伸長因子
EF-Tu（青）、tRNA（赤）、GTP（黄）の三元複合体。2006年9月のPDB分子「今月の分子：伸長因子」より。

伸長因子は、タンパク質合成過程においてリボソームで機能するタンパク質群であり、伸長するポリペプチドの最初のペプチド結合の形成から最後のペプチド結合までの翻訳伸長を促進する。原核生物で最も一般的な伸長因子は、 EF-Tu、EF-Ts、EF-Gである[ 1 ]。細菌と真核生物は、互いに相同性の高い伸長因子を使用しているが、構造が異なり、研究上の命名法も異なる[ 2 ] 。

伸長は翻訳において最も速いステップです。[ 3 ]細菌では、 1秒あたり15～20個のアミノ酸（1秒あたり約45～60ヌクレオチド）の速度で進行します。真核生物では、1秒あたり約2個のアミノ酸（1秒あたり約6ヌクレオチド）の速度です。伸長因子は、このプロセスの各段階を調整し、これらの速度で高精度な翻訳を保証する役割を果たします。

相同EFの命名法

伸長因子
細菌真核生物／古細菌機能
EF-TueEF-1A (α) [ 2 ]アミノアシルtRNAがリボソームの遊離部位に入るのを媒介する。[ 4 ]
EF-TseEF - 1B ( βγ ) [ 2 ]EF-Tuのグアニンヌクレオチド交換因子として機能し、EF-TuからのGDPの放出を触媒する。[ 2 ]
EF-GeEF-2ポリペプチド伸長の各ラウンドの終わりに、tRNAとmRNAのリボソームへの転座を触媒します。大きな構造変化を引き起こします。[ 5 ]
EF-PeIF-5Aペプチド結合の形成を刺激し、失速を解消する可能性がある。[ 6 ]
EF-4（なし）校正
EF-Pの古細菌および真核生物のホモログであるEIF5Aは、開始因子として命名されましたが、現在では伸長因子としても考えられています。[ 6 ]

真核生物のミトコンドリアとプラスチドは、細胞質機構に加えて独自の翻訳機構を持ち、それぞれ独自の細菌型伸長因子のセットを持っています。[ 7 ] [ 8 ]ヒトでは、 TUFM、TSFM、GFM1、GFM2、GUF1が含まれます。また、名目上の解離因子MTRFRも伸長に役割を果たしている可能性があります。[ 9 ]

細菌において、セレノシステイニルtRNAはEF-Tuに関連する特殊な伸長因子SelB（P14081）を必要とする。古細菌にもいくつかの相同遺伝子が見つかっているが、その機能は不明である。[ 10 ]

標的として

伸長因子は、いくつかの病原体の毒素の標的です。例えば、ジフテリア菌はジフテリア毒素を産生し、これは伸長因子（EF-2）を不活性化することで宿主のタンパク質機能を変化させます。その結果、ジフテリアに関連する病態と症状が引き起こされます。同様に、緑膿菌外毒素AはEF-2を不活性化します。[ 11 ]

参考文献

  1. ^ Parker, J. (2001). 「伸長因子；翻訳」.遺伝学百科事典. pp.  610– 611. doi : 10.1006/rwgn.2001.0402 . ISBN 9780122270802。
  2. ^ a b c d Sasikumar, Arjun N.; Perez, Winder B.; Kinzy, Terri Goss (2012年7月). 「真核生物伸長因子1複合体の多様な役割」 . Wiley Interdisciplinary Reviews. RNA . 3 (4): 543– 555. doi : 10.1002/wrna.1118 . ISSN 1757-7004 . PMC 3374885. PMID 22555874   
  3. ^ Prabhakar, Arjun; Choi, Junhong; Wang, Jinfan; Petrov, Alexey; Puglisi, Joseph D. (2017年7月). 「翻訳における忠実度と速度の動的基盤：伸長と終結の協調的多段階メカニズム」 . Protein Science . 26 (7): 1352– 1362. doi : 10.1002 / pro.3190 . ISSN 0961-8368 . PMC 5477533. PMID 28480640 .   
  4. ^ Weijland A, Harmark K, Cool RH, Anborgh PH, Parmeggiani A (1992年3月). 「伸長因子Tu：タンパク質生合成における分子スイッチ」 .分子微生物学. 6 (6): 683–8 . doi : 10.1111/j.1365-2958.1992.tb01516.x . PMID 1573997 . 
  5. ^ Jørgensen, R; Ortiz, PA; Carr-Schmid, A; Nissen, P; Kinzy, TG; Andersen, GR (2003年5月). 「2つの結晶構造は真核生物リボソームトランスロカーゼにおける大きな構造変化を示す」Nature Structural Biology . 10 (5): 379–85 . doi : 10.1038/nsb923 . PMID 12692531 . S2CID 4795260 .  
  6. ^ a b Rossi, D; Kuroshu, R; Zanelli, CF; Valentini, SR (2013). 「eIF5AとEF-P：2つのユニークな翻訳因子が同じ道を歩んでいる」. Wiley Interdisciplinary Reviews. RNA . 5 (2): 209–22 . doi : 10.1002/wrna.1211 . PMID 24402910. S2CID 25447826 .  
  7. ^ Manuell, Andrea L; Quispe, Joel; Mayfield, Stephen P; Petsko, Gregory A (2007年8月7日). 「葉緑体リボソームの構造：翻訳制御のための新規ドメイン」 . PLOS Biology . 5 (8): e209. doi : 10.1371/journal.pbio.0050209 . PMC 1939882. PMID 17683199 .  
  8. ^ GC Atkinson; SL Baldauf (2011). 「伸長因子Gの進化とミトコンドリアおよび葉緑体形態の起源」 . Molecular Biology and Evolution . 28 (3): 1281–92 . doi : 10.1093/molbev/msq316 . PMID 21097998 . 
  9. ^ 「KEGG DISEASE: 複合型酸化リン酸化欠損症」www.genome.jp。
  10. ^ Atkinson, Gemma C; Hauryliuk, Vasili; Tenson, Tanel (2011年1月21日). 「古細菌全体に広く分布するが分離したSelB伸長因子様タンパク質の古代ファミリー」 . BMC Evolutionary Biology . 11 (1): 22. doi : 10.1186/1471-2148-11-22 . PMC 3037878. PMID 21255425 .  
  11. ^ Lee H, Iglewski WJ (1984). 「ジフテリア毒素およびシュードモナス毒素Aと同じ作用機序を持つ細胞性ADP-リボシルトランスフェラーゼ」 . Proc . Natl. Acad. Sci. USA . 81 (9): 2703–7 . Bibcode : 1984PNAS...81.2703L . doi : 10.1073/pnas.81.9.2703 . PMC 345138. PMID 6326138 .  

さらに詳しい情報

  • Alberts, B. et al. (2002). Molecular Biology of the Cell , 第4版. New York: Garland Science. ISBN 0-8153-3218-1。
  • Berg, JM et al. (2002).生化学、第5版、ニューヨーク：WHフリーマン・アンド・カンパニー、ISBN 0-7167-3051-0。
  • シン、BD（2002年）。遺伝学の基礎、インド、ニューデリー：カリャニ出版社。ISBN 81-7663-109-4。
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