RNAポリメラーゼ

DNA指向性RNAポリメラーゼ
RNA ポリメラーゼヘテロ27-mer、ヒト
識別子
EC番号2.7.7.6
CAS番号9014-24-8
データベース
インテンズIntEnzビュー
ブレンダブレンダエントリー
エクスパスNiceZymeビュー
ケッグKEGGエントリー
メタサイクル代謝経路
プリアモスプロフィール
PDB構造RCSB PDB PDBe PDBsum
遺伝子オントロジーアミゴー/クイックゴー
検索
PMC記事
パブメッド記事
NCBIタンパク質
RNAポリメラーゼ（紫）がDNAの二重らせんをほどく。一方の鎖（濃いオレンジ色）を鋳型として、一本鎖のメッセンジャーRNA（緑色）を生成する。

分子生物学において、RNA ポリメラーゼ(略称 RNAPまたは RNApol )、より具体的にはDNA 指向性/依存性 RNA ポリメラーゼ( DdRP ) は、DNAテンプレートからRNAを合成する化学反応を触媒する酵素です。

RNAPは酵素ヘリカーゼを使用して二本鎖DNAを局所的に開き、露出したヌクレオチドの1つの鎖をRNA合成のテンプレートとして使用できるようにします。このプロセスは転写と呼ばれます。転写因子とその関連する転写メディエーター複合体は、RNAPがその位置でDNAの巻き戻しを開始する前に、プロモーター領域と呼ばれるDNA結合部位に結合される必要があります。RNAPはRNA転写を開始するだけでなく、ヌクレオチドを適切な位置に導き、結合と伸長を促進し、固有の校正および置換機能と終結認識機能を備えています。真核生物では、RNAPは240万ヌクレオチドまでの長さの鎖を構築できます。

RNAPは、機能的にはタンパク質をコードするRNA（メッセンジャーRNA（mRNA））と非コードRNA （いわゆる「RNA遺伝子」）のいずれかを生成します。RNA遺伝子の機能的な4つのタイプには、以下の例があります。

転移RNA（tRNA）
翻訳中にタンパク質合成のリボソーム部位で成長中のポリペプチド鎖に特定のアミノ酸を転送します。
リボソームRNA（rRNA）
リボソームに組み込まれます。
マイクロRNA（miRNA）
遺伝子活性を制御し、RNAサイレンシングを行う
触媒RNA（リボザイム）
酵素活性RNA分子として機能します。

RNAポリメラーゼは生命に必須であり、すべての生物と多くのウイルスに見られます。生物によって、RNAポリメラーゼはタンパク質複合体（マルチサブユニットRNAP）の場合もあれば、1つのサブユニットのみ（シングルサブユニットRNAP、ssRNAP）で構成される場合もあり、それぞれが独立した系統を表しています。前者は細菌、古細菌、真核生物に見られ、同様のコア構造とメカニズムを共有しています。[ 1 ]後者はファージだけでなく、真核生物の葉緑体とミトコンドリアにも見られ、現代のDNAポリメラーゼと関連しています。[ 2 ]真核生物と古細菌のRNAPは細菌のRNAPよりも多くのサブユニットを持ち、異なる方法で制御されています。

細菌と古細菌はRNAポリメラーゼを1つしか持たない。真核生物は核内に複数の種類のRNAポリメラーゼを持ち、それぞれが異なるRNAサブセットの合成を担っている。

  1. RNA ポリメラーゼ Iは pre-rRNA 45 S (酵母では 35S ) を合成し、これが成熟してリボソームの主要な RNA セクションを形成します。
  2. RNA ポリメラーゼ II は、mRNA およびほとんどのsRNAと microRNA の前駆体を合成します。
  3. RNAポリメラーゼIIIは、核と細胞質に存在するtRNA、rRNA 5S、およびその他の小さなRNAを合成します。
  4. 植物に見られるRNAポリメラーゼIVとVについては、あまり理解されていません。これらはsiRNAを生成します。ssRNAPに加えて、葉緑体は細菌に似たRNAPもコードし、利用しています。

