メッセンジャーRNA （mRNA）分子を構成する一連のコドン。各コドンは3つのヌクレオチドで構成され、通常は1つのアミノ酸に対応します。ヌクレオチドはA、U、G、Cの文字で略されます。これはmRNAであり、U（ウラシル）を使用します。DNAではT（チミン）が使用されます。このmRNA分子は、このコードに従ってリボソームにタンパク質を合成するよう指示します。

遺伝暗号とは、生細胞が遺伝物質（DNAまたはRNAのヌクレオチドトリプレットまたはコドンの配列）にコード化された情報をタンパク質に変換するために用いる一連の規則です。翻訳はリボソームによって行われ、リボソームはメッセンジャーRNA（mRNA）によって指定された順序でタンパク質を構成するアミノ酸を連結し、転移RNA（tRNA）分子を用いてアミノ酸を運び、mRNAから3ヌクレオチドずつ読み取ります。遺伝暗号はすべての生物間で非常に類似しており、64項目からなる単純な表で表すことができます。

コドンは、タンパク質生合成において次にどのアミノ酸が追加されるかを指定します。いくつかの例外を除き、[1]核酸配列中の3ヌクレオチドのコドンは、1つのアミノ酸を指定します。ほとんどの遺伝子は単一のスキームでコードされています（RNAコドン表を参照）。このスキームは、しばしば標準遺伝暗号、あるいは単に遺伝暗号と呼ばれますが、ミトコンドリアなどのように変異型コードも存在します。

歴史

遺伝コード

タンパク質がどのようにコード化されているかを解明する取り組みは、1953年にDNAの構造が発見された後に始まりました。ケンブリッジ大学キャベンディッシュ研究所で共同研究を行っていた、英国の生物物理学者フランシス・クリックと米国の生物学者ジェームズ・ワトソンという2人の発見者は、DNAから情報が流れ、DNAとタンパク質の間には関連があるという仮説を立てました。 [2]ソ連系アメリカ人の物理学者ジョージ・ガモフは、DNAからタンパク質を合成するための実用的なスキームを初めて提示しました。[3]彼は、生細胞がタンパク質を合成するために用いる20種類の標準アミノ酸をコード化するには、3塩基の組（トリプレット）を用いる必要があると仮定しました。これにより、最大で4 ×3＝64種類のアミノ酸（4塩基のあらゆる順列を3つずつ読み取る）をコード化できることになります。[4]彼はこのDNAとタンパク質の相互作用（元の遺伝暗号）を「ダイヤモンド暗号」と名付けました。[5]

1954年、ガモフはワトソンの提案に基づき、遺伝子からタンパク質がどのように合成されるかに関心を持つ様々な分野の科学者のための非公式な科学組織「 RNAタイ・クラブ」を設立した。しかし、このクラブは20種類のアミノ酸それぞれを代表する20名の常任会員と、DNAを構成する4種類のヌクレオチドを代表する4名の名誉会員しか擁することができなかった。[6]

クラブの最初の科学的貢献は、後に「科学史上最も重要な未発表論文の一つ」[7]、そして「分子生物学の年鑑の中で最も有名な未発表論文」[8]として記録される、クリックによるものでした。クリックは1955年1月、クラブのメンバーに「縮重鋳型とアダプター仮説について：RNAタイ・クラブへの覚書」 [9]と題されたタイプライターで書かれた論文を発表しました。ワトソンの回想によれば、この論文は「タンパク質合成に関する我々の考え方を根底から覆すものとなった」とのことです。[10]この仮説によれば、トリプレットコードはガモフの考えのようにアミノ酸に渡されるのではなく、アミノ酸と相互作用する別の分子、アダプターによって運ばれるとされています。[8]このアダプターは後にtRNAであることが特定されました。[11]

