生化学

生化学、または生物化学（化学生物学とは異なる）は、生体内および生体に関連した化学プロセスの研究分野です。[ 1 ]化学と生物学 の両方の分野である生化学は、構造生物学、酵素学、代謝の3つの分野に分けられます。 20世紀最後の数十年間で、生化学はこれら3つの分野を通じて生体プロセスを説明することに成功しました。生命科学のほぼすべての領域は、生化学的方法論と研究を通じて発見され、発展しています。[ 2 ]生化学は、生体分子が生体細胞内および細胞間で起こるプロセスを引き起こすことを 可能にする化学的基礎を理解することに焦点を当てており、 [ 3 ]今度は組織や器官、生体の構造と機能の理解に大きく関連しています。[ 4 ]生化学は、生物学的現象の分子メカニズムを研究する分子生物学と密接に関連しています。[ 5 ]

生化学の多くは、タンパク質、核酸、炭水化物、脂質などの生物学的高分子の構造、機能、相互作用を扱っています。これらは細胞の構造を形作り、生命に関わる多くの機能を担っています。[ 6 ]細胞の化学反応は、小分子やイオンの反応にも左右されます。これらは無機物（水や金属イオンなど）の場合もあれば、有機物（タンパク質の合成に使われるアミノ酸など）の場合もあります。[ 7 ]細胞が化学反応によって環境からエネルギーを得るためのメカニズムは、代謝と呼ばれています。生化学の発見は、主に医学、栄養学、農業に応用されています。医学では、生化学者が病気の原因と治療法を調査します。[ 8 ]栄養学では、健康とウェルネスの維持方法と栄養欠乏の影響を研究します。[ 9 ]農業において、生化学者は土壌と肥料を研究し、作物の栽培、貯蔵、害虫防除の改善を目指しています。近年、生化学の原理と手法は、生体システムを操作し、研究、産業プロセス、病気の診断と制御に役立つツールを生み出すための工学的な問題解決アプローチと融合されてきました。これがバイオテクノロジーの分野です。

歴史

ゲルティ・コリとカール・コリは、 RPMI におけるコリサイクルの発見により、1947 年にノーベル賞を共同で受賞しました。

最も包括的な定義において、生化学は生物の成分と組成、そしてそれらがどのように集まって生命となるのかを研究する学問と見なすことができます。この意味では、生化学の歴史は古代ギリシャにまで遡ることができます。[ 10 ]しかし、特定の科学分野としての生化学は、生化学のどの側面に焦点を当てるかに応じて、19世紀かそれより少し前に始まりました。生化学の始まりは、 1833年にアンセルム・パヤンが最初の酵素であるジアスターゼ（現在はアミラーゼと呼ばれています）を発見した時であると主張する人もいれば、[ 11 ]エドゥアルト・ブフナーが1897年に無細胞抽出物でアルコール発酵という複雑な生化学プロセスを初めて実証した時が生化学の誕生であると考える人もいます。[ 12 ] [ 13 ] 1842年にユストゥス・フォン・リービッヒが著した、代謝の化学理論を提示した影響力のあった著書「動物化学、あるいは生理病理学への有機化学の応用」をその始まりと指摘する人もいるだろう。 [ 10 ]あるいはそれ以前には、アントワーヌ・ラヴォアジエによる発酵と呼吸に関する研究が18世紀に行われた。[ 14 ] [ 15 ]生化学の複雑な階層を解明するのに貢献したこの分野の他の多くの先駆者たちは、近代生化学の創始者と称されている。タンパク質の化学を研究したエミール・フィッシャー [ 16 ] と、酵素と生化学の動的性質を研究したF・ゴウランド・ホプキンスは、初期の生化学者の代表例である。[ 17 ]

「生化学」という用語は、1858年にヴィンツェンツ・クレツィンスキー（1826–1882）がウィーンで『生化学大要』を出版した際に初めて使用されました。これは生物学（biology ）と化学（ chemistry ）を組み合わせた造語です。1877年、フェリックス・ホッペ＝ザイラーは、生理化学誌『Zeitschrift für Physiologische Chemie』 （生理化学ジャーナル）創刊号の序文で、この用語（ドイツ語ではbiochemie ）を生理化学の同義語として用い、この研究分野に特化した研究所の設立を主張しました。[ 18 ] [ 19 ]しかし、ドイツの化学者カール・ノイベルクが1903年にこの語を造ったとよく言われますが、 [ 20 ] [ 21 ] [ 22 ]フランツ・ホフマイスターが造語したとする説もあります。[ 23 ]

