シナプス小胞
シナプス小胞
ニューロンA（送信側）からニューロンB（受信側）へ。1 .ミトコンドリア ； 2 .神経伝達物質を含むシナプス小胞； 3 .自己受容体； 4 . 神経伝達物質（セロトニン）が放出されたシナプス；5 . 神経伝達物質によって活性化されたシナプス後受容体（シナプス後電位の誘導）；6 . カルシウムチャネル；7 . 小胞の放出； 8 . 再捕捉された神経伝達物質
詳細
システム神経系
識別子
ラテン語シナプティカ小胞
メッシュD013572
THH2.00.06.2.00004
微細解剖学の解剖学用語

ニューロンにおいて、シナプス小胞（または神経伝達物質小胞）は、シナプスで放出される様々な神経伝達物質を貯蔵しています。この放出は、電圧依存性カルシウムチャネルによって制御されています。小胞はニューロン間の神経インパルスの伝達に不可欠であり、細胞によって絶えず再生されています。軸索において小胞の集合体を保持する領域は、軸索終末または「終末ボタン」と呼ばれます。0.2 Hzで10分間刺激を与えると、ボタン1つあたり最大130個の小胞が放出されます。[ 1 ]ヒトの脳の視覚皮質において、シナプス小胞の平均直径は39.5 ナノメートル（nm）、標準偏差は5.1 nmです。[ 2 ]

構造

共焦点顕微鏡を用いて10日目に観察された海馬一 次ニューロン。どちらの画像でも、ニューロンは細胞体樹状突起マーカーである微小管関連タンパク質（赤）で染色されています。右の画像では、シナプス小胞は緑色（緑と赤が重なる部分は黄色）で染色されています。スケールバー＝25μm。[ 3 ]

シナプス小胞は比較的単純で、直径40 nmの球形に収まるタンパク質の数は限られている。精製された小胞は、タンパク質とリン脂質の比が1:3で、脂質組成はホスファチジルコリン40%、ホスファチジルエタノールアミン32% 、ホスファチジルセリン12% 、ホスファチジルイノシトール5% 、コレステロール10%である。[ 4 ]

シナプス小胞には、神経伝達物質の取り込みに関与する輸送タンパク質と、シナプス小胞のエキソサイトーシス、エンドサイトーシス、およびリサイクルに関与する輸送タンパク質という 2 つのクラスの必須成分が含まれています。

さまざまな神経伝達物質が小胞内に移動する際の化学量論は次の表に示されてい ます。

神経伝達物質の種類内向き運動外向き運動
ノルアドレナリン、ドーパミン、ヒスタミン、セロトニン、アセチルコリン神経伝達物質+2H +
GABAとグリシン神経伝達物質1 H +
グルタミン酸神経伝達物質− + Cl −1 H +

最近、シナプス小胞には転移RNA断片、YRNA断片、mirRNAなどの小さなRNA分子も含まれていることが発見されました。[ 5 ]この発見は化学シナプスの研究に広範な影響を与えると考えられています。

神経毒の影響

バトラコトキシンなどの神経毒は、シナプス小胞を破壊することが知られています。破傷風毒素はv-SNAREの一種である小胞関連膜タンパク質（VAMP）を損傷し、ボツリヌス毒素はt-SNARE Sとv-SNARESを損傷することでシナプス伝達を阻害します。 [ 6 ]クモ毒であるα-ラトロトキシン（α-Latrotoxin ）はニューレキシンに結合し、小胞を損傷して神経伝達物質の大量放出を引き起こします。

小胞プール

神経終末の小胞は、容易に放出されるプール、リサイクルプール、予備プールの3つのプールに分類されます。[ 7 ]これらのプールは、神経終末における機能と位置によって区別されます。容易に放出されるプールは細胞膜にドッキングしており、刺激によって最初に放出される小胞群となります。容易に放出されるプールは小さく、すぐに枯渇します。リサイクルプールは細胞膜に近接しており、中程度の刺激で循環する傾向があるため、小胞の放出速度は小胞形成速度と同じかそれよりも低くなります。このプールは容易に放出されるプールよりも大きいですが、動員されるまでに時間がかかります。予備プールには、通常の条件下では放出されない小胞が含まれています。この予備プールは、ガラス基板上で成長したニューロンでは非常に大きくなる可能性があります（約50％）が、無傷の脳組織の成熟したシナプスでは非常に小さいか、存在しません。[ 8 ] [ 9 ]

