生体分子
ミオグロビンの構造を表す図。リボンで表されたαヘリックスを示している。このタンパク質は、1958年にマックス・ペルーツとジョン・ケンドリューによってX線結晶構造解析によって初めて構造が解明され、ノーベル化学賞を受賞した。

生体分子または生物学的分子は、生物によって産生され、1つ以上の典型的な生物学的プロセスに不可欠な分子と大まかに定義されます。[ 1 ]生体分子には、タンパク質、炭水化物、脂質、核酸などの大きな高分子と、ビタミンやホルモンなどの小さな分子が含まれます。このクラスの物質の一般的な名称は生物学的物質です。生体分子は生物の重要な要素です。生体分子は多くの場合内因性であり、[ 2 ]つまり生物体内で産生されますが、[ 3 ]生物は通常、生存するために 特定の栄養素などの外因性生体分子も必要とします。

生体分子とその反応は、生物学とその下位分野である生化学および分子生物学で研究されています。生体分子のほとんどは有機化合物であり、酸素、炭素、水素、窒素の4つの元素だけで人体の質量の96%を占めています。しかし、様々な生体金属など、他の多くの元素も微量に存在しています。

特定の種類の分子（生体分子）と特定の代謝経路の均一性は、多様な生命体の間で不変の特徴です。そのため、これらの生体分子と代謝経路は「生化学的普遍性」[ 4 ]または「生物の物質的統一の理論」と呼ばれ、細胞理論や進化論とともに生物学の統一概念となっています。[ 5 ]

生体分子の種類

生体分子には、以下を含む多様な種類が存在します。

バイオモノマーバイオオリゴ生体高分子重合プロセスモノマー間の 共有結合名
アミノ酸オリゴペプチドポリペプチド、タンパク質（ヘモグロビンなど）重縮合ペプチド結合
単糖類オリゴ糖多糖類（セルロース…）重縮合グリコシド結合
イソプレンテルペンポリテルペン：シス-1,4-ポリイソプレン天然ゴムおよびトランス-1,4-ポリイソプレンガッタパーチャ重付加

ヌクレオシドとヌクレオチド

ヌクレオシドは、リボース環またはデオキシリボース環に核酸塩基 が結合して形成される分子です。例としては、シチジン（C）、ウリジン（U）、アデノシン（A）、グアノシン（G）、チミジン（T）などが挙げられます。

ヌクレオシドは細胞内の特定のキナーゼによってリン酸化され、ヌクレオチドが生成される。DNAとRNAはどちらもポリマーであり、ポリメラーゼ酵素によってモノヌクレオチドの繰り返し構造単位（モノマー）から組み立てられた長い線状分子からなる。DNAはデオキシヌクレオチドのC、G、A、Tを使用するのに対し、RNAはリボヌクレオチド（ペントース環に余分なヒドロキシル（OH）基を持つ）のC、G、A、Uを使用する。修飾塩基（塩基環にメチル基を持つものなど）は、リボソームRNAや転移RNA、あるいは複製後のDNAの新旧の鎖を区別するために見られるように、かなり一般的である。[ 6 ]

各ヌクレオチドは、非環式窒素塩基、ペントース、および1～3個のリン酸基から構成されています。炭素、窒素、酸素、水素、リンを含みます。化学エネルギー源（アデノシン三リン酸およびグアノシン三リン酸）として機能し、細胞シグナル伝達に関与し（環状グアノシン一リン酸および環状アデノシン一リン酸）、酵素反応の重要な補因子（コエンザイムA、フラビンアデニンジヌクレオチド、フラビンモノヌクレオチド、ニコチンアミドアデニンジヌクレオチドリン酸）として機能します。 [ 7 ]

DNAとRNAの構造

DNA構造は、CとG、AとTのワトソン・クリック塩基対によって形成される、よく知られた二重らせん構造が支配的です。これはB型DNAとして知られ、DNAの最も好ましい一般的な状態です。その高度に特異的で安定した塩基対は、信頼性の高い遺伝情報の保存の基礎となっています。DNAは、単鎖（多くの場合、単鎖結合タンパク質によって安定化される必要がある）またはA型またはZ型のらせん構造で存在する場合があり、DNA複製中のホリデイジャンクションにおけるクロスオーバーのような、より複雑な3D構造で存在することもあります。[ 7 ]

グループ I イントロン リボザイムの立体 3D 画像 (PDB ファイル 1Y0Q)。灰色の線は塩基対を示しま​​す。リボンの矢印は 5' 末端から 3' 末端までの青から赤の二重らせん領域を示します。白いリボンは RNA 産物です。