構造

T. aquaticus RNAポリメラーゼコア（PDB：1HQM）。
酵母RNAポリメラーゼIIコア（PDB：1WCM）。
相同サブユニットは同じ色で表示される：[ 1 ]
  オレンジ: α1/RPB3、
  黄色: α2/RPB11、
  小麦：β/RPB2、
  赤: β′/RPB1、
  ピンク: ω/RPB6。

2006年のノーベル化学賞は、転写過程の様々な段階におけるRNAポリメラーゼの詳細な分子画像を作成したロジャー・D・コーンバーグに授与されました。 [ 3 ] [ 4 ]

ほとんどの原核生物では、単一のRNAポリメラーゼ種があらゆる種類のRNAを転写します。大腸菌由来のRNAポリメラーゼ「コア」は、5つのサブユニットで構成されています。36  kDaのアルファ（α）サブユニット2つ、150 kDaのベータ（β）サブユニット1つ、155 kDaのベータプライムサブユニット（β′）、そして小さなオメガ（ω）サブユニットです。シグマ（σ）因子がコアに結合してホロ酵素を形成します。転写が始まると、シグマ因子は解離し、コア酵素が転写を続行できるようになります。[ 5 ] [ 6 ]コアRNAポリメラーゼ複合体は、「カニの爪」または「クランプジョー」構造を形成し、全長にわたって内部チャネルが走っています。[ 7 ]真核生物および古細菌のRNAポリメラーゼは、多くの追加サブユニットを有していますが、同様のコア構造を持ち、同様の方法で作用します。[ 8 ]

全てのRNAPは金属補因子、特に転写プロセスを助ける亜鉛とマグネシウムの陽イオンを含んでいます。 [ 9 ] [ 10 ]

関数

数百個のRNAP分子で修飾されたDNA鎖の電子顕微鏡写真。RNAPはそれぞれRNA鎖を転写しており、DNAから分岐しているのが確認できます。「開始」はDNAの3'末端を示し、RNAPはここで転写を開始します。「終了」は5'末端を示し、ここでより長いRNA分子の転写が完了します。

遺伝子転写プロセスの制御は遺伝子発現パターンに影響を与え、それによって細胞は変化する環境に適応し、生物体内で特殊な役割を果たし、生存に必要な基本的な代謝プロセスを維持することができます。したがって、RNAPの活性が長く複雑で、高度に制御されていることは驚くべきことではありません。大腸菌では、 RNAPの活性を変化させる100以上の転写因子が同定されています。[ 11 ]

RNAPは、プロモーターと呼ばれる特定のDNA配列で転写を開始することができます。そして、鋳型DNA鎖と相補的なRNA鎖を生成します。RNA鎖にヌクレオチドを付加するプロセスは伸長と呼ばれ、真核生物では、RNAPは最大240万ヌクレオチド（ジストロフィン遺伝子の全長）の鎖を構築することができます。RNAPは、遺伝子の末端にコードされている特定のDNA配列（ターミネーター）でRNA転写産物を優先的に放出します。

RNAP の製品には以下が含まれます。

RNAPはde novo合成を実現します。これは、開始ヌクレオチドとの特異的な相互作用によってRNAPが強固に保持され、次に来るヌクレオチドへの化学攻撃が容易になるためです。このような特異的な相互作用こそが、RNAPがATP（続いてGTP、UTP、そしてCTP）から転写を開始することを好む理由を説明しています。DNAポリメラーゼとは異なり、RNAPはヘリカーゼ活性を有するため、DNAを解くために別途酵素を必要としません。

アクション

入会

細菌におけるRNAポリメラーゼの結合には、転写される配列の開始位置の前にある-35および-10エレメントを含むコアプロモーター領域を認識するシグマ因子と、一部のプロモーターではプロモーター上流エレメントを認識するαサブユニットC末端ドメインが関与する。 [ 12 ]複数の互換性のあるシグマ因子が存在し、それぞれが異なるプロモーターセットを認識する。例えば、大腸菌ではσ70が通常条件下で発現し、通常条件下で必要な遺伝子（「ハウスキーピング遺伝子」）のプロモーターを認識する一方、σ32は高温で必要な遺伝子（「熱ショック遺伝子」）のプロモーターを認識する。古細菌および真核生物では、細菌の汎用転写因子シグマの機能は、複数の汎用転写因子が連携して働くことで実現されている。RNAポリメラーゼ-プロモーター閉鎖複合体は、通常「転写開始前複合体」と呼ばれる。[ 13 ] [ 14 ]

