共鳴ラマン分光法
散乱と蛍光を示すエネルギー準位図
レイリー散乱、ラマン散乱、共鳴ラマン散乱と蛍光の関係を示すエネルギーレベル図。

共鳴ラマン分光法（RR分光法またはRRS ）は、入射光子のエネルギーが検査対象の化合物または材料の電子遷移のエネルギーに近いラマン分光法の変種です。 [ 1 ]このエネルギー（共鳴）の類似性により、通常のラマン分光法と比較して、特定の振動モードのラマン散乱の強度が大幅に増加します。

共鳴ラマン分光法は非共鳴ラマン分光法よりもはるかに高い感度を持ち、本質的にラマン散乱強度が弱い化合物や、非常に低濃度の化合物の分析を可能にします。[ 2 ] [ 3 ] また、特定の分子振動（電子遷移を起こす化学基の振動）のみを選択的に増強するため、スペクトルが簡素化されます。[ 3 ]タンパク質などの大きな分子の場合、この選択性は、 ミオグロビン内のヘムユニットなど、分子またはタンパク質の特定の部分の振動モードを識別するのに役立ちます。[ 4 ]共鳴ラマン分光法は、無機化合物や複合体、 [ 5 ]タンパク質、[ 6 ] [ 7 ]核酸、[ 8 ]顔料、[ 8 ]考古学や美術史の 研究に使用されています。[ 8 ]

理論

ラマン散乱では、光子がサンプルに衝突し、エネルギーの差を伴って散乱します。散乱光子のエネルギーは、入射光子よりも高いか低い（波長が短いか長い）場合があります。このエネルギー差は、サンプルがより高いまたはより低い振動エネルギー レベルに励起されることによって生じます。サンプルが最初に励起振動状態にあった場合、散乱光子のエネルギーは入射光子よりも高くなります（反ストークス ラマン散乱）。そうでない場合、散乱光子のエネルギー モジュールは入射光子よりも低くなります（ストークス ラマン散乱）。ストークス シフトと反ストークス シフトの 2 つの現象のうち、前者が発生する可能性が最も高くなります。結果として、ストークス モードで取得されるラマン スペクトルの相対強度は、他方よりも強くなります。ほとんどの材料では、ラマン散乱は、光がエネルギーを失わずに散乱するレイリー散乱に比べて非常に弱いです。[ 9 ] ラマン散乱光は振動遷移に関する情報を含んでいるため、多くの物質では観測が困難です。

共鳴ラマン分光法は、入射光子が電子遷移のエネルギーと一致するとラマン散乱の強度が増加することを利用します。サンプルに衝突する光子のエネルギーがサンプル内の電子遷移のエネルギーと等しいかそれに近い場合、電子遷移と同じ方向に原子核変位を生成する特定のラマン活性振動モード[ 10 ]では、非共鳴ラマンと比較して最大 10 6倍まで散乱が大幅に増強されます[ 3 ] 。 完全に対称なモードの場合、この散乱強度の増強は、基底状態と励起状態の間のフランク・コンドン散乱がゼロではないため、いわゆる A 項散乱またはフランク・コンドン散乱によって生じます。非全対称モードは、モードの対称性が 2 つの電子状態の対称性の直積に含まれている場合、B 項散乱またはヘルツバーグ・テラー散乱によっても増強されることがあります。[ 11 ] 共鳴増強はπ-π*遷移の場合に最も顕著であり、金属中心（d-d）遷移の場合に最も顕著ではない。[ 5 ]通常のラマン分光法と同様に、RRSは研究対象の分子または物質の 分極率 にゼロ以外の変化をもたらす振動遷移を観測する。

共鳴ラマン散乱は、励起電子状態の寿命中に振動緩和を伴わずに発生するという点で蛍光とは異なります。そのため、共鳴ラマン散乱の線幅は蛍光よりもはるかに狭くなります。 [ 11 ] しかし、蛍光と共鳴ラマン散乱は多くの物質で共存しており、蛍光の干渉によって共鳴ラマンスペクトルの収集が複雑になる場合があります。[ 3 ]

変種

共鳴ラマン分光法は、通常ラマン分光法と同様に、単一のレーザー光源を用いて試料を励起します。違いはレーザー波長の選択にあり、試料中の電子遷移のエネルギーに合わせて選択する必要があります。共鳴ラマン分光法では、単一のレーザーを用いて様々な試料に適した励起波長を生成できるため、波長可変レーザーがよく用いられます。[ 8 ]複数のレーザー、パルスレーザー、および/または特定の試料調製技術を用いることで、RRSのより高度な変種（例えば、以下）を以下のように実行できます。

