ホモサピエンスにおけるタンパク質コード遺伝子
| PTPRA |
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| 利用可能な構造 |
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| PDB | オーソログ検索: PDBe RCSB |
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| 識別子 |
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| エイリアス | PTPRA、HEPTP、HLPR、HPTPA、HPTPalpha、LRP、PTPA、PTPRL2、R-PTP-alpha、RPTPA、タンパク質チロシンホスファターゼ、受容体A、タンパク質チロシンホスファターゼ受容体A |
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| 外部ID | オミム: 176884; MGI : 97808;ホモロジーン: 20621;ジーンカード:PTPRA; OMA :PTPRA - オルソログ |
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| 遺伝子の位置(マウス) |
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 | | キリスト | 染色体2(マウス)[2] |
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| | バンド | 2 F1|2 63.23 cM | 始める | 130,292,198 bp [2] |
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| 終わり | 130,398,044 bp [2] |
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| RNA発現パターン |
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| ブギー | | 人間 | マウス(相同遺伝子) |
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| 上位の表現 | - アキレス腱
- 心室帯
- 神経節隆起
- 右前頭葉
- 前頭前皮質
- 側坐核
- 小脳の右半球
- 扁桃体
- 帯状回
- 前帯状皮質
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| | 上位の表現 | - 海馬歯状回顆粒細胞
- 骨髄間質
- 水晶体上皮
- 上前頭回
- 心室帯
- 鉤状部
- 右腎臓
- 一次視覚野
- 小脳皮質
- 側坐核
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| | より多くの参照表現データ |
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| バイオGPS | |
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| 遺伝子オントロジー |
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| 分子機能 |
- タンパク質結合
- ホスファターゼ活性
- タンパク質チロシンホスファターゼ活性
- リン酸化タンパク質ホスファターゼ活性
- 膜貫通受容体タンパク質チロシンホスファターゼ活性
- 加水分解酵素活性
| | 細胞成分 |
- 受容体複合体
- 細胞膜の不可欠な構成要素
- 膜の不可欠な構成要素
- 膜
- 細胞外エクソソーム
- 細胞膜
- 細胞内解剖学的構造
- シャッファー側枝 - CA1シナプス
- シナプス膜の不可欠な構成要素
| | 生物学的プロセス |
- 脱リン酸化
- 軸索誘導
- タンパク質リン酸化
- タンパク質の脱リン酸化
- MAPKカスケード
- ペプチジルチロシン脱リン酸化
- インスリン受容体シグナル伝達経路
- 分子機能の調節
- 化学シナプス伝達の調節
| | 出典:Amigo / QuickGO |
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| オーソログ |
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| 種 | 人間 | ねずみ |
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| エントレズ | | |
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| アンサンブル | | |
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| ユニプロット | | |
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| RefSeq (mRNA) | |
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NM_080841 NM_002836 NM_080840 |
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NM_001163688 NM_008980 NM_001355161 |
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| RefSeq(タンパク質) | |
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NP_002827 NP_543030 NP_543031 |
