アセチルCoA

アセチルCoA

名前
推奨IUPAC名 O ^1 -{(3 R )-4-[(3-{[2-(アセチルスルファニル)エチル]アミノ}-3-オキソプロピル)アミノ]-3-ヒドロキシ-2,2-ジメチル-4-オキソブチル} O ^3 -{[(2 R ,3 S ,4 R ,5 R )-5-(6-アミノ-9 H -プリン-9-イル)-4-ヒドロキシ-3-(ホスホノオキシ)オキソラン-2-イル]メチル}二水素二リン酸
識別子
CAS番号	72-89-9（遊離酸）^はい
3Dモデル（JSmol）	インタラクティブ画像 インタラクティブ画像
チェビ	チェビ:15351^はい
ケムスパイダー	392413^はい
ECHA 情報カード	100.000.719
IUPHAR/BPS	3038
ケッグ	C00024^北
メッシュ	アセチル+コエンザイム+A
PubChem CID	444493
ユニイ	76Q83YLO3O^はい
CompToxダッシュボード（EPA）	DTXSID30992686
InChI InChI=1S/C23H38N7O17P3S/c1-12(31)51-7-6-25-14(32)4-5-26-21(35)18(34)23(2,3)9-44-50(41,42)47-49(39,40)43-8-13-17(46-48(36,37)38)16(33)22(45-13)30-11-29-1 5-19(24)27-10-28-20(15)30/h10-11,13,16-18,22,33-34H,4-9H2,1-3H3,(H,25,32)(H,26,35)(H,39,40)(H,41,42)(H2,24,27,28)(H2,36,37,38)/t13-,16-,17-,18+,22-/m1/s1^はい キー: ZSLZBFCDCINBPY-ZSJPKINUSA-N^はい InChI=1/C23H38N7O17P3S/c1-12(31)51-7-6-25-14(32)4-5-26-21(35)18(34)23(2,3)9- 44-50(41,42)47-49(39,40)43-8-13-17(46-48(36,37)38)16(33)22(45-13)30-11-29-15 -19(24)27-10-28-20(15)30/h10-11,13,16-18,22,33-34H,4-9H2,1-3H3,(H,25,32)(H,26,35)(H,39,40)(H,41,42)(H2,24,27,28)(H2,36,37,38)/t13-,16-,17-,18+,22-/m1/s1 キー: ZSLZBFCDCINBPY-ZSJPKINUBJ
笑顔 O=C(SCCNC(=O)CCNC(=O)[C@H](O)C(C)(C)COP(=O)(O)OP(=O)(O)OC[C@H]3O[C@@H](n2cnc1c(ncnc12)N)[C@H](O)[C@@H]3OP(=O)(O)O)C CC(=O)SCCNC(=O)CCNC(=O)[C@@H](C(C)(C)COP(=O)(O)OP(=O)(O)OC[C@@H]1[C@H]([C@H]([C@@H](O1)n2cnc3c2ncnc3N)O)OP(=O)(O)O)O
プロパティ
化学式	C 23 H 38 N 7 O 17 P 3 S
モル質量	809.57  g·mol ^−1
紫外線可視光線（λmax）	260 nm; 232 nm [ 1 ]
吸光度	ε 260 = 16.4 mM ^-1 cm ^-1(アデノシン) [ 1 ] ε 232 = 8.7 mM ^-1 cm ^-1 (チオエステル) [ 1 ]チオエステル加水分解におけるΔε 232 = -4.5 mM ^-1 cm ^-1[ 1 ]
特に記載がない限り、データは標準状態（25 °C [77 °F]、100 kPa）における材料のものです。 北 検証する （何ですか  ？） ^はい北 情報ボックスの参照

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スタチン経路編集

アセチルCoA（アセチルコエンザイムA）は、タンパク質、炭水化物、脂質代謝における多くの生化学反応に関与する分子です。^{[ 2 ]}その主な機能は、アセチル基をクエン酸回路（クレブス回路）に送り、酸化させてエネルギーを生成することです。

補酵素A（CoASHまたはCoA）は、β-メルカプトエチルアミン基がアミド結合^{[ 3 ]}を介してパントテン酸（ビタミンB5）と3'-リン酸化ADPに結合した構造です。アセチルCoAのアセチル基（右の構造図で青で示されている）は、β-メルカプトエチルアミン基のスルフィドリル置換基に結合しています。このチオエステル結合は「高エネルギー」結合であり、特に反応性が高いです。チオエステル結合の加水分解は発エルゴン反応（-31.5 kJ/mol）です。