DNAに結合した後、RNAポリメラーゼは閉鎖複合体から開放複合体へと切り替わります。この変化により、DNA鎖が分離し、約13bpのDNAの巻き戻された部分が形成されます。これは「転写バブル」と呼ばれます。 スーパーコイルはDNAの巻き戻しと巻き戻しを繰り返すため、ポリメラーゼの活性において重要な役割を果たします。RNAPの前方のDNA領域は巻き戻されるため、補償的な正のスーパーコイルが形成されます。RNAPの後方の領域は巻き戻されるため、負のスーパーコイルが形成されます。[ 14 ]

プロモーターの脱出

その後、RNAポリメラーゼは、ワトソン・クリック型塩基対形成相互作用に従ってリボヌクレオチドを鋳型DNA鎖と塩基対形成させ、最初のDNA-RNAヘテロ二本鎖の合成を開始します。前述のように、RNAポリメラーゼはプロモーター領域と接触します。しかし、これらの安定化接触は、酵素がDNAの下流にアクセスする能力を阻害し、結果として全長産物の合成を阻害します。RNA合成を継続するために、RNAポリメラーゼはプロモーターから脱出する必要があります。RNAポリメラーゼは、プロモーターとの接触を維持しながら、より多くの下流DNAを合成のためにほどき、より多くの下流DNAを開始複合体に「押し込む」必要があります。 [ 15 ]プロモーター脱出遷移の間、RNAポリメラーゼは「ストレスを受けた中間体」と考えられています。熱力学的には、DNAのほどきとDNAの圧縮活性によってストレスが蓄積されます。DNA-RNAヘテロ二本鎖が十分な長さ（約10 bp）になると、RNAポリメラーゼは上流との接触を解放し、プロモーター脱出遷移を効果的に達成して伸長段階に移行します。活性中心のヘテロ二本鎖は伸長複合体を安定化します。

しかし、プロモーターからの脱出だけが結果ではありません。RNAポリメラーゼは下流の接触を解放し、転写を停止させることでストレスを軽減することもできます。一時停止した転写複合体には2つの選択肢があります。(1)新生転写物を解放し、プロモーターから新たに開始する、または(2)RNAポリメラーゼの触媒活性を介して活性部位の新生転写物に新しい3'-OHを再確立し、DNAスクランチングを再開してプロモーターからの脱出を達成する。不完全開始、つまりプロモーター脱出遷移前のRNAポリメラーゼの非生産的なサイクリングは、不完全転写と呼ばれるプロセスで約9 bpの短いRNA断片をもたらします。不完全開始の程度は、転写因子の存在とプロモーター接触の強さに依存します。[ 16 ]

伸長

RNA ポリメラーゼ II 転写: ヌクレオソームの分解によって促進される転写産物の伸長のプロセス。
T. aquaticus由来のRNAPの伸長過程。RNAとDNAの経路をより明確にするため、酵素の一部を透明にしている。マグネシウムイオン（黄色）は酵素活性部位に位置する。

17bpの転写複合体は8bpのDNA-RNAハイブリッドを有し、すなわち8塩基対のRNA転写産物がDNA鋳型鎖に結合している。[ 17 ]転写が進むにつれて、リボヌクレオチドがRNA転写産物の3′末端に付加され、RNAP複合体はDNA上を移動する。原核生物および真核生物における典型的な伸長速度は約10～100ヌクレオチド/秒である。[ 18 ]

RNAP中のアスパルチル（asp ）残基はMg 2+イオンを保持し、これがリボヌクレオチドのリン酸基と配位結合します。最初のMg 2+は、付加されるNTPのαリン酸基を保持します。これにより、RNA転写産物の3'-OH基が求核攻撃を受け、鎖に新たなNTPが付加されます。2番目のMg 2+はNTPのピロリン酸基を保持します。[ 19 ] 全体的な反応式は以下のとおりです。

