シデロカリン
哺乳類リポカリン型タンパク質
好中球ゼラチナーゼ関連リポカリン/精巣上体特異的リポカリン-12
識別子
エイリアスLCN2/LCN12IPR003087シデロカリン
外部IDGeneCards : [1]; OMA :- オーソログ
オーソログ
種人間ねずみ
エントレズ

該当なし

該当なし

アンサンブル

該当なし

該当なし

ユニプロット

な
​

該当なし

RefSeq (mRNA)

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RefSeq（タンパク質）

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シデロカリン (Scn)、リポカリン-2、NGAL、24p3は、微生物が作る鉄結合キレート剤であるシデロフォアに結合して病原細菌による鉄獲得を防ぐことができる哺乳類のリポカリン型タンパク質です。 [1] [2]鉄は宿主-病原体相互作用における重要な栄養素として機能し、病原体はエンテロバクチンなどのシデロフォアを合成して放出することにより、宿主生物から鉄を獲得することができます。[3] シデロカリンは哺乳類の防御機構の一部であり、抗菌剤として作用します。[1] [4] [5] [6] [7] Scn の結晶学的研究により、それには極性カチオン基で裏打ちされたリガンド結合ドメインであるカリックスが含まれていることが実証されています。[8] シデロフォア/シデロカリンの認識機構の中心[5] [9] 宿主の防御を回避するために、病原体はシデロカリンによって認識されない構造的に多様なシデロフォアを生成するように進化し、細菌が鉄を獲得できるようにした。[1]

宿主生物の鉄要求量

生物は様々な化学反応に鉄を必要とする。[10]鉄は生物圏全体で存在するが、遊離の鉄(III)は生理的pHで不溶性の 水酸化物を形成するため、好気条件下では生物が利用しにくい。[10] [11]恒常性 を維持するために、生物は特定のタンパク質ネットワークを進化させ、タンパク質と受容体は細胞内の鉄濃度に応じて翻訳される。[10] [12] 輸出と輸入は、細胞内の還元環境に存在する鉄(II)と主に好気条件下で存在する鉄(III)との間の循環プロセスによって補完される。[13] [14] 病原細菌の鉄獲得メカニズムは、病原体と宿主のインターフェースにおける重要な構成要素としての鉄の役割を示している。[13] [14]

鉄結合タンパク質のリポカリンファミリー

リポカリンファミリーの結合タンパク質は免疫系によって産生され、細菌のシデロフォア受容体から鉄（III）シデロフォア複合体を隔離する。[15] [16]リポカリン ファミリーの結合タンパク質は、典型的には、保存された8本鎖βバレルフォールドとカリックス結合部位を有し、[16] [17]正に帯電したアミノ酸残基が並んでおり、シデロフォアとの結合相互作用を可能にする。[要出典]

臨床的意義

結核菌感染症

リポカリンであるシデロカリンは、好中球 顆粒、子宮分泌物中に存在し、細菌感染時には血清中に特に高濃度で存在します。[4]感染すると、病原体はシデロフォアを用いて宿主から鉄を捕捉します。[18]しかし、この戦略はヒトタンパク質シデロカリンによって複雑化します。シデロフォアは病原細菌による鉄の運搬手段としての利用を阻害するため、シデロフォアを隔離することができます。[19]この効果は、鉄欠乏条件下での感染に対してより敏感なシデロカリンノックアウトマウス を用いた研究によって実証されています。[4] [5]

結核菌の毒性

カテコール酸-鉄結合。典型的な複合体は、このような相互作用を3つ示す。

シデロフォアは鉄キレート剤であり、生物が環境から鉄を獲得することを可能にする。病原体の場合、鉄は宿主生物から獲得される。[20] シデロフォアと鉄(III)は会合して安定した複合体を形成することができる。[10] [21] [22] シデロフォアは様々なリガンドを用いて鉄と結合するが、最も一般的なリガンドはα-ヒドロキシカルボン酸塩（例えばクエン酸塩）、カテコール酸塩、ヒドロキサム酸塩である。[5] [10] [23] [24]防御機構として、シデロカリンは、（生理的条件下で形成される）鉄(III)ビスカテコール錯体を3番目のカテコールで置換して6配位鉄(III)錯体 を形成し、より高い親和性結合をもたらす。[5] [18] [25]