DNA構造（1D65）[ 24 ]

かつては、生命とその物質は、無生物には見られない本質的な特性や物質（しばしば「生命原理」と呼ばれる）を持っていると一般に信じられており、生命の分子を生成できるのは生物だけであると考えられていました。 [ 25 ] 1828年、フリードリヒ・ヴェーラーはシアン酸カリウムと硫酸アンモニウムから偶然の尿素合成に関する論文を発表しました。一部の人々は、これを生気論の直接的な打倒であり有機化学の確立であると見なしました。[ 26 ] [ 27 ] しかし、ヴェーラーの合成は、彼の手による生気論の終焉を否定する人もいます。[ 28 ]それ以来、特に20世紀半ば以降、クロマトグラフィー、X線回折、二重偏光干渉法、NMR分光法、放射性同位体標識、電子顕微鏡法、分子動力学シミュレーションなど の新しい技術の開発により、生化学は進歩しました。これらの技術により、解糖系やクレブス回路（クエン酸回路）など、細胞内の多くの分子や代謝経路の発見と詳細な分析が可能になり、生化学を分子レベルで理解できるようになりました。

生化学におけるもう一つの重要な歴史的出来事は、遺伝子の発見と、それが細胞内での情報伝達における役割である。1950年代には、ジェームズ・D・ワトソン、フランシス・クリック、ロザリンド・フランクリン、モーリス・ウィルキンスがDNA構造の解明と遺伝子情報伝達との関連を示唆する上で重要な役割を果たした。[ 29 ] 1958年、ジョージ・ビードルとエドワード・テイタムは、1つの遺伝子が1つの酵素を生成することを示した菌類の研究でノーベル賞を受賞した。[ 30 ] 1988年、コリン・ピッチフォークはDNA鑑定による殺人罪で有罪判決を受けた最初の人物となり、法医学の発展につながった。[ 31 ]最近では、アンドリュー・Z・ファイアとクレイグ・C・メロが、遺伝子発現のサイレンシングにおけるRNA干渉（RNAi）の役割を発見したことにより、2006年のノーベル賞を受賞した。[ 32 ]

出発物質：生命の化学元素

人体を構成する主な元素を、最も豊富（質量比）なものから最も少ないものの順に表示しています。

約24種類の化学元素が様々な生物の生命にとって必須である。地球上の希少元素のほとんどは生命に必要ではない（ セレンとヨウ素は例外）[ 33 ]が、一般的な元素（アルミニウムとチタン）のいくつかは使用されない。ほとんどの生物は元素の必要性を共有しているが、植物と動物の間にはいくつかの違いがある。例えば、海洋藻類は臭素を使用するが、陸上の植物や動物は臭素を必要としないようだ。すべての動物はナトリウムを必要とするが、植物にとって必須の元素ではない。植物はホウ素とケイ素を必要とするが、動物は必要としないかもしれない（あるいはごく微量しか必要としないかもしれない）。[ 34 ]

炭素、水素、窒素、酸素、カルシウム、リンというわずか6つの元素が、人体を含む生体細胞の質量のほぼ99%を構成しています（完全なリストについては人体の構成を参照）。人体の大部分を構成する6つの主要元素に加えて、人間はおそらく18種類以上の元素を少量必要としています。[ 35 ]

生体分子

生化学における分子の4つの主要なクラス（しばしば生体分子と呼ばれる）は、炭水化物、脂質、タンパク質、核酸である。[ 36 ]多くの生物学的分子はポリマーである。この用語では、モノマーは比較的小さな高分子であり、それらが結合してポリマーと呼ばれる大きな高分子を形成する。モノマーが結合して生物学的ポリマーを合成する際、脱水合成と呼ばれる過程を経る。異なる高分子はより大きな複合体を形成することができ、多くの場合、生物学的活性に必要とされる。

炭水化物

炭水化物
単糖類であるグルコース
二糖類であるショ糖（グルコース＋フルクトース）の分子
アミロース、数千のグルコース単位からなる多糖類

炭水化物の主な機能は2つあり、エネルギー貯蔵と構造維持です。グルコースとして知られる一般的な糖は炭水化物ですが、すべての炭水化物が糖というわけではありません。地球上には、他のどの生体分子よりも多くの炭水化物が存在し、エネルギーと遺伝情報の貯蔵に利用されるだけでなく、細胞間の相互作用やコミュニケーションにおいても重要な役割を果たしています。[ 37 ]

