フェレドキシン（ラテン語の ferrum（鉄） + redox（酸化還元）に由来し、しばしば「fd」と略される）は、様々な代謝反応において電子伝達を媒介する鉄硫黄タンパク質です。鉄硫黄クラスターとして組織化された鉄原子と硫黄原子を含みます。これらの生体分子は、鉄原子の酸化状態を+2と+3の間で変化させることで電子を受容または放出し、生物学的酸化還元反応において電子伝達剤として作用します。

「フェレドキシン」という用語はデュポン社のDCウォートンによって造られ、1962年にモーテンソン、バレンタイン、カーナハンによって嫌気性細菌クロストリジウム・パストゥリアヌムから初めて精製された「鉄タンパク質」に適用されました。[1] [2]

その他の生体無機電子伝達系には、ルブレドキシン、シトクロム、青銅タンパク質、および構造的に関連するリースケタンパク質が含まれます。

ホウレンソウの葉緑体から単離された別の酸化還元タンパク質は、「葉緑体フェレドキシン」と名付けられました。[3]葉緑体フェレドキシンは、光合成における環状および非環状光リン酸化反応の両方に関与しています。非環状光リン酸化反応では、フェレドキシンは最後の電子受容体としてNADP +還元酵素を還元します。フェレドキシンは、太陽光で励起されたクロロフィルから生成された電子を受け取り、それをNADP +酸化還元酵素EC 1.18.1.2 であるフェレドキシンへと伝達します。

フェレドキシンは、鉄-硫黄クラスターの性質と配列の類似性によって分類できます。

フェレドキシンの生体エネルギー

フェレドキシンは通常、単一の電子移動を実行します。

Fd ox 0 + e − ⇌ Fd red −

しかし、細菌由来のフェレドキシン（2[4Fe4S]型）の中には、2つの鉄硫黄クラスターを持ち、2つの電子移動反応を行うものがあります。タンパク質の配列に応じて、2つの電子移動反応の還元電位はほぼ同じになる場合もあれば、大きく異なる場合もあります。[4] [5]

Fd ox 0 + e − ⇌ Fd red −
Fd赤− + e − ⇌ Fd赤2−

フェレドキシンは、最も還元力の強い生物学的電子伝達体の一つです。その中点電位は通常-420 mVです。[6]細胞内の物質の還元電位は、その還元型と酸化型の濃度に応じて中点電位と異なります。1電子反応の場合、濃度比が10のべき乗変化するごとに電位は約60 mV変化します。例えば、フェレドキシンプールが約95%還元されている場合、還元電位は約-500 mVになります。[7]これと比較して、他の生物学的反応の還元電位はほとんどがより低くなります。例えば、細胞の主要な生合成還元剤であるNADPHの細胞内酸化還元電位は-370 mV（E
0= -320 mV)。

支持タンパク質の配列に依存して、フェレドキシンの還元電位は約-500 mV [6] [8]から-340 mV [9]の範囲である。1つの細胞には複数の種類のフェレドキシンが存在し、それぞれの種類は異なる反応を最適に行うように調整されている。[10]

フェレドキシンの減少

還元力の強いフェレドキシンは、別の強力な還元剤を使用するか、還元力の弱い源からフェレドキシンに電子を「ブースト」する何らかのエネルギー源を使用することによって還元されます。[11]

直接還元

Fdを還元する反応には、グリセルアルデヒドからグリセリン酸への反応（-580 mV）、一酸化炭素脱水素酵素反応（-520 mV）、2-オキソ酸：Fd酸化還元酵素反応（-500 mV）[12] [8] 、ピルビン酸シンターゼによる反応など、アルデヒドから酸への酸化反応がある。[7]

膜電位結合還元

フェレドキシンはNADH（-320 mV）またはH
2（-414 mV）であるが、これらのプロセスは、電子をより高いエネルギー状態へ「ブースト」するための膜電位の消費と連動している。 [6] Rnf複合体は、細菌中に広く存在する膜タンパク質であり、NADHとフェレドキシンの間で電子を可逆的に伝達しながら、 Naをポンプする。+
またはH+
細胞膜を横切るイオン。膜の化学浸透圧ポテンシャルは、 Fdの不利な還元を促進するために消費される。
牛NADHによって。この反応はFdの重要な供給源である。−
赤多くの独立栄養生物において、細胞が過剰なFdを供給する基質上で増殖している場合−
赤Rnf複合体はこれらの電子をNADに渡すことができる。+
得られたエネルギーを膜電位に蓄える。[13]エネルギー変換ヒドロゲナーゼ（Ech）は、 FdとHの間の電子伝達を可逆的に結合させる酵素ファミリーである。
2Hをポンプしながら+
膜を横切るイオンがエネルギー差を均衡させる。[14]