(NMP) n + NTP → (NMP) n+1 + PP i

忠実さ

DNAポリメラーゼの校正機構とは異なり、RNAポリメラーゼの校正機構はごく最近になって研究が進められている。校正は、誤って組み込まれたヌクレオチドをDNA鋳型から分離することから始まる。これにより転写が一時停止する。次に、ポリメラーゼは1つ前の位置に戻り、ミスマッチしたヌクレオチドを含むジヌクレオチドを切断する。RNAポリメラーゼでは、この反応は重合に用いられるのと同じ活性部位で起こるため、校正が別のヌクレアーゼ活性部位で起こるDNAポリメラーゼとは大きく異なる。[ 20 ]

全体的なエラー率は10 −4～ 10 −6程度である。[ 21 ]

終了

細菌におけるRNA転写終結は、rho依存型とrho非依存型に分類される。前者はrho因子に依存し、rho因子はDNA-RNAヘテロ二本鎖を不安定化し、RNAの遊離を引き起こす。[ 22 ]後者は内因性終結とも呼ばれ、DNAの回文領域に依存する。この領域の転写により、RNA転写がループして自身に結合することで「ヘアピン」構造が形成される。このヘアピン構造はGC塩基対を多く含むことが多く、DNA-RNAハイブリッド自体よりも安定している。その結果、転写複合体中の8bpのDNA-RNAハイブリッドは4bpのハイブリッドへと変化する。これらの最後の4塩基対は弱いAU塩基対であり、RNA転写産物全体がDNAから脱落する。[ 23 ]

真核生物における転写終結は細菌ほどよく理解されていないが、新しい転写産物が切断され、続いて新しい3'末端にテンプレート非依存的にアデニンが付加されるポリアデニル化と呼ばれるプロセスが起こる。[ 24 ]

その他の生物

DNAポリメラーゼとRNAポリメラーゼはどちらも鋳型依存性のヌクレオチド重合を行うため、両酵素は構造的に関連していると考えられる。しかし、両酵素のX線結晶構造解析研究は、触媒部位に重要なMg 2+イオンを含むことを除けば、実質的には互いに無関係であることが明らかになった。実際、鋳型依存性ヌクレオチド重合酵素は、細胞の初期進化において2度独立して発生したと考えられる。1つの系統は現代のDNAポリメラーゼと逆転写酵素、そしてファージや細胞小器官由来の少数の単一サブユニットRNAポリメラーゼ（ssRNAP）につながった。[ 2 ]もう1つの多サブユニットRNAP系統は、現代の細胞RNAポリメラーゼのすべてを形成した。[ 25 ] [ 1 ]

細菌

細菌では、同じ酵素がmRNAと非コード RNA (ncRNA)の合成を触媒します。

RNAPは大きな分子です。コア酵素は5つのサブユニット（約 400  kDa ): [ 26 ]

β′
β′サブユニットは最大のサブユニットであり、rpoC遺伝子によってコードされている。[ 27 ] β′サブユニットはRNA合成を担う活性中心の一部を含み、DNAおよび新生RNAとの非配列特異的な相互作用の決定因子の一部を含んでいる。シアノバクテリアと葉緑体では2つのサブユニットに分割されている。[ 28 ]
β
βサブユニットは2番目に大きいサブユニットであり、rpoB遺伝子によってコードされています。βサブユニットには、RNA合成を担う活性中心の残りの部分と、DNAおよび新生RNAとの配列非特異的な相互作用を決定する残りの部分が含まれています。
α (α Iと α II )
RNAP分子には、3番目に大きいサブユニットであるαサブユニットが2つ存在し、α Iとα II（それぞれ1つと2つ）である。各αサブユニットには、αNTD（N末端ドメイン）とαCTD（C末端ドメイン）という2つのドメインが含まれる。αNTDには、RNAPの組み立てに必要な決定因子が含まれる。αCTD（C末端ドメイン）には、プロモーターDNAとの相互作用に必要な決定因子が含まれており、ほとんどのプロモーターでは非配列非特異的な相互作用を、上流エレメントを含むプロモーターでは配列特異的な相互作用を引き起こす。また、αCTDには、調節因子との相互作用に必要な決定因子も含まれる。
ω
ωサブユニットは最小のサブユニットである。ωサブユニットはRNAPの組み立てを促進し、組み立てられたRNAPを安定化させる。[ 29 ]

