ホモサピエンスにおけるタンパク質コード遺伝子
| キャビン2 |
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| 識別子 |
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| エイリアス | CAVIN2、PS-p68、SDR、cavin-2、SDPR、血清欠乏反応、caveolae関連タンパク質2 |
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| 外部ID | オミム: 606728; MGI : 99513;ホモロジーン: 3422;ジーンカード:CAVIN2; OMA :CAVIN2 - オルソログ |
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| 遺伝子の位置(マウス) |
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 | | キリスト | 染色体1(マウス)[2] |
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| | バンド | 1|1 C1.1 | 始める | 51,328,285 bp [2] |
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| 終わり | 51,342,119 bp [2] |
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| RNA発現パターン |
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| ブギー | | 人間 | マウス(相同遺伝子) |
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| 上位の表現 | - 単球
- 肺の下葉
- 右肺
- 肺の上葉
- 浅側頭動脈
- 左肺の上葉
- 壁側胸膜
- 腹部の脂肪
- 胆嚢
- 心膜
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| | 上位の表現 | - 右肺
- 右肺葉
- 左肺
- 左肺葉
- 蝸牛管の前庭膜
- 房室弁
- アトリウム
- 白色脂肪組織
- 大動脈外膜
- 頸動脈小体
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| | より多くの参照表現データ |
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| バイオGPS |  | | より多くの参照表現データ |
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| 遺伝子オントロジー |
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| 分子機能 |
- ホスファチジルセリン結合
- タンパク質結合
- リン脂質結合
- プロテインキナーゼC結合
- 脂質結合
| | 細胞成分 |
- 細胞質
- 膜ラフト
- 細胞質
- 膜
- カベオラ
- 核質
- 細胞膜
- アクチン細胞骨格
| | 生物学的プロセス | | | 出典:Amigo / QuickGO |
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| ウィキデータ |
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Cavin-2または血清欠乏応答タンパク質(SDPR)は、ヒトではSDPR遺伝子によってコードされるタンパク質である。[5] [6] [7] Cavin-2は様々なヒト内皮細胞で高発現している。[8]
この遺伝子はカルシウム非依存性リン脂質結合タンパク質を有し、血清β飢餓細胞ではその発現が増加する。このタンパク質は、タンパク質キナーゼC (PKC)のリン酸化の基質であることも示されている。[7]
関数
Cavin-2は、ヒトおよびゼブラフィッシュの血管形成(血管新生)に必要であり、またヒトの内皮細胞の増殖、遊走および浸潤にも必要である。[8] Cavin-2は、eNOS活性を調節することにより、内皮細胞の維持に重要な役割を果たしている。[8] Cavin-2は、タンパク質である内皮型一酸化窒素合成酵素(eNOS)の活性と安定性を制御することにより、ヒトの内皮細胞における一酸化窒素(NO)の生成を制御している。[8]
分泌
Cavin-2はヒト内皮細胞(HUVEC )から大量に分泌され、エクソソームではなく内皮微粒子(EMP)を介して分泌され、EMPの生合成に必要である。[8]
臨床的意義
SDPRは、乳がん細胞株を用いた異種移植研究により転移抑制因子として作用することが示されている。 [9] SDPRはERKと直接相互作用し、その生存促進役割を制限する
ことで転移抑制機能を誘発する可能性がある。 [9]さらに、乳がんの進行中はプロモーターDNAメチル化によってSDPRの発現が抑制されることが示唆されている。[9]膀胱がん、大腸がん、肺がん、膵臓がん、卵巣がん、および肉腫の腫瘍サンプルでもSDPR発現の消失が見られたことから、SDPRの転移抑制役割は乳がんだけにとどまらない可能性がある。[9]
参考文献
- ^ abc GRCh38: Ensemblリリース89: ENSG00000168497 – Ensembl、2017年5月
- ^ abc GRCm38: Ensemblリリース89: ENSMUSG00000045954 – Ensembl、2017年5月
- ^ 「Human PubMed Reference:」。米国国立医学図書館、国立生物工学情報センター。
- ^ 「マウスPubMedリファレンス:」。米国国立医学図書館、国立生物工学情報センター。
- ^ Gustincich S, Vatta P, Goruppi S, Wolf M, Saccone S, Della Valle G, et al. (1999年4月). 「ヒト血清欠乏応答遺伝子(SDPR)は2q32-q33にマッピングされ、ホスファチジルセリン結合タンパク質をコードする」Genomics . 57 (1): 120–9 . doi :10.1006/geno.1998.5733. PMID 10191091.
