生体分子工学

生体分子工学とは、工学の原理と実践を応用し、生物由来の分子を意図的に操作する分野です。生体分子工学者は、生物学的プロセスに関する知識と化学工学の中核知識を統合し、環境、農業、エネルギー、産業、食料生産、バイオテクノロジー、バイオ製​​造、医療といった生命科学分野における課題や問題に対する分子レベルの解決策に焦点を当てます。

生体分子エンジニアは、炭水化物、タンパク質、核酸、脂質を、それらの構造（核酸構造、炭水化物化学、タンパク質構造を参照）、機能（タンパク質機能を参照）、特性の関係、および環境修復、作物と家畜の生産、バイオ燃料電池、生体分子診断などの分野への応用可能性との関連において意図的に操作します。酵素、抗体、DNAハイブリダイゼーション、バイオコンジュゲーション/バイオ固定化、バイオセパレーションにおける分子認識の熱力学と速度論を研究します。また、細胞シグナル伝達、細胞増殖速度論、生化学経路工学、バイオリアクター工学 における人工生体分子の基礎にも注目します。

タイムライン

歴史

第二次世界大戦中、[ 1 ]許容できる品質のペニシリンが大量に必要になったため、化学技術者と微生物学者が協力してペニシリン生産に取り組みました。これにより、一連の反応を開始するための適切な状況が生まれ、バイオ分子工学の分野が誕生しました。バイオ分子工学は、1992年に米国国立衛生研究所によって「分子レベルに重点を置いた化学工学と生物学の境界面での研究」として初めて定義されました。最初は研究として定義されていましたが、バイオ分子工学はその後、学問分野および工学実践分野になりました。乳がん治療のためのヒト化モノクローナル抗体ハーセプチンは、バイオ分子工学アプローチによって設計された最初の薬剤となり、米国食品医薬品局によって承認されました。また、Biomolecular Engineering は、 New Biotechnology誌の旧称でした。

未来

未来の生物に着想を得た技術は、生体分子工学を理解する上で役立ちます。ムーアの法則の「予測」を見ると、将来的には量子プロセッサや生物学に基づくプロセッサが「ビッグ」テクノロジーとなるでしょう。生体分子工学を用いることで、プロセッサの動作を操作し、生物細胞の働きと同じように機能させることができます。生体分子工学は、遺伝子発現パターンの解析における進歩や、多くの重要な生体分子を意図的に操作して機能性を向上させる技術により、最も重要な科学分野の一つとなる可能性を秘めています。この分野の研究は、新薬の発見、治療法の改善、そして新たなバイオプロセス技術の進歩につながる可能性があります。生体分子に関する知識の増大に伴い、抗体、酵素、ワクチン、治療用ペプチドなど、新たな高価値分子の発見速度は加速し続けるでしょう。生体分子工学は、がん、遺伝性疾患、その他の代謝性疾患の治療または予防のための治療薬や高価値生体分子の新たな設計を生み出すでしょう。また、プロセス改善や、はるかに低い生産コストでの高価値生体分子製品の製造に望ましい特性を持つように設計された工業用酵素にも期待が寄せられています。組換え技術を用いることで、耐性菌に有効な新たな抗生物質も生産されるでしょう。[ 2 ]

基本的な生体分子

生体分子工学は、多くの主要な生体分子の操作を扱います。これらには、タンパク質、炭水化物、核酸、脂質などが含まれますが、これらに限定されません。これらの分子は生命の基本的な構成要素であり、その形態と機能を制御、創造、そして操作することで、社会に多くの新たな道筋と利点をもたらします。生体分子はそれぞれ異なるため、それぞれを操作するための技術は数多く存在します。

タンパク質

タンパク質は、ペプチド結合でつながったアミノ酸鎖から構成されるポリマーです。タンパク質には、一次、二次、三次、四次という 4 つの異なる構造レベルがあります。一次構造は、アミノ酸のバックボーン配列を指します。二次構造は、アミノ酸鎖間の水素結合の結果として生じる小さな立体配座に焦点を当てています。タンパク質の大部分が分子間水素結合を含む場合、それは線維状であると言われ、その二次構造の大部分はβ シートになります。ただし、配向の大部分が分子内水素結合を含む場合、タンパク質は球状と呼ばれ、大部分がα ヘリックスで構成されます。α ヘリックスと β シートの混合や、β ヘリックスとα シートの混合で構成される立体配座もあります。

