テトラヒドロメタノプテリン

テトラヒドロメタノプテリン
識別子
3Dモデル(JSmol
ケムスパイダー
  • InChI=1S/C30H45N6O16P/c1-12(21-13(2)33-26-22(34-21)27(44)36-30(31)35-26)32-15-5-3-14(4-6-15)9-16(37)23(41)17(38)10-49-29-25(43)24(42)19(51-29)11-50-53(47,48)52-18(28(45)46 )7-8-20(39)40/h3-6,12-13,16-19,21,23-25,29,32,34,37-38,41-43H,7-11H2,1-2H3,(H,39,40)(H,45,46)(H,47,48)(H4,31,33,35,36,44)/t12-,13+,16+,17-,18+,19-,21?,23+,24-,25-,29+/m1/s1 チェックはい
    キー: SCBIBGUJSMHIAI-FDLOOEGASA-N チェックはい
  • InChI=1/C30H45N6O16P/c1-12(21-13(2)33-26-22(34-21)27(44)36-30(31)35-26)32-15-5-3-14(4-6-15)9-16(37)23(41)17(38)10-49-29-25(43)24(42)19(51-29)11-50-53(47,48)52-18(28(45)46) 7-8-20(39)40/h3-6,12-13,16-19,21,23-25,29,32,34,37-38,41-43H,7-11H2,1-2H3,(H,39,40)(H,45,46)(H,47,48)(H4,31,33,35,36,44)/t12-,13+,16+,17-,18+,19-,21?,23+,24-,25-,29+/m1/s1
    キー: SCBIBGUJSMHIAI-FDLOOEGABF
  • O=C2/N=C(/N)NC=1N[C@@H](C)C(NC=12)[C@H](Nc3ccc(cc3)C[C@H](O)[C@H](O)[C@H](O)CO[C@H]4O[C@@H]([C@@H](O)[C@H]4O)COP(=O)(O[C@H](C(=O)O)CCC(=O)O)C
プロパティ
C30H45616P
モル質量776.682661
特に記載がない限り、データは標準状態(25 °C [77 °F]、100 kPa)における材料のものです。
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テトラヒドロメタノプテリンTHMPTH4MPT(メタン生成酵素)は、メタン生成における補酵素である。C1基をメチル基まで還元し、補酵素Mに転移させる際に、C1基の運搬役となる。 [ 1 ]

テトラヒドロサルシナプテリン(THSPT、H4SPT ) は THMPT の改変型であり、グルタミル基が 2-ヒドロキシグルタル酸末端に結合しています。

THMPTはC1変換の主要プラットフォームである

N-ホルミルメタノフランはプテリンのN5部位にC1基を供与してホルミル-THMPTを与える。[ 2 ] ホルミル基はその後分子内縮合してメテニル-THMPTを与える。+これを5,10-メテニル-THMPTで還元してメチレン-THMPTとする。+ヒドロゲナーゼH2メチレン-MPTはその後、補酵素F 420電子源としてメチル-THMPTに 変換され、 F 420依存性メチレン-THMPT還元酵素によって触媒される。メチル-THMPTは補酵素Mへのメチル供与体であり、この変換はメチル-THMPT:補酵素Mメチルトランスフェラーゼによって媒介される。[ 1 ]

テトラヒドロ葉酸との比較

THMPTは、よく知られているテトラヒドロ葉酸(THFA、H4THMPTとTHFAの最も重要な違いは、THFAがフェニル環に電子吸引性カルボニル基を有することである。その結果、メテニル-THMPTはメテニル-THFAよりも還元されにくい。還元は、いわゆる鉄硫黄クラスターフリーヒドロゲナーゼによって行われる[ 3 ]この厄介な名称は、このヒドロゲナーゼを、 Fe-Sクラスターを含むいわゆるFeのみのヒドロゲナーゼと区別するものである。

参考文献

  1. ^ a b Thauer RK (1998年9月). 「メタン生成の生化学:マージョリー・スティーブンソンへのトリビュート.1998年マージョリー・スティーブンソン賞講演」 . Microbiology . 144 (Pt 9): 2377–406 . doi : 10.1099/00221287-144-9-2377 . PMID  9782487 .
  2. ^ Acharya P, Warkentin E, Ermler U, Thauer RK, Shima S (2006年3月). 「ホルミルメタノフランの構造:テトラヒドロメタノプテリンホルミルトランスフェラーゼとその補酵素との複合体」. J. Mol. Biol . 357 (3): 870–9 . doi : 10.1016/j.jmb.2006.01.015 . PMID 16466742 . 
  3. ^ a b Korbas M, Vogt S, Meyer-Klaucke W, et al. (2006年10月). 「鉄硫黄クラスターフリーヒドロゲナーゼ(Hmd)は、新規鉄結合モチーフを持つ金属酵素である」 . J. Biol. Chem . 281 (41): 30804–13 . doi : 10.1074/jbc.M605306200 . PMID 16887798 . 
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