CoAは、解糖系による炭水化物の分解、およびβ酸化による脂肪酸の分解によってアセチルCoAにアセチル化されます。その後、アセチルCoAはクエン酸回路に入り、アセチル基は二酸化炭素と水に酸化されます。放出されたエネルギーは、アセチル基1つにつき11個のATPと1個のGTPの形で捕捉されます。

コンラート・ブロッホとフョードル・リネンは、アセチルCoAと脂肪酸代謝の関連性を発見したことで、 1964年のノーベル生理学・医学賞を受賞しました。フリッツ・リップマンは、補酵素Aの発見により1953年のノーベル賞を受賞しました。^{[ 4 ]}

役割

アセチルCoAは、生物の多くの代謝経路に関与する代謝中間体です。グルコース、脂肪酸、アミノ酸の分解時に生成され、コレステロール、脂肪酸、ケトン体など、他の多くの生体分子の合成に利用されます。また、アセチルCoAは、細胞のミトコンドリアで起こる一連の化学反応であるクエン酸回路の重要な分子でもあり、 ATPという形でエネルギーを生成する役割を果たします。^{[ 5 ] [ 6 ]}

さらに、アセチルCoAは様々なアセチル化合物の生合成の前駆体であり、それらのアセチル化合物の生合成においてアセチル基を転移する中間体として機能します。また、アセチルCoAは、タンパク質の翻訳後アセチル化反応において標的アミノ酸残基にアセチル基を提供することで、様々な細胞メカニズムの制御にも関与しています。

生合成

CoAのアセチル化は炭素源によって決定される。^{[ 7 ] [ 8 ]}

ミトコンドリア外

高血糖値では、解糖系が急速に進行し、クエン酸回路から生成されるクエン酸の量が増加します。このクエン酸はミトコンドリア外の他の細胞小器官に輸送され、 ATPクエン酸リアーゼ（ACL）によってアセチルCoAとオキサロ酢酸に分解されます。この主要反応はATPの加水分解と連動しています。^{[ 9 ] [ 10 ]}

低血糖状態では、CoAはアセチルCoA合成酵素（ACS）によって酢酸を用いてアセチル化され、ATP加水分解も行われます。^{[ 11 ]}エタノールも、アルコール脱水素酵素を利用したCoAのアセチル化の炭素源として役立ちます。^{[ 12 ]}バリン、ロイシン、イソロイシンなどの分岐鎖ケトン性アミノ酸の分解が起こります。これらのアミノ酸は、アミノ基転移によってα-ケト酸に変換され、最終的にはα-ケト酸脱水素酵素複合体による酸化的脱炭酸によってイソバレリルCoAに変換されます。イソバレリルCoAは脱水素、カルボキシル化、水和を受けて別のCoA誘導体中間体を形成し、その後アセチルCoAとアセト酢酸に切断されます。^{[ 13 ]}

さらに、細胞質に存在するマロニルCoA脱炭酸酵素（MCD）は、マロニルCoAをアセチルCoAに変換することでミトコンドリア外アセチルCoAプールに貢献します。 ^{[ 14 ]}

ミトコンドリア内

ピルビン酸脱水素酵素複合体反応

高血糖状態では、解糖系によってアセチルCoAが生成される。^{[ 15 ]}ピルビン酸は酸化的脱炭酸反応を受け、カルボキシル基（二酸化炭素として）を失ってアセチルCoAとなり、33.5 kJ/molのエネルギーを放出する。ピルビン酸からアセチルCoAへの酸化的変換は、ピルビン酸脱水素酵素反応と呼ばれ、ピルビン酸脱水素酵素複合体によって触媒される。ピルビン酸とアセチルCoAの間では、他にも様々な変換が可能である。例えば、ピルビン酸ギ酸リアーゼは、 ピルビン酸をアセチルCoAとギ酸に不均化させる。

脂肪酸のβ酸化

低血糖状態では、アセチルCoAの生成は脂肪酸のβ酸化と関連している。脂肪酸はまずアシルCoAに変換される。その後、アシルCoAは、アシルCoA脱水素酵素、エノイルCoAヒドラターゼ、3-ヒドロキシアシルCoA脱水素酵素、チオラーゼという4つの酵素によって触媒される、酸化、水和、酸化、チオリシスの4段階のサイクルを経て分解される。このサイクルにより、炭素数が2つ少ない新しい脂肪酸鎖と、副産物としてアセチルCoAが生成される。^{[ 16 ]}

