結晶構造は、β サブユニットの 2 つのリングがタンパク質分解チャンバーを形成し、そのチャンバー内にすべてのタンパク質分解の活性部位を維持していることを示している。[9]同時に、α サブユニットのリングは、基質がタンパク質分解チャンバーに入るための入り口を形成する。不活性化された 20S プロテアソーム複合体では、内部のタンパク質分解チャンバーへのゲートは、特定のαサブユニットの N 末端テールによって保護されている。[10] [11] 20S コア粒子 (CP) のタンパク質分解能力は、CP がα リングの片側または両側で 1 つまたは 2 つの調節粒子 (RP) と結合することで活性化される。これらの調節粒子には、19S プロテアソーム複合体、11S プロテアソーム複合体などが含まれる。 CP-RP の結合に続いて、特定のαサブユニットの構造が変化し、その結果、基質の入口ゲートが開く。 20Sプロテアソームは、RP以外にも、低濃度のドデシル硫酸ナトリウム（SDS）やNP-14への曝露など、他の穏やかな化学処理によっても効果的に活性化される。[11] [12]

臨床的意義

プロテアソームとそのサブユニットは、少なくとも2つの理由から臨床的に重要です。(1) 複合体の異常な集合体、あるいは機能不全のプロテアソームは、特定の疾患の根底にある病態生理と関連している可能性があり、(2) 治療介入のための薬剤標的として利用できる可能性があります。近年、プロテアソームを新たな診断マーカーや戦略の開発に活用する取り組みが活発化しています。プロテアソームの病態生理に関するより深く包括的な理解は、将来の臨床応用につながることが期待されます。

プロテアソームは、ユビキチン–プロテアソームシステム（UPS）[13]および対応する細胞タンパク質品質管理（PQC）の極めて重要な構成要素です。タンパク質のユビキチン化とそれに続くプロテアソームによるタンパク質分解および分解は、細胞周期、細胞の成長と分化、遺伝子転写、シグナル伝達およびアポトーシスの制御において重要なメカニズムです。[14]その後、プロテアソーム複合体の組み立てと機能が低下し、タンパク質分解活性が低下し、損傷したタンパク質種または誤って折り畳まれたタンパク質種が蓄積します。このようなタンパク質の蓄積は、神経変性疾患[15] [16]、心血管疾患[17] [18] [19]、炎症反応および自己免疫疾患[20] 、および悪性腫瘍 につながる全身性DNA損傷反応[ 21 ]の病因および表現型特性に寄与している可能性があります。

いくつかの実験的研究と臨床研究から、UPS の異常や調節不全が、アルツハイマー病[22] 、パーキンソン病[23] 、ピック病[24]、筋萎縮性側索硬化症(ALS) [24]、ハンチントン病 [23] 、クロイツフェルト・ヤコブ病[ 25]、運動ニューロン疾患、ポリグルタミン (PolyQ)病、筋ジストロフィー[26] 、認知症に関連するいくつかのまれな神経変性疾患などのさまざまな神経変性疾患や筋変性疾患の発症に寄与していることが示されています。[27]ユビキチン・プロテアソームシステム(UPS)の一部として、プロテアソームは心臓タンパク質の恒常性を維持しているため、心臓虚血性障害[28]、心室肥大[29]、心不全に重要な役割を果たしています。[30]さらに、UPSが悪性形質転換に必須の役割を担っているという証拠が蓄積されつつある。UPSのタンパク質分解は、がんの発生に重要な刺激シグナルに対するがん細胞の応答において主要な役割を果たす。したがって、p53、c-jun、c-Fos、NF-κB、c-Myc 、 HIF-1α、MATα2、STAT3、ステロール調節エレメント結合タンパク質、アンドロゲン受容体などの転写因子の分解による遺伝子発現はすべてUPSによって制御され、さまざまな悪性腫瘍の発生に関与している。[31]さらに、UPSは大腸がん、網膜芽細胞腫（Rb）における大腸腺腫症（APC ）などの腫瘍抑制遺伝子産物の分解を制御している。 UPSは、フォン・ヒッペル・リンドウ腫瘍抑制因子（VHL）や、多くのプロトオンコゲン（Raf、Myc、Myb、Rel、Src、Mos、ABL ）の発現を制御します。UPSは炎症反応の制御にも関与しています。この活性は、通常、NF-κBの活性化におけるプロテアソームの役割に起因し、NF-κBはさらにTNF-α、IL-β、IL-8、接着分子などの炎症性サイトカインの発現を制御します。 （ICAM-1、VCAM-1、Pセレクチン）およびプロスタグランジンと一酸化窒素（NO）を産生する。[20]さらに、UPSは炎症反応において白血球増殖の調節因子としての役割も果たしており、主にサイクリンのタンパク質分解とCDK阻害剤の分解を介している。[32]最後に、SLE、シェーグレン症候群、関節リウマチ（RA）などの自己免疫疾患患者は、主に循環プロテアソームを呈しており、臨床バイオマーカーとして応用できる。[33]

報告によると、プロテアソームサブユニットα7型（PSMA7）は大腸癌で過剰発現しており、肝転移と関連していることが示されている。[34] [35]さらに、PSMA7は負の調節因子としてヌクレオチド結合オリゴマー化ドメイン含有タンパク質1（NOD1）と関連しており、NOD1に対する阻害作用によって腫瘍の増殖を促進する可能性があることが報告されている。[36]

相互作用

PSMA7はHIF1A [37]およびPLK1 [38]と相互作用することが示されている。

参考文献

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