ポリヌクレオチドホスホリラーゼ(PNPase)は、3'から5'へのリン酸分解性エキソリボヌクレアーゼ活性と3'末端オリゴヌクレオチドポリメラーゼ活性を持つ二機能性酵素である。[ 2 ]すなわち、RNA鎖を3'末端から5'末端に向かって分解する。[ 1 ]また、生体内では長く高度にヘテロポリマー化した末端を合成する。通常のポリアデニル化酵素を欠損する大腸菌株において観察される残留ポリアデニル化の全ては、PNPaseによるものである。 [ 1 ] PNPaseのRNA重合活性は、1955年にセベロ・オチョアの研究室で働いていたマリアンヌ・グルンバーグ=マナゴによって発見され、当初はDNA依存性のメッセンジャーRNA合成に関与していると考えられていたが、1950年代後半にはこの考えは否定された。[ 3 ] [ 4 ]
細菌、植物、[ 5 ]、動物におけるmRNAの処理と分解に関与しています。 [ 6 ]
ヒトにおいて、この酵素はPNPT1遺伝子によってコードされている。活性型では、このタンパク質は3つのPNPase分子からなる環状構造を形成する。各PNPase分子は、2つのRNase PHドメイン、S1 RNA結合ドメイン、およびK相同ドメインから構成される。このタンパク質は細菌、および一部の真核細胞の葉緑体[ 2 ]とミトコンドリア[ 7 ]に存在する。真核生物および古細菌には、構造的および進化的に関連のある複合体であるエクソソーム複合体[ 7 ]が存在する。
同じ略語 ( PNPase ) は、無関係な別の酵素であるプリンヌクレオシドホスホリラーゼにも使用されます。
参考文献
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外部リンク