| ペリジニン-クロロフィルA結合タンパク質 | |||||||||
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 光合成性渦鞭毛藻類Amphidinium carterae由来の可溶性ペリジニン-クロロフィル-タンパク質複合体の結晶構造。この複合体は多くの光合成性渦鞭毛藻類に見られ、船形または揺りかご形のタンパク質から構成され、色素で満たされた中央の空洞を囲む8つのαヘリックス（青とオレンジで表示）の擬似対称反復が2つある。各8ヘリックスセグメントには、クロロフィル分子（緑、中央のマグネシウムイオンは緑の球体で表示）、ジアシルグリセロール分子（黄色）、およびペリジニン分子（灰色）が4つ結合している。[1] | |||||||||
| 識別子 | |||||||||
| シンボル | PCP | ||||||||
| ファム | PF02429 | ||||||||
| インタープロ | IPR003376 | ||||||||
| SCOP2 | 1ppr / スコープ / SUPFAM | ||||||||
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ペリジニン-クロロフィル-タンパク質複合体（PCPまたはPerCP）は、ペリジニン-クロロフィルaタンパク質がペリジニン、クロロフィル、脂質に結合した可溶性分子複合体である。ペリジニン分子は青緑色の波長（470～550 nm）の光を吸収し、非常に高い効率でクロロフィル分子にエネルギーを伝達する。[1] [2] PCP複合体は多くの光合成性 渦鞭毛藻類に見られ、主要な集光複合体であると考えられる。[3]
構造
PCPタンパク質は、渦鞭毛藻類のゲノムにおいて少なくとも2つの形態、すなわち2つの15kDモノマーからなるホモ二量体形態と、遺伝子重複によりホモ二量体形態から進化したと考えられる約32kDのモノマー形態で同定されている。モノマー形態は、2つの擬対称8ヘリックスドメインで構成され、その中でヘリックスは、ゼリーロールフォールドのベータシートに似た複雑な位相で詰め込まれている。[1]ヘリックスの3次元配置により、色素と脂質が結合した大きな中央空洞を持つ船形分子が形成される。各8ヘリックスセグメントは通常、4つのペリジニン分子、1つのクロロフィルa分子、およびジガラクトシルジアシルグリセロールなどの脂質分子1つに結合しますが、この化学量論は種およびPCPアイソフォーム間で異なります。[4] [3]最も一般的な4:1のペリジニン:クロロフィル比は1970年代に分光学的に予測されましたが、 [5] 1990年代にAmphidinium carterae PCP複合体の結晶構造が解明されるまで確認されていませんでした。 [1]タンパク質単量体または二量体から形成されるかどうかにかかわらず、組み立てられたタンパク質-色素複合体はbPCP（「ビルディングブロック」の略）と呼ばれることもあり、最小の安定単位です。[4] A. carterae由来のものを含む少なくともいくつかのPCP形態では、これらのビルディングブロックは三量体に組み立てられ、生物学的に機能的な状態であると考えられています。[1]
PCPのX線結晶構造が1997年に解明された際、それは新しいタンパク質フォールドとして認識され、そのトポロジーは既知のタンパク質の中で唯一無二のものとなっています。タンパク質構造を体系的に分類するCATHデータベースでは、この構造は「アルファソレノイド」フォールドと呼ばれています。しかし、文献の他の箇所では、アルファソレノイドという用語は、開いた、よりコンパクトでないらせん状のタンパク質構造を指すために使用されています。[6]
関数
光合成性 渦鞭毛藻類は、緑色植物に見られるものと同様の膜結合型集光複合体を有する。さらに、ペリジニンなどのカロテノイドを利用して光合成能力を高める水溶性タンパク質-色素複合体も有する。ペリジニンは、クロロフィル単独では吸収できない青緑色の波長（470～550 nm）の光を吸収する。その代わりに、PCP複合体は色素の相対的な配向を利用して、ペリジニン分子から隣接するクロロフィル分子への極めて高効率なエネルギー移動を実現する。[4] [3] [7] PCPは、分光法やタンパク質の光物理学に関する理論計算の共通モデル系として機能してきた。 [8]
PCP複合体はチラコイド腔を占有していると考えられています。ペリジニンからクロロフィル色素へのエネルギー伝達後、PCP複合体は励起されたクロロフィルから膜結合型光捕集複合体へとエネルギーを伝達すると考えられています。[4]
参考文献
- ^ abcdef Hofmann E, Wrench PM, Sharples FP, Hiller RG, Welte W, Diederichs K (1996年6月). 「カロテノイドによる集光作用の構造的基盤：Amphidinium carterae由来のペリジニン-クロロフィル-タンパク質」. Science . 272 (5269): 1788–91 . doi :10.1126/science.272.5269.1788. PMID 8650577.
- ^ Ghosh, S.; Bishop, MM; Roscioli, JD; LaFountain, AM; Frank, HA; Beck, WF (2017). 「ペリジニン-クロロフィルaタンパク質におけるコヒーレントおよびインコヒーレント機構による励起エネルギー移動」. J. Phys. Chem. Lett . 8 (2): 463– 469. doi :10.1021/acs.jpclett.6b02881. PMID 28042923.
- ^ abc Jiang J、Zhang H、Kang Y、Bina D、Lo CS、Blankenship RE (2012 年 7 月)。 「渦鞭毛藻シンビオジニウムにおけるペリジニン-クロロフィルa-タンパク質複合体の特性評価」。Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - 生体エネルギー学。1817 (7): 983–9 . doi :10.1016/j.bbabio.2012.03.027。PMC 3947849。PMID 22497797。
- ^ abcd Schulte T, Johanning S, Hofmann E (2010年12月). 「渦鞭毛藻由来の天然およびリフォールディングされたペリジニン-クロロフィル-タンパク質の構造と機能」. European Journal of Cell Biology . 89 (12): 990–7 . doi :10.1016/j.ejcb.2010.08.004. PMID 20846743.
- ^ Song, Pill-Soon; Koka, Prasad; Prezelin, Barbara B.; Haxo, Francis T. (1976年10月). 「海洋渦鞭毛藻由来の光合成集光性色素複合体ペリジニン-クロロフィルaタンパク質の分子トポロジー」.生化学. 15 (20): 4422– 4427. doi :10.1021/bi00665a012. PMID 987799.
- ^ Field MC, Sali A, Rout MP (2011年6月). 「進化：酒浸りの日々 ― BAR、ESCRT、COP、そしてついにコートを手に入れる」. The Journal of Cell Biology . 193 (6): 963–72 . doi :10.1083/jcb.201102042. PMC 3115789. PMID 21670211 .
- ^ Roscioli, JD; Ghosh, S.; Bishop, MM; LaFountain, AM; Frank, HA; Beck, WF (2017). 「光合成光捕集におけるカロテノイドによる量子コヒーレント励起エネルギー移動」. J. Phys. Chem. Lett . 8 (20): 5141– 5147. doi :10.1021/acs.jpclett.7b01791. PMID 28968122.
- ^ Carbonera D, Di Valentin M, Spezia R, Mezzetti A (2014). 「ペリジニン-クロロフィル-α-タンパク質のユニークな光物理学的特性」. Current Protein & Peptide Science . 15 (4): 332– 50. doi :10.2174/1389203715666140327111139. PMC 4030626. PMID 24678668 .
