ピリン

ピリンは、細菌において線毛構造を形成するタンパク質を指します。これらの構造は、遺伝物質の交換や細胞接着機構として利用されます。すべての細菌が線毛や繊毛を持つわけではありませんが、細菌性病原体はしばしば線毛を用いて宿主細胞に付着します。線毛がより多く見られるグラム陰性細菌では、個々のピリン分子は非共有結合性のタンパク質間相互作用によって連結されていますが、グラム陽性細菌では、しばしば重合したLPXTGピリンを有します。[ 1 ]

IV型ピリン

IV型ピリのピリン
病原性のために機能的な線毛を必要とする寄生細菌、淋菌由来のピリンタンパク質。
識別子
シンボルピリ
ファムPF00114
インタープロIPR001082
プロサイトPDOC00342
SCOP21paj /スコープ/ SUPFAM
OPMスーパーファミリー68
OPMタンパク質2ヒル
利用可能なタンパク質構造:
PDB  IPR001082 PF00114 ( ECOD ; PDBsum )  
アルファフォールド

タイプIVピリンタンパク質は、非常に長いN末端αヘリックスを特徴とするα+βタンパク質です。これらのピリンの集合は、個々のモノマーのN末端ヘリックス間の相互作用に依存しています。ピリン構造は、ヘリックスを繊維の中心に隔離し、中央の孔を裏打ちし、反平行βシートが繊維の外側を占めています。[ 2 ]

細菌の形質転換におけるComPピリンの役割

遺伝子形質転換は、受容側の細菌細胞が隣接細胞から DNA を取り込み、相同組み換えによってその DNA を受容側のゲノムに組み込むプロセスである。髄膜炎菌では、DNA 形質転換には、ドナー DNA の非コード領域とコード領域の両方に存在する 9～10 量体の短いDNA 取り込み配列(DUS)が必要である。DUS の特異的認識は IV 型ピリン ComP によって媒介される。[ 3 ] [ 4 ] 髄膜炎菌の IV 型ピリは、フィラメント表面に露出していると予測される陽性ストライプを介して、マイナーピリン ComP を介して DNA に結合する。ComP は選択的な DUS に対して優れた結合選択性を示す。髄膜炎菌ゲノム内の DUS の分布は特定の遺伝子に有利であり、ゲノムの維持と修復に関わる遺伝子に偏りがあることを示唆している。[ 5 ] [ 6 ]

付き添いピリン

カップファミリーはシャペロンと少なくともアッシャーを用いることで知られており、Igフォールドを示す。[ 7 ]

Saf、N末端延長

サフ・ンテ・ピリン
サルモネラ・エンテリカのSafAピリンと19残基のSafA Nteペプチド（f17a変異体）の複合体
識別子
シンボルサフ・ンテ・ピリン
ファムPF09460
インタープロIPR018569
利用可能なタンパク質構造:
PDB  IPR018569 PF09460 ( ECOD ; PDBsum )  
アルファフォールド

SafピリンN末端伸長タンパク質ドメインは、シャペロン/アッシャー経路と呼ばれる複雑なメカニズムを介して、ピリ線毛の形成を助ける。これはすべてのcuピリンに見られる。[ 8 ]

このタンパク質ドメインは、このような細菌にとって非常に重要であり、線毛形成がなければ宿主に感染することができない。Safはサルモネラ菌の cu線毛系を含むオペロンである。 [ 8 ]

関数

このタンパク質ドメインは、線毛形成において重要な機能を有する。これらは、宿主への細胞接着と感染を成功させるバイオフィルム形成に不可欠な毒性因子である。[ 9 ]

構造

このタンパク質ドメインは、ピルス形成複合体を構成する隣接するSaf-Nte鎖とSaf-ピリン鎖から構成されています。これらはシャペロン/アッシャー（CU）ピルであり、約10～20アミノ酸のN末端延長部（Nte）を有しています。サルモネラ菌のSafピルは、FGlシャペロンによって組み立てられます。このピルスには、サブユニット間相互作用に不可欠な疎水性残基が交互に配列しているため、構造はよく保存されています。 [ 10 ]

機構

組み立て反応の機構はドナー鎖交換（DSE）と呼ばれ、グラム陰性細菌におけるピリウスの組み立てには、 このドメインのC末端とN末端間のドナー鎖交換機構が関与する。C末端サブユニットは不完全な免疫グロブリンフォールドを形成し、その後、別のサブユニットのN末端の10～18残基によって補完される。

N末端配列には、第一ピルスサブユニットの溝にあるP2からP5の結合ポケットを占める疎水性残基が交互に並んだモチーフが含まれている。 [ 11 ]

LPXTGピリン

LPXTGピリンはグラム陽性球菌によく見られる。ソルターゼが利用するC末端モチーフにちなんで命名されている。[ 1 ] LPXTGaseも存在する。

分子ツールの開発

グラム陽性細菌のピリ線毛には、自発的に形成されるイソペプチド結合が含まれています。これらの結合は、ピリンタンパク質の機械的安定性[ 12 ]とタンパク質分解安定性[ 13 ]を高めます。最近、 Streptococcus pyogenes由来のピリンタンパク質は2つの断片に分割され、イソペプタグと呼ばれる新しい分子ツールが開発されました。[ 14 ]イソペプタグは、目的のタンパク質に付​​加できる短いペプチドで、自発的に形成されるイソペプチド結合を介して結合パートナーと結合することができます。この新しいペプチドタグにより、科学者は永続的な共有結合を介して目的のタンパク質を標的とし、単離することができます。

