DLG4

DLG4
利用可能な構造
PDBオーソログ検索: PDBe RCSB
識別子
エイリアスDLG4、PSD95、SAP-90、SAP90、Dlgh4、PSD-95、SAP90A、ディスクラージホモログ4、ディスクラージMAGUKスキャフォールドタンパク質4、MRD62
外部IDオミム: 602887 ; MGI : 1277959 ;ホモロジーン: 1047 ;ジーンカード: DLG4 ; OMA : DLG4 - オルソログ
オルソログ
人間ねずみ
エントレズ
アンサンブル
ユニプロット
RefSeq (mRNA)
RefSeq(タンパク質)

NP_001103222 NP_031890

場所(UCSC)17章: 7.19 – 7.22 MB11章: 69.91 – 69.94 Mb
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ウィキデータ
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PSD-95(シナプス後密度タンパク質95)はSAP-90(シナプス関連タンパク質90)としても知られ、ヒトではDLG4(ディスクラージホモログ4)遺伝子によってコードされるタンパク質である。[ 5 ] [ 6 ] [ 7 ]

PSD-95は膜結合グアニル酸キナーゼ(MAGUK)ファミリーのメンバーである。PSD -93と共に、同じNMDA受容体およびカリウムチャネルクラスターにリクルートされる。これら2つのMAGUKタンパク質はシナプス後部位で相互作用して、受容体、イオンチャネル、および関連するシグナル伝達タンパク質のクラスター化のための多量体足場を形成する可能性がある。 [ 5 ] PSD-95はPDZドメイン含有タンパク質 のMAGUKファミリーのメンバーの中で最も研究が進んでいる。すべてのMAGUKファミリータンパク質と同様に、その基本構造には3つのPDZドメイン、SH3ドメイン、および不規則なリンカー領域で接続されたグアニル酸キナーゼ様ドメイン(GK)が含まれる。これはほぼ例外なくニューロンのシナプス後密度に位置し、[ 8 ]シナプスタンパク質のアンカーに関与している。直接的および間接的な結合パートナーには、ニューロリギンNMDA受容体AMPA受容体、およびカリウムチャネルがある。[ 9 ]シナプス可塑性と長期増強中のシナプス変化の安定化に重要な役割を果たしている。[ 10 ]

MAGUKスーパーファミリーと構成ドメイン

PSD-95(DLG4によってコード化)はMAGUKスーパーファミリーのメンバーであり、PSD-93SAP97SAP102も含まれるサブファミリーの一部である。MAGUKはPDZSH3GUKドメインを含むことで定義されるが、それらの多くはCaMKIIWWL27ドメインと相同な領域も含んでいる。[ 11 ]それらが持つGUKドメインは構造的にグアニル酸キナーゼのものと非常に類似しているが、 ATPを結合するPループがないため触媒的に不活性であることが知られている。MAGUKは主に細胞骨格タンパク質、微小管/アクチンに基づく機構、シグナル伝達に関与する分子とタンパク質間相互作用を形成する能力に基づいて、独自の目的のためにGUKドメインをサブ機能化したと考えられている。

MAGUKにさまざまな数で含まれるPDZドメインは、PSD-95で3回複製されています。PDZドメインは、相互作用するタンパク質のC末端によく見られる短いペプチド結合配列です。遺伝子の3つのコピーは、PSD-95タンパク質とそのリガンド内のアミノ酸置換により、異なる結合パートナーを持ちます。SH3ドメインもタンパク質間相互作用ドメインです。そのファミリーは一般にPXXP部位に結合しますが、MAGUKでは他の部位にも結合することが知られています。最もよく知られている特徴の1つは、GUKドメインと分子内結合を形成し、GUK-SH3の「閉じた」状態を作り出すことができることです。制御メカニズムと機能は不明ですが、遺伝子の他の場所にある フック領域とカルモジュリン結合領域が関与しているのではないかと仮説が立てられています。

相互作用

PSD-95 は以下と相互作用することが示されています。

参照

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