生理学

シナプス小胞サイクル

シナプス小胞サイクルの出来事は、いくつかの重要なステップに分けることができます。[ 10 ]

1. シナプスへの輸送

シナプス前ニューロンにおけるシナプス小胞成分は、キネシンモーターファミリーのメンバーを介してシナプスへと輸送される。C . elegansでは、シナプス小胞の主要なモーターはUNC-104である[ 11 ] 。また、UNC-16/Sunday Driverなどの他のタンパク質がシナプス小胞輸送におけるモーターの使用を制御しているという証拠もある[ 12 ] 。

2. 送信機の負荷

シナプスに到達すると、シナプス小胞に神経伝達物質が積み込まれます。伝達物質の積み込みは能動的なプロセスであり、神経伝達物質トランスポーターと電気化学的勾配を提供するプロトンポンプATPaseを必要とします。これらのトランスポーターは、異なるクラスの伝達物質に対して選択性を示します。これまでに、小胞アセチルコリントランスポーターと小胞GABAトランスポーターをコードするunc-17とunc-47の特性が報告されています。[ 13 ]

3. ドッキング

負荷を受けたシナプス小胞は放出部位の近くにドッキングする必要がありますが、ドッキングはサイクルの段階であり、そのメカニズムについてはほとんどわかっていません。シナプス小胞上および放出部位には多くのタンパク質が同定されていますが、小胞タンパク質と放出部位タンパク質間のタンパク質相互作用は、サイクルのドッキング段階を説明できません。rab-3およびmunc-18の変異体は、放出部位における小胞のドッキングまたは小胞の組織化を変化させますが、ドッキングを完全に阻害するわけではありません。[ 14 ] SNAREタンパク質もサイクルのドッキング段階に関与していると考えられています。[ 15 ]

4. プライミング

シナプス小胞が最初にドッキングした後、融合を開始する前にプライミングを受ける必要があります。プライミングは、シナプス小胞がカルシウム流入に応じて迅速に融合できるように準備します。このプライミング段階には、部分的に組み立てられたSNARE複合体の形成が関与していると考えられています。この段階には、Munc13、RIM 、およびRIM-BPというタンパク質が関与しています。 [ 16 ] Munc13は、t-SNAREシンキシンが閉じた構造から開いた構造へと変化することを刺激し、v-SNARE/t-SNARE複合体の組み立てを刺激すると考えられています。[ 17 ] RIMもプライミングを制御しているようですが、この段階には必須ではありません

5. 融合

プライミングされた小胞は、細胞質内のカルシウム濃度の上昇に反応して、細胞膜と非常に速く融合します。これにより、貯蔵されている神経伝達物質がシナプス間隙に放出されます。この融合はSNAREによって直接媒介され、SNAREの組み立てから供給されるエネルギーによって駆動されると考えられています。この融合のカルシウム感知トリガーは、カルシウム結合シナプス小胞タンパク質であるシナプトタグミンです。SNAREがカルシウム依存的に融合を媒介する能力は、最近、in vitroで再構成されました。SNAREが融合プロセスに不可欠であることと一致して、C. elegansのv-SNAREおよびt-SNARE変異体は致死的です。同様に、ショウジョウバエの変異体とマウスのノックアウトは、これらのSNARESがシナプスエキソサイトーシスにおいて重要な役割を果たすことを示しています。[ 10 ]

6. エンドサイトーシス

これは、完全接触融合モデルにおけるシナプス小胞の再取り込みを説明するものです。しかし、他の研究では、この種の融合とエンドサイトーシスが必ずしもそうではないことを示唆する証拠が蓄積されつつあります。

