銅タンパク質

銅タンパク質は、 1つ以上の銅イオンを補欠分子族として含むタンパク質です。銅タンパク質は、あらゆる形態の空気呼吸生物に見られます。これらのタンパク質は通常、酸素（O2 ）の関与の有無にかかわらず、電子伝達に関与します。一部の生物は、鉄タンパク質の代わりに銅タンパク質を酸素運搬に利用します。ヒトにおける主要な銅タンパク質は、シトクロムc酸化酵素（cco）です。この酵素ccoは、 ATPを生成する制御された燃焼を媒介します。[ 1 ] その他の銅タンパク質には、フリーラジカルに対する防御に用いられるスーパーオキシドディスムターゼ、ホルモン産生のためのペプチジルαモノオキシゲナーゼ、皮膚の色素沈着に影響を与えるチロシナーゼなどがあります。[ 2 ]

クラス

銅タンパク質中の金属中心はいくつかの種類に分類できる。[ 3 ]

青色銅タンパク質

ブルー銅タンパク質は、その鮮やかな青色（Cu(II)）にちなんで名付けられました。ブルー銅タンパク質はしばしば「ムーンライトタンパク質」と呼ばれ、これはタンパク質が複数の機能を果たすことを意味します。ブルー銅タンパク質は電子伝達剤として機能し、活性部位はCu(I)とCu(II)の間を往復します。酸化状態のCu 2+は、還元されたタンパク質では1つの電子を受け取り、Cu 1+を形成します。Cu中心の形状は、その酸化還元特性に大きな影響を与えます。ブルー銅タンパク質にはヤーン・テラー歪みは適用されません。これは、銅部位の対称性が低く、d軌道多様体における縮退を支持できないためです。大きな再配置変化がないことで、電子伝達速度が向上します。タイプIブルー銅タンパク質の活性部位。配位球には2つの2-ヒスチジン、1つのメチオニン、1つのシステインが存在します。タイプ I の青色銅タンパク質の例としては、プラストシアニン、アズリン、亜硝酸還元酵素、 ヘモシアニン、チロシナーゼなどがあります。

ブルー銅タンパク質I型銅中心の構造

ブルー銅タンパク質は、タイプ1銅タンパク質の一種で、キュプレドキシンフォールドと、2つのヒスチジンN供与体、システインチオレートS供与体、およびメチオニンチオエーテルS供与体によって配位された単一のタイプI銅イオンを含む小さなタンパク質です。[ 8 ]酸化状態では、Cu +2イオンは三方両錐体または四面体配位を形成します。[ 8 ]タイプ1銅タンパク質は、リガンドから金属への電荷移動により、600 nmで強い吸収帯が形成され、電子吸収スペクトルに濃い青色を呈するため、ブルー銅タンパク質として識別されます。[ 9 ]

タイプ1-青色銅タンパク質の活性部位の構造。

タイプ 1 の青色銅タンパク質であるアミシアニンの構造は、青色銅タンパク質の β サンドイッチ構造によく見られるポリペプチド フォールドから構成されています。[ 10 ]構造は、タイプ 1 銅タンパク質として識別されるプラストシアニンやアズリンと非常に似ています。 [ 10 ]また、各銅タンパク質の銅部位の形状により、これらは互いに類似しています。タンパク質のアズリンは、細長い軸方向のグリシンおよびメチオニン硫黄リガンドを持つ三角両錐形状をしています。プラストシアニンは、軸方向に追加のメチオニン硫黄リガンドを持っています。各銅タンパク質の主な違いは、銅中心に配位するリガンドの数と種類が各タンパク質で異なることです。

青色銅タンパク質I型銅複合体の電子構造

銅イオンとシステイン硫黄の間の強い結合により、システイン硫黄上の非結合電子は、銅イオンの低/高スピン状態、d x 2 -d y 2軌道、およびシステイン硫黄のp軌道の両方に存在することができます。 [ 9 ]ほとんどの銅(II)錯体は、錯体が八面体錯体形状の正方歪曲を形成するときに、ヤーン・テラー効果を示します。 [ 11 ]青色銅タンパク質では、強い赤道システイン配位子と弱い軸方向メチオニン配位子のために、歪んだ四面体錯体が形成されます。[ 11 ] 2つの中性ヒスチジン配位子はタンパク質配位子によって配置され、形状は歪んだ四面体になります。これにより、四面体または平面正方形として完全に配位することができません。