コドン

クリック、ブレンナー、バーネット、ワッツ・トービンの実験により、コドンは3 つの DNA 塩基で構成されている ことが初めて実証されました。

マーシャル・ニーレンバーグとJ・ハインリッヒ・マタイは1961年に初めてコドンの性質を明らかにした。[ 12]彼らは無細胞系を用いてポリウラシルRNA配列（すなわち、UUUUU...）を翻訳し、合成したポリペプチドがアミノ酸フェニルアラニンのみで構成されていることを発見した。[13]これにより彼らはコドンUUUがアミノ酸フェニルアラニンを指定していると推測した。

その後、セベロ・オチョアの研究室で実験が行われ、ポリアデニンRNA配列（AAAAA…）がポリペプチドポリリジン[ 14]をコードし、ポリシトシンRNA配列（CCCCC…）がポリペプチドポリプロリン[15 ]をコードすることが実証されました。したがって、コドンAAAはアミノ酸リジンを、コドンCCCはアミノ酸プロリンを指定していました。その後、様々なコポリマーを用いて、残りのコドンのほとんどが決定されました。

その後、ハル・ゴビンド・コラナによる研究で遺伝暗号の残りの部分が特定されました。その後まもなく、ロバート・W・ホリーはRNAをタンパク質に変換するプロセスを促進するアダプター分子である転移RNA （tRNA）の構造を解明しました。この研究はオチョアの以前の研究に基づいており、オチョアはRNA合成の酵素学に関する研究で1959年のノーベル生理学・医学賞を受賞しました。[16]

この研究を発展させ、ニーレンバーグとフィリップ・レーダーは、この暗号のトリプレットの性質を明らかにし、コドンを解読しました。これらの実験では、様々な組み合わせのmRNAを、RNAをタンパク質に翻訳する細胞の構成要素であるリボソームを含むフィルターに通しました。独特なトリプレットは、特定のtRNAのリボソームへの結合を促進しました。レーダーとニーレンバーグは、実験で64個のコドンのうち54個の配列を解明することができました。[17]コラナ、ホリー、ニーレンバーグは、この研究により1968年にノーベル賞を受賞しました。[18]

3つの終止コドンは、発見者のリチャード・エプスタインとチャールズ・スタインバーグによって命名されました。「アンバー」は、ドイツ語で「琥珀」を意味する姓を持つ友人、ハリス・バーンスタインにちなんで名付けられました。[19]他の2つの終止コドンは、「色の名前」というテーマを維持するために、「オーカー」と「オパール」と名付けられました。

拡張遺伝コード（合成生物学）

幅広い学術的観点から、遺伝暗号が、元の曖昧な遺伝暗号から、20（+2）種類の標準的なアミノ酸のレパートリーを持つ明確に定義された（「凍結された」）遺伝暗号へと進化するという概念は広く受け入れられています。[20] しかし、実験的にそれを変更するための最良の方法については、様々な意見、概念、アプローチ、アイデアがあります。[説明が必要]合成アミノ酸が遺伝暗号に侵入する「エントリーポイント」を予測するモデルさえ提案されています。[21]

2001年以降、独自のコドン（再コーディング）と対応する転移RNA：アミノアシル-tRNA合成酵素のペアを作成することにより、40種類の非天然アミノ酸がタンパク質に追加され、多様な物理化学的および生物学的特性でコード化され、タンパク質の構造と機能の探索や新規または強化されたタンパク質の作成のためのツールとして使用されるようになりました。[22] [23]

H. MurakamiとM. Sisidoはいくつかのコドンを4塩基と5塩基に拡張した。Steven A. Bennerは機能的な65番目の（生体内）コドンを構築した。[24]

2015年にN. Budisa、D. Söllらは、大腸菌の遺伝コード中の20,899個のトリプトファン残基（UGGコドン）すべてが非天然のチエノピロールアラニンに完全に置換されていることを報告した。[25]