Fd0
牛+ NADH +ナトリウム+
外側 Fd2−
赤+ NAD+
+ナ+
内側
Fd0
牛+ H
2+ H+
外側 Fd2−
赤+ H+
+ H+
内側

電子分岐

還元力の弱い電子供与体からのFdの不利な還元は、電子分岐反応を介して酸化剤の有利な還元と同時に起こることがある。[6]電子分岐反応の例としては、 Fdの生成が挙げられる。−
赤特定の好気性ジアゾトローフにおける窒素固定反応において、 NADHからユビキノン（Q）への電子伝達は、典型的にはプロトン駆動力の充電と連動している。アゾトバクターでは、NADHからQへの電子伝達によって放出されるエネルギーは、NADHからFdへの電子伝達を同時に促進するために利用される。[15] [16]

高電位フェレドキシンの直接還元

フェレドキシンは、その高い酸化還元電位から、NADPHによって直接還元される。そのようなフェレドキシンの1つにアドレノキシン（-274 mV）があり、多くの哺乳類ステロイドの生合成に関与している。[17]植物の根に存在するフェレドキシンFd3は、硝酸塩と亜硫酸塩を還元するが、その中間電位は-337 mVであり、これもNADPHによって還元される。[10]

鉄2S2フェレドキシン

2Fe–2Sフェレドキシンスーパーファミリー（InterPro：  IPR036010）のメンバーは、β(2)-α-β(2)からなる一般的なコア構造を持ち、プチダレドキシン、テルプレドキシン、アドレノドキシンが含まれます。[18] [ 19] [20] [21]これらは約100個のアミノ酸からなるタンパク質で、2Fe–2Sクラスターが連結された4つの保存されたシステイン残基が含まれています。この保存領域は、アルデヒド酸化還元酵素（N末端）、キサンチン酸化酵素（N末端）、フタル酸ジオキシゲナーゼ還元酵素（C末端）、コハク酸脱水素酵素鉄硫黄タンパク質（N末端）、メタンモノオキシゲナーゼ還元酵素（ N末端）など、さまざまな代謝酵素やマルチドメインタンパク質のドメインとしても見られます。

植物型フェレドキシン

葉緑体膜に元々存在するフェレドキシンの一種は、「葉緑体型」または「植物型」と呼ばれています（InterPro :  IPR010241）。その活性中心は[Fe 2 S 2 ]クラスターであり、鉄原子は無機硫黄原子と4つの保存されたシステイン（Cys）残基の硫黄原子の両方によって四面体配位されています。

葉緑体において、Fe 2 S 2フェレドキシンは光合成電子伝達系における電子伝達体として、またグルタミン酸合成酵素、亜硝酸還元酵素、亜硫酸還元酵素、クロロフィル生合成のサイクラーゼなど、様々な細胞タンパク質への電子供与体として機能します。[22]サイクラーゼはフェレドキシン依存性酵素であるため、クロロフィル生合成を光合成電子伝達系に結び付けることで、光合成と葉緑体のクロロフィル需要を調整するメカニズムを提供している可能性があります。細菌の水酸化ジオキシゲナーゼ系において、フェレドキシンは還元酵素フラボタンパク質とオキシゲナーゼ間の中間電子伝達体として機能します。

チオレドキシン様フェレドキシン

Clostridium pasteurianum由来のFe 2 S 2フェレドキシン（Cp 2FeFd; P07324）は、そのアミノ酸配列、鉄–硫黄クラスターの分光学的特性、および2つのシステインリガンドが[Fe 2 S 2 ]クラスターに交換されるというユニークな能力に基づき、異なるタンパク質ファミリーとして認識されています。このフェレドキシンの生理学的役割は不明ですが、Cp 2FeFdと窒素固定酵素のモリブデン–鉄タンパク質との強力かつ特異的な相互作用が明らかになっています。Azotobacter vinelandii由来の相同フェレドキシン（Av 2FeFdI; P82802）およびAquifex aeolicus由来の相同フェレドキシン（Aa Fd; O66511 ）の特性が明らかにされています。Aa Fdの結晶構造が解明されています。Aa Fdは二量体として存在します。Aa Fdモノマーの構造は、他のFe 2 S 2フェレドキシンとは異なります。このフォールドはα+βクラスに属し、最初の4つのβストランドと2つのαヘリックスがチオレドキシンフォールドの変異体を形成しています。[23] UniProtはこれを「2Fe2Sシェトナ型フェレドキシン」ファミリーに分類しています。[24]