ミトコンドリア内では、MCDは同様にマロニルCoAを脱炭酸することでアセチルCoAの産生を促進し、低グルコース状態における代謝の柔軟性をサポートします。^{[ 17 ]}

機能

さまざまな経路における中間体

• 細胞呼吸において
• クエン酸回路：
  • 一連の化学反応を通じて、炭水化物、脂肪、タンパク質に由来するアセチルCoAがアデノシン三リン酸（ATP）と二酸化炭素に酸化され、蓄えられたエネルギーが放出されます。
• β酸化：
  • アセチルCoAは、炭水化物（解糖系）と脂質（β酸化）の両方の分解によって生成されます。その後、ミトコンドリア内のクエン酸回路に入り、オキサロ酢酸と結合してクエン酸を形成します。^{[ 18 ] [ 19 ]}
• 細胞質脂肪酸合成（FAS）：
  • 血中インスリン濃度が高く、グルカゴン濃度が低い場合（すなわち食後）、解糖系で生成されたアセチルCoAは通常通りオキサロ酢酸と縮合してミトコンドリア内でクエン酸を形成します。しかし、クエン酸回路を経て二酸化炭素と水に変換される代わりに、クエン酸はミトコンドリアから細胞質へと除去されます。^{[ 18 ]}そこで、クエン酸はATPクエン酸リアーゼによってアセチルCoAとオキサロ酢酸に分解されます。オキサロ酢酸はリンゴ酸としてミトコンドリアに戻り（その後、再びオキサロ酢酸に変換され、ミトコンドリアからアセチルCoAが排出されます）、さらにアセチルCoAがミトコンドリアから排出されます。^{[ 20 ]}この細胞質アセチルCoAは、アセチルCoAカルボキシラーゼによるマロニルCoAへのカルボキシル化を経て脂肪酸を合成するために利用されます。これは脂肪酸合成における最初の重要なステップです。^{[ 20 ] [ 21 ]}この変換は主に肝臓、脂肪組織、授乳中の乳腺で起こり、脂肪酸はグリセロールと結合してトリグリセリドを形成します。トリグリセリドはほとんどの動物にとって主要なエネルギー貯蔵庫です。脂肪酸はまた、すべての細胞膜の脂質二重層の大部分を構成するリン脂質の成分でもあります。^{[ 18 ]}
  • 植物では、脂肪酸の新規合成はプラスチドで起こります。多くの種子は、純粋な光合成生物となる前の発芽と初期の成長を支えるために、種子油を大量に蓄積します。
• ミトコンドリア脂肪酸合成（mtFAS）：
  • ミトコンドリアのアセチルCoAは、アシルCoA合成酵素ファミリー3（ACSF3）と連携して、アセチルCoAカルボキシラーゼ1のミトコンドリアアイソフォームによってマロニルCoAに変換され、ACSF3はさらにマロン酸からマロニルCoAを生成し、ミトコンドリア脂肪酸合成（mtFAS）の延長ユニットを提供します。^{[ 22 ]}ミトコンドリアのアセチルCoAが利用可能になると、mtFASはマトリックス可溶性アシルキャリアタンパク質（ホロACP）上にアシル鎖を構築し、さまざまな鎖長のアシルACP種を生成します。^{[ 23 ]}これらのアシル ACP 種は、ピルビン酸脱水素酵素複合体(PDC)、2-オキソグルタル酸脱水素酵素複合体(OGDC)、 2-オキソアジピン酸脱水素酵素複合体( OADHC)、分岐鎖 α-ケト酸脱水素酵素複合体(BCKDHC)、グリシン分解系などの重要なミトコンドリア酵素複合体の補因子であるリポ酸の生合成、およびLYRM タンパク質ネットワークのアロステリック活性化に必要です。^{[ 24 ] [ 25 ]}このネットワークのメンバーは、鉄–硫黄クラスターの生合成、電子伝達系複合体の組み立て、およびアセチル CoA が限られている状況でも活性を維持するミトコンドリア翻訳を制御します。 ^{[ 25 ] [ 26 ]}要約すると、アセチルCoAはmtFASとアシル化ACPを介して自身のミトコンドリア消費を制御し、基質過剰時には酸化能力を高め、基質制限条件下では電子伝達系の活性をダウンレギュレーションして活性酸素種（ROS）の生成を防ぎます。^{[ 27 ] [ 26 ]}
