エンドペプチダーゼ

エンドペプチダーゼまたはエンドプロテイナーゼは、末端アミノ酸の末端部分からペプチド結合を切断するエキソペプチダーゼとは対照的に、分子内に存在する非末端アミノ酸のペプチド結合を切断するタンパク質分解ペプチダーゼである。 ^{[ 1 ]} このため、エンドペプチダーゼはペプチドをモノマーに分解できないのに対し、エキソペプチダーゼはタンパク質をモノマーに分解できる。エンドペプチダーゼの特殊な例としてオリゴペプチダーゼがあり、その基質はタンパク質ではなくオリゴペプチドである。

これらは通常、特定のアミノ酸に対して非常に特異的です。エンドペプチダーゼの例としては、以下のものがあります。

• トリプシン- プロテアーゼが後に続かない限り、アルギニンまたはリジンの後に切断します。非常に厳密です。pH 8で最もよく機能します。
• キモトリプシン- プロリンが後に続かない限り、フェニルアラニン、トリプトファン、またはチロシンの後に切断します。ヒスチジン、メチオニン、またはロイシンの後では、切断速度が遅くなります。pH 8で最もよく機能します。
• エラスターゼ- プロリンが続かない限り、アラニン、グリシン、セリン、またはバリンの後を切断します。
• サーモリシン-プロリンが先行しない限り、Ile、Met、Phe、Trp、Tyr、またはValの前で切断します。Ala、Asp、His、またはThrの後でも切断することがあります。耐熱性があります。
• ペプシン-プロリンが先行しない限り、ロイシン、フェニルアラニン、トリプトファン、チロシンの前で切断する。また、その他の酵素も非特異的に切断する。pH 2で最もよく作用する。
• グルタミルエンドペプチダーゼ- グルタミン酸の後に切断します。pH 8で最もよく作用します。
• ネプリライシン

参考文献

1. "エンドペプチダーゼ" . Merriam-Webster. 2016年12月21日時点のオリジナルよりアーカイブ。2017年1月18日閲覧。

• 米国国立医学図書館医学件名表題集（MeSH）のエンドペプチダーゼ

参照

• エキソペプチダーゼ
• タンパク質分解マップ