  • 共鳴ラマン顕微鏡法：顕微鏡を用いて励起レーザーを試料中の特定の点に集光し、多数の点におけるスペクトルを収集する。各点におけるラマン強度を統合することで、試料の顕微鏡画像を作成することができる。励起波長を適切に選択することで、対象成分のみの分布を示す顕微鏡マップを作成することができる。[ 18 ]

アプリケーション

共鳴および非共鳴ラマンスペクトルの例
シリコン上のMoS 2の共鳴ラマンスペクトル（上）と非共鳴ラマンスペクトル（下）。電子遷移に近い633 nmでの励起では、532 nmでの励起では観測できないほど微弱なバンドが現れる点に注意。図はDavid Tuschel氏提供。[1]

共鳴ラマン分光法は、その選択性と感度の高さから、共鳴増強がなければ非常に弱い、あるいは複雑なラマンスペクトルを示す化合物中の分子振動の研究に典型的に用いられます。通常のラマン分光法と同様に、共鳴ラマン分光法は、散乱強度が非常に弱く、スペクトルへの寄与が小さい水中の試料にも適用できます。しかし、対象とする分析対象物質の電子遷移に一致する波長の励起レーザーが必要となるため、この方法の適用範囲はある程度制限されます。[ 8 ]

顔料と染料

染料や顔料はいずれも電磁スペクトルの可視領域で電子遷移を示すが、共鳴ラマン分光法によって研究された最初の物質の一つであった。無傷の植物サンプル中のβ-カロチンとリコピンの共鳴ラマンスペクトルは 1970 年に報告された。[ 8 ] それ以来、この方法は人間の皮膚におけるこれらの栄養素のレベルを非侵襲的に測定するために使用されている。[ 19 ]スフェロイデンやレチナール などの他のポリエン色素の共鳴ラマンスペクトルは光活性タンパク質の発色団の立体配座の違いを識別するために使用されている。 [ 20 ] [ 21 ]共鳴ラマン分光法は考古学 において文化遺物中の染料や顔料を識別するために使用されており、RRS が現代のさまざまなインクや染料を区別する能力は法医学に応用されている。[ 8 ]

タンパク質

タンパク質は共鳴ラマン分光法によって広く研究されてきました。ヘム、フラビン、遷移金属錯体など、可視波長域で吸収を示すタンパク質結合補因子は、分子の他の部分とのスペクトルの重なりを最小限に抑えて共鳴ラマン分光法によって研究することができます。[ 7 ] [ 22 ]この方法は、ヘムタンパク質中のガス結合[ 23 ]や様々な酵素の触媒サイクル の研究に使用されています。 [ 24 ]紫外線レーザー励起 を用いると、芳香族アミノ酸（フェニルアラニン、チロシン、トリプトファン）の側鎖を選択的に励起し、これらの残基による局所環境や水素結合相互作用を推測することができます。[ 25 ] より短波長（「深」）紫外線励起を用いると、タンパク質のペプチド結合を励起して二次構造を調べることもできます。 タンパク質の折り畳みと変性は、励起波長が200nm未満のポリペプチド骨格の深紫外線共鳴ラマン分光法を用いて調べられてきた。[ 25 ]

核酸とウイルス

紫外線励起による共鳴ラマン分光法は、核酸、特に塩基の化学、構造、分子間相互作用を調べるために使用できます。核酸と薬剤などのDNA結合化合物との相互作用は、核酸塩基または薬剤自体を選択的に励起することによって調べることができます。 [ 8 ] DNAの共鳴ラマンスペクトルは、生細胞内の細菌DNAを識別したり、異なる培養条件下でDNAを定量したり、さらには異なる細菌種を区別するために使用できます。[ 8 ]ウイルスもUV共鳴ラマン分光法を使用して研究されており、この方法は、適切な励起波長を選択することで、ウイルスの核酸またはカプシドタンパク質成分の構造を個別に調べることができます。[ 26 ]

ナノ材料

共鳴ラマン分光法は、ナノ粒子の構造と光物理的特性を解析するためにも用いられている。カーボンナノチューブの可視および近赤外電子遷移に同調したレーザーを用いることで、ナノチューブの構造に敏感な振動バンドを増強することができる。[ 8 ]リン化ガリウムや炭素封入テルル化水銀などの無機半導体材料のナノワイヤも、可視励起光で共鳴ラマンスペクトルを示すことが示されている。[ 27 ] [ 28 ]