- ^ Gustincich S, Schneider C (1993年9月). 「血清欠乏応答遺伝子は血清飢餓によって誘導されるが、接触阻害では誘導されない」. Cell Growth & Differentiation . 4 (9): 753–60 . PMID 8241023.
- ^ ab 「Entrez Gene:SDPR血清欠乏反応(ホスファチジルセリン結合タンパク質)」。
- ^ abcde Boopathy GT, Kulkarni M, Ho SY, Boey A, Chua EW, Barathi VA, et al. (2017年10月). 「Cavin-2は血管新生における内皮型一酸化窒素合成酵素(eNOS)の活性と安定性を制御する」. The Journal of Biological Chemistry . 292 (43): 17760– 17776. doi : 10.1074/jbc.M117.794743 . PMC 5663877. PMID 28912276 .
- ^ abcd Ozturk S, Papageorgis P, Wong CK, Lambert AW, Abdolmaleky HM, Thiagalingam A, et al. (2016年1月). 「SDPRはアポトーシスを促進することで乳がんの転移抑制因子として機能する」. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America . 113 (3): 638–43 . Bibcode :2016PNAS..113..638O. doi : 10.1073/pnas.1514663113 . PMC 4725521. PMID 26739564 .
さらに読む
- Burgener R, Wolf M, Ganz T, Baggiolini M (1990年8月). 「ヒト血小板由来の主要ホスファチジルセリン結合リンタンパク質の精製と特性解析」. The Biochemical Journal . 269 (3): 729–34 . doi :10.1042/bj2690729. PMC 1131648. PMID 2390065 .
- Cross SH, Charlton JA, Nan X, Bird AP (1994年3月). 「メチル化DNA結合カラムを用いたCpGアイランドの精製」. Nature Genetics 6 ( 3): 236–44 . doi :10.1038/ng0394-236. PMID 8012384. S2CID 12847618.
- Mineo C, Ying YS, Chapline C, Jaken S, Anderson RG (1998年5月). 「タンパク質キナーゼCalphaのカベオラへの標的化」. The Journal of Cell Biology . 141 (3): 601–10 . doi :10.1083/jcb.141.3.601. PMC 2132740. PMID 9566962 .
- Gevaert K, Goethals M, Martens L, Van Damme J, Staes A, Thomas GR, Vandekerckhove J (2003年5月). 「N末端ペプチドの質量分析によるプロテオームの探索とタンパク質プロセシングの解析」Nature Biotechnology 21 ( 5): 566–9 . doi :10.1038/nbt810. PMID 12665801. S2CID 23783563.
- Brandenberger R, Wei H, Zhang S, Lei S, Murage J, Fisk GJ, et al. (2004年6月). 「トランスクリプトーム解析によりヒトES細胞の増殖と分化を制御するシグナル伝達ネットワークが解明」Nature Biotechnology 22 (6): 707–16 . doi :10.1038/nbt971. PMID 15146197. S2CID 27764390.
- Rual JF, Venkatesan K, Hao T, Hirozane-Kishikawa T, Dricot A, Li N, et al. (2005年10月). 「ヒトタンパク質間相互作用ネットワークのプロテオームスケールマップの構築に向けて」. Nature . 437 (7062): 1173–8 . Bibcode :2005Natur.437.1173R. doi :10.1038/nature04209. PMID 16189514. S2CID 4427026.