最も単純なタイプの炭水化物は単糖類であり、他の特性に加えて、炭素、水素、酸素が主に 1:2:1 の比率で含まれています (一般式 C n H 2 n O n、nは少なくとも 3)。グルコース(C 6 H 12 O 6 ) は最も重要な炭水化物の 1 つです。他の糖には、果物の甘味でよく知られている糖であるフルクトース(C 6 H 12 O 6 )や[ 38 ] [ a ]、DNAの成分であるデオキシリボース(C 5 H 10 O 4 ) などがあります。 単糖類は、非環式 (開鎖) 形式と環式形式を切り替えることができます。開鎖形式は、一方の端のカルボニル基ともう一方の端のヒドロキシル基から生成された酸素原子で架橋された炭素原子の環に変えることができます。環状分子は、線状形態がアルドースかケトースかに応じて、ヘミアセタール基またはヘミケタール基を有する。[ 40 ]

これらの環状形式では、環には通常5 個または6個の原子があります。これらの形式は、それぞれフラノースおよびピラノースと呼ばれます。これは、同じ炭素-酸素環を持つ最も単純な化合物であるフランおよびピランからの類推です (ただし、これら 2 つの分子のような炭素-炭素二重結合はありません)。たとえば、アルドヘキソースグルコースは、炭素 1 のヒドロキシルと炭素 4 の酸素の間でヘミアセタール結合を形成し、グルコフラノースと呼ばれる 5 員環を持つ分子を生成します。同じ反応が炭素 1 と 5 の間で起こり、グルコピラノースと呼ばれる 6 員環を持つ分子が形成されます。ヘプトースと呼ばれる 7 原子環を持つ環状形式はまれです。

2つの単糖は、脱水反応によってグリコシド結合またはエステル結合し、水分子が放出されて二糖になります。二糖のグリコシド結合が2つの単糖に分解される逆反応は加水分解と呼ばれます。最もよく知られている二糖はスクロース、つまり普通の砂糖で、グルコース分子とフルクトース分子が結合して構成されています。もう一つの重要な二糖は牛乳に含まれるラクトースで、グルコース分子とガラクトース分子で構成されています。ラクトースはラクターゼによって加水分解され、この酵素の欠損は乳糖不耐症を引き起こします。

少数（3～6個程度）の単糖が結合したものをオリゴ糖（oligo-は「少数」の意味）と呼びます。これらの分子は、マーカーやシグナルとして使用されることが多く、その他にも様々な用途があります。[ 41 ]多数の単糖が結合すると多糖類が形成されます。単糖は1本の長い直鎖状に結合することもあれば、分岐していることもあります。最も一般的な多糖類はセルロースとグリコーゲンで、どちらもグルコースモノマーの繰り返し構造で構成されています。 セルロースは植物細胞壁の重要な構成成分であり、グリコーゲンは動物のエネルギー貯蔵庫として利用されています。

糖は、還元末端または非還元末端を持つことで特徴付けることができます。炭水化物の還元末端は、開鎖アルデヒド(アルドース) またはケト型 (ケトース) と平衡状態にあることができる炭素原子です。モノマーの結合がこのような炭素原子で起こると、ピラノースまたはフラノース型の遊離ヒドロキシ基が別の糖の OH 側鎖と交換され、完全なアセタールが生成されます。これにより、アルデヒド型またはケト型への鎖の開鎖が防止され、修飾された残基は非還元性になります。ラクトースはグルコース部分に還元末端を含み、ガラクトース部分はグルコースの C4-OH 基と完全なアセタールを形成します。サッカロースは、グルコースのアルデヒド炭素 (C1) とフルクトースのケト炭素 (C2) の間で完全なアセタールが形成されるため、還元末端を持ちません。

脂質

一般的な脂質の構造。上部はコレステロールとオレイン酸である。[ 42 ]中央の構造は、グリセロール骨格にオレオイル、ステアロイル、パルミトイル鎖が結合したトリグリセリドである。下部は一般的なリン脂質であるホスファチジルコリンである。[ 43 ]

脂質は多様な分子から構成されており、ある程度は、ワックス、脂肪酸、脂肪酸由来リン脂質、スフィンゴ脂質、糖脂質、テルペノイド（例：レチノイド、ステロイド）など、生物由来の比較的水に溶けにくい、または非極性の化合物の総称です。脂質には直鎖状の開鎖脂肪族分子もあれば、環状構造を持つものもあります。芳香族（環状[リング]かつ平面[フラット]構造）のものもあれば、そうでないものもあります。柔軟性のあるものもあれば、剛性のものもあります。 [ 44 ]

