血清アミロイドA1
Protein-coding gene in the species Homo sapiens
SAA1
利用可能な構造
PDBオーソログ検索：PDBe RCSB
識別子
別名SAA1、PIG4、SAA、SAA2、TP53I4、血清アミロイドA1
外部IDOMIM : 104750; MGI : 98222; HomoloGene : 128033; GeneCards : SAA1; OMA : SAA1 - オーソログ
相同遺伝子
種ヒトマウス
Entrez

6288

20209

アンサンブル

ENSG00000173432
ENSG00000288411

ENSMUSG00000057465

ユニプロット

P0DJI8

P05367

RefSeq (mRNA)

NM_199161
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NM_001178006

NM_011314
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NM_001379269

RefSeq（タンパク質）

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NP_035444
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NP_001366197
NP_001366198

場所（UCSC）11番地: 18.27 – 18.27 Mb7番地: 46.4 – 46.4 Mb
PubMed検索[3][4]
ウィキデータ
ヒトの表示/編集マウスの表示/編集

血清アミロイドA1（SAA1）は、ヒトではSAA1遺伝子によってコードされるタンパク質である。[5] [6] [7] SAA1は、感染、組織損傷、悪性腫瘍に反応して主に肝細胞によって産生される主要な急性期タンパク質である。[8]血液循環中に放出されると、SAA1は高密度リポタンパク質（HDL）と関連したアポリポタンパク質として存在する。[9] SAA1はアミロイドA （AA）の主要な前駆体であり、その沈着は炎症性アミロイドーシスにつながる。[10] [11]

ジーン

ヒトSAA1をコードする遺伝子は、11番染色体短腕の領域にマッピングされた4つのSAA遺伝子の1つです。[12]これらの遺伝子のうち、SAA1とSAA2の2つは急性期反応中に誘導されますが、SAA3はヒトでは偽遺伝子であり[13]、SAA4は様々な組織や細胞で恒常的に発現します。SAA1には、コード配列と非コード配列の両方に一塩基多型（SNP）が見られ、コード配列に位置するSNPはSAA1の5つのアイソフォーム（SAA1.1～1.5）を定義します。遺伝子研究では、これらのSNPのいくつかが、地中海熱、冠動脈疾患、脳梗塞、骨粗鬆症など、いくつかのヒト疾患の素因と関連していることが示されています。マウスにも4つのSaa遺伝子がありますヒトとマウスの SAA 遺伝子の主な違いは、炎症組織で誘導可能な SAA であると一般に考えられている機能性タンパク質のマウス Saa3 遺伝子の発現です。

タンパク質構造

ヒトSAA1の産物は122個のアミノ酸からなるプレタンパク質であり、18個のアミノ酸からなる切断可能なシグナルペプチドを有しています。成熟SAA1は104個のアミノ酸から構成され、見かけの分子量は12,500です。SA​​A1.1の結晶構造は最近解明されました（図1）。天然SAA1は六量体であり、各サブユニットは逆平行の4ヘリックス束構造をとっています。[14]構造は円錐形で、その頂点はHDLとヘパリンの結合部位を形成しています。N末端ヘリックス1と3は、天然SAA1タンパク質のタンパク質表面には存在しない、SAA1.1のアミロイド形成ペプチドとして同定されています。これらの知見は、アミロイドA線維の形成の構造的根拠となります。ヒトSAA1.1は、サブユニットレベルで、最近解明されたマウスSaa3の構造に匹敵します。[15]

誘導性発現

SAA1とSAA2は誘導性が高く、急性期SAAと呼ばれています。IL-1β、IL-6、TNF-αなどの炎症性サイトカインは、肝細胞におけるSAA1遺伝子発現の主要な刺激因子です。[16]急性期SAA遺伝子の誘導発現は主に転写レベルで制御されており、転写因子C/EBP、NF-κB、AP2、SAF、Sp1、STAT3が関与しています。炎症性サイトカイン発現の検出に使用されるcDNAアレイでは、 SAA1の転写産物の上昇がよく見られます。SAA1タンパク質レベルはその転写産物レベルと相関しており、炎症性疾患の臨床指標として長年考えられてきました。

相互作用

SAA1はHDLとの関連に加えて、多くの哺乳類タンパク質、主に受容体などの細胞表面タンパク質と相互作用します。SAA1がαvβ3インテグリンに結合すると、鼻咽頭癌の増殖を阻害する効果があります。[17] SAA1のいくつかの受容体は、SAA2から2つのアミノ酸置換を含むSAA1ハイブリッドタンパク質を用いて同定されています。[18]これらの受容体には、組換えSAA1の走化性活性を媒介すると考えられているGタンパク質共役走化性受容体FPR2（ホルミルペプチド受容体2）[19]、マウスのスカベンジャー受容体SR-BI [20]、およびヒトの同等の受容体CLA-1 [21]が含まれます。これらはSAA1依存性コレステロール代謝における役割が示唆されています。さらに、Toll様受容体TLR2 [22]およびTLR4 [23]は、SAA1誘導性サイトカイン遺伝子発現を媒介しますP2X7プリン受容体はSAA1がNLRP3インフラマソームの活性化を含む多くの細胞機能に利用するもう一つの受容体である。[24]

