40Sリボソームタンパク質S25
ホモサピエンスにおけるタンパク質コード遺伝子

RPS25
利用可能な構造
PDBオーソログ検索: PDBe RCSB
識別子
エイリアスRPS25、S25、リボソームタンパク質S25
外部IDオミム：180465; MGI : 1922867;ホモロジーン: 133893;ジーンカード：RPS25; OMA :RPS25 - オルソログ
オーソログ
種人間ねずみ
エントレズ

6230

75617

アンサンブル

ENSG00000118181

ENSMUSG00000009927

ユニプロット

P62851

P62852

RefSeq (mRNA)

NM_001028

NM_024266

RefSeq（タンパク質）

NP_001019

NP_077228

場所（UCSC）11章: 119.02 – 119.02 Mb9章: 44.32 – 44.32 Mb
PubMed検索[3][4]
ウィキデータ
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40Sリボソームタンパク質S25（eS25）は、ヒトではRPS25遺伝子によってコードされるタンパク質である。[5] [6]

リボソームは、あらゆる生物界においてタンパク質合成を触媒する 細胞内高分子です。真核生物のリボソームは、小さな40Sサブユニットと大きな60Sサブユニットから構成されています。これらのサブユニットは、4種類のRNAと約80種類の異なるタンパク質で構成されています。RPS25遺伝子は、40Sサブユニットの構成要素である真核生物特異的なリボソームタンパク質eS25をコードしています。リボソームタンパク質をコードする遺伝子に典型的に見られるように、この遺伝子には複数の処理された擬遺伝子がゲノム中に散在しています。[6]

相互作用

eS25は、40SリボソームサブユニットのE部位領域に位置する相互作用に加え、他の細胞タンパク質とも相互作用することが示唆されている。ある研究では、eS25はp53を安定化させる制御フィードバックループの一部としてMDM2と相互作用することが明らかにされている。[7]さらに、eS25はCDC5Lと相互作用することが示されている。[8]

関数

リボソームタンパク質であるeS25は、一般的なタンパク質合成において役割を果たしていると考えられます。しかし、RPS25遺伝子は出芽酵母や特定の哺乳類細胞株における細胞生存には必須ではなく、真核生物のタンパク質合成には必須ではないことが示唆されています。[9] [10]研究では、eS25がウイルスIRESを介した翻訳を含むいくつかの特殊な翻訳の制御に関与していることが示唆されています。[11] [12]

参照

参考文献

  1. ^ abc GRCh38: Ensemblリリース89: ENSG00000118181 – Ensembl、2017年5月
  2. ^ abc GRCm38: Ensemblリリース89: ENSMUSG00000009927 – Ensembl、2017年5月
  3. ^ 「Human PubMed Reference:」。米国国立医学図書館、国立生物工学情報センター。
  4. ^ 「マウスPubMedリファレンス：」。米国国立医学図書館、国立生物工学情報センター。
  5. ^ Li ML, Latoud C, Center MS (1991年11月). 「ヒトリボソームタンパク質S25をコードするcDNAのクローニングと配列決定」. Gene . 107 (2): 329–33 . doi :10.1016/0378-1119(91)90335-9. PMID  1748303.
  6. ^ ab 「Entrez Gene: RPS25 リボソームタンパク質 S25」。
  7. ^ Zhang X, Wang W, Wang H, Wang MH, Xu W, Zhang R (2013年5月). 「リボソームタンパク質S25（RPS25）-MDM2-p53制御フィードバックループの同定」. Oncogene . 32 (22): 2782–91 . doi :10.1038/onc.2012.289. PMC 6714567. PMID 22777350  . 
  8. ^ Ajuh P, Kuster B, Panov K, Zomerdijk JC, Mann M, Lamond AI (2000年12月). 「ヒトCDC5L複合体の機能解析と質量分析によるその構成分子の同定」. The EMBO Journal . 19 (23): 6569–81 . doi :10.1093/emboj/19.23.6569. PMC 305846. PMID  11101529 . 
  9. ^ Steffen KK, McCormick MA, Pham KM, MacKay VL, Delaney JR, Murakami CJ, et al. (2012年5月). 「リボソーム欠損はサッカロミセス・セレビシエにおけるERストレスから保護する」. Genetics . 191 (1): 107–18 . doi :10.1534/genetics.111.136549. PMC 3338253. PMID 22377630  . 
  10. ^ Fuchs G, Petrov AN, Marceau CD, Popov LM, Chen J, O'Leary SE, et al. (2015年1月). 「C型肝炎ウイルス内部リボソーム進入部位への40Sリボソームサブユニットリクルートメントの速度論的経路」. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America . 112 (2): 319–25 . Bibcode :2015PNAS..112..319F. doi : 10.1073/pnas.1421328111 . PMC 4299178. PMID  25516984 . 
  11. ^ Landry DM, Hertz MI, Thompson SR (2009年12月). 「RPS25はジシストロウイルス科およびC型肝炎ウイルスのIRESによる翻訳開始に必須である」. Genes & Development . 23 (23): 2753–64 . doi :10.1101/gad.1832209. PMC 2788332. PMID 19952110  . 
  12. ^ Hertz MI, Landry DM, Willis AE, Luo G, Thompson SR (2013年3月). 「リボソームタンパク質S25依存性は、多様な内部リボソーム進入部位とリボソームシャンティングの共通メカニズムを明らかにする」. Molecular and Cellular Biology . 33 (5): 1016–26 . doi :10.1128/MCB.00879-12. PMC 3623076. PMID 23275440  . 