脂質は通常、グリセロール分子1個と他の分子が結合して形成されます。バルク脂質の主要グループであるトリグリセリドには、グリセロール分子1個と脂肪酸3個が含まれます。この場合、脂肪酸はモノマーとみなされ、飽和（炭素鎖に二重結合がない）または不飽和（炭素鎖に二重結合が1つ以上ある）の場合があります。

ほとんどの脂質はある程度の極性を持ちますが、大部分は非極性です。一般的に、脂質の構造の大部分は非極性または疎水性（「水を嫌う」）であり、水などの極性溶媒とうまく相互作用しません。一方、構造の一部は極性または親水性（「水を好む」）であり、水などの極性溶媒と相互作用する傾向があります。そのため、脂質は両親媒性分子（疎水性部分と親水性部分の両方を持つ）となります。コレステロールの場合、極性基は単なる-OH（ヒドロキシル基またはアルコール基）です。[ 45 ]

リン脂質の場合、極性基は、後述するように、かなり大きく、より極性が高くなります。

脂質は私たちの毎日の食生活に欠かせない要素です。バター、チーズ、ギーなど、料理や食事に使う油や乳製品のほとんどは脂肪で構成されています。植物油には、様々な多価不飽和脂肪酸（PUFA）が豊富に含まれています。脂質を含む食品は体内で消化され、脂肪酸とグリセロールに分解されます。これらは脂肪と脂質の最終分解産物です。脂質、特にリン脂質は、様々な医薬品にも、共溶解剤（例：非経口輸液）や薬物担体成分（例：リポソームやトランスファーソーム） として使用されています。

タンパク質

α-アミノ酸の一般的な構造。アミノ基が左側、カルボキシル基が右側にある。

タンパク質は、アミノ酸と呼ばれるモノマーから構成される非常に大きな分子、すなわちマクロバイオポリマーです。アミノ酸は、アミノ基（-NH 2 ）、カルボン酸基（-COOH、生理学的条件下では-NH 3 +および-COO −として存在します）、単純な水素原子、そして一般的に「-R」と表記される側鎖に結合したα炭素原子で構成されています。側鎖「R」は、20種類の標準的なアミノ酸ごとに異なります。この「R」基が各アミノ酸を区別するものであり、側鎖の特性はタンパク質全体の三次元構造に大きな影響を与えます。一部のアミノ酸は、それ自体で、または修飾された形で機能を有します。例えば、グルタミン酸は重要な神経伝達物質として機能します。アミノ酸はペプチド結合を介して結合することができます。この脱水反応では、水分子が除去され、ペプチド結合によって一方のアミノ酸のアミノ基の窒素がもう一方のアミノ酸のカルボン酸基の炭素に結合します。結果として得られる分子はジペプチドと呼ばれ、短いアミノ酸配列（通常30個未満）はペプチドまたはポリペプチドと呼ばれます。より長いアミノ酸配列はタンパク質と呼ばれます。例えば、重要な血清タンパク質であるアルブミンは585個のアミノ酸残基を含んでいます。[ 46 ]

一般的なアミノ酸（1）中性型、（2）生理学的に存在する状態、および（3）ジペプチドとして結合した状態
ヘモグロビンの模式図。赤と青のリボンはタンパク質グロビンを表し、緑の構造はヘム基を表しています。

タンパク質は構造的および/または機能的役割を持つことがあります。例えば、アクチンとミオシンというタンパク質の動きは、最終的に骨格筋の収縮を担っています。多くのタンパク質が持つ特性の一つは、特定の分子または分子群に特異的に結合することです。つまり、結合対象の選択性が非常に高いのです。抗体は、特定の種類の分子に結合するタンパク質の一例です。抗体は重鎖と軽鎖で構成されています。2つの重鎖は、アミノ酸間のジスルフィド結合を介して2つの軽鎖に結合します。抗体の特異性は、N末端ドメインの違いに基づく変異によって決まります。[ 47 ]