温度によるスペクトルの変化

温度を下げると遷移が変化する可能性があります。約 16000 cm −1の強い吸光度 は、青銅の吸収特性です。中程度の吸収強度を持つ 2 番目の低エネルギー特性バンドがありました。プラストシアニンの分極信号結晶吸収データは、両方のバンドが Cu(II)-S(Cys) 結合に関連するものと同じ分極比を持つことを示しました。これは、通常の銅錯体は高エネルギー強度のシグマ結合と低エネルギーの弱い π 結合を持つことにより説明されます。しかし、青銅タンパク質の場合は、CT 強度が CT プロセスでのドナー軌道とアクセプター軌道の重なりを反映しているため、低エネルギー強度のシグマ結合と高エネルギーの弱い π 結合を持ちます。これには、青銅サイトの 3d (x 2 -y 2 )軌道が、そのローブがCu-S(Cys)結合を二分し、硫黄と直接主要な π 重なりを与えるように配置されていることが必要でした。最後に、青色銅タンパク質の基底状態波動関数の性質は、電子吸収スペクトルが豊富である。

内圏および外圏金属配位

システイン硫黄銅(II)イオン結合は2.6～3.2Åの範囲である。[ 12 ]還元型CuIでは、タンパク質構造は0.1Å以下の伸長結合で形成される。酸化型と還元型のタンパク質構造は重ね合わせることができる。アミシアニンでは、ヒスチジンが結合しているためヨウ化銅に結合していないという例外がある。[ 12 ]アズリンでは、システイン112チオレートがアスパラギン47とフェニルアラニン114のアミド骨格から水素結合を受け取り、ヒスチジン46がアスパラギン10のカルボニル骨格に水素結合を供与する。プラストシアニンのシステイン84チオレートはアミド骨格であるアスパラギン38から水素結合を受け入れ、ヒスチジン37はアラニン33のカルボニル骨格と強く相互作用し、ロイシン5、グリシン34のカルボニル骨格、およびフェニルアラニン35のアミド骨格とはより弱く相互作用する。[ 12 ]

青色銅タンパク質の配位子場分割図[ 11 ]

ブルーコッパープロテイン「エンタティックステート」

Cu 2+錯体は移動速度が比較的遅い場合が多い。一例として Cu 2+/+アクア錯体があり、これは 5 x 10 −7 M −1 .sec −1であるのに対し、青色銅タンパク質では 1 ms ～ 01 μs である。[ 13 ]電子移動により、青色銅タンパク質の活性部位での酸化 Cu 2+状態は、ヤーン・テラー効果が最小化されるため最小化される。歪んだ形状はヤーン・テラー歪みを防ぐ。軌道の縮退は、非対称リガンド場により除去される。[ 11 ]非対称リガンド場は、強いエクアトリアルシステインリガンドと弱いアキシャルメチオニンリガンドの影響を受ける。図 2 のエネルギー準位図は、3 つの異なる関連形状とそれらの d 軌道分裂を示しており、ヤーン・テラー効果は青で示されている。[ 11 ] (i) は、縮退している四面体形状のエネルギー準位図を示している。四面体構造は、縮退した軌道のためにヤーン・テラー歪みを受ける可能性がある。 (ii) は、縮退した2 E 基底状態を持つ C 3v対称構造のエネルギー準位分裂図を示している。C 3v構造は、還元されたサイトでの伸長したメチオニンチオエーテル結合によって形成された。不対電子はヤーン・テラー効果をもたらす。 (iii) は、より長いチオエステル結合とそれに続くより短いチオレート結合を持つ C s構造の基底状態エネルギー準位分裂図を示している。これは、青色銅タンパク質の適切な構造である。これは、ヤーン・テラー効果が存在しないことを示している。エネルギー図は、短い Cu-S(Cys) 結合の非対称性と大きく歪んだ Cu-L 結合角によって軌道の縮退が解消され、それによって Cu-S(Met) の弱いドナーと Cu-S(Met) の強いドナーに起因するヤーン・テラー効果が解消されることを示す。[ 11 ]

参照

参考文献

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  2. ^チュロンコウスカ、アンナ;リトウィン、トマシュ。ドゥセク、ペトル。フェレンチ、ピーター。ルツェンコ、スヴェトラーナ。メディチ、ヴァレンティーナ。リバコウスキー、ヤヌシュ・Ｋ．ヴァイス、カール・ハインツ。マイケル L. シルスキー (2018)。「ウィルソン病」。Nature は病気のプライマーをレビューします。4 (1): 21.土井: 10.1038/s41572-018-0018-3。PMC 6416051。PMID 30190489。  
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