副腎皮質ドキシン型フェレドキシン

アドレノドキシン（副腎フェレドキシン；InterPro：  IPR001055 ）、プチダレドキシン、およびテルプレドキシンは、単一電子キャリアとして機能する可溶性Fe 2 S 2タンパク質ファミリーを構成し、主に真核生物のミトコンドリアおよびPseudomonadotaに存在します。ヒト由来のアドレノドキシンは、フェレドキシン-1およびフェレドキシン-2と呼ばれます。ミトコンドリアモノオキシゲナーゼ系において、アドレノドキシンはNADPH：アドレノドキシン還元酵素から膜結合型シトクロムP450に電子を伝達します。細菌において、プチダレドキシンとテルプレドキシンは、対応するNADH依存性フェレドキシン還元酵素と可溶性P450の間で電子を伝達します。[26] [27]このファミリーの他のメンバーの正確な機能は不明ですが、大腸菌FdxはFe-Sクラスターの生合成に関与していることが示されています。[28]副腎皮質ドキシン型と植物型フェレドキシンの配列類似性は低いものの、この2つのクラスは類似した折り畳みトポロジーを持っています。

ヒトにおけるフェレドキシン-1は、甲状腺ホルモンの合成に関与する。また、副腎皮質ドキシン還元酵素からコレステロール側鎖切断を担うCYP450酵素であるCYP11A1へ電子を伝達する。FDX-1は金属やタンパク質に結合する能力を有する。[29]フェレドキシン-2はヘムAおよび鉄硫黄タンパク質の合成に関与する。[30]

鉄4S4およびFe3S4フェレドキシン

[Fe 4 S 4 ]フェレドキシンはさらに低電位（細菌型）フェレドキシンと高電位（HiPIP）フェレドキシンに分類されます。

低電位フェレドキシンは、次の酸化還元スキームによって関連しています。

低電位フェレドキシンにおける鉄イオンの形式酸化数は[2Fe 3+ , 2Fe 2+ ]または[1Fe 3+ , 3Fe 2+ ]である。高電位フェレドキシンにおける鉄イオンの形式酸化数は[3Fe 3+ , 1Fe 2+ ]または[2Fe 3+ , 2Fe 2+ ]である。

細菌型フェレドキシン

Fe 4 S 4フェレドキシンのグループは、もともと細菌に存在し、「細菌型」と呼ばれています。細菌型フェレドキシンは、その配列特性に基づいてさらに細分化されます。ほとんどのフェレドキシンは、少なくとも1つの保存されたドメインを含み、その中には[Fe 4 S 4 ]クラスターに結合する4つのシステイン残基が含まれます。Pyrococcus furiosusのFe 4 S 4フェレドキシンでは、保存されたCys残基の1つがアスパラギン酸に置換されています。

細菌型フェレドキシンの進化の過程で、遺伝子配列内重複、転座、融合が起こり、複数の鉄-硫黄中心を持つタンパク質が出現した。一部の細菌型フェレドキシンでは、重複したドメインの1つが、保存されている4つのCys残基のうち1つ以上を失っている。これらのドメインは鉄-硫黄結合能を失っているか、[Fe 4 S 4 ]クラスターではなく[Fe 3 S 4 ]クラスターに結合する[ 31]。また、ジクラスター型[32]となっている。

細菌型フェレドキシンのモノクラスターおよびジクラスターについては、多くの3次元構造が知られています。このフォールドはα+βクラスに属し、2～7本のαヘリックスと4本のβストランドが樽状の構造を形成し、鉄硫黄クラスターの3つの「近位」Cysリガンドを含む突出したループを有しています。

高潜在性鉄硫黄タンパク質

高電位鉄硫黄タンパク質（HiPIP）は、嫌気性電子伝達系で機能するFe 4 S 4フェレドキシンのユニークなファミリーを形成します。一部のHiPIPは、既知のどの鉄硫黄タンパク質よりも高い酸化還元電位を有します（例えば、 Rhodopila globiformis由来のHiPIPは約-450 mVの酸化還元電位を有します）。これまでにいくつかのHiPIPの構造が特徴付けられており、そのフォールドはα+βクラスに属します。他の細菌性フェレドキシンと同様に、[Fe 4 S 4 ]ユニットはキュバン型クラスターを形成し、4つのCys残基を介してタンパク質に連結されています。

フェレドキシンファミリー由来のヒトタンパク質

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  • Meyer J (2001年11月). 「第三種のフェレドキシン」. FEBS Letters . 509 (1): 1– 5. Bibcode :2001FEBSL.509....1M. doi : 10.1016/S0014-5793(01)03049-6 . PMID:  11734195. S2CID  : 8101608.
  • InterPro :  IPR006057 - 2Fe–2S フェレドキシンサブドメイン
  • InterPro :  IPR001055 - アドレノドキシン
  • InterPro :  IPR001450 - 4Fe–4Sフェレドキシン、鉄–硫黄結合
  • InterPro :  IPR000170 - 高ポテンシャル鉄硫黄タンパク質
  • PDB : 1F37​ - Aquifex aeolicus由来のチオレドキシン様フェレドキシン（ Aa Fd）のX線構造