参照

参考文献

  1. ^ a bテルフォード JL、バロッキ MA、マルガリット I、ラプオーリ R、グランディ G (2006)。「グラム陽性病原体の線毛」。ナット。 Rev. 微生物。4 (7): 509–19 .土井: 10.1038/nrmicro1443。PMID  16778837。S2CID  6369483。
  2. ^ Forest KT, Tainer JA (1997). 「タイプ4の線毛構造：外側から内側へ、上から下へ ― ミニレビュー」Gene . 192 (1): 165–9 . doi : 10.1016/s0378-1119(97)00008-5 . PMID 9224887 . 
  3. ^ Berry JL, Cehovin A, McDowell MA, Lea SM, Pelicic V (2013). 「ナイセリア属細菌における自然形質転換におけるDNA取り込み配列とそのコグネイトComP受容体の相互依存性の機能解析」 . PLOS Genet . 9 (12) e1004014. doi : 10.1371/journal.pgen.1004014 . PMC 3868556. PMID 24385921 .  
  4. ^ Cehovin A, Simpson PJ, McDowell MA, Brown DR, Noschese R, Pallett M, Brady J, Baldwin GS, Lea SM, Matthews SJ, Pelicic V (2013). 「IV型ピリンを介した特異的DNA認識」 . Proc. Natl. Acad. Sci. USA . 110 (8): 3065–70 . Bibcode : 2013PNAS..110.3065C . doi : 10.1073/ pnas.1218832110 . PMC 3581936. PMID 23386723 .  
  5. ^ Davidsen T、Rødland EA、Lagesen K、Seeberg E、Rognes T、Tønjum T (2004)。「ゲノム維持遺伝子に向かう DNA 取り込み配列の偏った分布」。核酸研究32 (3): 1050–8 .土井: 10.1093/nar/gkh255。PMC 373393。PMID 14960717。  
  6. ^ Caugant DA , Maiden MC (2009). 「髄膜炎菌の保菌と疾患：集団生物学と進化」 . Vaccine . 27 (Suppl 2): B64–70. doi : 10.1016/j.vaccine.2009.04.061 . PMC 2719693. PMID 19464092 .  
  7. ^ Verger D, et al. (2007). 「P-ピルスロブサブユニットPapAの結晶構造」 . PLOS ONE . 3 (5) e73. doi : 10.1371/ journal.ppat.0030073 . PMC 1868955. PMID 17511517 .  
  8. ^ a b Waksman, G; Hultgren, SJ (2009年11月). 「ピルス生合成におけるシャペロン-アッシャー経路の構造生物学」 . Nature Reviews. Microbiology . 7 (11): 765–74 . doi : 10.1038/nrmicro2220 . PMC 3790644. PMID 19820722 .  
  9. ^ Salih O, Remaut H, Waksman G, Orlova EV (2008年5月). 「電子顕微鏡と画像処理によるSaf線毛の構造解析」. Journal of Molecular Biology . 379 (1): 174– 87. doi : 10.1016/j.jmb.2008.03.056 . PMID 18448124 . 
  10. ^ Waksman G, Hultgren SJ (2009年11月). 「ピルス生合成におけるシャペロン-アッシャー経路の構造生物学」 . Nature Reviews. Microbiology . 7 (11): 765–74 . doi : 10.1038/nrmicro2220 . PMC 3790644. PMID 19820722 .  
  11. ^ Remaut H, Rose RJ, Hannan TJ, Hultgren SJ, Radford SE, Ashcroft AE, Waksman G (2006年6月). 「シャペロン支援によるピルス形成におけるドナー鎖交換は、協調的なβ鎖置換機構を介して進行する」 . Molecular Cell . 22 (6): 831–42 . doi : 10.1016/j.molcel.2006.05.033 . PMID 16793551 . 
  12. ^ Alegre-Cebollada J, Badilla CL, Fernández JM (2010). 「イソペプチド結合は病原性Streptococcus pyogenesにおける線毛の機械的伸展を阻害する」 . J. Biol. Chem . 285 (15): 11235– 11242. doi : 10.1074/jbc.M110.102962 . PMC 2857001. PMID 20139067 .  
  13. ^ Kang HJ, Coulibaly F, Clow F, Proft T, Baker EN (2007). 「グラム陽性細菌の線毛構造における安定化イソペプチド結合の解明」. Science . 318 ( 5856): 1625– 1628. Bibcode : 2007Sci...318.1625K . doi : 10.1126/science.11 ​​45806. PMID 18063798. S2CID 5627277 .  
  14. ^ Zakeri B, Howarth M (2010). 「側鎖間の自発的な分子間アミド結合形成による不可逆的なペプチド標的化」J. Am. Chem. Soc . 132 (13): 4526–7 . Bibcode : 2010JAChS.132.4526Z . CiteSeerX 10.1.1.706.4839 . doi : 10.1021/ja910795a . PMID 20235501 .  
この記事には、パブリックドメインのPfamおよびInterPro : IPR018569からのテキストが含まれています。

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