2016年、初めて安定した半合成生物が誕生しました。これは、2つの合成塩基（X塩基とY塩基）を持つ単細胞細菌でした。これらの塩基は細胞分裂後も生き残りました。[26] [27]

2017年、韓国の研究者らは、非天然アミノ酸を含むタンパク質を生成できる拡張遺伝子コードを持つマウスを作成したと報告した。[28]

2019年5月、研究者らは大腸菌の新たな「Syn61」株の創出を報告した。この株は完全合成ゲノムを有し、リファクタリング（すべての重複を拡張）、再コーディング（64コドンのうち3つの使用を完全に削除）、そして不要となったtRNAと解離因子を除去するためのさらなる改変が施されている。この株は完全に生存可能であり、野生型の「 MDS42 」と比較して1.6倍の速度で増殖する。[29] [30]

2025年に研究者らは、64のコドンのうち7つを完全に排除した新しい「Syn57」株を報告した。[31]

特徴

遺伝子MT-ATP8およびMT-ATP6をコードするヒトミトコンドリアゲノム領域の DNA 配列の読み枠（黒：配列アクセッション番号 NC_012920 [32]の位置 8,525 から 8,580 ）。5' → 3' 順方向に 3 つの読み枠が考えられ、1 番目 (+1)、2 番目 (+2)、3 番目の位置 (+3) から始まる。各コドン（角括弧）に対して、アミノ酸は脊椎動物ミトコンドリアコードによって指定され、 MT-ATP8の場合は +1 フレーム（赤）またはMT-ATP6の場合は +3 フレーム（青）のいずれかになる。MT -ATP8遺伝子は、+1 フレームの TAG 終止コドン（赤い点）で終了する。MT -ATP6遺伝子は、+3 フレームの ATG コドン（M アミノ酸を表す青い円）で始まる。

読書枠

リーディングフレームは、翻訳開始点となる最初の3つのヌクレオチドによって定義されます。これは、連続する重複しないコドンの並び（オープンリーディングフレーム（ORF））の枠組みを設定します。例えば、5'-AAATGAACG-3'（図参照）という文字列は、最初の位置から読み取ると、コドンAAA、TGA、ACGが含まれ、2番目の位置から読み取ると、コドンAATとGAAが含まれ、3番目の位置から読み取ると、コドンATGとAACが含まれます。したがって、すべての配列は5'→3'方向に3つのリーディングフレームで読み取ることができ、それぞれが異なるアミノ酸配列を生成します。この例では、それぞれLys (K)-Trp (W)-Thr (T)、Asn (N)-Glu (E)、またはMet (M)-Asn (N)となります（脊椎動物のミトコンドリアコードで翻訳する場合）。 DNAが二本鎖の場合、6つの読み枠が定義され、片方の鎖の順方向に3つ、反対の鎖の逆方向に3つあります。[33] : 330 タンパク質コードフレームは開始コドンによって定義され、通常はRNAの最初のAUGコドン（DNAではATG）配列によって定義されます。

真核生物では、エクソン内のオープンリーディングフレームはイントロンによって中断されることが多い。

開始コドンと終止コドン

翻訳は連鎖開始コドン、すなわち開始コドンから始まります。開始コドンだけでは翻訳プロセスを開始させるのに十分ではありません。大腸菌のシャイン・ダルガルノ配列や開始因子などの近傍配列も翻訳開始に必要です。最も一般的な開始コドンはAUGで、これはメチオニンまたはホルミルメチオニン（細菌、ミトコンドリア、およびプラスチド）と読みます。生物によって異なる代替開始コドンには「GUG」や「UUG」などがあります。これらのコドンは通常、それぞれバリンとロイシンを表しますが、開始コドンとしてはメチオニンまたはホルミルメチオニンと翻訳されます。[34]