小胞リサイクリング

シナプス小胞のリサイクリングには、2つの主要な作用機序、すなわち完全崩壊型融合と「キス・アンド・ラン」方式が関与していると考えられています。どちらのメカニズムも、伝達物質を細胞外空間に放出するシナプス小孔の形成から始まります。神経伝達物質の放出後、小孔は完全に拡張して小胞がシナプス膜に完全に崩壊するか、急速に閉じて膜を挟み込み、キス・アンド・ラン融合を引き起こす可能性があります。[ 18 ]

完全崩壊融合

神経シナプスへの強い刺激の期間は、小胞数を減少させ、細胞の静電容量と表面積を増加させることが示されています。[ 19 ]これは、シナプス小胞が神経伝達物質を放出した後、細胞膜と融合してその一部になることを示しています。ホイザーとリースは、シナプス小胞をHRP（西洋ワサビペルオキシダーゼ）で標識した後、カエルの神経筋接合部における細胞膜の一部が細胞に取り込まれ、シナプス小胞に戻ることを発見しました。[ 20 ]研究によると、シナプス小胞のエキソサイトーシス、回収、再形成の全サイクルには1分未満しかかからないことが示唆されています。[ 21 ]

完全崩壊融合では、シナプス小胞が融合し、細胞膜に組み込まれます。新しい膜の形成はタンパク質を介したプロセスであり、特定の条件下でのみ発生します。活動電位が発生すると、Ca 2+がシナプス前膜に大量に流入します。Ca 2+は細胞質内の特定のタンパク質に結合し、その一つがシナプトタグミンです。シナプトタグミンはシナプス小胞と細胞膜の完全な融合を引き起こします。この孔の完全な融合はSNAREタンパク質によって促進されます。この大規模なタンパク質ファミリーは、ATP依存的にシナプス小胞のドッキングを仲介します。シナプス小胞上のシナプトブレビンの助けを借りて、膜上のシントキシンとSNAP-25からなるt-SNARE複合体は、シナプス小胞を膜にドッキング、プライミング、融合させることができます。[ 22 ]

シナプス小胞が完全に崩壊して融合するメカニズムは、ボツリヌス毒素と破傷風毒素の標的であることが示されている。ボツリヌス毒素はSNAP-25タンパク質を分解するプロテアーゼ活性を有する。SNAP -25タンパク質は、神経伝達物質、特にアセチルコリンを放出する小胞融合に必須である。[ 23 ]ボツリヌス毒素は本質的にこれらのSNAREタンパク質を切断し、その際にシナプス小胞が細胞のシナプス膜と融合して神経伝達物質を放出するのを防ぐ。破傷風毒素も同様の経路をたどりますが、シナプス小胞上のシナプトブレビンというタンパク質を攻撃する。その結果、これらの神経毒素はシナプス小胞が完全に崩壊して融合するのを防ぐ。このメカニズムが機能しないと、筋痙攣、麻痺、そして死に至る可能性がある。

「キス・アンド・ラン」

シナプス小胞がリサイクルされる2番目のメカニズムは、キス・アンド・ラン融合として知られています。この場合、シナプス小胞は細胞膜に「キス」し、神経伝達物質ペイロードが放出される小さな孔を開き、その後孔を閉じて細胞内に戻ってリサイクルされます。[ 18 ]キス・アンド・ラン機構は熱く議論されてきたトピックです。その効果は観察され記録されてきましたが、完全な崩壊融合ではなく、キス・アンド・ランが使用される理由はまだ調査中です。キス・アンド・ランは、希少な小胞資源を節約するためによく使用されるだけでなく、高頻度の入力に応答するためにも利用されていると推測されています。[ 24 ]実験では、キス・アンド・ランイベントが実際に発生することが示されています最初にカッツとデルカスティージョによって観察されたキスアンドラン機構は、キスアンドランイベントでは細胞容量が増加しない点で、完全な崩壊融合とは異なることが後に観察されました。 [ 24 ]これは、キスアンドラン方式という考えを強化し、シナプス小胞はペイロードを放出してから膜から離れます。