タンパク質の三次構造は、タンパク質の折り畳みプロセスと分子全体の配置を扱います。最後に、四次構造は、三次タンパク質のグループが集まって結合したものです。これらすべてのレベルにおいて、タンパク質は操作および調整できるさまざまな場所を持っています。タンパク質のアミノ酸配列 (部位特異的変異誘発)、タンパク質の折り畳みと立体構造、または四次タンパク質マトリックス内の単一の三次タンパク質の折り畳みに影響を与える技術が使用されます。操作の主な焦点となるタンパク質は通常、酵素です。これらは生化学反応の触媒として機能するタンパク質です。これらの触媒を操作することにより、反応速度、生成物、および効果を制御できます。酵素とタンパク質は生物学分野と研究にとって重要であるため、タンパク質と酵素だけに焦点を当てた工学の特定の部門があります。

炭水化物

炭水化物もまた重要な生体分子です。これらは多糖類と呼ばれるポリマーで、グリコシド結合でつながった単純な糖の鎖で構成されています。これらの単糖は、炭素、水素、酸素をそれぞれ通常 1:2:1 の比率で含む 5 ～ 6 個の炭素環で構成されています。一般的な単糖類はグルコース、フルクトース、リボースです。単糖が結合すると、二糖類、オリゴ糖、多糖類になります。この名称は、結合した単糖の数によって異なります。一般的な二糖類は、2 つの単糖が結合したもので、スクロース、マルトース、ラクトースです。重要な多糖類は、多くの単糖が結合したもので、セルロース、デンプン、キチンです。

セルロースは、グルコースモノマーの繰り返し間のベータ1-4結合で構成される多糖類です。自然界で最も豊富な糖源であり、製紙産業の主要な部分です。 デンプンもグルコースモノマーで構成される多糖類ですが、ベータではなくアルファ1-4結合を介して結合しています。デンプン、特にアミラーゼは、製紙、化粧品、食品など、多くの産業で重要です。 キチンはセルロースの誘導体で、炭素の1つに-OHの代わりにアセトアミド基を持っています。アセトアミド基が脱アセチル化されると、ポリマー鎖はキトサンと呼ばれます。これらのセルロース誘導体は両方とも、生物医学産業と食品産業の主要な研究源です。これらは、血液凝固を助け、抗菌性があり、食事に使用できることが示されています。多くの工学と研究は、特定の用途に最も効果的な結果をもたらす 脱アセチル化の程度に焦点を当てています。

核酸

核酸は高分子で、DNAとRNAから構成されます。DNAとRNAは生体分子の鎖からなる生体高分子です。これら2つの分子は、生命を可能にする遺伝コードと鋳型です。これらの分子と構造を操作すると、他の高分子の機能と発現に大きな変化が起こります。ヌクレオシドは、β-グリコシド結合を介してリボースまたはデオキシリボース糖に結合した核酸塩基を含むグリコシルアミンです。塩基の配列が遺伝コードを決定します。ヌクレオチドは、特定のキナーゼによってホスホジエステル結合を介してリン酸化されるヌクレオシドです。[ 3 ] ヌクレオチドは、核酸の繰り返し構造単位です。ヌクレオチドは、窒素塩基、ペントース（RNAの場合はリボース、DNAの場合はデオキシリボース）、および3つのリン酸基で構成されています。部位特異的突然変異誘発、組み換えDNA、およびELISAを参照してください。

脂質

脂質は、脂肪酸鎖が結合したグリセロール誘導体からなる生体分子です。 グリセロールは、化学式C 3 H 5 (OH) 3の単純なポリオールです。[ 4 ] 脂肪酸は、末端にカルボン酸基を持つ長い炭素鎖です。炭素鎖は、水素で飽和しているか（すべての炭素結合が水素原子または炭素鎖内の別の炭素との単結合で占められている）、不飽和であるか（つまり、鎖内の炭素原子間に二重結合がある）のいずれかです。一般的な脂肪酸には、ラウリン酸、ステアリン酸、オレイン酸などがあります。脂質の研究とエンジニアリングは、通常、脂質膜の操作とカプセル化に焦点を当てています。細胞膜やその他の生体膜は通常、リン脂質二重膜またはその誘導体で構成されています。細胞膜の研究とともに、脂質はエネルギー貯蔵のための重要な分子でもあります。脂質は、カプセル化特性と熱力学的特性を利用することで、分子を設計する際の構造とエネルギー制御において重要な資産となります。

分子の

組み換えDNA

組換えDNAは、生物のゲノムに本来存在しない遺伝子配列を含むDNA分子です。組換え技術を用いることで、制限酵素部位の位置に依存することなく、DNA配列を正確に挿入、削除、または改変することが可能です。組換えDNAは幅広い用途に利用されています。