3つの終止コドンにはそれぞれ名前が付けられています。UAGはアンバー、UGAはオパール（アンバーと呼ばれることもあります）、UAAはオーカーです。終止コドンは「終結コドン」または「ナンセンスコドン」とも呼ばれます。これらの終止コドンは、新生ポリペプチドをリボソームから解離するシグナルとなります。なぜなら、これらの終止シグナルと相補的なアンチコドンを持つtRNAがないため、代わりに解離因子がリボソームに結合することができるからです。[35]

突然変異の影響

ヒトに起こりうる注目すべき突然変異の例[36]

DNA複製の過程では、 2本目の鎖の重合において時折エラーが発生します。これらのエラー（変異）は、特に遺伝子のタンパク質コード配列内で発生した場合、生物の表現型に影響を及ぼす可能性があります。エラー率は通常、1,000万～1億塩基あたり1個です。これはDNAポリメラーゼの「校正」能力によるものです。[37] [38]

ミスセンス変異とナンセンス変異は、それぞれ鎌状赤血球症や地中海貧血などの遺伝性疾患を引き起こす点突然変異の例である。 [39] [40]臨床的に重要なミスセンス変異は、一般的にコードされているアミノ酸残基の特性を塩基性、酸性、極性、非極性の間で変化させるのに対し、ナンセンス変異は終止コドンをもたらす。[33]

3ヌクレオチド塩基の倍数でないインデル（挿入または欠失）によって読み枠配列を破壊する変異は、フレームシフト変異として知られています。これらの変異は通常、元の翻訳とは全く異なる翻訳をもたらし、おそらく終止コドンが読み取られ、タンパク質が切断されます。[41]これらの変異はタンパク質の機能を損なう可能性があるため、生体内のタンパク質コード配列ではまれです。フレームシフト変異の遺伝がまれな理由の1つは、翻訳されるタンパク質が生物が直面する選択圧下での成長に必須である場合、機能的なタンパク質が存在しないと、生物が生存可能になる前に死に至る可能性があるためです。[42]フレームシフト変異は、テイ・サックス病などの重篤な遺伝性疾患を引き起こす可能性があります。[43]

タンパク質配列を変化させる変異のほとんどは有害または中立的ですが、一部の変異には利点があります。[44]これらの変異により、変異生物は野生型の生物よりも特定の環境ストレスに耐性を示したり、より速く繁殖したりすることがあります。このような場合、突然変異は自然選択によって集団内でより一般的になる傾向があります。[45] RNAを遺伝物質として使用するウイルスは突然変異率が速く、[46]これは、これらのウイルスが急速に進化し、免疫系の防御反応を回避するため、有利になる可能性があります。[47]大腸菌などの無性生殖生物の大規模な集団では、複数の有益な突然変異が同時に発生することがあります。この現象はクローン干渉と呼ばれ、突然変異間の競争を引き起こします。[48]

退化

アミノ酸残基のモル容積とハイドロパシー性によるコドンのグループ化。より詳細なバージョンもご利用いただけます。
軸1、2、3はコドンの1番目、2番目、3番目の位置を表します。20個のアミノ酸と終止コドン（X）は1文字コードで示されています。