調節

細胞は膜のリサイクルにおいて少なくとも2つのメカニズムに従っているようです。特定の条件下では、細胞は1つのメカニズムから別のメカニズムに切り替えることができます。Ca2 +レベルが低い場合、シナプス膜ではゆっくりとした従来の完全崩壊型融合が優勢であり、Ca2 +レベルが高い 場合は高速なキス・アンド・ラン型メカニズムが採用されます

Alesらは、細胞外カルシウムイオン濃度の上昇が、カルシウム濃度依存的に、シナプス小胞のリサイクルと放出の好ましいモードをキス・アンド・ラン機構へと変化させることを示した。シナプスにおける神経伝達物質の分泌過程において、カルシウムによってエキソサイトーシスのモードが調節され、シナプス活動に応じてエキソサイトーシスとエンドサイトーシスの共存に最適な条件が達成されるという説がある。[ 25 ]

実験的証拠は、刺激列の開始時におけるシナプス放出の主要なモードはキス・アンド・ランであることを示唆している。この文脈において、キス・アンド・ランは高い小胞放出確率を反映している。キス・アンド・ランの発生率はニューロンの急速な発火と刺激によっても増加し、このタイプの放出の速度論は他の形態の小胞放出よりも速いことを示唆している。[ 26 ]

歴史

1950年代初頭の電子顕微鏡の登場により、神経終末には多数の電子透過性（電子に対して透明な）小胞が含まれていることが発見されました。[ 27 ] [ 28 ]シナプス小胞という用語は、1954年にDe RobertisとBennettによって初めて導入されました。[ 29 ]これは、カエルの神経筋接合部における伝達物質の放出が、シナプス前神経終末からの神経伝達物質（量子）の個別のパッケージの放出に起因するシナプス後微小終板電位を誘発することが発見された直後のことでした。[ 30 ] [ 31 ]したがって、伝達物質（アセチルコリン）がそのような小胞に含まれており、分泌機構によってその内容物がシナプス間隙に放出されるという仮説を立てることは合理的でした（小胞仮説）。[ 32 ] [ 33 ]

欠けていたのは、神経伝達物質アセチルコリンが実際にはシナプス小胞に含まれているという実証でした。約10年後、脳組織への細胞内分画技術の応用により、まず神経終末（シナプトソーム）[ 34 ]を単離し、続いて哺乳類の脳からシナプス小胞を単離することが可能になりました。この研究には、英国ケンブリッジ州バブラハムにある農業研究評議会動物生理学研究所のVictor P. Whittakerと、アルゼンチンのブエノスアイレス大学医学部解剖学・胚発生学研究所のEduardo de Robertisという2つの競合する研究室が関与していました。 [ 35 ]モルモットの脳の小胞画分にアセチルコリンが存在することを実証したウィテカーの研究は、1960年に最初に抄録として発表され、その後1963年と1964年に詳細が発表された。[ 36 ] [ 37 ]また、ラットの脳のシナプス小胞画分に結合アセチルコリンが濃縮されていることを実証したデ・ロベルティスのグループの論文は1963年に発表された。 [ 38 ]両グループとも、単離されたシナプトソームから浸透圧ショックによってシナプス小胞を放出した。小胞内のアセチルコリンの含有量は、当初1000～2000分子と推定されていた。[ 39 ]その後の研究で、アミノ酸、カテコールアミン、セロトニン、ATPなど、他の神経伝達物質の小胞局在が特定された。その後、シナプス小胞は上頸神経節[ 40 ]やタコの脳[41]などの他の組織からも単離できるようになった。エイの電気器官[ 42 ] [ 43 ]からコリン作動性シナプス小胞の高度に精製された画分を単離したことは、小胞の生化学と機能の研究において重要な前進であった。