方法

組み換えDNAの作成。プラスミドが制限酵素によって切断された後、リガーゼによって外来DNA断片がプラスミドに挿入されます。

組換えDNAを作成するための従来の方法は、通常、宿主細菌内でプラスミドを使用する。プラスミドには、EcoR1などの制限酵素の認識部位に対応する遺伝子配列が含まれている。同じ制限酵素で切断された外来DNA断片を宿主細胞に挿入した後、加熱[ 5 ]、またはアラビノースなどの生体分子を導入することで、制限酵素遺伝子が発現する。[ 6 ]発現すると、酵素は対応する認識部位でプラスミドを切断し、プラスミドに粘着末端を形成する。その後、リガーゼが粘着末端を外来DNA断片の対応する粘着末端に結合させ、組換えDNAプラスミドを作成する。

遺伝子工学の進歩により、微生物の遺伝子改変は非常に効率的になり、約1週間ほどで構築物を作成できるようになりました。また、生物のゲノム自体を改変することも可能になりました。具体的には、バクテリオファージラムダの遺伝子が組み換えに使用されます。[ 7 ]このメカニズムはリコンビナリングと呼ばれ、それぞれ exo、beta、gam 遺伝子によって生成される 3 つのタンパク質 Exo、Beta、Gam を使用します。Exo は 5' から 3' への活性を持つ二本鎖 DNAエキソヌクレアーゼです。二本鎖 DNA を切断して 3' オーバーハングを残します。Beta は 1 本鎖 DNA に結合し、挿入された DNA の相同領域と染色体 DNA 間のアニーリングを促進することで相同組み換えを補助するタンパク質です。Gam は細胞内の ネイティブヌクレアーゼによって DNA 挿入が破壊されるのを防ぐ働きをします。

アプリケーション

組み換えDNAは、幅広い目的のために操作することができます。利用される技術は、遺伝子の特定の変更を可能にし、あらゆる生体分子を変更することを可能にします。組み換えDNAは、特定の生物の遺伝子を分析するために使用できる実験目的で操作できます。製薬業界では、タンパク質は組み換え技術を使用して変更することができます。これらのタンパク質の一部にヒトインスリンがあります。組み換えインスリンは、ヒトインスリン遺伝子を大腸菌に挿入することによって合成され、ヒトが使用するインスリンを生成します。[ 8 ] [ 9 ]ヒト成長ホルモン、[ 10 ]因子VIII 、B型肝炎ワクチンなどの他のタンパク質も同様の方法を使用して生成されます。組み換えDNAは、 ELISA法を使用する診断方法にも使用できます。これにより、抗原や結合酵素を操作して、異なる基質を認識したり、生体固定化用に変更したりすることができます。組み換えDNAは、農業産業で見られる多くの製品にも使用されています。ゴールデンライス[ 11 ]などの遺伝子組み換え食品は、食事中のビタミンAが不足している社会や文化圏での利用を目的として、ビタミンAの生産量を増加させるように改変されています。作物に付与されたその他の特性としては、除草剤耐性[ 12 ]や害虫耐性[ 13 ]などがあります。

部位特異的変異誘発

部位特異的変異誘発は1970年代から存在する技術です。この分野の初期の研究では、亜硫酸水素塩やアミノプリンなどの特定の化学物質が遺伝子内の特定の塩基を変化させる可能性が発見されました。この研究はその後も続けられ、遺伝子上に特定のヌクレオチド配列を作成するための他の方法が開発されました。例えば、制限酵素を用いて特定のウイルス鎖を断片化し、それを細菌プラスミドのプライマーとして使用する方法などが挙げられます。1978年にマイケル・スミスによって開発された現代的な方法では、細菌プラスミドと相補的なオリゴヌクレオチドを用い、1塩基対のミスマッチまたは一連のミスマッチを有します。[ 14 ]

一般的な手順

部位特異的変異誘発は、オリゴヌクレオチドまたは遺伝子内の単一塩基の置換を可能にする有用な技術です。この技術の基本は、野生型細菌プラスミドの相補鎖となるプライマーの調製です。このプライマーは、置換を希望する部位で塩基対のミスマッチを持ちます。また、プライマーは野生型プラスミドにアニールできるほど十分に長くなければなりません。プライマーがアニールした後、DNAポリメラーゼがプライマーを完成させます。細菌プラスミドが複製されると、変異した鎖も同様に複製されます。同じ技術を使用して、遺伝子の挿入または欠失を作成することができます。多くの場合、抗生物質耐性遺伝子が目的の改変とともに挿入され、細菌は抗生物質培地で培養されます。正常に変異しなかった細菌はこの培地では生存できず、変異した細菌は容易に培養できます。