• ケトン体の形成と利用：
  • 2つのアセチルCoA分子が縮合してアセトアセチルCoAとなり、アセト酢酸とβ-ヒドロキシ酪酸が生成する。^{[ 18 ]}アセト酢酸、β-ヒドロキシ酪酸、そしてそれらの自然分解産物であるアセトン^{[ 28 ]}は、しばしば（しかし紛らわしく）ケトン体と呼ばれる（これらは「体」ではなく、水溶性の化学物質であるため）。ケトン体は肝臓から血中に放出される。ミトコンドリアを持つすべての細胞は、血中からケトン体を取り込み、アセチルCoAに再変換することができる。アセチルCoAはクエン酸回路の燃料として利用することができる。肝臓のようにオキサロ酢酸を糖新生経路に転換できる組織は他にないからである。遊離脂肪酸とは異なり、ケトン体は血液脳関門を通過できるため、中枢神経系の細胞の燃料として利用でき、これらの細胞が通常生存するために必要なブドウ糖の代替物として機能します。^{[ 18 ]}飢餓、低炭水化物食、長時間の激しい運動、および制御不能な1型糖尿病中に血液中に高レベルのケトン体が発生することはケトーシスとして知られており、制御不能な1型糖尿病の極端な形態はケトアシドーシスとして知られています。
• コレステロール合成：
  • 細胞質アセチルCoAはアセトアセチルCoAと縮合して3-ヒドロキシ-3-メチルグルタリルCoA（HMG-CoA ）を形成し、これがコレステロールの合成を制御する律速段階となる。^{[ 18 ]}コレステロールはそのまま細胞膜の構造成分として使用することも、ステロイドホルモン、胆汁酸塩、ビタミンDの合成にも使用される。^{[ 18 ] [ 21 ]}
• その他の生合成の役割:
  • アセチルCoAは細胞質内でアセチルCoAカルボキシラーゼによってカルボキシル化され、フラボノイドや関連ポリケチドの合成、アブラナ科植物のワックス、クチクラ、種子油を生成する脂肪酸の伸長、タンパク質やその他の植物化学物質のマロン化に必要な基質であるマロニルCoAを生成します。^{[ 29 ]}植物では、これらにはセスキテルペン、ブラシノステロイド（ホルモン）、膜ステロールが含まれます。
• ステロイド合成：
  • アセチル CoA は、ヒドロキシメチルグルタリル CoA の合成に参加することでメバロン酸経路に関与します。
• アセチルコリンの合成:
  • アセチルCoAは、神経伝達物質アセチルコリンの生体内合成においても重要な成分です。コリンはアセチルCoAと結合し、コリンアセチルトランスフェラーゼという酵素によって触媒され、アセチルコリンと副産物としてコエンザイムAを生成します。
• メラトニンの合成
• アセチル化:
  • アセチルCoAは、翻訳後修飾（アセチル化）において、ヒストンおよび非ヒストンタンパク質の特定のリジン残基にアセチル基を導入する源でもあります。このアセチル化はアセチルトランスフェラーゼによって触媒されます。このアセチル化は、細胞増殖、有糸分裂、そしてアポトーシスに影響を与えます。^{[ 30 ]}
• アロステリック調節因子:
  • アセチルCoAはピルビン酸脱水素酵素キナーゼ（PDK）のアロステリック制御因子として働く。PDKはアセチルCoAとCoAの比率を制御することで活性化する。アセチルCoA濃度の上昇はPDKを活性化する。^{[ 31 ]}
  • アセチルCoAはピルビン酸カルボキシラーゼのアロステリック活性化因子でもある。^{[ 32 ]}