哺乳類の鉄輸送の媒介として

哺乳類のシデロフォア、特にカテコールは、ヒトの腸内やエンテロバクチンなどのシデロフォアに見られ、鉄結合部分として機能します。[5] [26] カテコールに似た分子は、細胞内および全身循環で鉄リガンドとして作用し、シデロカリンが鉄カテコール複合体に結合できるようにします。[27] カテコールは、遊離リガンドの形または鉄複合体の形で、シデロカリンに結合できます。[28] 24p3は、哺乳類細胞への鉄シデロフォア複合体の輸入を可能にする脊椎動物のリポカリン2受容体 です。 [27]腎臓の 胚発生 中、炎症を抑えるために鉄濃度を厳密に制御する必要があるため、シデロカリンを介した鉄輸送が起こります。[4] [11]好中球から分泌されたシデロカリンは、バチルスバクチン などの病原性シデロフォアに結合し、シデロフォアの輸送を阻害する。[29]シデロカリンは、鉄輸送以外にも、アポトーシス、細胞分化、腫瘍形成、転移など、様々な細胞プロセス に関連していることが分かっている。[10] [30]

構造

シデロカリンの鳥類相 同分子種（Q83 および Ex-FABP）およびNGAL（好中球 ゼラチナーゼ関連リポカリン-2）には、正に帯電したリジンおよびアルギニン側鎖を持つカリスが含まれています。[8] [30] [31] [32] [33] これらの側鎖は、芳香族カテコレート基を含む負に帯電したシデロフォアとカチオン-パイ相互作用およびクーロン相互作用を介して相互作用します。[10] [30] シデロカリンの結晶構造研究では、カリックスとして知られる Scn のリガンド結合ドメインは浅く広く、Arg81、Lys125、および Lys134 の 3 つの正に帯電した残基からの極性カチオン基で裏打ちされていることが示されています。[5] [8] [34] Scn は非鉄錯体にも結合重金属（トリウム、プルトニウム、アメリシウム、キュリウム、カリホルニウム）を含むScN結晶構造が得られている。[35] [36] ScNは、ヒト血漿中でモノマー、ホモダイマー、またはトリマーとして発見されている。[5] シデロカリンのフォールドは非常に安定している。[4] [5] カリックスは構造的に安定しており、剛性が高く、pH、イオン強度、またはリガンド結合の変化によって構造変化は通常起こらない。[5]

綴じポケット

萼片の構造的安定性は、萼片内の３つの結合ポケットによるもので、どのリガンドがシデロカリンと適合するかが立体的に制限される。 [5] [8] Scn 萼片は、３つの利用可能な結合ポケットに、カテコレート部分の３つの芳香環を収容することができる。 [5] [28] 固体および溶液の構造結果から、細菌由来のエンテロバクチンが Scn の結合ポケットに結合しており、Scn が細菌感染に対する急性免疫応答に関与していることが実証された。[5] [21]病原体が免疫機構 を回避する１つの方法は、シデロフォアの化学構造を変更して Scn との相互作用を防ぐことである。[24] １つの例は、シデロフォアの親水性と嵩高さを増大させ、Scn への結合を阻害するために、サルモケリン（C-グルコシル化エンテロバクチン）のエンテロバクチン骨格にグルコース分子を追加することである。[24] [37]