このアニメーションは、部位特異的突然変異誘発の基本的な手順を示しています。ここで、XY は TA の目的の塩基対置換です。

アプリケーション

部位特異的変異誘発は、さまざまな理由で役立ちます。1つの塩基対の置換によりコドンが変化し、タンパク質内のアミノ酸が置き換わる可能性があります。変異誘発は、タンパク質の機能と特定のアミノ酸の役割を決定するのに役立ちます。活性部位に近いアミノ酸が変異すると、速度論的パラメータが大幅に変化したり、酵素の挙動が異なったりする可能性があります。部位特異的変異誘発のもう1つの用途は、活性部位から遠く離れたアミノ酸残基をリジン残基またはシステイン残基と交換することです。これらのアミノ酸により、酵素を固体表面に共有結合させやすくなり、酵素の再利用と連続プロセスでの酵素の使用が可能になります。場合によっては、非天然の官能基を持つアミノ酸（アルデヒドタグを介して導入されたアルデヒドなど）がタンパク質に付​​加されます。[ 15 ]これらの付加は、バイオコンジュゲーションを容易にするため、またはアミノ酸の変化がタンパク質の形状と機能に及ぼす影響を研究するためです。突然変異誘発の利用例としては、部位特異的突然変異誘発とPCRを組み合わせて癌細胞中のインターロイキン-6の活性を低下させるというものがあります。 [ 16 ]もう1つの例として、枯草菌を部位特異的突然変異誘発に利用して、細胞壁を通して酵素サブチリシンを分泌させます。 [ 17 ]生体分子エンジニアは、この遺伝子を意図的に操作して、遺伝子に挿入されたタンパク質を生産する工場として細胞を本質的に機能させることができます。

バイオ固定化とバイオコンジュゲーション

バイオ固定化とバイオコンジュゲーションは、化学的または物理的手段によって生体分子の可動性を意図的に操作し、所望の特性を得ることです。生体分子の固定化により、制御された環境下で分子の特性を活用することができます。例えば、[ 18 ] 、アルギン酸カルシウムゲルビーズへのグルコースオキシダーゼの固定化は、バイオリアクターで使用できます。得られた生成物は、カラム内のビーズに結合したままであるため、酵素を除去するための精製は必要ありません。固定化される生体分子の種類の例としては、酵素、細胞小器官、および完全な細胞などがあります。生体分子は、さまざまな技術を使用して固定化できます。最も一般的な技術は、物理的捕捉、吸着、および共有結合修飾です。

  • 物理的エントラップメント[ 19 ] - 化学修飾なしにポリマーを用いて生体分子をマトリックス内に封じ込める方法。エントラップメントは、ポリマー格子間（ゲルエントラップメント）や合成繊維の微小空洞内（ファイバーエントラップメント）に行うことができる。例としては、グルコースオキシダーゼなどの酵素をゲルカラムに封じ込め、バイオリアクターとして使用する方法が挙げられる。エントラップメントの重要な特徴は、生体触媒の構造は変化しないものの、基質に対して大きな拡散障壁を形成することである。
  • 吸着- 生体分子と支持体上の基との相互作用による生体分子の固定化。物理吸着、イオン結合、または金属結合キレート化が考えられる。これらの技術は、pH、溶媒、温度に大きく依存するものの、穏やかな条件下で比較的簡単に実施できる。例としては、酵素結合免疫吸着法が挙げられる。
  • 共有結合修飾は、特定の官能基とマトリックス間の化学反応を伴います。この方法は、生体分子とマトリックスの間に安定な複合体を形成し、大量生産に適しています。官能基への化学結合の形成により、活性が失われる可能性があります。使用される化学反応の例としては、DCCカップリング[ 20 ] 、PDCカップリング、EDC/NHSカップリングなどがあり、いずれも生体分子表面の反応性アミンを利用しています。

固定化は生体分子を制限するため、機能が完全に失われないように注意する必要があります。考慮すべき変数としては、pH、[ 21 ]温度、溶媒の選択、イオン強度、結合による活性部位の配向などがあります。酵素の場合、結合により3次元構造が変化することで運動速度が低下するため、機能が失われないように注意する必要があります。バイオ固定化は、診断用バイオアッセイ、バイオセンサー、ELISA、バイオセパレーションなどの技術で使用されています。インターロイキン（IL-6）もバイオセンサー上にバイオ固定化できます。IL-6レベルのこれらの変化を観察できることは、病気の診断において重要です。癌患者はIL-6レベルが上昇しており、そのレベルをモニタリングすることで、医師は病気の進行を観察することができます。バイオセンサー表面へのIL-6の直接固定化は、ELISAに代わる迅速な方法となります。[ 22 ]