抗体を使用する酵素結合免疫吸着測定法(ELISA) は、現代医学がさまざまな生体分子の検出に用いる最も感度の高い検査の 1 つです。しかしながら、おそらく最も重要なタンパク質は酵素です。生細胞内で起こるほぼすべての反応には、反応の活性化エネルギーを下げる酵素が必要です。これらの分子は基質と呼ばれる特定の反応分子を認識し、それらの間の反応を触媒します。活性化エネルギーを下げることで、酵素は反応を 10 11倍以上加速します。通常、自発的に完了するには 3,000 年以上かかる反応も、酵素があれば 1 秒未満で完了する可能性があります。酵素自体はこの過程で消費されることはなく、新しい基質を使って同じ反応を自由に触媒できます。さまざまな修飾子を使用することで酵素の活性を調節し、細胞全体の生化学を制御することができます。

タンパク質の構造は、伝統的に4つの階層構造で説明されます。タンパク質の一次構造は、アミノ酸の直線的な配列で構成されます。例えば、「アラニン-グリシン-トリプトファン-セリン-グルタミン酸-アスパラギン-グリシン-リジン-…」のように表されます。二次構造は局所的な形態学に関係します（形態学とは構造の研究です）。アミノ酸の組み合わせによっては、αヘリックスと呼ばれるコイル状に丸まったり、 βシートと呼ばれるシート状に丸まったりする傾向があります。上記のヘモグロビンの模式図には、αヘリックスが見られます。三次構造は、タンパク質の全体的な三次元形状です。この形状はアミノ酸の配列によって決まります。実際、たった一つの変化が全体の構造を変えることがあります。ヘモグロビンのα鎖は146個のアミノ酸残基を含んでいますが、6番目のグルタミン酸残基がバリン残基に置換されると、ヘモグロビンの挙動が大きく変化し、鎌状赤血球症を引き起こします。最後に、四次構造は、4つのサブユニットを持つヘモグロビンのように、複数のペプチドサブユニットを持つタンパク質の構造に関係します。すべてのタンパク質が1つ以上のサブユニットを持つわけではありません。[ 48 ]

タンパク質データバンクのタンパク質構造の例
イソメラーゼドメインの構造で表されるタンパク質ファミリーのメンバー

摂取されたタンパク質は通常、小腸で単一のアミノ酸またはジペプチドに分解され、その後吸収されます。これらは結合して新しいタンパク質を形成します。解糖系、クエン酸回路、ペントースリン酸経路の中間生成物は、20種類のアミノ酸すべてを形成できます。ほとんどの細菌と植物は、これらのアミノ酸を合成するために必要な酵素をすべて備えています。しかし、ヒトなどの哺乳類は、その半分しか合成できません。イソロイシン、ロイシン、リジン、メチオニン、フェニルアラニン、スレオニン、トリプトファン、バリンなどは合成できません。これらは摂取しなければならないため、必須アミノ酸と呼ばれます。哺乳類は、アラニン、アスパラギン、アスパラギン酸、システイン、グルタミン酸、グルタミン、グリシン、プロリン、セリン、チロシンといった非必須アミノ酸を合成する酵素を持っています。アルギニンとヒスチジンは合成できますが、成長期の幼少期の動物に必要な量を生産できないため、これらは必須アミノ酸とみなされることが多いです。

アミノ酸からアミノ基が除去されると、α-ケト酸と呼ばれる炭素骨格が残ります。トランスアミナーゼと呼ばれる酵素は、あるアミノ酸から別のα-ケト酸へとアミノ基を容易に転移させ（α-ケト酸に変換）、アミノ酸に変換します。これはアミノ酸の生合成において重要です。多くの経路では、他の生化学的経路からの中間体がα-ケト酸骨格に変換され、その後アミノ基が付加されます。これは多くの場合、アミノ基転移反応によって行われます。その後、アミノ酸は互いに結合してタンパク質を形成します。

タンパク質の分解にも同様のプロセスが用いられます。まず、タンパク質は構成アミノ酸に加水分解されます。血液中でアンモニウムイオン（NH 4 + ）として存在する遊離アンモニア（NH 3 ）は、生物にとって有毒です。したがって、適切な排泄方法が存在する必要があります。動物はそれぞれの必要性に応じて、異なる排出方法を進化させてきました。単細胞生物はアンモニアを環境中に放出します。同様に、硬骨魚類は水中にアンモニアを放出し、そこで急速に希釈されます。一般的に、哺乳類は尿素回路を介してアンモニアを尿素に変換します。

2つのタンパク質が関連しているかどうか、言い換えれば相同性があるかどうかを判断するために、科学者は配列比較法を用います。配列アライメントや構造アライメントといった手法は、関連する分子間の相同性を特定するのに役立つ強力なツールです。タンパク質間の相同性を見つけることの重要性は、タンパク質ファミリーの進化パターンを形成するだけにとどまりません。2つのタンパク質配列の類似性を調べることで、それらの構造、ひいては機能に関する知識が得られます。

