タンパク質脱アセチル化酵素は、タンパク質中のリジンアミノ酸からアセチル基を除去する酵素である。[1]
主なものはヒストン脱アセチル化酵素（HDAC）とサーチュイン（SIRT1,2,3,5）である。[2]
ヒストンタンパク質はタンパク質脱アセチル化酵素の最初の基質として知られていたため、後者はすべて何らかのクラスのHDACと呼ばれる傾向があります。 [引用が必要]
ヒトのタンパク質脱アセチル化酵素は、
- クラス I (HDAC1,2,3,8);
- クラスII（HDAC4、5、6、7、9、10）、
- クラスIII（SIRT1、2、3、5、6）、
- クラス IV (HDAC11 およびその関連酵素)。
クラス III はNAD+依存性タンパク質脱アセチル化酵素です。
参考文献
- ^ 伊藤 一弘; キャサリン・E. シャロン; イアン・M. アドコック (2007年11月). 「炎症性肺疾患におけるタンパク質アセチル化の影響」.薬理学と治療学. 116 (2): 249– 265. doi :10.1016/j.pharmthera.2007.06.009. PMID 17720252.
- ^ Gupta, Rohan; Ambasta, Rashmi K.; Kumar, Pravir (2022年1月). 「神経変性疾患におけるタンパク質脱アセチル化酵素サーチュインの多面的な役割」. Neuroscience & Biobehavioral Reviews . 132 : 976–997 . doi :10.1016/j.neubiorev.2021.10.047. PMID 34742724.