縮重とは、遺伝コードの冗長性です。この用語は、Bernfield と Nirenberg によって提唱されました。遺伝コードには冗長性はありますが、曖昧性はありません (完全な相関関係については、以下のコドン表を参照してください)。たとえば、コドン GAA と GAG はどちらもグルタミン酸を指定しますが (冗長性)、どちらも別のアミノ酸を指定しません (曖昧性はありません)。 1 つのアミノ酸をコードするコドンは、3 つの位置のいずれかが異なる場合があります。たとえば、アミノ酸ロイシンは、Y U Rまたは CU N (UUA、UUG、CUU、CUC、CUA、または CUG) コドンで指定されます (1 番目または 3 番目の位置の違いはIUPAC 表記法で示されます)。一方、アミノ酸セリンは、UC Nまたは AG Y (UCA、UCG、UCC、UCU、AGU、または AGC) コドンで指定されます (1 番目、2 番目、または 3 番目の位置の違い)。[49]冗長性の実際的な結果として、トリプレットコドンの3番目の位置のエラーは、サイレント突然変異、またはタンパク質に影響を与えないエラーのみを引き起こします。これは、親水性または疎水性がアミノ酸の同等の置換によって維持されるためです。たとえば、NUN（Nは任意のヌクレオチド）のコドンは、疎水性アミノ酸をコードする傾向があります。NCNは、サイズが小さく、ハイドロパシーが中程度のアミノ酸残基を生成し、NANは平均サイズの親水性残基をコードします。遺伝コードはハイドロパシーに合わせて非常によく構成されているため、12の変数（4ヌクレオチド×3つの位置）の数学的分析（特異値分解）により、翻訳なしでトリプレットヌクレオチド配列から直接、コードされているアミノ酸のハイドロパシーを予測するための顕著な相関（C = 0.95）が得られます。[50] [51] 下の表では、8つのアミノ酸はコドンの3番目の位置の変異によって全く影響を受けないのに対し、上の図では、2番目の位置の変異は、コードされているアミノ酸の物理化学的性質に根本的な変化を引き起こす可能性が高いことに注目してください。しかしながら、全体的な規模で見ると、コドンの1番目の位置の変化は2番目の位置の変化よりも重要です。[52] その理由は、電荷反転（正電荷から負電荷へ、またはその逆）は、特定のコドンの1番目の位置の変異によってのみ起こり、どのコドンの2番目の位置の変化でも起こらないためと考えられます。このような電荷反転は、タンパク質の構造や機能に劇的な影響を及ぼす可能性があります。この点は、これまでの研究で大きく過小評価されていた可能性があります。[52]

コドン使用バイアス

コドンの使用頻度（コドン使用頻度バイアスとも呼ばれる）は種によって異なり、翻訳制御に機能的な影響を及ぼします。コドンは生物によって異なります。例えば、大腸菌で最も一般的なプロリンコドンはCCGですが、ヒトではCCGは最も使用頻度の低いプロリンコドンです。[53]

代替遺伝コード

非標準アミノ酸

一部のタンパク質では、メッセンジャーRNA中の関連シグナル配列に応じて、標準終止コドンが非標準アミノ酸に置換される。例えば、UGAはセレノシステインを、UAGはピロリシンをコードできる。セレノシステインは21番目のアミノ酸、ピロリシンは22番目のアミノ酸とみなされるようになった。[55]セレノシステインとピロリシンは、同じ生物中に両方存在することがある。[55]遺伝暗号は通常、生物内で固定されているが、アケア菌類の原核生物アセトハロビウム・アラバティカムは、生育条件によって遺伝暗号を20アミノ酸から21アミノ酸に拡張することができる（ピロリシンを追加することで）。[56]

バリエーション

FACILによるグロボブリミナ・シュードスピネセンスミトコンドリアゲノムの遺伝暗号ロゴ。このプログラムは、原生動物ミトコンドリアコードが使用されていることを正しく推測できる。 [57]ロゴは左から右へ64個のコドンを示し、予測される代替コドンは赤色で示されている（標準遺伝暗号に対する相対値）。赤色の線は終止コドン。スタック内の各アミノ酸の高さは、相同タンパク質ドメインにおけるコドンとのアラインメント頻度を示している。スタックの高さは、予測の支持度を示している。