核酸

デオキシリボ核酸(DNA)の構造。この図はモノマーが組み合わさっている様子を示しています。

核酸は、細胞核に広く存在することからその名が付けられ、生体高分子の総称です。核酸は、あらゆる生細胞やウイルスの遺伝情報を伝達することができる、複雑で高分子量の生化学的高分子です。 [ 2 ]モノマーはヌクレオチドと呼ばれ、それぞれが3つの成分、すなわち窒素含有複素環塩基（プリンまたはピリミジン）、ペントース糖、リン酸基から構成されています。[ 49 ]

一般的な核酸構成成分の構造要素。少なくとも1つのリン酸基を含むため、ヌクレオシド一リン酸、ヌクレオシド二リン酸、ヌクレオシド三リン酸と記された化合物はすべてヌクレオチドであり、リン酸を欠くヌクレオシドではない。

最も一般的な核酸は、デオキシリボ核酸(DNA) とリボ核酸(RNA) です。各ヌクレオチドのリン酸基と糖が互いに結合して核酸の骨格を形成し、窒素塩基の配列が情報を格納します。最も一般的な窒素塩基は、アデニン、シトシン、グアニン、チミン、およびウラシルです。核酸の各鎖の窒素塩基は、核酸の相補鎖にある他の特定の窒素塩基と水素結合を形成します。アデニンはチミンおよびウラシルと結合し、チミンはアデニンとのみ結合し、シトシンとグアニンは互いにのみ結合できます。アデニン、チミン、およびウラシルには 2 つの水素結合が含まれ、シトシンとグアニンの間に形成される水素結合は 3 つです。

核酸は細胞の遺伝物質であるだけでなく、セカンドメッセンジャーとしての役割も担うことが多く、また、あらゆる生物に存在する主要なエネルギーキャリア分子であるアデノシン三リン酸（ATP）の塩基分子を形成します。また、これら2つの核酸に含まれる窒素塩基の種類は異なります。アデニン、シトシン、グアニンはRNAとDNAの両方に存在しますが、チミンはDNAにのみ、ウラシルはRNAに存在します。

代謝

エネルギー源としての炭水化物

グルコースはほとんどの生物にとってエネルギー源です。例えば、多糖類は酵素によって単量体に分解されます（グリコーゲンホスホリラーゼは多糖類であるグリコーゲンからグルコース残基を除去します）。ラクトースやスクロースなどの二糖類は、2つの構成成分である単糖に分解されます。[ 50 ]

解糖（嫌気性）

解糖系の経路概略図。グルコースからピルビン酸への多段階変換を示しています。経路の各段階はそれぞれ異なる酵素によって触媒されます。
上の画像にはクリック可能なリンクが含まれています
解糖系の代謝経路は、一連の中間代謝物を経てグルコースをピルビン酸に変換します。  それぞれの化学修飾は異なる酵素によって行われます。  ステップ1と3はATPを消費し、  ステップ7と10ではATPが生成されます。ステップ6～10はグルコース分子1つにつき2回発生するため、正味のATPが生成されます。

グルコースは主に解糖系と呼ばれる非常に重要な10段階の経路によって代謝され、その最終結果はグルコース1分子をピルビン酸2分子に分解することです。これにより、細胞のエネルギー通貨であるATPも2分子生成し、 NAD +（ニコチンアミドアデニンジヌクレオチド：酸化型）をNADH（ニコチンアミドアデニンジヌクレオチド：還元型）に変換する還元当量2つも生成します。これには酸素は必要ありません。酸素が利用できない場合（または細胞が酸素を使用できない場合）、ピルビン酸を乳酸（乳酸）（例：ヒト）またはエタノールと二酸化炭素（例：酵母）に変換することでNADが回復されます。ガラクトースやフルクトースなどの他の単糖類も解糖経路の中間体に変換されます。[ 51 ]