対照的に、RNAは、タンパク質を思わせる大きく複雑な3次元三次構造を形成するだけでなく、メッセンジャーRNA分子を構成する、局所的に折り畳まれた領域を持つ緩い一本鎖も形成します。これらのRNA構造は、A型二重らせん構造を多数含み、一本鎖ループ、バルジ、ジャンクションによって明確な3次元配列を形成しています。[ 8 ]例としては、tRNA、リボソーム、リボザイム、リボスイッチなどが挙げられます。これらの複雑な構造は、RNA骨格がDNAよりも局所的な柔軟性が低い一方で、リボース上の余分なOH基による正と負の相互作用の両方によって、多様な異なる立体構造を形成するという事実によって形成されています。[ 9 ]構造化されたRNA分子は、他の分子と非常に特異的に結合し、それ自体も特異的に認識されます。さらに、酵素触媒作用も行います（トム・チェックらによって最初に発見された「リボザイム」と呼ばれる場合）。[ 10 ]

糖類

単糖類は炭水化物の最も単純な形態であり、単純な糖が 1 つだけ含まれています。その構造には、基本的にアルデヒド基またはケトン基が含まれています。 [ 11 ]単糖類にアルデヒド基が含まれている場合は、接頭辞aldo-で示されます。同様に、ケトン基は接頭辞keto-で示されます。 [ 6 ]単糖類の例には、 ヘキソース、グルコース、フルクトース、トリオース、テトロース、ヘプトース、ガラクトース、ペントース、リボース、デオキシリボースがあります。摂取されたフルクトースとグルコースは、胃内容排出速度が異なり、吸収も代謝も異なるため、2 つの異なる糖が食物摂取に異なる影響を与える機会が複数あります。 [ 11 ]ほとんどの糖は最終的に細胞呼吸の燃料となります。

二糖類は、2つの単糖類、または2つの単糖が結合して水を除去することで形成されます。二糖類は、希酸で煮沸するか、適切な酵素と反応させることで加水分解され、サッカリンの構成要素となります。 [ 6 ]二糖類の例としては、スクロース、マルトース、ラクトースなどが挙げられます。

多糖類は重合した単糖類、つまり複合炭水化物です。複数の単純な糖から構成されています。例としては、デンプン、セルロース、グリコーゲンなどが挙げられます。多糖類は一般に大きく、複雑な分岐構造をしています。その大きさから多糖類は水に溶けませんが、多数のヒドロキシ基が水に触れると個別に水和し、一部の多糖類は水中で加熱すると濃厚なコロイド分散液を形成します。 [ 6 ] 3～10個のモノマーからなる短い多糖類はオリゴ糖と呼ばれます。 [ 12 ] 糖類を識別するための蛍光指示薬置換型分子インプリンティングセンサーが開発されました。このセンサーは3種類のオレンジジュース飲料を識別することに成功しました。 [ 13 ]得られたセンシングフィルムの蛍光強度の変化は、糖類濃度に直接関係しています。 [ 14 ]

リグニン

リグニンは、主にβ-O4-アリール結合からなる複雑なポリフェノール性高分子です。セルロースに次いで2番目に豊富なバイオポリマーであり、ほとんどの植物の主要な構造成分の一つです。リグニンは、 p-クマリルアルコール、コニフェリルアルコール、シナピルアルコールに由来するサブユニットを含み、[ 15 ]、生体分子の中では珍しくラセミ体です。光学活性がないのは、リグニンの重合がフリーラジカルカップリング反応によって起こるためであり、この反応ではキラル中心におけるどちらの配置にも優先性はありません。

脂質

脂質（油性）は主に脂肪酸エステルであり、生体膜の基本的な構成要素です。もう一つの生物学的役割はエネルギー貯蔵です（例：トリグリセリド）。ほとんどの脂質は、極性または親水性の頭部（典型的にはグリセロール）と1～3個の非極性または疎水性の脂肪酸尾部で構成されているため、両親媒性です。脂肪酸は、単結合のみ（飽和脂肪酸）または単結合と二重結合の両方（不飽和脂肪酸）でつながれた炭素原子の非分岐鎖で構成されています。鎖は通常14～24個の炭素基で構成されますが、常に偶数です。

生体膜に存在する脂質の場合、親水性ヘッドは次の 3 つのクラスのいずれかになります。

その他の脂質には、プロスタグランジンとロイコトリエンがあり、どちらもアラキドン酸から合成された20炭素の脂肪酸アシル単位です。これらは脂肪酸としても知られています。