参照

参考文献

  1. ^池田 憲; ベッカーズ JM (2009). 「シナプス前終末における放出可能なシナプス小胞数の計測」 . Proc Natl Acad Sci USA . 106 (8): 2945–50 . Bibcode : 2009PNAS..106.2945I . doi : 10.1073 / pnas.0811017106 . PMC  2650301. PMID  19202060 .
  2. ^ Qu, Lei; Akbergenova, Yulia; Hu, Yunming; Schikorski, Thomas (2009年3月). 「シナプス間のシナプス小胞平均サイズの変化とシナプス形態・機能との関係」 . The Journal of Comparative Neurology . 514 (4): 343– 352. doi : 10.1002/cne.22007 . PMID 19330815. S2CID 23965024. 2013年1月5日時点のオリジナルよりアーカイブ。  
  3. ^トンナ、ノエミ;ビアンコ、ファビオ。マテオリ、ミケーラ。カニョーリ、チンツィア。アントヌッチ、フラビア。マンフレディ、アメデア。マウロ、ニコロ。ラヌッチ、エリザベッタ。フェルッティ、パオロ (2014)。「一次脳細胞接着およびインビトロ細胞培養の促進剤としての可溶性生体適合性グアニジン含有ポリアミドアミン」。先端材料の科学技術。15 (4) 045007。Bibcode : 2014STAdM..15d5007T。土井: 10.1088/1468-6996/15/4/045007。PMC 5090696。PMID 27877708。  
  4. ^ a b Benfenati, F.; Greengard, P.; Brunner, J.; Bähler, M. (1989). 「シナプシンIおよびシナプシンI断片とリン脂質二重層との静電的および疎水性相互作用」 . The Journal of Cell Biology . 108 (5): 1851– 1862. doi : 10.1083/jcb.108.5.1851 . PMC 2115549. PMID 2497105 .  
  5. ^ Li, Huinan; Wu, Cheng; Aramayo, Rodolfo; Sachs, Matthew S.; Harlow, Mark L. (2015-10-08). 「シナプス小胞には、転移RNA断片（trfRNA）とマイクロRNA（miRNA）を含む低分子リボ核酸（sRNA）が含まれる」 . Scientific Reports . 5 (1) 14918. Bibcode : 2015NatSR...514918L . doi : 10.1038/srep14918 . PMC 4597359. PMID 26446566 .  
  6. ^ Kandel ER, Schwartz JH, Jessell TM編 (2000). 「伝達物質放出」. 『神経科学の原理』 （第4版）. ニューヨーク: McGraw-Hill. ISBN 978-0-8385-7701-1。
  7. ^ Rizzoli, Silvio O; Betz , William J (2005年1月). 「シナプス小胞プール」. Nature Reviews Neuroscience . 6 (1): 57–69 . doi : 10.1038/nrn1583 . PMID 15611727. S2CID 7473893  
  8. ^ Rose, Tobias; Schoenenberger, Philipp; Jezek, Karel; Oertner, Thomas G. (2013). 「Schaffer Collat​​eral Synapsesにおける小胞サイクリングの発達的改良」 . Neuron . 77 (6): 1109– 1121. doi : 10.1016/j.neuron.2013.01.021 . PMID 23522046 . 
  9. ^シュエ、レイ;シェン、ジャンソン。ウー、シンシェン。呉、魏。ルオ、フジュン。シン・ウォンチョル。チェン・シュエチェン；ウー、リンガン (2013-05-15)。「中枢神経終末のほとんどの小胞はリサイクルに参加します。 」神経科学ジャーナル。33 (20): 8820–8826。土井: 10.1523/jneurosci.4029-12.2013。PMC 3710729。PMID 23678124。  
  10. ^ a b Südhof, TC (2004). 「シナプス小胞サイクル」. Annual Review of Neuroscience . 27 (1): 509– 547. doi : 10.1146/annurev.neuro.26.041002.131412 . PMID 15217342. S2CID 917924 .  
  11. ^ Tien, NW; Wu, GH; Hsu, CC; Chang, CY; Wagner, OI (2011). 「Tau/PTL-1はキネシン3 KIF1A/UNC-104と会合し、C. Elegansニューロンのモーターの運動特性に影響を与える」Neurobiology of Disease . 43 (2): 495– 506. doi : 10.1016/j.nbd.2011.04.023 . PMID 21569846 . S2CID 9712304 .  