遺伝暗号は普遍的であるべきだという、単純かつ広く受け入れられていた議論がかつてありました。つまり、遺伝暗号のいかなる変異も生物にとって致命的である（ただし、クリックはウイルスは例外であると述べていました）というものです。これは遺伝暗号の普遍性に関する「凍結事故」論として知られています。しかし、フランシス・クリックは1968年に遺伝暗号の起源に関する画期的な論文の中で、すべての生物における遺伝暗号の普遍性は証明されていない仮説であり、場合によってはおそらく真実ではないと述べました。彼は「遺伝暗号は普遍的（すべての生物で同一）であるか、ほぼそうである」と予測しました。[58]最初の変異は1979年、ヒトのミトコンドリア遺伝子を研究していた研究者によって発見されました。[ 59]その後、多くのわずかな変異が発見され、[60]様々な代替ミトコンドリア暗号も発見されました。[61]これらのマイナーバリアントには、例えば、マイコプラズマ属ではコドンUGAがトリプトファンとして翻訳され、CTGクレード（カンジダ・アルビカンスなど）の酵母ではCUGがロイシンではなくセリンとして翻訳されるなどが含まれる。[62] [63] [64]ウイルスは宿主と同じ遺伝暗号を使用する必要があるため、標準的な遺伝暗号の改変はウイルスのタンパク質合成や機能に影響を及ぼす可能性がある。しかし、トティウイルスなどのウイルスは宿主の遺伝暗号の改変に適応している。[65]細菌や古細菌では、GUGとUUGが一般的な開始コドンである。まれに、特定のタンパク質が代替の開始コドンを使用することもある。[60] 驚くべきことに、遺伝暗号の解釈における変異は、ヒトの核にコードされた遺伝子にも存在する。2016年、リンゴ酸脱水素酵素の翻訳を研究している研究者らは、この酵素をコードするmRNAの約4%において、終止コドンがアミノ酸トリプトファンとアルギニンをコードするために自然に使用されていることを発見した。[66]このタイプの再コーディングは、高リードスルー終止コドンコンテキストによって誘導され、 [67]機能的翻訳リードスルーと呼ばれている。[68]

これらの違いにもかかわらず、既知の天然に存在するコードはすべて非常に類似しています。コード機構はすべての生物で共通しており、3塩基コドン、tRNA、リボソーム、一方向の読み取り、そして単一コドンから単一アミノ酸への翻訳です。[69]最も極端な変異は特定の繊毛虫に見られ、終止コドンの意味はmRNA内の位置に依存します。3'末端に近い位置では終結コドンとして機能しますが、3'末端よりも内側の位置では、コンジロストマ・マグナム[70]のようにアミノ酸をコードしたり、ユープロテス[71]のようにリボソームフレームシフトを引き起こしたりします。

遺伝コードの起源と変異、そして遺伝コードの進化のメカニズムについては広く研究されており[72] [73]、一部の生物の遺伝コードを実験的に進化させる研究も行われている[74] [75] [76]。

推論

生物が用いる変異型遺伝暗号は、そのゲノム中にコードされている高度に保存された遺伝子を特定し、そのコドン使用頻度を他の生物の相同タンパク質中のアミノ酸と比較することで推測できる。例えば、FACILプログラムは、相同タンパク質ドメイン中のどのアミノ酸が各コドンに最も頻繁にアラインメントされているかを検索することで遺伝暗号を推測する。得られた各コドンのアミノ酸（または終止コドン）確率は、遺伝暗号ロゴに表示される。[57]

2022年1月現在、遺伝コードに関する最も包括的な調査は、シュルギナとエディによるもので、彼らはCodettaツールを用いて25万個の原核生物ゲノムをスクリーニングしました。このツールは、より大規模なPfamデータベースを用いてFACILと同様のアプローチを採用しています。NCBIが既に27の翻訳テーブルを提供しているにもかかわらず、著者らは新たに5つの遺伝コード変異（tRNA変異によって裏付けられる）を発見し、いくつかの誤帰属を修正することができました。[77] Codettaは後に繊毛虫における遺伝コードの変化を解析するために使用されました。[78]