ポリメラーゼ連鎖反応

ポリメラーゼ連鎖反応（PCR）は主に3つのステップから成ります。最初のステップでは、二本鎖DNAが「融解」または変性して一本鎖DNAを形成します。次に、DNA上の特定の遺伝子配列を標的とするように設計されたプライマーが、一本鎖DNAにアニールします。最後に、DNAポリメラーゼが元のDNAと相補的な新しいDNA鎖を合成します。これらの3つのステップは、必要な数のコピーが作成されるまで複数回繰り返されます。

ポリメラーゼ連鎖反応（PCR）は、 DNA分子の一部を数桁も増幅させる科学技術です。PCRは、DNAプライマーとDNAポリメラーゼを添加し、加熱と冷却を繰り返すサイクル（サーマルサイクリング）を繰り返すことで、目的のDNA断片を選択的に複製します。この技術は、1983年にCetus Corporationに勤務していたKary Mullisによって開発されました。Mullisは、DNAクローニング、DNAシーケンシング、遺伝子解析など、多くの分野におけるPCRの影響により、1993年にノーベル化学賞を受賞しました。 [ 23 ]

PCRに関わる生体分子工学技術

A number of biomolecular engineering strategies have played a very important role in the development and practice of PCR. For instance a crucial step in ensuring the accurate replication of the desired DNA fragment is the creation of the correct DNA primer. The most common method of primer synthesis is by the phosphoramidite method. This method includes the biomolecular engineering of a number of molecules to attain the desired primer sequence. The most prominent biomolecular engineering technique seen in this primer design method is the initial bioimmobilization of a nucleotide to a solid support. This step is commonly done via the formation of a covalent bond between the 3'-hydroxy group of the first nucleotide of the primer and the solid support material.[24]

Furthermore, as the DNA primer is created certain functional groups of nucleotides to be added to the growing primer require blocking to prevent undesired side reactions. This blocking of functional groups as well as the subsequent de-blocking of the groups, coupling of subsequent nucleotides, and eventual cleaving from the solid support[24] are all methods of manipulation of biomolecules that can be attributed to biomolecular engineering. The increase in interleukin levels is directly proportional to the increased death rate in breast cancer patients. PCR paired with Western blotting and ELISA help define the relationship between cancer cells and IL-6.[25]

Enzyme-linked immunosorbent assay (ELISA)

酵素結合免疫吸着法は、抗体-抗原認識の原理を利用して特定の物質の存在を検査する分析法である。間接ELISA、サンドイッチELISA、競合ELISAの3つの主なタイプのELISAテストはすべて、抗体が特定の1つの抗原にのみ親和性を持つという事実に依存している。さらに、これらの抗原または抗体を酵素に結合させ、反応させて目的の抗体または抗原の存在を示す比色分析結果を作成することができる。[ 26 ]酵素結合免疫吸着法は、 HIVを検査するための血液サンプル中のHIV抗体、妊娠を示す尿中のヒト絨毛性ゴナドトロピン分子、および患者の結核を検査するための血液中の結核菌抗体を検出する診断テストとして最も一般的に使用されている。さらに、ELISAは、違法薬物の存在について人々の血清を検査するための毒物学スクリーンとしても広く使用されている。

ELISAに関係する技術

固体酵素結合免疫吸着法（ELISA）には3つの異なる種類がありますが、いずれも抗体または抗原を表面へ生体固定化することから始まります。この生体固定化は、 ELISAの実施において最初に見られる生体分子工学です。このステップは、タンパク質などの物質でコーティングされた表面への共有結合など、様々な方法で行うことができます。また、分子と表面間の疎水性相互作用を介して生体固定化を行うこともできます。ELISAには様々な種類があり、その用途も多岐にわたるため、このステップに必要な生体分子工学は、 ELISAの具体的な目的によって異なります。

ELISA開発において用いられるもう一つの生体分子工学技術は、 ELISAの種類に応じて、酵素を抗体または抗原にバイオコンジュゲーションするものである。この酵素バイオコンジュゲーションには、酵素の活性部位や、抗体が酵素と結合している場合は抗体結合部位への干渉を避けるなど、考慮すべき点が数多くある。このバイオコンジュゲーションは、通常、対象となる2つの分子間に架橋を形成することによって行われ、特定の分子の性質に応じて多種多様な試薬が必要となる場合がある。[ 27 ]

インターロイキン（IL-6）は、免疫応答において存在することが知られているシグナル伝達タンパク質です。サンドイッチ型ELISAを用いることで、脊髄液または骨髄サンプル中のこのサイトカインの存在を定量化することができます。[ 28 ]