結合相互作用

エンテロバクチン、カテコレートシデロフォア

シデロフォアは通常、ナノモル以下の 親和性でシデロカリンに結合し、シデロカリンと特異的に相互作用する。[10] [25]蛍光消光法で測定したシデロカリン/シデロフォア相互作用のKd値（Kd= 0.4 nM）は、シデロカリンがシデロフォアを高親和性で捕捉できることを示している。[31] [38]このKd値は、細菌性受容体FepAのKd値（Kd= 0.3 nM）とほぼ同様である。 [5]シデロフォア/シデロカリンの結合は静電相互作用によって行われる。[5] [38]具体的には、このメカニズムには、正に帯電したタンパク質カリックスにおけるハイブリッド静電相互作用とカチオン-π相互作用が関与している。[25]シデロフォアはシデロカリンのカリックスの中心に位置し、複数の直接的な極性相互作用と関連している。[25]シデロカリン/シデロフォア相互作用の構造解析により、シデロフォアは電子密度が乏しく拡散しており、シデロフォアがカリックス内に収まっている場合、リガンドの大部分は溶媒にさらされることが示されている。 [5] [6]シデロカリンは、通常、ヒドロキサム酸ベースのシデロフォアには結合しない。これは、これらの基質がカチオン-π相互作用に必要な芳香族電子構造を持たないためである。 [5] [25]シデロカリンの存在下で鉄を獲得するために、病原細菌はシデロカリンに結合しないいくつかのシデロフォアを利用するか、シデロフォアの構造を変更してシデロカリンの結合を阻害する。[5] [39]シデロカリンは、カルボキシマイコバクチンを含むマイコバクテリアの可溶性シデロフォアに結合することができる。[5] [6]生体内研究では、カルボキシマイコバクチンとシデロカリンとの結合相互作用が宿主生物を結核菌感染から保護し、シデロカリンは結核菌の鉄獲得を阻害することが示されている。[5] [28] [40] シデロカリンは、多重特異性認識機構を用いて、カルボキシマイコバクチンの鉄を隔離することができる。 [5]シデロフォア/シデロカリンの認識機構は、主にハイブリッド静電/カチオン-π相互作用を伴う。[5] [9] [11]カルボキシマイコバクチンの 脂肪酸尾部は、ポケット2内で「テールイン」または「テールアウト」構造をとる。 [5] 脂肪酸鎖長の「テールイン」構造は、カリックスとリガンドの間に重要な相互作用をもたらし、シデロカリンカリックスとカルボキシマイコバクチンの親和性を高めます。[5] 短い脂肪酸鎖はシデロカリンとの結合性が低く、結合ポケットとの必要な相互作用を維持できません。[5] リポカリン-2は結核菌の長い脂肪酸鎖を持つカルボキシマイコバクチンに結合できないため、多くの病原体がリポカリン-2の活性を回避するように進化してきたことは明らかです。[41]

認識メカニズム

シデロカリンによるシデロフォアの認識機構では、静電相互作用が重要な役割を果たしている。[1] シデロフォアとシデロカリン結合ポケットの結合は主に陽イオン-π相互作用によって行われ、シデロカリンの正に帯電した結合ポケットが負に帯電した複合体を引き寄せる。[1]フェノレート/カテコレート型シデロフォア のシデロカリン媒介認識機構に関与する構造的因子には、シデロカリンが異なるフェノレート/カテコレートシデロフォアと相互作用できるようにするバックボーンリンカーが含まれる。[4] [42] シデロカリンの認識は異なる金属の置換による影響は最小限であるが、エンテロバクチンの3つのカテコレート環をメチル化すると、シデロカリンの認識が妨げられる可能 性がある。 [5] [34] [38] [43 [19] [44] 例えば、シデロカリンは、エンテロバクチンのC-グルコシル化類似体のシデロフォアを認識できない。これは、ドナー基がグリコシル化されており、カテコール基の5位炭素に立体的相互作用が生じるためである。[1] [24]

歴史

人間と病原体が鉄を必要とすることは、長年知られていました。[10]鉄と、結核菌 由来の鉄キレート成長因子であるマイコバクチンとの関連は、1960年代に初めて示されました。[5]当時、合理的な抗結核剤の標的分子としてのマイコバクチンの応用を解決することに関心が高まっていました。[5] [45] 1960年代と1970年代の実験では、結核菌の鉄欠乏が「貧血」細胞 の原因であることが実証されました。[46]高親和性鉄獲得に必要な遺伝子とシステム の大部分は、病原性および腐生性結核菌で特定されています。 [5] これらの遺伝子は、鉄貯蔵、鉄シデロフォアの取り込み、およびヘムのタンパク質をコードしています。[5] [47] 人間は、シデロカリンを開発することで、シデロフォアを介した鉄獲得に対する防御を進化させてきました。これに対抗するため、様々な病原体はシデロカリンの認識を回避できるシデロフォアを進化させてきた。[5]シデロカリンはシデロフォアに結合して鉄の獲得を阻害し、細胞外培養において結核菌 の増殖を阻害することが示されているが、マクロファージ内でのこの病原体に対するシデロカリンの効果は不明である。[24] [31]

参照

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