プロモーターに結合するために、RNAPコアは転写開始因子シグマ（σ）と会合してRNAポリメラーゼホロ酵素を形成します。シグマはRNAPの非特異的DNAに対する親和性を低下させ、プロモーターに対する特異性を高めることで、正しい部位で転写を開始できるようにします。したがって、完全なホロ酵素は6つのサブユニット、β′βα Iとα II ωσ（約450 kDa）で構成されます。

真核生物

真核生物のRNAポリメラーゼII（水色）と、この重要な酵素を標的とする、デスキャップキノコに含まれる強力な毒であるα-アマニチン（赤色）の複合体の構造

真核生物は複数の種類の核RNAPを有し、それぞれが異なるRNAサブセットの合成を担っています。これらはすべて、構造的および機構的に互いに関連しており、細菌RNAPとも関連しています。

  1. RNAポリメラーゼIはプレrRNA 45S（酵母では35S）を合成し、これが28S、18S、5.8S rRNAに成熟し、リボソームの主要なRNAセクションを形成します。[ 30 ]
  2. RNAポリメラーゼIIは、 mRNAとほとんどのsnRNAおよびmicroRNAの前駆体を合成する。[ 31 ]これは最も研究されているタイプであり、転写に対して高度な制御が必要とされるため、プロモーターへの結合にはさまざまな転写因子が必要である。
  3. RNAポリメラーゼIIIはtRNA、rRNA 5S、および核と細胞質に存在するその他の小さなRNAを合成します。[ 32 ]
  4. RNAポリメラーゼIVは植物中でsiRNAを合成する。[ 33 ]
  5. RNAポリメラーゼVは、植物におけるsiRNA誘導性ヘテロクロマチン形成に関与するRNAを合成する。 [ 34 ]

真核生物の葉緑体は、多サブユニットRNAP（PEP、プラスチドエンコードポリメラーゼ）を含む。細菌起源であるため、PEPの構成は現在の細菌RNAポリメラーゼと類似している。PEPはプラストーム上のRPOA、RPOB、RPOC1、RPOC2遺伝子によってエンコードされており、これらの遺伝子はタンパク質としてPEPのコアサブユニットを形成し、それぞれα、β、β′、β″と名付けられている。[ 35 ]大腸菌のRNAポリメラーゼと同様に、PEPはプロモーターの認識にシグマ（σ）因子を必要とし、これには-10モチーフと-35モチーフが含まれる。[ 36 ]植物オルガネラRNAポリメラーゼと細菌RNAポリメラーゼおよびその構造には多くの共通点があるにもかかわらず、PEPはPAP（PEP関連タンパク質）と呼ばれる核コードタンパク質との結合をさらに必要とし、これらは植物のPEP複合体と密接に関連する必須成分を形成します。当初、生化学的手法によって10種類のPAPからなるグループが同定されましたが、後に12種類のPAPにまで拡張されました。[ 37 ] [ 38 ]

葉緑体には、構造的にも機構的にも無関係な、単一サブユニットRNAP（核コードポリメラーゼ、NEP）も存在する。真核生物のミトコンドリアは、核コード単一サブユニットRNAPであるPOLRMT （ヒト）を使用する。[ 2 ]このようなファージ様ポリメラーゼは、植物ではRpoTと呼ばれる。[ 39 ]

古細菌

古細菌は、すべてのRNAの合成を担う1種類のRNAPを持っています。古細菌のRNAPは、細菌のRNAPや真核生物の核RNAP IVと構造的にも機構的にも類似しており、特に真核生物の核RNAP IIとは構造的にも機構的にも密接な関連があります。[ 8 ] [ 40 ] 古細菌のRNAポリメラーゼの発見の歴史はごく最近です。古細菌のRNAPの最初の分析は1971年に、高度好塩菌Halobacterium cutirubrumからRNAPが単離・精製されたときに行われました。[ 41 ] Sulfolobus solfataricusとSulfolobus shibataeのRNAPの結晶構造から、同定された古細菌のサブユニットの総数は13であることが分かりました。[ 8 ] [ 42 ]