用途と分野

業界では

国別のバイオテクノロジー企業数を示すグラフ[ 29 ]
バイオテクノロジー企業の用途別割合を示すグラフ[ 30 ]

生体分子工学は、多くの異なる産業や分野に応用されている広範な分野です。そのため、生体分子工学の専門職に関する一般的な見解を正確に示すことは困難です。しかし、バイオテクノロジー業界は、適切な代表を提供します。バイオテクノロジー業界、またはバイオテクノロジー業界には、商品やサービスの生産、またはバイオテクノロジーの研究開発にバイオテクノロジーを使用するすべての企業が含まれ、[ 29 ]このように、生体分子工学分野の多くの産業応用が網羅されています。バイオテクノロジー業界を調べると、業界の主なリーダーは米国であり、フランスとスペインがそれに続くことがわかります。[ 29 ]また、バイオテクノロジー業界と生体分子工学の応用の焦点は、主に臨床と医療であることも事実です。人々は健康のためにお金を払うことをいとわないため、バイオテクノロジー業界に向けられた資金の大部分は、健康関連のベンチャーに留まります。

スケールアップ

プロセスのスケールアップには、実験規模の操作（モデルプラントまたはパイロットプラント）から得たデータを用いて、商業規模の大規模（スケールアップ）ユニットを設計することが含まれる。スケールアップは、プロセスを商業化する上で重要な部分である。例えば、遺伝子組み換え大腸菌によって生産されたインスリンは、実験室規模で初期段階として開始されたが、商業的に実行可能にするには、産業レベルにスケールアップする必要がありました。このスケールアップを達成するためには、商業規模のユニットを設計するために、多くの実験室データを使用する必要がありました。例えば、インスリン生産のステップの1つには、高純度グラルギンインスリンの結晶化が含まれます。[ 31 ]このプロセスを大規模に実現するには、均一な混合を実現するために、実験室規模の結晶化装置と大規模結晶化装置の電力/容積比を同じに保つ必要があります。[ 32 ] また、実験室規模の結晶化装置は大規模結晶化装置と幾何学的に類似していると仮定します。したがって、

P/V α N i 3 d i 3 ここで、d i = 晶析装置インペラ直径、 N i = インペラ回転速度

バイオエンジニアリング

生命科学に応用されるあらゆる工学を包含する広義の用語。この研究分野では、生物学の原理と工学の原理を融合させ、市場性のある製品を開発します。バイオエンジニアリングの応用分野には、以下のようなものがあります。

生化学

生化学は、生物（生物物質を含むが、これに限定されません）における化学反応を研究する学問です。生化学反応はすべての生物と生命活動を支配しており、生化学の分野はこれらの反応を理解し、制御することを目指しています。

生化学工学

バイオテクノロジー

生体電気工学

生体電気工学は、生体細胞や生物によって生成される電界を研究対象としています。例えば、体内の筋肉や神経間に発生する電位などが挙げられます。この分野では、電気と生物学の分野における知識が求められ、これらの概念を理解し、活用することで、現在のバイオプロセスや技術の改善・向上を図ることができます。

生体医学工学

生物医学工学はバイオエンジニアリングのサブカテゴリーであり、多くの点でバイオエンジニアリングと共通する原理を用いますが、様々な工学技術の発展の医療への応用に重点を置いています。生物医学工学の応用には以下のようなものがあります。

化学工学

化学工学とは、原材料を化学製品へと加工するプロセスです。反応物を生成するための原材料の調製、制御された条件下でのこれらの反応物の化学反応、生成物の分離、副産物のリサイクル、そして廃棄物の処分が含まれます。各ステップには、抽出、ろ過、蒸留といった「単位操作」と呼ばれる基本的な構成要素が含まれます。[ 33 ]これらの単位操作は、あらゆる化学プロセスに見られます。生体分子工学は化学工学のサブセットであり、これらの原理を生物が作り出す化学物質の加工に適用します。

教育とプログラム

米国全土で新たに開発・提供されている学部課程は、化学工学課程と連携していることが多く、学生は理学士号（BS）を取得できます。ABET （工学技術認定委員会）によると、生体分子工学のカリキュラムは「化学、物理学、生物学などの基礎科学の基礎を徹底的に学び、高度な内容も含む…[そして]これらの基礎科学を化学、物理、および/または生物学的プロセスの設計、分析、制御に工学的に応用する」ものでなければなりません。[ 34 ]一般的なカリキュラムは、輸送、熱力学、分離、反応速度論などの主要な工学科目に加え、生物学や生化学などの生命科学科目、そして細胞生物学、ナノテクノロジー、バイオテクノロジー、生体高分子などに焦点を当てた専門的な生体分子科目で構成されています。[ 35 ]