起源

遺伝暗号は生命の歴史において重要な部分を占めています。RNAワールド仮説によれば、自己複製RNA分子はタンパク質の重要な利用に先行していました。核ペプチドワールド仮説によれば、ペプチドの重要な利用は遺伝暗号に先行しており、初期生命におけるRNAの高度な利用と同時期でした。[79]転移RNA分子は、現代のアミノアシルtRNA合成酵素よりも前に進化したようです。[80]合成酵素が初期のリボザイム（RNA酵素）システムに取って代わったか、アミノ酸がプロトtRNAの三次構造における独特のポケットによって認識された可能性があります。[81]遺伝暗号がL体アミノ酸のみを使用し、D体アミノ酸を使用しない理由は不明です。[82]

コードの起源に関する進化モデルは、DNA複製および翻訳中のエラーに対する、コードされたタンパク質の堅牢性を考慮する必要がある。多くの単一ヌクレオチドエラーは同義であり、そうでないものは生化学的に類似したアミノ酸への置換を引き起こす傾向がある。コードの構造が同じで、コドンのクラスターが同じアミノ酸をコードすると仮定したとしても、どのアミノ酸がどのコドンセットによってコードされているかは、堅牢性に関して「百万分の一」である。[83]生化学的に類似したアミノ酸は中央のヌクレオチドを共有する傾向があるが、同義的な変化は通常、3番目のヌクレオチドで起こる。

同じ生合成経路を共有するアミノ酸は、コドンの最初の塩基が同じになる傾向があります。これは、初期の、より単純なアミノ酸配列を持つ遺伝暗号が、後により多くのアミノ酸配列をコードするように進化したという進化の名残である可能性があります。[84]また、コドンの進化の過程でコドンに別の影響を与えた立体的および化学的特性を反映している可能性もあります。物理的特性が類似するアミノ酸は、コドンも類似する傾向があり、[85] [86]点突然変異や誤翻訳による問題を軽減します。[83]

遺伝暗号の起源については、主に3つの仮説が提唱されている。多くのモデルは、これらのうちの1つ、あるいはそのハイブリッドに属している。[87]

  • ランダム凍結：遺伝暗号はランダムに生成された。例えば、初期のtRNA様リボザイムはアミノ酸に対する親和性が異なっており、コドンはリボザイムの別の部分から出現し、ランダムな変異を示した。十分な数のペプチドがコードされると、遺伝暗号におけるいかなる大きなランダムな変化も致死的となるため、「凍結」された。[58]
  • 立体化学的親和性：遺伝暗号は、各アミノ酸とそのコドンまたはアンチコドンとの間の高い親和性によって形成される。後者は、tRNA前駆体分子がこの親和性によって対応するアミノ酸と適合していたことを意味する。その後の進化の過程で、この適合性は徐々にアミノアシルtRNA合成酵素による適合性に置き換えられた。[82] [88] [89]
  • 最適性：遺伝コードは最初の作成後も進化を続け、現在のコードは何らかの適応関数（通常は何らかの誤差最小化）を最大化するように設計されている。[82] [87] [90]

仮説では様々なシナリオが取り上げられている。[91]