  12. ^ Arimoto, M.; Koushika, SP; Choudhary, BC; Li, C.; Matsumoto, K.; Hisamoto, N. (2011). 「Caenorhabditis elegans JIP3タンパク質UNC-16はキネシン1と細胞質ダイニンを連結するアダプターとして機能する」 . Journal of Neuroscience . 31 (6): 2216– 2224. doi : 10.1523/JNEUROSCI.2653-10.2011 . PMC 6633058. PMID 21307258 .  
  13. ^ Sandoval, GM; Duerr, JS; Hodgkin, J.; Rand, JB; Ruvkun, G. (2006). 「C. Elegansにおける小胞アセチルコリントランスポーターVAChT/UNC-17とシナプトブレビン/SNB-1の遺伝的相互作用」Nature Neuroscience . 9 (5): 599– 601. doi : 10.1038/nn1685 . PMID 16604067 . S2CID 11812089 .  
  14. ^ Abraham, C.; Bai, L.; Leube, RE (2011). 「線虫Caenorhabditis elegansにおけるシナプトギリン依存性シナプス神経伝達調節」Neuroscience . 190 : 75–88 . doi : 10.1016/j.neuroscience.2011.05.069 . PMID 21689733. S2CID 14547322 .  
  15. ^ Hammarlund, Marc; Palfreyman, Mark T; Watanabe, Shigeki; Olsen, Shawn; Jorgensen, Erik M (2007年8月). 「開いたシンタキシンがシナプス小胞をドッキングする」 . PLOS Biology . 5 (8) e198. doi : 10.1371/journal.pbio.0050198 . ISSN 1544-9173 . PMC 1914072. PMID 17645391 .   
  16. ^ Kaeser, Pascal S.; Deng, Lunbin; Wang, Yun; Dulubova, Irina; Liu, Xinran; Rizo, Josep; Südhof, Thomas C. (2011). 「RIMタンパク質はPDZ-ドメイン間の直接的な相互作用を介してCa2+チャネルをシナプス前活性領域に繋留する」 . Cell . 144 (2): 282– 295. doi : 10.1016 / j.cell.2010.12.029 . PMC 3063406. PMID 21241895 .  
  17. ^ Lin, XG; Ming, M.; Chen, MR; Niu, WP; Zhang, YD; Liu, B.; Jiu, YM; Yu, JW; Xu, T.; Wu, ZX (2010). 「UNC-31/CAPSはC. Elegansニューロンにおいて高密度コア小胞をドッキングおよびプライミングする」.生化学および生物理学的研究通信. 397 (3): 526– 531. doi : 10.1016/j.bbrc.2010.05.148 . PMID 20515653 . 
  18. ^ a b Breckenridge, LJ; Almers, W. (1987). 「分泌小胞のエキソサイトーシス中に形成される融合孔を通る電流」. Nature . 328 ( 6133): 814– 817. Bibcode : 1987Natur.328..814B . doi : 10.1038/328814a0 . PMID 2442614. S2CID 4255296 .  
  19. ^ Heuser, JE; Reese, TS (1973). 「カエル神経筋接合部における伝達物質放出中のシナプス小胞膜のリサイクリングの証拠」 . The Journal of Cell Biology . 57 (2): 315– 344. doi : 10.1083/jcb.57.2.315 . PMC 2108984. PMID 4348786 .  
  20. ^ Miller, TM; Heuser, JE (1984). 「カエル神経筋接合部におけるシナプス小胞膜のエンドサイトーシス」 . The Journal of Cell Biology . 98 (2): 685– 698. doi : 10.1083/jcb.98.2.685 . PMC 2113115. PMID 6607255 .  