参照

参考文献

  1. ^ Strommen, Dennis P.; Nakamoto, Kazuo (1977). 「共鳴ラマン分光法」. Journal of Chemical Education . 54 (8): 474. Bibcode : 1977JChEd..54..474S . doi : 10.1021/ed054p474 . ISSN  0021-9584 .
  2. ^ Drago, RS (1977).化学における物理的方法. Saunders. p. 152.
  3. ^ a b c d Morris, Michael D.; Wallan, David J. (1979). 「共鳴ラマン分光法：現在の応用と展望」.分析化学. 51 (2): 182A– 192A. doi : 10.1021/ac50038a001 . ISSN 0003-2700 . 
  4. ^ Hu, Songzhou; Smith, Kevin M.; Spiro, Thomas G. (1996年1月). 「ミオグロビンにおけるヘム標識によるプロトヘム共鳴ラマンスペクトルの帰属」. Journal of the American Chemical Society . 118 (50): 12638–46 . doi : 10.1021/ja962239e .
  5. ^ a b Clark, Robin JH; Dines, Trevor J. (1986年2月). 「共鳴ラマン分光法とその無機化学への応用」. Angewandte Chemie International Edition . 25 (2): 131– 158. doi : 10.1002/anie.198601311 . ISSN 0570-0833 . 
  6. ^ Austin, JC; Rodgers, KR; Spiro, TG (1993).紫外線共鳴ラマン分光法によるタンパク質構造. Methods in Enzymology. Vol. 226. pp.  374– 396. doi : 10.1016/0076-6879(93)26017-4 . PMID 8277873 . 
  7. ^ a b Spiro, TG; Czernuszewicz, RS (1995).金属タンパク質の共鳴ラマン分光法. Methods in Enzymology. Vol. 246. pp.  416– 460. doi : 10.1016/0076-6879(95)46020-9 . ISSN 0076-6879 . PMID 7752933 .  
  8. ^ a b c d e f g h i j Efremov, Evtem V.; Ariese, Freek; Gooijer, Cees (2008). 「共鳴ラマン分光法の成果：明確な分析化学の可能性を秘めた技術のレビュー」Analytica Chimica Acta . 606 (2): 119– 134. doi : 10.1016/j.aca.2007.11.006 . PMID 18082644 . 
  9. ^オーランド、アンドレア;フランチェスキーニ、フィリッポ。マスカス、クリスティアン。ピドコバ、ソロミヤ。バルトリ、マッティア。ロヴェレ、マッシモ。アルベルト、タリアフェッロ (2021)。「ラマン分光アプリケーションに関する包括的なレビュー」。化学センサー。9 (9): 262.土井: 10.3390/chemosensors9090262。
  10. ^平川亜紀子;坪井正道 (1975) 「励起電子状態における分子幾何学と事前共鳴ラマン効果」。科学。188 (4186): 359–361 .土井: 10.1126/science.188.4186.359。JSTOR 1739341。PMID 17807877。S2CID 7686714。   
  11. ^ a b Spiro, TG; Stein, Paul (1977). 「複合分子の振動散乱における共鳴効果」. Annual Review of Physical Chemistry . 28 : 501–521 . doi : 10.1146/annurev.pc.28.100177.002441 .
  12. ^ a b Buhrke, David; Hildebrandt, Peter (2020). 「時間分解ラマン分光法を用いたタンパク質の構造と反応ダイナミクスの探究」. Chemical Reviews . 120 (7): 3577– 3630. doi : 10.1021/acs.chemrev.9b00429 . ISSN 0009-2665 . PMID 31814387. S2CID 208954659 .   
  13. ^ Sahoo, Sangram Keshari; Umapathy, Siva; Parker, Anthony W. (2011). 「時間分解共鳴ラマン分光法：反応性中間体の探究」.応用分光法. 65 (10): 1087– 1115. doi : 10.1366/11-06406 . ISSN 0003-7028 . PMID 21986070. S2CID 20448809 .   
  14. ^ Spiro, Thomas G. (1985). 「ヘムタンパク質の構造とダイナミクスの探針としての共鳴ラマン分光法」. Advances in Protein Chemistry . 37 : 111–159 . doi : 10.1016/S0065-3233(08)60064-9 . ISBN 9780120342372. ISSN  0065-3233 . PMID  2998161 .
  15. ^水谷泰久 (2017). 「時間分解共鳴ラマン分光法と超高速タンパク質ダイナミクス研究への応用」 .日本化学会誌. 90 (12): 1344–1371 . doi : 10.1246/bcsj.20170218 . ISSN 0009-2673 . 
  16. ^ Kelley, Anne Myers (2010). 「分子振動によるハイパーラマン散乱」. Annual Review of Physical Chemistry . 61 (1): 41– 61. doi : 10.1146/annurev.physchem.012809.103347 . ISSN 0066-426X . PMID 20055673 .  