古細菌では、真核生物のRpb1に相当するサブユニットが2つに分かれている。S . shibatae複合体には真核生物のRpb9 ( POLR2I )の相同体は存在しないが、類似性に基づきTFS (TFIIS相同体)が相同体として提案されている。Rpo13と呼ばれる追加のサブユニットがあり、Rpo5とともに、細菌のβ′サブユニット( Taqの1,377–1,420 )に見られる挿入によって満たされた空間を占める。[ 8 ] S. solfataricusの構造に関する以前の低解像度の研究では、Rpo13は見つからず、その空間はRpo5/Rpb5にのみ割り当てられていた。Rpo3は鉄硫黄タンパク質であるという点で注目に値する。一部の真核生物で見られるRNAP I/IIIサブユニットAC40は類似の配列を共有しているが[ 42 ]、鉄と結合しない。[ 43 ]どちらの場合でも、このドメインは構造的な機能を果たします。[ 44 ]

古細菌のRNAPサブユニットは、以前は「RpoX」という命名法を使用していました。この命名法では、各サブユニットに他のシステムとは無関係な文字が割り当てられていました。[ 1 ] 2009年には、真核生物のポリメラーゼIIサブユニット「Rpb」の番号付けに基づいた新しい命名法が提案されました。[ 8 ]

ウイルス

DNA鋳型からmRNA（緑）を生成するT7 RNAポリメラーゼ。タンパク質は紫色のリボンで示されている（PDB : 1MSW ​）。

オルソポックスウイルスやその他の核質型巨大DNAウイルスは、ウイルスがコードする多サブユニットRNAPを用いてRNAを合成する。これらのウイルスは、一部のサブユニットが縮小または除去された真核生物のRNAPに最も類似している。[ 45 ]これらのウイルスがどのRNAPに最も類似しているかは議論の余地がある。[ 46 ] RNAを合成する他のほとんどのウイルスは、これらとは無関係なメカニズムを用いている。

多くのウイルスは、単一サブユニットDNA依存性RNAP（ssRNAP）を利用しています。これは、構造的および機構的に真核生物の葉緑体（RpoT）およびミトコンドリア（POLRMT）の単一サブユニットRNAPと関連しており、より遠縁ではありますが、DNAポリメラーゼや逆転写酵素にも関連しています。おそらく、このような単一サブユニットRNAPの中で最も広く研究されているのは、バクテリオファージT7 RNAポリメラーゼです。ssRNAPは校正機能を持ちません。[ 2 ]

B. subtilisのプロファージSPβは、msRNAPのβ+β′サブユニットの相同体であるYonOを用いて、通常の「右手」ssRNAPとは異なる単量体（両方のバレルが同一鎖上にある）RNAPを形成する。これは、おそらく最後の普遍的共通祖先の時代よりもずっと以前に、標準的な5ユニットmsRNAPから分岐したと考えられる。[ 47 ] [ 48 ]

他のウイルスはRNA依存性RNAP（DNAではなくRNAを鋳型とするRNAP）を使用します。これはマイナス鎖RNAウイルスとdsRNAウイルスで見られ、どちらもライフサイクルの一部では二本鎖RNAとして存在します。しかし、ポリオウイルスなどのプラス鎖RNAウイルスもRNA依存性RNAPを含んでいます。[ 49 ]

歴史

RNAPは1960年にサム・ワイス、オードリー・スティーブンス、ジェラルド・ハーウィッツによって独立して発見されました。[ 50 ]この時までに、1959年のノーベル医学賞の半分は、RNAPと考えられていたものの発見によりセベロ・オチョアに授与されていましたが、 [ 51 ]実際にはポリヌクレオチドホスホリラーゼであることが判明しました。

精製

RNA ポリメラーゼは次の方法で分離できます。

また、上記のテクニックの組み合わせもあります。

参照

参考文献

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