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NP_001157160 NP_033006 NP_001342090 |
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| 場所(UCSC) | 20章: 2.86 – 3.04 MB | 2号線: 130.29 – 130.4 Mb |
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| PubMed検索 | [3] | [4] |
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| ウィキデータ |
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受容体型チロシンタンパク質ホスファターゼαは、ヒトではPTPRA遺伝子によってコードされる酵素である。[5] [6] [7]
関数
この遺伝子によってコードされるタンパク質は、タンパク質チロシンホスファターゼファミリーである受容体チロシンホスファターゼ(RTP)のメンバーである。RTPは、細胞増殖、分化、有糸分裂周期、および癌化など、様々な細胞プロセスを制御するシグナル伝達分子として知られている。このRTPは、細胞外ドメイン、単一の膜貫通セグメント、および2つのタンデムな細胞質内触媒ドメインを含み、受容体型RTPである。このRTPは、Srcファミリーチロシンキナーゼを脱リン酸化および活性化することが示されており[8]、インテグリンシグナル伝達、細胞接着および増殖の制御に関与している。この遺伝子には、2つの異なるアイソフォームをコードする3つの選択的スプライシングバリアントが報告されている[7] 。
相互作用
PTPRAはGrb2 [9] [10] [11]およびKCNA2 [12]と相互作用することが示されている。
参考文献
- ^ abc GRCh38: Ensemblリリース89: ENSG00000132670 – Ensembl、2017年5月
- ^ abc GRCm38: Ensemblリリース89: ENSMUSG00000027303 – Ensembl、2017年5月
- ^ 「Human PubMed Reference:」。米国国立医学図書館、国立生物工学情報センター。
- ^ 「マウスPubMedリファレンス:」。米国国立医学図書館、国立生物工学情報センター。
- ^ Jirik FR, Janzen NM, Melhado IG, Harder KW (1990年12月). 「広く発現するヒト受容体様タンパク質チロシンホスファターゼのクローニングと染色体上の割り当て」. FEBS Lett . 273 ( 1–2 ): 239–42 . Bibcode :1990FEBSL.273..239J. doi : 10.1016/0014-5793(90)81094-5 . PMID 2172030. S2CID 31501542.
- ^ Kaplan R, Morse B, Huebner K, Croce C, Howk R, Ravera M, Ricca G, Jaye M, Schlessinger J (1990年10月). 「3種類のヒトチロシンホスファターゼのクローニングにより、脳で発現する受容体結合型タンパク質チロシンホスファターゼの多重遺伝子ファミリーが明らかになった」Proc Natl Acad Sci USA . 87 (18): 7000–4 . Bibcode :1990PNAS...87.7000K. doi : 10.1073/pnas.87.18.7000 . PMC 54670. PMID 2169617 .
- ^ ab 「Entrez Gene: PTPRA タンパク質チロシンホスファターゼ、受容体タイプ、A」。
- ^ den Hertog J、Pals CE、ペッペレンボッシュ MP、Tertoolen LG、de Laat SW、Kruijer W (1993)。 「受容体タンパク質チロシンホスファターゼαはpp60c-srcを活性化し、神経分化に関与する。」EMBOジャーナル。12 (10): 3789–98 .土井: 10.1002/j.1460-2075.1993.tb06057.x。PMC 413662。PMID 7691597。
- ^ den Hertog J, Hunter T (1996年6月). 「GRB2と受容体タンパク質チロシンホスファターゼαの緊密な会合はSH2ドメインとC末端SH3ドメインを介して起こる」. EMBO J. 15 ( 12): 3016–27 . doi :10.1002/j.1460-2075.1996.tb00665.x. PMC 450243. PMID 8670803 .
- ^ den Hertog J, Tracy S, Hunter T (1994年7月). 「in vivoにおけるSH3-SH2-SH3アダプタータンパク質GRB-2の結合部位であるTyr789における受容体タンパク質チロシンホスファターゼαのリン酸化」. EMBO J. 13 ( 13): 3020–32 . doi :10.1002/j.1460-2075.1994.tb06601.x. PMC 395191. PMID 7518772 .
- ^ Zheng XM, Resnick RJ, Shalloway D (2002年6月). 「タンパク質チロシンホスファターゼαの有糸分裂活性化と、そのタンパク質キナーゼCリン酸化部位によるSrcを介した形質転換活性の調節」. J. Biol. Chem . 277 (24): 21922–9 . doi : 10.1074/jbc.M201394200 . PMC 5641391. PMID 11923305 .
- ^ Tsai W, Morielli AD, Cachero TG, Peralta EG (1999年1月). 「受容体タンパク質チロシンホスファターゼαはm1ムスカリン性アセチルコリン受容体依存性のKv1.2チャネル活性制御に関与する」. EMBO J. 18 ( 1): 109–18 . doi :10.1093/emboj/18.1.109. PMC 1171107. PMID 9878055 .