参照

• マロニルCoA脱炭酸酵素

参考文献

1. Dawson RM, Elliott DC, Elliott WH, Jones KM (2002). Data for Biochemical Research (第3版). Clarendon Press. p. 117. ISBN 978-0-19-855299-4。
2. 「アセチルCoAの交差点」 chemistry.elmhurst.edu . 2016年11月15日時点のオリジナルよりアーカイブ。 2016年11月8日閲覧。
3. 「脂肪酸 - アセチルCoAの構造」library.med.utah.edu . 2017年6月2日閲覧。
4. 「すべてのノーベル生理学・医学賞」ノーベル賞。
5. Zhang S, Yang W, Chen H, Liu B, Lin B, Tao Y (2019年8月). 「大腸菌における異なる炭素源からのアセチルCoAの効率的な供給のための代謝工学」. Microb Cell Fact . 18 (1) 130. doi : 10.1186/s12934-019-1177-y . PMC 6685171. PMID 31387584 .  
6. 「5.12G：アセチルCoA経路」 2017年5月9日。
7. Hynes MJ, Murray SL (2010-07-01). 「ATP-クエン酸リアーゼはAspergillus nidulansにおける細胞質アセチルコエンザイムAの産生と発育に必要である」.真核細胞. 9 (7): 1039– 1048. doi : 10.1128/EC.00080-10 . ISSN 1535-9778 . PMC 2901662. PMID 20495057 .   
8. Wellen KE, Thompson CB (2012-04-01). 「双方向の道：代謝とシグナル伝達の相互制御」. Nature Reviews Molecular Cell Biology . 13 (4): 270– 276. doi : 10.1038/nrm3305 . ISSN 1471-0072 . PMID 22395772. S2CID 244613 .   
9. Storey KB (2005-02-25).機能的代謝：制御と適応. John Wiley & Sons. ISBN 978-0-471-67557-0。
10. 「ACLY ATPクエン酸リアーゼ [Homo sapiens (ヒト)] - 遺伝子 - NCBI」 www.ncbi.nlm.nih.gov . 2016年11月6日閲覧。
11. Ragsdale SW (2004). 「一酸化炭素との共存」. CRC Critical Reviews in Biochemistry and Molecular Biology . 39 (3): 165– 195. doi : 10.1080/10409230490496577 . PMID 15596550. S2CID 16194968 .  
12. Chatterjea (2004-01-01).歯学部・看護学部・薬学部学生のための生化学の教科書. Jaypee Brothers Publishers. ISBN 978-81-8061-204-6。
13. バーグ JM、ティモツコ JL、ストリヤ L (2002)。生化学(第 5 版)。 WHフリーマン。ISBN 978-0-7167-3051-4。
14. Joly E, Bendayan M, Roduit R, Saha AK, Ruderman NB, Prentki M (2005-12-05). 「マロニルCoA脱炭酸酵素はラット肝細胞の細胞質、ミトコンドリア、ペルオキシソームに存在する」 . FEBS Letters . 579 (29): 6581– 6586. Bibcode : 2005FEBSL.579.6581J . doi : 10.1016/j.febslet.2005.10.050 . ISSN 0014-5793 . PMID 16298369 .  
15. Blackstock JC (2014-06-28).生化学ガイド. Butterworth-Heinemann. ISBN 978-1-4831-8367-1。
16. Houten SM, Wanders RJ (2010-03-02). 「ミトコンドリア脂肪酸β酸化の生化学入門」 . Journal of Inherited Metabolic Disease . 33 (5): 469– 477. doi : 10.1007/ s10545-010-9061-2 . ISSN 0141-8955 . PMC 2950079. PMID 20195903 .   
17. Bowman CE, Rodriguez S, Selen Alpergin ES, Acoba MG, Zhao L, Hartung T, Claypool SM, Watkins PA, Wolfgang MJ (2017年6月). 「哺乳類マロニルCoA合成酵素ACSF3はミトコンドリアタンパク質のマロニル化と代謝効率に必須である」 . Cell Chemical Biology . 24 (6): 673–684.e4. doi : 10.1016 / j.chembiol.2017.04.009 . PMC 5482780. PMID 28479296 .  
18. Stryer L (1995).生化学（第4版）. ニューヨーク: WH Freeman and Company. pp.  510– 515, 559– 565, 581– 613, 614– 623, 775– 778. ISBN 978-0-7167-2009-6。
19. 「脂肪酸の酸化」 2013年10月11日。
20. Ferre P, F. Foufelle (2007). 「SREBP-1c転写因子と脂質恒常性：臨床的視点」 .ホルモン研究. 68 (2): 72– 82. doi : 10.1159/000100426 . PMID 17344645.このプロセスは73ページに図解されている。 