  17. ^ Smith, WE (2008). 「化学・生物学分析における表面増強ラマン散乱／表面増強共鳴ラマン散乱の実践的理解と利用」. Chemical Society Reviews . 37 (5): 955– 964. doi : 10.1039/b708841h . ISSN 1460-4744 . PMID 18443681 .  
  18. ^ Vogt, Frederick G.; Strohmeier, Mark (2013). 「医薬品の共焦点UVおよび共鳴ラマン顕微鏡イメージング」. Molecular Pharmaceutics . 10 (11): 4216– 4228. doi : 10.1021/mp400314s . ISSN 1543-8384 . PMID 24050305 .  
  19. ^ Scarmo, Stephanie; Cartmel, Brenda; Lin, Haiqun; Leffell, David J.; Ermakov, Igor V.; Gellermann, Werner; Bernstein, Paul S.; Mayne, Susan T. (2013). 「共鳴ラマン分光法による皮膚カロテノイドの単一測定と複数測定：通常のカロテノイド状態のバイオマーカーとして」. British Journal of Nutrition . 110 (5): 911– 917. doi : 10.1017/S000711451200582X . PMC 3696054. PMID 23351238 .  
  20. ^ Senak, L.; Ju, ZM; Noy, N.; Callender, R.; Manor, D. (1997). 「細胞レチノール結合タンパク質（CRBP-I）とレチナールの相互作用：振動分光法による研究」. Biospectroscopy . 3 (2): 131– 142. doi : 10.1002/(SICI)1520-6343(1997)3:2<131::AID-BSPY6>3.0.CO;2-A . ISSN 1075-4261 . 
  21. ^ Mathies, Guinevere; van Hemert, Marc C.; Gast, Peter; Gupta, Karthick B. Sai Sankar; Frank, Harry A.; Lugtenburg, Johan; Groenen, Edgar JJ (2011). 「Rhodobacter spheroidesの光合成反応中心におけるスフェロイデンの構造：野生型と再構成R26の比較」. Journal of Physical Chemistry A. 115 ( 34): 9552– 9556. doi : 10.1021/jp112413d . hdl : 1887/3570972 . ISSN 1089-5639 . PMID 21604722 .  
  22. ^ Stanley, RJ (2001). 「フラビンおよびフラボプロテイン光学分光法の進歩」.抗酸化物質と酸化還元シグナル伝達. 3 (5): 847– 866. doi : 10.1089/15230860152665028 . ISSN 1523-0864 . PMID 11761332 .  
  23. ^広田 誠; 小倉 剛; アペルマン EH; 新澤 健; 吉川 誠; 北川 毅 (1994). 「オキシヘモタンパク質における新規酸素同位体感受性ラマンバンドの観測とヘムポケット構造への示唆」アメリカ化学会誌. 116 (23): 10564– 10570. doi : 10.1021/ja00102a025 . ISSN 0002-7863 . 
  24. ^ Mukherjee, Manjistha; Dey, Abhishek (2021). 「ジオキシゲナーゼ、モノオキシゲナーゼ、ペルオキシゲナーゼ、および酸素還元活性間の遷移における電子およびプロトン移動の再調整：ヘム酵素のバイオインスパイアード構造からの洞察」 . JACS Au . 1 (9): 1296– 1311. doi : 10.1021/jacsau.1c00100 . ISSN 2691-3704 . PMC 8479764. PMID 34604840 .   
  25. ^ a b Oladepo, Sulayman A.; Xiong, Kan; Hong, Zhenmin; Asher, Sanford A.; Handen, Joseph; Lednev, Igor K. (2012). 「UV共鳴ラマン分光法によるペプチドおよびタンパク質の構造とダイナミクスの解析」 . Chemical Reviews . 112 (5): 2604– 2628. doi : 10.1021/cr200198a . PMC 3349015. PMID 22335827 .  
  26. ^ Thomas, George J. (1999). 「タンパク質および核酸アセンブリのラマン分光法」. Annual Review of Biophysics and Biomolecular Structure . 28 : 1– 27. doi : 10.1146/annurev.biophys.28.1.1 . ISSN 1056-8700 . PMID 10410793 .  
  27. ^ Spencer, Joseph; Nesbitt, John; Trewhitt, Harrison; Kashtiban, Reza; Bell, Gavin; Ivanov, Victor; Faulques, Eric; Smith, David (2014). 「単層カーボンナノチューブ内の約1 nm HgTeエクストリームナノワイヤの光学遷移と振動エネルギーのラマン分光法」(PDF) . ACS Nano . 8 (9): 9044–52 . doi : 10.1021/nn5023632 . PMID 25163005 . 
  28. ^ Panda, Jaya Kumar; Roy, ​​Anushree; Gemmi, Mauro; Husnau, Elena; Li, Ang; Ercolani, Daniele; Sorba, Lucia (2013). 「温度依存共鳴ラマン分光法によるウルツ鉱型GaPナノワイヤの電子バンド構造」 . Applied Physics Letters . 103 (2): 023108. arXiv : 1303.7058 . doi : 10.1063/1.4813625 . ISSN 0003-6951 . S2CID 93629086 .  

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