参照

参考文献

  1. ^ Steinert, David (2000) 『第二次世界大戦の医学史』：「第二次世界大戦の医学史」 . 2010年4月13日時点のオリジナルよりアーカイブ。2012年4月12日閲覧。
  2. ^ Ryu, DDY; Nam, D.-H. (2000). 「生体分子工学における最近の進歩」. Biotechnol. Prog . 16 (1): 2– 16. doi : 10.1021/ bp088059d . PMID 10662483. S2CID 31446269 .  
  3. ^スラボー、マイケル・R. & シーガー、スペンサー・L. (2007). 『現代のための有機化学と生化学』（第6版）パシフィック・グローブ：ブルックス・コール. ISBN 978-0-495-11280-8。
  4. ^ PubChem. 「グリセリン」 . pubchem.ncbi.nlm.nih.gov . 2025年3月25日閲覧。
  5. ^ Reddi, OD (2000). 『組換えDNA技術：実験マニュアル』 ニューデリー：アライド出版社. pp.  65– 80.
  6. ^ Datsenko, KA ; Wanner, BL (2000年6月6日). 「PCR産物を用いた大腸菌K-12株の染色体遺伝子のワンステップ不活性化」. PNAS . 97 ( 12): 6640– 6645. Bibcode : 2000PNAS...97.6640D . doi : 10.1073/pnas.120163297 . PMC 18686. PMID 10829079 .  
  7. ^ Sharan, KS ; Thomason, LC ; Kuznetsov, SG ; Court, DL (2009年1月29日). 「Recombineering: 相同組換えに基づく遺伝子工学手法」 . Nature Protocols . 4 (2): 206– 223. doi : 10.1038/nprot.2008.227 . PMC 2790811. PMID 19180090 .  
  8. ^ Gualandi-Signorini, A.; Giorgi, G. (2001). 「インスリン製剤 - レビュー」.ヨーロッパ医学薬理学レビュー. 5 (3): 73– 83. PMID 12004916 . 
  9. ^ 「インスリンヒト」。
  10. ^ Von Fange, T.; McDiarmid, T.; MacKler, L.; Zolotor, A. (2008). 「臨床的考察：組み換え成長ホルモンは特発性低身長症を効果的に治療できるか？」The Journal of Family Practice . 57 (9): 611– 612. PMID 18786336 . 
  11. ^ Ye, X. ; Al-Babili, S. ; Klöti, A. ; Zhang, J. ; Lucca, P. ; Beyer, P. (2000). 「（カロテノイドフリー）イネ胚乳へのプロビタミンA（ベータカロテン）生合成経路の導入」. Science . 287 ( 5451): 303– 305. Bibcode : 2000Sci...287..303Y . doi : 10.1126/science.287.5451.303 . PMID 10634784. S2CID 40258379 .  
  12. ^ Funke, T.; Han, H.; Healy-Fried, M.; Fischer, M.; Schönbrunn, E. (2006). 「ラウンドアップレディ作物の除草剤耐性の分子的基盤」 . Proceedings of the National Academy of Sciences . 103 (35): 13010– 13015. Bibcode : 2006PNAS..10313010F . doi : 10.1073/pnas.0603638103 . PMC 1559744. PMID 16916934 .  
  13. ^ Paine, JA ; Shipton, CA ; Chagger, S. ; Howells, RM ; Kennedy, MJ ; Vernon, G. ; Wright, SY ; Hinchliffe, E. (2005). 「プロビタミンA含有量の増加によるゴールデンライスの栄養価の向上」Nature Biotechnology . 23 (4): 482– 487. doi : 10.1038/nbt1082 . PMID 15793573 . S2CID 632005 .  
  14. ^ Hutchison Ca, 3rd; Phillips, S; Edgell, MH; Gillam, S; Jahnke, P; Smith, M (1978年9月). 「DNA配列中の特定の位置における変異誘発」(PDF) . J. Biol. Chem . 253 (18): 6551–60 . doi : 10.1016/S0021-9258(19)46967-6 . PMID 681366 . {{cite journal}}: CS1 maint: 数値名: 著者リスト (リンク)
  15. ^ Peng Wua, Wenqing Shuia, Brian L. Carlsona, Nancy Hua, David Rabukaa, Julia Leea, Carolyn R. Bertozzi (2009). 「遺伝子コードアルデヒドタグを用いた哺乳類細胞で産生された組換えタンパク質の部位特異的化学修飾」 Proc. Natl. Acad. Sci USA 106 (9):3000-5. https://doi.org/10.1073/pnas.0807820106
