ポリグルタミル化

ポリグルタミル化は、グルタミン酸残基の可逆的な翻訳後修飾の一種であり、例えばαチューブリン、βチューブリン、ヌクレオソーム形成タンパク質NAP1、NAP2に見られる。グルタミン酸のγ-カルボキシ基は遊離グルタミン酸のアミノ基とペプチド様結合を形成し、遊離グルタミン酸のα-カルボキシ基がポリグルタミン酸鎖へと伸長する。^{[ 1 ]}グルタミル化はグルタミラーゼという酵素によって行われ、脱グルタミラーゼによって除去される。

主要なチューブリンのC末端付近の特定のグルタミン酸残基には、最大6鎖長のポリグルタミル化が起こります。これらの残基自体は直接的な結合には関与していませんが、微小管関連タンパク質（MAPおよびタウ）とモーターの結合を制御する構造変化を引き起こします。^{[ 2 ]}

外部リンク

• 微小管機能におけるチューブリン多修飾の役割

参考文献

1. 「ポリグルタミル化：メカニズム」。2012年7月24日時点のオリジナルよりアーカイブ。2010年4月12日閲覧。
2. Boucher D, Larcher JC, Gros F, Denoulet P (1994年10月). 「チューブリンのポリグルタミル化は、微小管関連タンパク質タウとチューブリン間のin vitro相互作用の進行性調節因子として働く」.生化学. 33 (41): 12471–7 . doi : 10.1021/bi00207a014 . PMID 7522559 .