トリフリンは、システインを豊富に含む分泌タンパク質（CRISP）であり、ハブ（Trimeresurus flavoviridis ）の毒腺から分泌されます。[1]トリフリンは、高カリウム誘発性平滑筋収縮を抑制し、 L型カルシウムチャネルを阻害する作用があることが示唆されています。[2]
出典
トリフリンはヘビ毒由来の毒素です。この毒素はハブ（Trimeresurus flavoviridis）の腺で産生されます。[1]
化学
トリフリンはシステインに富む分泌タンパク質で、CRISPファミリーに属します。これは、さまざまな生物に見られる単鎖ポリペプチドのグループです。トリフリンの重量は25 kDaで、221個のアミノ酸残基で構成されています。N末端ドメインの最初の163残基は、α-β-αサンドイッチコアを形成します。このドメインは、グループ1植物病原関連タンパク質（PR-1）に相当します。C末端ドメインには、5つのジスルフィド結合があります。このドメインはタンパク質の選択性を担い、N末端サブドメイン（Cys 167～Cys 179）とC末端サブドメイン（42個のアミノ酸残基）の2つのサブドメインで構成されています。N末端サブドメインは、β11とβ2の間の2つの主鎖水素結合を介してN末端ドメインに接続されており、PR-1ドメインの一部です。 C末端サブドメインは3つのジスルフィド結合によって安定化されており、注目すべきことに、このドメインはPR-1ドメインおよびN末端サブドメインのいずれとも相互作用しない。C末端サブドメインは粒子で構成されており、溶媒に露出した疎水性残基も含まれる。これらの疎水性残基は標的タンパク質との相互作用、ひいては受容体認識を媒介すると考えられる。[1]
トリフリンと相同性のある毒素には、アミノ酸配列の類似性の割合が異なるものがあり、アブロミン、ラチセミン、ステクリップ（88%）、ヘロテルミン（49%）[2]、シューデケトキシン（62%）、シューデシン（61%）[3]などがあります。CRISPファミリーに属するヘビ毒は互いに相同性があるように見えますが、標的となるタンパク質には違いがあります。[1]
ターゲット
トリフリンは高カリウム誘発性平滑筋収縮を抑制し、L型カルシウムチャネルを阻害する効果があることを示唆している。[2]
処理
トリメレスラス・フラボビリディス自身が産生する物質である小さな血清タンパク質の1つ（SSP-2）は、トリフリンと高い親和性を持ち、そのため偶発的な自己中毒に対する防御機構として機能する可能性があり、SSP-2がトリフリンの解毒剤としての役割を果たす可能性があることを示唆している。[4]
参照
参考文献
- ^ abcd Y, Shikamoto; Suto, K; Yamazaki, Y; Morita, T; Mizuno, H (2005). 「ヘビ毒由来のCRISPファミリーカルシウムチャネル遮断薬の結晶構造」. Journal of Molecular Biology . 350 (4): 735– 743. doi :10.1016/j.jmb.2005.05.020. PMID 15953617.
- ^ abc Y. Yamasaki; Koike, H; Sugiyama, Y; Motoyoshi, K; Wada, T; Hishinuma, S; Mita, M; Morita, T (2002). 「平滑筋収縮を阻害する新規ヘビ毒タンパク質のクローニングと特性解析」Eur. J. Biochem . 269 (11): 2708– 2715. doi : 10.1046/j.1432-1033.2002.02940.x . PMID 12047379.
- ^ 鈴木 暢; 山崎 雄三; 藤本 哲也; 森田 剛; 水野 浩 (2005). 「環状ヌクレオチド依存性イオンチャネルを標的とする2つのヘビ毒システインリッチ分泌タンパク質、シュードケトキシンおよびシュードシンの結晶化および予備的X線回折分析」Acta Crystallogr F. 61 ( Pt 8): 750– 752. doi :10.1107/S1744309105020439. PMC 1952345. PMID 16511147 .
- ^ 青木直;崎山亜生;弟子丸、M;寺田真史 (2007) 「日本のマムシにおける新規血清タンパク質の同定：哺乳類PSP94のホモログ」。生化学および生物物理学研究コミュニケーション。359 (2): 330– 4.土井:10.1016/j.bbrc.2007.05.091。PMID 17543280。