  • RNAとアミノ酸の特異的な相互作用は化学原理によって規定されている。アプタマーを用いた実験では、一部のアミノ酸が自身のコドンに対して選択的な化学親和性を持つことが示された。[92]実験では、試験した8種類のアミノ酸のうち6種類がRNAトリプレットとアミノ酸の何らかの相互作用を示すことが示された。[93] [89]
  • 生合成による拡張。遺伝暗号は、より単純な初期の暗号から「生合成による拡張」という過程を経て成長した。原始生命は新しいアミノ酸を（例えば代謝の副産物として）「発見」し、後にその一部を遺伝暗号機構に組み込んだ。[73]過去にはより少ない種類のアミノ酸が使用されていたことを示唆する状況証拠は数多く見つかっているものの、[94]どのアミノ酸がどのような順序で遺伝暗号に組み入れられたかについては、正確かつ詳細な仮説が議論の的となっている。[95] [96]しかし、いくつかの研究では、グリシン、アラニン、アスパラギン酸、バリン、セリン、プロリン、グルタミン酸、ロイシン、スレオニンは初期付加アミノ酸のグループに属し、システイン、メチオニン、チロシン、トリプトファン、ヒスチジン、フェニルアラニンは後期付加アミノ酸のグループに属する可能性が示唆されている。[97] [98] [99] [100]最後の普遍的共通祖先におけるアミノ酸の使用に関する別の分析では、アミノ酸は次の順序であると結論付けられました：Val、Gly、Ile、Met、Ala、Thr、His、Glu、Cys、Pro、Lys、Ser、Asp、Leu、Asn、Arg、Phe、Tyr、Gln、Trp。[101]硫黄を含むシステインとメチオニンが後から出現したのは、硫黄を含まないミラー・ユーリーの実験が行われていないことから部分的に結論付けられたこと、初期の生命はS-アデノシルメチオニンを使用していたと考えられていること、ヒスチジンは非生物的に生成するのが難しいが、すでに洗練されたRNA、したがってプリン合成を持っている生物ではヒスチジンを簡単に合成できることが指摘されました。 [101]
  • 自然選択は、遺伝暗号のコドン割り当てを導き、突然変異の影響を最小限に抑えるようになりました。[102]最近の仮説[103]は、トリプレットコードは、トリプレットよりも長いコドン（例えば、クアドラプレットコドン）を使用するコードから派生したと示唆しています。トリプレットよりも長いコドンのデコードは、コドンの冗長性を高め、エラー耐性を高めます。この特徴により、細胞がリボソームを作り始める前など、リボソームのような複雑な翻訳機構が存在しない状況でも、正確なデコードが可能になる可能性があります。
  • 情報チャネル：情報理論的アプローチは、遺伝暗号を対応するアミノ酸に変換するプロセスを、エラーを起こしやすい情報チャネルとしてモデル化する。[104]チャネルに内在するノイズ（つまりエラー）は、生物に根本的な問いを投げかける。すなわち、ノイズに耐え[105]ながら、正確かつ効率的に情報を変換する遺伝暗号をいかに構築するか、ということである。これらの「レート歪み」モデル[106]は、遺伝暗号が、多様なアミノ酸の必要性[107] 、エラー許容性[102]、そして最小限の資源コストの必要性という、相反する3つの進化的力の相互作用の結果として生じたことを示唆している。遺伝暗号は、コドンからアミノ酸へのマッピングが非ランダムになる遷移期に出現する。遺伝暗号の出現は、起こりうるエラーによって定義される位相幾何学によって支配され、地図彩色問題[108]と関連している。
  • ゲーム理論：シグナル伝達ゲームに基づくモデルは、ゲーム理論、自然淘汰、情報チャネルの要素を組み合わせたものである。このようなモデルは、最初のポリペプチドはおそらく短く、酵素としての機能を持っていなかったことを示唆するために用いられてきた。ゲーム理論モデルは、RNA鎖を細胞内に組織化することは、遺伝暗号の「欺瞞的」な利用、すなわち古代のウイルスに相当するものがRNAワールドを圧倒するのを防ぐために必要であった可能性を示唆した。[109]
  • 終止コドン：翻訳終止コドンもまた、遺伝暗号の起源という問題における興味深い側面である。終止コドンの進化を論じる例として、終止コドンはフレームシフトエラーが発生した場合に翻訳を早期に終結させる可能性が最も高いと示唆されている。[110]一方、いくつかの立体化学分子モデルは、終止コドンの起源を「割り当て不可能」と説明している。[82]

参照

参考文献

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さらに読む

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ウィキメディア コモンズには、遺伝コードに関連するメディアがあります。
  • 遺伝暗号：遺伝暗号表
  • コドン使用頻度データベース — 多くの生物のコドン頻度表
  • 遺伝暗号解読の歴史 2007年10月21日アーカイブWayback Machine