| サポシンA型ドメイン | |||||||||
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| 識別子 | |||||||||
| シンボル | サパ | ||||||||
| ファム | PF02199 | ||||||||
| インタープロ | IPR003119 | ||||||||
| プロサイト | PDOC51110 | ||||||||
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| サポシン様B型、領域1（SapB1） | |||||||||
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 開いた構造におけるヒトサポシンC二量体の結晶構造。[1] | |||||||||
| 識別子 | |||||||||
| シンボル | サップB_1 | ||||||||
| ファム | PF05184 | ||||||||
| インタープロ | IPR007856 | ||||||||
| プロサイト | PDOC50015 | ||||||||
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| サポシン様B型、領域2（SapB2） | |||||||||
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| 識別子 | |||||||||
| シンボル | サップB_2 | ||||||||
| ファム | PF03489 | ||||||||
| インタープロ | IPR008138 | ||||||||
| プロサイト | PDOC50015 | ||||||||
| キャス | 1qdmC03 | ||||||||
| SCOP2 | 1nkl / スコープ / SUPFAM | ||||||||
| OPMスーパーファミリー | 76 | ||||||||
| OPMタンパク質 | 1sn6 | ||||||||
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サポシンドメインとは、サポシンおよび関連タンパク質（SAPLIP）に見られる、進化的に保存された2つのタンパク質ドメインを指します。サポシンは、様々なリソソーム脂質分解酵素の活性化因子として機能する、小さなリソソームタンパク質です。サポシンは、脂質基質を膜周囲から分離することで、可溶性分解酵素へのアクセスを容易にすると考えられています。哺乳類のサポシンはすべて、単一の前駆体分子（プロサポシン）として合成されます。プロサポシンは、タンパク質分解によって活性サポシンを生成する4つのサポシンBドメインと、活性化反応で除去される2つのサポシンAドメインを含みます。 [2]
サポシンBドメインは他のタンパク質にも存在し、そのほとんどは膜との相互作用において役割を果たしている。[2] [3] [4]
分類
サポシン（SapB1-SapB2）ドメインは、幅広いタンパク質に存在します。各ハーフドメインはSapBドメインの2つのαヘリックスをコードしており、合計4つのαヘリックスをコードしています。[5]
哺乳類プロサポシン（ドメイン構成は下記）は、典型的なファミリーメンバーです。N末端およびC末端にSapAドメインを含み、どちらもプロタンパク質が成熟するにつれてタンパク質分解的に切断されます。4つの連結したSapB1-SapB2ドメイン対が放出され、順にサポシンAからDと命名されています。PSAPL1やSFTPBなどの密接に関連するタンパク質は、その構造と切断機構を全体的または部分的に共有しています。プロサポシンとPSAPL1はリソソーム脂質分解に作用するのに対し、SFTPBは肺サーファクタントに放出され、脂質の再配置に関与します。[6]
しかし、GNLYやAOAHのようなタンパク質はSapAドメインを持たない。GNLYは本質的にSapBのN末端延長部を有し、病原体細胞膜の溶解に特化したものであるのに対し[7] 、 ADAHタンパク質は切断されていないSapBドメインを用いて適切な細胞内コンパートメントを標的とする[8]。
植物特異的な挿入配列は、SapBドメインの珍しいバリエーションです。通常のトポロジーと比較して、循環的な順列を特徴としています。SapB1-SapB2ユニットではなく、SapB2-リンカー-SapB1ユニットで構成されており、2つのSapBユニットのそれぞれ半分ずつを抽出して得られたものと思われます。[5]
このドメインを含むヒトタンパク質
参考文献
- ^ PDB : 2qyp , Rossmann M, Schultz-Heienbrok R, Behlke J, Remmel N, Alings C, Sandhoff K, Saenger W, Maier T (2008年5月). 「ヒトサポシンCおよびDの結晶構造：脂質認識および膜相互作用への影響」. Structure . 16 (5): 809–17 . doi : 10.1016/j.str.2008.02.016 . PMID 18462685.
- ^ ab Munford RS, Sheppard PO, O'Hara PJ (1995年8月). 「サポシン様タンパク質（SAPLIP）は共通のバックボーン構造上で多様な機能を果たす」. Journal of Lipid Research . 36 (8): 1653–63 . doi : 10.1016/S0022-2275(20)41485-3 . PMID 7595087.
- ^ Ponting CP (1994年2月). 「酸性スフィンゴミエリナーゼは、その活性化タンパク質であるサポシンBおよびDと相同性のあるドメインを有する」. Protein Science . 3 (2): 359–61 . doi :10.1002/pro.5560030219. PMC 2142785. PMID 8003971 .
- ^ Tschopp J , Hofmann K (1996年3月). 「細胞傷害性T細胞：新たな標的に対するさらなる武器か？」Trends in Microbiology 4 (3): 91–4 . doi :10.1016/0966-842X(96)81522-8. PMID 8868085.
- ^ ab Ponting CP, Russell RB (1995年5月). 「スワポシン：サポシンホモログをコードする遺伝子内の循環順列」. Trends in Biochemical Sciences . 20 (5): 179–80 . doi :10.1016/S0968-0004(00)89003-9. PMID 7610480.
- ^ ホーグッド S、デリック M、プーラン F (1998 年 11 月)。 「界面活性剤プロテインBの構造と性質」。Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - 疾患の分子基盤。1408 ( 2–3 ): 150–60 .土井: 10.1016/S0925-4439(98)00064-7。PMID 9813296。
- ^ Anderson DH, Sawaya MR, Cascio D, Ernst W, Modlin R, Krensky A, Eisenberg D (2003). 「グラニュリシンの結晶構造と構造由来の溶解メカニズム」. J. Mol. Biol . 325 (2): 355– 365. CiteSeerX 10.1.1.327.5540 . doi :10.1016/S0022-2836(02)01234-2. PMID 12488100.
- ^ Staab JF, Ginkel DL, Rosenberg GB, Munford RS (1994). 「サポシン様ドメインはヒトアシルオキシアシルヒドロラーゼの細胞内局在、安定性、および触媒活性に影響を与える」. J. Biol. Chem . 269 (38): 23736–42 . doi : 10.1016/S0021-9258(17)31577-6 . PMID 8089145.
さらに読む
外部リンク
- PROSITEのサポシンB型ドメイン