  21. ^ Ryan, TA; Smith, SJ; Reuter, H. (1996). 「シナプス小胞エンドサイトーシスのタイミング」 . Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America . 93 (11): 5567– 5571. Bibcode : 1996PNAS...93.5567R . doi : 10.1073 / pnas.93.11.5567 . PMC 39287. PMID 8643616 .  
  22. ^ Xu, H.; Zick, M.; Wickner, WT; Jun, Y. (2011). 「脂質アンカー型SNAREが膜融合をサポートする」 . Proceedings of the National Academy of Sciences . 108 (42): 17325– 17330. Bibcode : 2011PNAS..10817325X . doi : 10.1073/ pnas.1113888108 . PMC 3198343. PMID 21987819 .  
  23. ^ Foran, PG; Mohammed, N.; Lisk, GO; Nagwaney, S.; Lawrence, GW; Johnson, E.; Smith, L.; Aoki, KR; Dolly, JO (2002). 「ボツリヌス毒素B、C1、E、Fの治療的有用性の評価と持続型A型毒素との比較：中枢ニューロンにおけるエキソサイトーシス阻害期間の相違の根拠」 . Journal of Biological Chemistry . 278 (2): 1363– 1371. doi : 10.1074/jbc.M209821200 . PMID 12381720 . 
  24. ^ a b Harata, NC; Aravanis, AM; Tsien, RW (2006). 「神経分泌におけるエキソエンドサイトーシスの様式としてのキスアンドランとフルコラプス融合」Journal of Neurochemistry . 97 (6): 1546– 1570. doi : 10.1111/j.1471-4159.2006.03987.x . PMID 16805768 . S2CID 36749378 .  
  25. ^ Alvarez De Toledo, G.; Alés, E.; Tabares, LA; Poyato, JM; Valero, V.; Lindau, M. (1999). 「高カルシウム濃度はエキソサイトーシスのモードをキス・アンド・ラン機構へとシフトさせる」Nature Cell Biology . 1 (1): 40– 44. doi : 10.1038/9012 . PMID 10559862 . S2CID 17624473 .  
  26. ^ Zhang, Q.; Li, Y.; Tsien, RW (2009). 「単一ナノ粒子を用いたキスアンドランと小胞再利用の動的制御」 . Science . 323 (5920): 1448– 1453. Bibcode : 2009Sci...323.1448Z . doi : 10.1126/ science.11 ​​67373. PMC 2696197. PMID 19213879 .  
  27. ^ Palay, Sanford L.; Palade, George E. (1954). 「ニューロンの細胞質の電子顕微鏡研究」. The Anatomical Record (口頭発表). 118 : 336. doi : 10.1002/ar.1091180211 .
  28. ^ Eduardo DP, De Robertis; Stanley, Bennett, H. (1955年1月25日). 「カエルとミミズのシナプスにおける超微細形態の特徴」 . The Journal of Biophysical and Biochemical Cytology . 1 (1): 47– 58. doi : 10.1083/jcb.1.1.47 . JSTOR 1602913. PMC 2223594. PMID 14381427 .   {{cite journal}}: CS1 maint: 複数の名前: 著者リスト (リンク)
  29. ^ De Robertis EDP, Bennett HS (1954). 「シナプスにおける微小小胞成分」Fed Proc . 13 : 35.
  30. ^ Fatt, P.; Katz, B. (1950年10月7日). 「生物学的ノイズに関するいくつかの観察」. Nature . 166 ( 4223): 597– 598. Bibcode : 1950Natur.166..597F . doi : 10.1038/166597a0 . PMID 14780165. S2CID 9117892 .  
  31. ^ Fatt, P.; Katz, B. (1952年5月28日). 「運動神経終末における自発的閾値下活動」(PDF) . The Journal of Physiology . 117 (1): 109– 128. doi : 10.1113/jphysiol.1952.sp004735 . PMC 1392564. PMID 14946732. 2014年2月2日時点のオリジナル(PDF)からアーカイブ。 2014年2月1日閲覧。  