SAA1は、大腸菌、チフス菌、フレクスナー赤痢菌、コレラ菌、緑膿菌など、いくつかのグラム陰性細菌の外膜タンパク質A（ompA）と相互作用することがわかっています。[25]これらのグラム陰性細菌をSAA1にさらすと、好中球による細菌の取り込みが促進され、SAA1が細菌の排除を促進するオプソニンとして機能することが示唆されています。[26]最近の研究では、SAA1がレチノールと相互作用し、細菌負荷が軽減されることが明らかになりました。[27]これらの知見は、SAA1が細菌感染に対する宿主防御機能を持っていることを示唆しています。

機能と臨床的意義

SAA1の生物学的機能は、過去30年間にわたる集中的な研究にもかかわらず、完全には解明されていません。SAA1ノックアウトマウスやトランスジェニックマウスといった研究ツールは、ごく最近になってようやく利用可能になりました。しかしながら、SAA1の血漿濃度の上昇が多くの炎症性疾患と関連していることは十分に確立されています。その結果、SAA1は炎症性疾患、慢性代謝疾患、および末期悪性腫瘍の臨床指標および信頼できるバイオマーカーとなっています。[28] 炎症性アミロイドーシスは、慢性炎症によってSAA1の産生が増加することで発症します。SAA1は、様々な組織におけるアミロイドA線維沈着の主要な前駆体です。[29]

SAA1はHDLへの結合について広く研究されており、脂質代謝における役割が示唆されています。急性期反応においては、血漿中のSAA1濃度の上昇がアポA-Iを置換し、HDLの主要なアポリポタンパク質となります。[30] SAA1によるHDLリモデリングの正確な生物学的影響は、Saa1およびSaa2ノックアウトマウスなどの最近開発されたツールを用いて現在も研究中です。SA​​A1は動脈硬化の発症にも寄与すると考えられています。[31] [32]しかし、アポE欠損マウスモデルでは、Saa1/Saa2遺伝子の欠失は動脈硬化病変に影響を与えないようです。[33]

生体外および試験管内研究により、組み換えヒトSAA1ハイブリッドタンパク質は、好中球およびマクロファージに対して強力な走化性活性を示すことが示されている。[34]この効果は、Gタンパク質共役走化性受容体であるFPR2を介して媒介されると考えられている。 [35]同じ受容体は、組み換えSAA1のサイトカイン様活性も媒介し、好中球におけるIL-8の発現の上昇をもたらす。[36]組み換えSAA1は、 IL-1β、TNF-α、IL-6、IL-12p40、[37] [38]などのさまざまな炎症性サイトカインのほか、 IL-23、[39] IL-33 [40]などの免疫調節性サイトカインやG-CSFなどの成長刺激性サイトカインの発現を誘導することが報告されている。[41]

SAA1は様々な組織のマクロファージや上皮細胞によっても産生される可能性がある。SAA1は腸管における局所的なTh17応答を促進することが示されている。 [42]この知見はSaa1/Saa2ノックアウトマウスとT細胞のex vivo研究の両方に基づいており、肝臓で産生され血漿中にHDLのアポリポタンパク質として存在する急性期タンパク質としての確立された役割とは対照的に、SAA1には局所的な免疫調節機能があることを強く示唆している。マウス肝臓におけるヒトSAA1.1のトランスジェニック発現は、SAA1受容体TLR2を含むケモカイン産生増加を介してT細胞介在性肝炎を増悪させる[43] 。黒色腫細胞によるSAA1の分泌は、不変ナチュラルキラーT細胞（iNKT細胞）と相互作用する抗炎症性IL-10分泌好中球を誘導する可能性がある。[44]さらに、SAA1はマクロファージをM2表現型に偏らせる可能性がある。[45]

SAA1は多くの悪性腫瘍と関連しているという報告があるが、因果関係は確立されていない。SAA1は腫瘍の病因と関連しており[46]、その遺伝子多型は特定の種類の悪性腫瘍の要因となることが示唆されている[47]。また、SAA1は腫瘍微小環境に影響を及ぼし、腫瘍細胞の転移に寄与することも示されている[48] 。

組み換えヒトSAA1ハイブリッドで得られた結果の一部は、タンパク質がヒトSAA1と全く同じ配列を持たず、その特性が天然SAA1とは異なる可能性があるため、依然として議論の余地がある。[49]他の研究では、天然ヒトSAA1はG-CSF誘導能など、サイトカイン様活性の一部を保持していることが示されている[50] 。

Saa1/Saa2ノックアウトマウスを用いた最近の研究では、腸管上皮細胞におけるTh17応答の弱体化が示されており[51] 、SAA1が生体内で免疫の調節において 役割を果たしていることを示唆している。

注記

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