有酸素運動

ほとんどのヒト細胞と同様に、十分な酸素がある好気性細胞では、ピルビン酸はさらに代謝されます。ピルビン酸は不可逆的にアセチル CoAに変換され、炭素原子 1 つが廃棄物の二酸化炭素として放出され、もう 1 つの還元当量であるNADHが生成されます。2 つのアセチル CoA 分子 (グルコース 1 分子から) は次にクエン酸回路に入り、2 つの ATP 分子、さらに 6 つの NADH 分子、および 2 つの還元型 (ユビ) キノン (酵素結合補因子としてのFADH 2経由) が生成され、残りの炭素原子が二酸化炭素として放出されます。生成された NADH およびキノール分子は、呼吸鎖の酵素複合体に送られ、電子を最終的に酸素に伝達し、放出されたエネルギーを膜 (真核生物のミトコンドリア内膜)を介したプロトン勾配の形で保存します。したがって、酸素は水に還元され、元の電子受容体である NAD +およびキノンが再生されます。 NADHとキノールの高エネルギー状態から電子を移動させることで放出されるエネルギーは、まずプロトン勾配として保存され、ATP合成酵素によってATPに変換されます。これにより、さらに28分子のATP（8つのNADHから24分子、2つのキノールから4分子）が生成され、分解されたグルコース1個あたり合計32分子のATPが保存されます（解糖系から2分子、クエン酸回路から2分子）。[ 52 ]酸素を用いてグルコースを完全に酸化することは、生物に酸素非依存的な代謝機能よりもはるかに多くのエネルギーを提供することは明らかであり、これが地球の大気が大量の酸素を蓄積した後にのみ複雑な生命が出現した理由であると考えられています。

糖新生

脊椎動物では、激しく収縮する骨格筋（例えば、ウェイトリフティングや短距離走時）はエネルギー需要を満たすのに十分な酸素を受け取れないため、嫌気性代謝に移行し、グルコースを乳酸に変換します。脂肪やタンパク質などの非炭水化物由来のグルコースの組み合わせ。これは、肝臓のグリコーゲン供給が枯渇した場合にのみ発生します。この経路は、ピルビン酸からグルコースへの解糖系の重要な逆経路であり、アミノ酸、グリセロール、クレブス回路など多くの供給源を使用できます。大規模なタンパク質および脂肪の異化は、通常、飢餓または特定の内分泌障害を患っている場合に発生します。[ 53 ]肝臓は、糖新生と呼ばれるプロセスを使用してグルコースを再生します。このプロセスは、解糖系の正反対ではなく、実際には解糖系から得られるエネルギーの3倍が必要です（解糖系で得られる2分子と比較して、6分子のATPが使用されます）。上記の反応と同様に、生成されたグルコースは、エネルギーを必要とする組織で解糖系に送られ、グリコーゲン（または植物ではデンプン）として貯蔵されるか、他の単糖類に変換されたり、二糖類やオリゴ糖に結合したりします。運動中の解糖系、血流を介して肝臓へ運ばれる乳酸、それに続く糖新生、そして血流へのグルコースの放出という一連の経路は、コリ回路と呼ばれています。[ 54 ]

他の「分子レベル」の生物学との関係

生化学、遺伝学、分子生物学の関係図

生化学の研究者は、生化学特有の技術を用いますが、遺伝学、分子生物学、生物物理学の分野で開発された技術や概念と融合するケースが増えています。これらの分野の間には明確な境界線はありません。生化学は分子の生物学的活性に必要な化学反応を研究し、分子生物学は分子の生物学的活性を研究し、遺伝学は分子の遺伝、つまりゲノムによって運ばれる遺伝を研究します。これは、以下の図に示されています。これは、これらの分野間の関係性の一例です。

参照

リスト

参照

注記

  1. ^果物に含まれる糖は果糖だけではありません。ブドウ糖と蔗糖も様々な果物に様々な量で含まれており、果糖の量を上回ることもあります。例えば、ナツメヤシの可食部のうち32%はブドウ糖で、果糖は24%、蔗糖は8%です。しかし、桃には蔗糖（6.66%）が果糖（0.93%）やブドウ糖（1.47%）よりも多く含まれています。 [ 39 ]