21. Voet D, Judith G. Voet, Charlotte W. Pratt (2006). 『生化学の基礎』第2版. John Wiley and Sons, Inc. pp.  547, 556. ISBN 978-0-471-21495-3。
22. Monteuuis G, Suomi F, Kerätär JM, Masud AJ, Kastaniotis AJ (2017-11-06). 「哺乳類ミトコンドリアに生息するアセチルCoAカルボキシラーゼACC1の保存されたアイソフォームは、ACSF3と連携してミトコンドリアの生合成に不可欠なマロニルCoAを供給する」. Biochemical Journal . 474 (22): 3783– 3797. doi : 10.1042/BCJ20170416 . ISSN 0264-6021 . PMID 28986507 .  
23. Wedan RJ, Longenecker JZ, Nowinski SM (2024年1月). 「ミトコンドリア脂肪酸合成は哺乳類の酸化代謝における新たな中枢調節因子である」 . Cell Metabolism . 36 (1): 36– 47. doi : 10.1016/ j.cmet.2023.11.017 . PMC 10843818. PMID 38128528 .  
24. Wehbe Z, Behringer S, Alatibi K, Watkins D, Rosenblatt D, Spiekerkoetter U, Tucci S (2019年11月). 「エネルギー代謝の調節におけるミトコンドリア脂肪酸合成酵素（mtFASII）の新たな役割」 . Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Molecular and Cell Biology of Lipids . 1864 (11): 1629– 1643. doi : 10.1016/j.bbalip.2019.07.012 . PMID 31376476 . 
25. Van Vranken JG, Nowinski SM, Clowers KJ, Jeong MY, Ouyang Y, Berg JA, Gygi JP, Gygi SP, Winge DR, Rutter J (2018年8月). 「ACPのアシル化は電子伝達鎖の組み立てに必要なアセチルCoA依存性修飾である」 . Molecular Cell . 71 (4): 567–580.e4. doi : 10.1016/j.molcel.2018.06.039 . PMC 6104058. PMID 30118679 .  
26. Masud AJ, Kastaniotis AJ, Rahman MT, Autio KJ, Hiltunen JK (2019年12月). 「ミトコンドリアアシルキャリアタンパク質（ACP）は代謝状態検知とミトコンドリア機能のインターフェースとして機能する」 . Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Molecular Cell Research . 1866 (12) 118540. doi : 10.1016/j.bbamcr.2019.118540 . PMID 31473256 . 
27. Nowinski SM, Solmonson A, Rusin SF, Maschek JA, Bensard CL, Fogarty S, Jeong MY, Lettlova S, Berg JA, Morgan JT, Ouyang Y, Naylor BC, Paulo JA, Funai K, Cox JE (2020-08-17). 「ミトコンドリア脂肪酸合成は哺乳類ミトコンドリアにおける酸化的代謝を調整する」. eLife . 9 e58041 . doi : 10.7554/eLife.58041 . ISSN 2050-084X . PMC 7470841. PMID 32804083 .   
28. 「ケトン体代謝」ウォータールー大学。
29. Fatland BL (2005). 「アラビドプシスにおけるATP-クエン酸リアーゼによる細胞質アセチルCoA生成の逆遺伝学的特性評価」 . The Plant Cell Online . 17 (1): 182– 203. Bibcode : 2005PlanC..17..182F . doi : 10.1105/tpc.104.026211 . PMC 544498. PMID 15608338 .  
30. Yi CH, Vakifahmetoglu-Norberg H, Yuan J (2011-01-01). 「アポトーシスと代謝の統合」 . Cold Spring Harbor Symposia on Quantitative Biology . 76 : 375–387 . doi : 10.1101/sqb.2011.76.010777 . ISSN 0091-7451 . PMID 22089928 .  
31. Pettit FH, Pelley JW, Reed LJ (1975-07-22). 「アセチルCoA/CoAおよびNADH/NAD比によるピルビン酸脱水素酵素キナーゼおよびホスファターゼの調節」.生化学および生物理学的研究通信. 65 (2): 575– 582. Bibcode : 1975BBRC...65..575P . doi : 10.1016/S0006-291X(75)80185-9 . PMID 167775 . 
32. Jitrapakdee S, Maurice MS, Rayment I , Cleland WW, Wallace JC, Attwood PV (2008-08-01). 「ピルビン酸カルボキシラーゼの構造、メカニズム、および制御」 . The Biochemical Journal . 413 (3): 369– 387. doi : 10.1042/BJ20080709 . ISSN 0264-6021 . PMC 2859305. PMID 18613815 .   

外部リンク

• 米国国立医学図書館の医学主題標目表（MeSH）におけるアセチル+コエンザイム+A
• インタラクティブな図をダウンロードして編集するためのWikiPathwaysリンク