  32. ^ Del Castillo JB, Katz B (1954). 「終板電位の量子成分」 . J. Physiol . 124 (3): 560– 573. doi : 10.1113/jphysiol.1954.sp005129 . PMC 1366292. PMID 13175199 .  
  33. ^ Del Castillo JB, Katz B (1954). 「神経筋伝達の生物物理学的側面」. Prog Biophys Biophys Chem . 6 : 121–170 . PMID 13420190 . 
  34. ^ Gray EG, Whittaker VP (1962). 「脳からの神経終末の分離：均質化および遠心分離により得られた細胞断片の電子顕微鏡的研究」 . J Anat . 96 (Pt 1): 79– 88. PMC 1244174. PMID 13901297 .  
  35. ^ジマーマン、ハーバート (2018). 「ビクター・P・ウィテカー：シナプトソームの発見とその影響」.シナプトソームの発見とその影響. 第141巻. ニューヨーク, NY. pp.  9– 26. doi : 10.1007/978-1-4939-8739-9_2 . ISBN 978-1-4939-8738-2。{{cite book}}：|journal=無視されました（ヘルプ）CS1 メンテナンス: 場所の発行元が見つかりません (リンク)
  36. ^ Whittaker VP, Michaelson IA, Kirkland RJ (1963). 「破壊された神経終末粒子からのシナプス小胞の分離」Biochem Pharmacol . 12 (2): 300– 302. doi : 10.1016/0006-2952(63)90156-4 . PMID 14000416 . 
  37. ^ Whittaker VP, Michaelson IA, Kirkland RJ (1964). 「シナプス小胞と神経終末粒子（シナプトソーム）の分離」 . Biochem J. 90 ( 2): 293– 303. doi : 10.1042/bj0900293 . PMC 1202615. PMID 5834239 .  
  38. ^ De Robertis E, Rodriguez de Lores Arnaiz G, Salganicoff GL, Pellegrino de Iraldi A, Zieher LM (1963). 「シナプス小胞の単離と脳神経終末におけるアセチルコリン系の構造的組織化」. J Neurochem . 10 (4): 225– 235. doi : 10.1111 / j.1471-4159.1963.tb05038.x . PMID 14026026. S2CID 33266876 .  
  39. ^ Whittaker VP, Sheridan MN (1965). 「単離した大脳皮質シナプス小胞の形態とアセチルコリン含量」J Neurochem . 12 (5): 363– 372. doi : 10.1111/j.1471-4159.1965.tb04237.x . PMID 14333293. S2CID 5746357 .  
  40. ^ Wilson WS, Schulz RA, Cooper JR (1973). 「ウシ上頸神経節からのコリン作動性シナプス小胞の単離とアセチルコリン含量の推定」. J Neurochem . 20 (3): 659– 667. doi : 10.1111/j.1471-4159.1973.tb00026.x . PMID 4574192. S2CID 6157415 .  
  41. ^ Jones DG (1970). 「タコ脳からのシナプス小胞の単離」. Brain Res . 17 (2): 181– 193. doi : 10.1016/0006-8993(70)90077-6 . PMID 5412681 . 
  42. ^ Israël M, Gautron J, Lesbats B (1970) . 「 Torpedo marmorataの電気器官の細胞内分画」. J Neurochem . 17 (10): 1441– 1450. doi : 10.1111/j.1471-4159.1970.tb00511.x . PMID 5471906. S2CID 8087195 .  
  43. ^ Whittaker VP, Essman WB, Dowe GH (1972). 「Torpidinidae科軟骨魚類の電気器官からの純粋コリン作動性シナプス小胞の単離」 . Biochem J. 128 ( 4): 833– 846. doi : 10.1042/bj1280833 . PMC 1173903. PMID 4638794 .  
ウィキメディア・コモンズにはシナプス小胞に関連するメディアがあります
「 https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Synaptic_vesicle&oldid=1314737332#Vesicle_pools」から取得