さらに読む
- Mustelin T, Hunter T (2002). 「有糸分裂における会合:RPTPαによるc-Srcの細胞周期特異的制御」. Sci. STKE . 2002 (115): PE3. doi :10.1126/stke.2002.115.pe3. PMID 11796915. S2CID 1111167.
- Zheng XM, Wang Y, Pallen CJ (1992). 「タンパク質チロシンホスファターゼの過剰発現によるpp60c-srcの細胞形質転換と活性化」Nature 359 ( 6393): 336–9 . Bibcode :1992Natur.359..336Z. doi :10.1038/359336a0. PMID 1383828. S2CID 1283722.
- Jirik FR, Anderson LL, Duncan AM (1992). 「ヒトタンパク質チロシンホスファターゼPTPα/LRP遺伝子(PTPA)は染色体20p13に位置する」Cytogenet. Cell Genet . 60 (2): 117–8 . doi :10.1159/000133317. PMID 1611910.
- Rao VV, Löffler C, Sap J, Schlessinger J, Hansmann I (1992). 「受容体結合型タンパク質チロシンホスファターゼ(PTPA)遺伝子は、in situハイブリダイゼーション(ISHおよびFISH)によりヒト染色体20p12-pterに帰属された」Genomics . 13 (3): 906–7 . doi :10.1016/0888-7543(92)90186-V. PMID 1639427.
- Sap J, D'Eustachio P, Givol D, Schlessinger J (1990). 「広く発現する受容体型チロシンホスファターゼのクローニングと発現」Proc. Natl. Acad. Sci. USA . 87 (16): 6112–6 . Bibcode :1990PNAS...87.6112S. doi : 10.1073/pnas.87.16.6112 . PMC 54482 . PMID 2166945.
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- Ohagi S, Nishi M, Steiner DF (1991). 「ヒトLRP(白血球共通抗原関連ペプチド)をコードするcDNAの配列」. Nucleic Acids Res . 18 (23): 7159. doi :10.1093/nar/18.23.7159. PMC 332805. PMID 2175890 .
- den Hertog J, Tracy S, Hunter T (1994). 「in vivoにおけるSH3-SH2-SH3アダプタータンパク質GRB-2の結合部位であるTyr789における受容体タンパク質チロシンホスファターゼαのリン酸化」EMBO J. 13 ( 13): 3020–32 . doi :10.1002/j.1460-2075.1994.tb06601.x. PMC 395191. PMID 7518772 .
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- Lim KL, Lai DS, Kalousek MB, Wang Y, Pallen CJ (1997). 「2つの密接に関連する受容体型タンパク質チロシンホスファターゼ、PTPαおよびPTPεの速度論的解析」. Eur. J. Biochem . 245 (3): 693– 700. doi : 10.1111/j.1432-1033.1997.00693.x . PMID 9183007.
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- Feito MJ, Bragardo M, Buonfiglio D, Bonissoni S, Bottarel F, Malavasi F, Dianzani U (1997). 「4種類のシンシチウム誘導性HIV-1株由来のgp120は、リンパ球表面分子とCD4の結合において異なるパターンを誘導する」. Int. Immunol . 9 (8): 1141–7 . doi : 10.1093/intimm/9.8.1141 . PMID 9263011.
- Norris K、Norris F、Kono DH、Vestergaard H、Pedersen O、Theofilopoulos AN、Møller NP (1997)。 「主要なインスリン標的組織におけるプロテインチロシンホスファターゼの発現」。FEBS レット。415 (3): 243– 8。書誌コード:1997FEBSL.415..243N。土井:10.1016/S0014-5793(97)01133-2。PMID 9357975。S2CID 9414519 。
- Bhandari V, Lim KL, Pallen CJ (1998). 「受容体様タンパク質チロシンホスファターゼαとp59fynの物理的および機能的相互作用」. J. Biol. Chem . 273 (15): 8691–8 . doi : 10.1074/jbc.273.15.8691 . PMID 9535845.
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