アミノ酸

アミノ酸には、アミノ基とカルボン酸基の両方が含まれます。（生化学では、アミノ酸という用語は、アミノ基とカルボキシル基が同じ炭素に結合したアミノ酸、および実際にはアミノ酸ではない プロリンを指すために使用されます）。

タンパク質には修飾アミノ酸が見られることがあります。これは通常、翻訳（タンパク質合成）後の酵素修飾の結果です。例えば、キナーゼによるセリンのリン酸化とホスファターゼによる脱リン酸化は、細胞周期における重要な制御機構です。特定の生物においては、標準的な20種類のアミノ酸以外に、翻訳中にタンパク質に組み込まれるアミノ酸が2種類だけ知られています。

タンパク質合成に使われるアミノ酸の他に、生物学的に重要なアミノ酸には、カルニチン（細胞内での脂質輸送に使われる）、オルニチン、GABA、タウリンなどがあります。

タンパク質構造

タンパク質を構成するアミノ酸の特定の配列は、そのタンパク質の一次構造として知られています。この配列は個体の遺伝子構成によって決定され、直鎖状のポリペプチド「バックボーン」に沿った側鎖基の順序を規定します。

タンパク質は、主鎖に沿った特定の水素結合パターンによって定義される、よく分類され、頻繁に出現する2種類の局所構造要素、すなわちαヘリックスとβシートから構成されています。これらの数と配置は、タンパク質の二次構造と呼ばれます。αヘリックスは、主鎖の1つのアミノ酸残基のCO基（カルボニル基）と主鎖の1+4番目の残基のNH基（アミド基）との間の水素結合によって安定化された規則的ならせん構造です。このらせん構造は1回転あたり約3.6個のアミノ酸で構成され、アミノ酸側鎖はヘリックスの円筒から突出しています。βプリーツシートは、個々のβストランド間の主鎖水素結合によって形成され、各βストランドは「伸長」した、つまり完全に伸びた構造をしています。ストランドは互いに平行または反平行に配置され、側鎖の方向はシートの上下で交互に変化します。ヘモグロビンはヘリックスのみを含み、天然シルクはβプリーツシートから形成され、多くの酵素はヘリックスとβストランドが交互に配列したパターンを持っています。二次構造要素は、非反復的な構造を持つ「ループ」または「コイル」領域によって連結されており、これらの領域は時に非常に可動性があったり無秩序であったりしますが、通常は明確に定義された安定した配列をとります。[ 16 ]

タンパク質の全体的なコンパクトな3次元構造は、三次構造または「フォールド」と呼ばれます。これは、水素結合、ジスルフィド結合、疎水性相互作用、親水性相互作用、ファンデルワールス力など、 様々な引力の結果として形成されます。

2つ以上のポリペプチド鎖（同一配列または異なる配列）が集まってタンパク質を形成すると、タンパク質の四次構造が形成されます。四次構造は、2つの「α」ポリペプチド鎖と2つの「β」ポリペプチド鎖からなるヘモグロビンのような、ポリマー（同一配列鎖）またはヘテロマー（異なる配列鎖）タンパク質の特性です。

アポ酵素

アポ酵素（または、一般的にはアポタンパク質）は、小分子補因子、基質、または阻害剤が結合していないタンパク質です。これは、タンパク質の不活性な貯蔵、輸送、または分泌形態として重要であることがよくあります。これは、たとえば、分泌細胞をそのタンパク質の活性から保護するために必要です。アポ酵素は、補因子の添加により活性酵素になります。補因子は、無機化合物（金属イオンや鉄硫黄クラスターなど）または有機化合物（フラビン基やヘムなど）のいずれかです。有機補因子は、酵素にしっかりと結合した補欠分子族、または反応中に酵素の活性部位から放出される 補酵素のいずれかです。

アイソザイム

アイソザイムは、わずかに異なるタンパク質配列を持ち、非常に類似しているものの通常は同一ではない機能を持つ、酵素の複数の形態です。これらは、異なる遺伝子の産物、または選択的スプライシングの異なる産物です。同じ機能を果たすために異なる器官または細胞型で生成される場合もあれば、発達や環境の変化のニーズに合わせて、異なる調節下で同じ細胞型で複数のアイソザイムが生成される場合もあります。LDH (乳酸脱水素酵素) には複数のアイソザイムがあり、胎児ヘモグロビンは非酵素タンパク質の発達調節アイソフォームの一例です。血液中のアイソザイムの相対レベルは、分泌器官の問題を診断するために使用できます。

参照

参考文献

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  • 生体分子科学協会は、医薬品の発見および関連分野の専門家間の教育と情報交換のフォーラムを提供しています。
生体分子に関する図書館資料
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