さらに読む

  • Wool IG, Chan YL, Glück A (1996). 「哺乳類リボソームタンパク質の構造と進化」.生化学と細胞生物学. 73 ( 11–12 ): 933–47 . doi :10.1139/o95-101. PMID  8722009.
  • Li M, Center MS (1992年2月). 「アドリアマイシン耐性HL60細胞におけるリボソームタンパク質S25の調節」. FEBS Letters . 298 ( 2–3 ): 142–4 . Bibcode :1992FEBSL.298..142L. doi : 10.1016/0014-5793(92)80041-E . PMID  1544436. S2CID  9001148.
  • マリオン・MJ、マリオン・C（1988年5月）「リボソームタンパク質S2、S6、S10、S14、S15、およびS25は哺乳類40Sサブユニットの表面に局在し、その構造を安定化させる。固定化トリプシンを用いた研究」FEBS Letters 232 ( 2): 281–5 . Bibcode :1988FEBSL.232..281M. doi : 10.1016/0014-5793(88)80753-1 . PMID  3378620. S2CID  44333810.
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  • 今井 剛志、須藤 健、三輪 剛志（1994年3月）. 「マーカーD11S456の配列解析によるヒトリボソームタンパク質S25遺伝子（RPS25）の染色体11q23.3への割り当て」. Genomics . 20 (1): 142–3 . doi :10.1006/geno.1994.1145. PMID  8020948.
  • 三輪 剛志、須藤 健、中村 雄志、今井 毅 (1993年7月). 「ヒト11番染色体上の50の配列タグ付き部位」.ゲノミクス. 17 (1): 211–4 . doi :10.1006/geno.1993.1304. PMID  8406452.
  • Vladimirov SN, Ivanov AV, Karpova GG, Musolyamov AK, Egorov TA, Thiede B, et al. (1996年7月). 「ヒト小リボソームサブユニットタンパク質のN末端および内部配列決定、ならびに質量分析による特性評価」. European Journal of Biochemistry . 239 (1): 144–9 . doi : 10.1111/j.1432-1033.1996.0144u.x . PMID  8706699.
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  • 吉浜 正之、上地 剛、浅川 聡、川崎 健、加藤 聡、比嘉 聡、他 (2002年3月). 「ヒトリボソームタンパク質遺伝子：73遺伝子の配列決定と比較解析」. Genome Research . 12 (3): 379–90 . doi :10.1101/gr.214202. PMC 155282.  PMID 11875025  .
  • Lehner B, Sanderson CM (2004年7月). 「ヒトmRNA分解におけるタンパク質相互作用フレームワーク」. Genome Research . 14 (7): 1315–23 . doi :10.1101/gr.2122004. PMC 442147.  PMID 15231747  .
  • Yu Y, Ji H, Doudna JA, Leary JA (2005年6月). 「ヒト40Sリボソームサブユニットの質量分析：ネイティブおよびHCV IRES結合複合体」. Protein Science . 14 (6): 1438–46 . doi :10.1110/ps.041293005. PMC 2253395.  PMID 15883184  .
  • Stelzl U, Worm U, Lalowski M, Haenig C, Brembeck FH, Goehler H, et al. (2005年9月). 「ヒトタンパク質間相互作用ネットワーク：プロテオーム注釈のためのリソース」. Cell . 122 (6): 957–68 . doi :10.1016/j.cell.2005.08.029. hdl : 11858/00-001M-0000-0010-8592-0 . PMID:  16169070. S2CID  : 8235923.
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