参考文献

  1. ^ “Biological/Biochemistry” . acs.org . 2019年8月21日時点のオリジナルよりアーカイブ。2016年1月4日閲覧。
  2. ^ a b Voet (2005)、3ページ。
  3. ^ Karp (2009)、2ページ。
  4. ^ミラー（2012年）。62ページ。
  5. ^アストベリー（1961年）、1124ページ。
  6. ^エルドラ（2007年）、45ページ。
  7. ^ Marks（2012）、第14章。
  8. ^フィンケル（2009年）、1-4頁。
  9. ^ユニセフ（2010年）、61、75頁。
  10. ^ a bヘルヴォールト（2000年）、81頁。
  11. ^ハンター（2000年）、75ページ。
  12. ^ハンブリン（2005年）、26ページ。
  13. ^ハンター（2000年）、96-98頁。
  14. ^バーグ（1980）、1-2頁。
  15. ^ホームズ（1987）、p.xv。
  16. ^フェルドマン（2001）、206ページ。
  17. ^ Rayner-Canham (2005)、p. 136.
  18. ^ Ziesak（1999）、169ページ。
  19. ^クラインカウフ（1988年）、116ページ。
  20. ^ベン・メナヘム(2009)、p. 2982年。
  21. ^アムスラー（1986）、55ページ。
  22. ^ホートン（2013）、36ページ。
  23. ^クラインカウフ（1988年）、43ページ。
  24. ^エドワーズ（1992年）、1161–1173頁。
  25. ^フィスク（1890）、419-20頁。
  26. ^ヴェーラー、F. (1828)。 「ハルンストフスの芸術作品」。物理学と化学のアナレン。88 (2): 253–256。ビブコード: 1828AnP....88..253W。土井：10.1002/andp.18280880206。ISSN 0003-3804。 
  27. ^カウフマン（2001年）、121–133頁。
  28. ^リップマン, ティモシー・O. (1964年8月). 「ヴェーラーによる尿素製造と生気論の運命」. Journal of Chemical Education . 41 (8): 452. Bibcode : 1964JChEd..41..452L . doi : 10.1021/ed041p452 . ISSN 0021-9584 . 
  29. ^ Tropp (2012)、19～20頁。
  30. ^クレブス（2012）、32ページ。
  31. ^バトラー（2009）、5ページ。
  32. ^チャンダン（2007年）、193-194頁。
  33. ^ Cox, Nelson, Lehninger (2008). Lehninger Principles of Biochemistry . Macmillan.{{cite book}}: CS1 maint: 複数の名前: 著者リスト (リンク)
  34. ^ Sheng, Huachun; Lei, Yuyan; Wei, Jing; Yang, Zhengming; Peng, Lianxin; Li, Wenbing; Liu, Yuan (2024). 「植物栄養におけるケイ素とホウ素の類似性」 . Frontiers in Plant Science . 15 1353706. Bibcode : 2024FrPS...1553706S . doi : 10.3389/fpls.2024.1353706 . ISSN 1664-462X . PMC 10877001. PMID 38379945 .   
  35. ^ニールセン(1999)、283–303 ページ。
  36. ^スラボー（2007年）、3～6頁。
  37. ^ Chandel, Navdeep S. 「炭水化物代謝」 . Cold Spring Harbor Perspectives in Biology . doi : 10.1101/cshperspect.a040568 . PMC 7778149. 2026年1月8日閲覧。 
  38. ^ホワイティング（1970年）、1-31頁。
  39. ^ Whiting , GC (1970)、5ページ。
  40. ^ Voet (2005)、358–359ページ。
  41. ^ Varki (1999)、17ページ。
  42. ^ストライアー（2007年）、328頁。
  43. ^ Voet (2005)、第12章 脂質と膜。
  44. ^ Ahmed, Saba; Shah, Parini; Ahmed, Owais (2023)、「生化学、脂質」、StatPearls、Treasure Island (FL): StatPearls Publishing、PMID 30247827 、 2023年11月30日閲覧。 
  45. ^ PhD, Chris Masterjohn (2008年11月9日). 「コレステロールの水酸化基」 .栄養素の力を活用する. 2025年8月29日閲覧。
  46. ^メッツラー（2001）、58ページ。
  47. ^ Feige, Matthias J .; Hendershot, Linda M.; Buchner, Johannes (2010). 「抗体の折り畳み方」 . Trends in Biochemical Sciences . 35 (4): 189– 198. doi : 10.1016/j.tibs.2009.11.005 . PMC 4716677. PMID 20022755 .  
  48. ^フロムとハーグローブ（2012年）、35～51頁。
  49. ^ Saenger（1984）、84ページ。
  50. ^ 「二糖類」ブリタニカ百科事典。2023年10月19日時点のオリジナルよりアーカイブ。2023年10月14日閲覧。
  51. ^フロムとハーグローブ（2012年）、163-180頁。
  52. ^ Voet (2005)、Ch. 17 解糖。
  53. ^生物学辞典. オックスフォード大学出版局. 2015年9月17日. ISBN 978-0-19-871437-8. 2020年7月10日時点のオリジナルよりアーカイブ。2020年4月29日閲覧。
  54. ^フロムとハーグローブ（2012年）、183-194頁。

引用文献

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