  16. ^ Braconi, C.; Huang, N.; Patel, T. (2010). 「ヒト悪性胆管細胞におけるDNAメチルトランスフェラーゼ-1のマイクロRNA依存性制御」Hepatology. 881-890ページ.
  17. ^ Youngman, PJ; Perkins, JB; Losick, R (1983). 「Streptococcus faecalisのトランスポゾンTn917による枯草菌の遺伝子転位および挿入変異誘発」 . Proc . Natl. Acad. Sci. USA . 80 (8): 2305–9 . Bibcode : 1983PNAS...80.2305Y . doi : 10.1073/pnas.80.8.2305 . PMC 393808. PMID 6300908 .  
  18. ^中尾勝己; キーフナー・アンドレアス; 古本啓二; 原田剛志 (1997). 「エアリフトリアクターにおける固定化グルコースオキシダーゼを用いたグルコン酸の製造」.化学工学. 52 ( 21– 22): 4127– 4133. Bibcode : 1997ChEnS..52.4127N . doi : 10.1016/s0009-2509(97)88932-4 .
  19. ^ Hinberg; Kapoulas, A.; Korus, R.; O'Driscoll, K. (1974). 「酵素のゲル内封入：固定化グルコースオキシダーゼの速度論的研究」. Biotechnology and Bioengineering . 16 (2): 159– 168. Bibcode : 1974BiotB..16..159H . doi : 10.1002/bit.260160202 . PMID 4817138. S2CID 5997852 .  
  20. ^ Zhang Ya-Tao, Zhi, Tian-Tian, Zhang, Lin, Huang, He, Chen, Huan-Lin. (2009). 「ハイドロタルサイトを含むナノ複合ハイドロゲルへの埋め込みと共有結合による炭酸脱水酵素の固定化」. Polymer Vol 50, Issue 24; ppg 5693-5700.
  21. ^ Zhou, Quinn Z. K; Chen, Xiao Dong (2001). 「Kluyveromyces lactis由来固定化β-ガラクトシダーゼの触媒活性に対する温度とpHの影響」.生化学工学ジャーナル. 9 (1): 33– 40. Bibcode : 2001BioEJ...9...33Z . doi : 10.1016/s1369-703x(01)00118-8 .
  22. ^ Chao; Chaung; Wu (2010). 「表面プラズモン共鳴バイオセンサーを用いた細胞培養培地中のインターロイキン-6の定量」.サイトカイン. 51 (1): 107– 111. doi : 10.1016/j.cyto.2010.04.004 . PMID 20430640 . 
  23. ^バートレット、ジョンMS編 (2003). PCRプロトコル（第2版）. トトワ、ニュージャージー州: ヒューマナ・プレス. pp.  3– 6. ISBN 978-0896036277。
  24. ^ a b Ocorr, Marcy Osgood, Karen (2008). The absolute, ultimate guide to Lehninger Principles of biochemistry: study guide and solutions manual (5th ed.). New York: WH Freeman. ISBN 978-1429212410。{{cite book}}: CS1 maint: 複数の名前: 著者リスト (リンク)
  25. ^ Sullivan, N.; Sasser, A.; Axel, A.; Vesuna, F.; Raman, V.; Ramirez, N.; Oberyszyn, T.; Hall, B. (2009). 「インターロイキン-6はヒト乳がん細胞において上皮間葉転換表現型を誘導する」 . Oncogene . 28 ( 33): 2940– 2947. doi : 10.1038/onc.2009.180 . PMC 5576031. PMID 19581928 .  
  26. ^ Lequin, RM (2005年12月). 「酵素免疫測定法（EIA）/酵素結合免疫吸着測定法（ELISA）」 .臨床化学. 51 (12): 2415–8 . doi : 10.1373/clinchem.2005.051532 . PMID 16179424 . 
  27. ^ハーマンソン、グレッグ・T. (1995).バイオコンジュゲート技術([2. 博士] 編). サンディエゴ: アカデミック. ISBN 978-0123423368。
  28. ^ Kitantani, K. ; Sheldon, K. ; Anelli, V. ; Jenkins, R. ; Sun, Y. ; Grabowski, G. ; Obeid, L. ; Hannun, Y. (2009). 「酸性β-グルコシダーゼ1はp38δ依存性インターロイキン-6誘導を抑制する」 . Journal of Biological Chemistry . 284 (19): 12979– 12988. doi : 10.1074/jbc.m809500200 . PMC 2676030. PMID 19279008 .  
  29. ^ a b c経済協力開発機構（OECD）「主要バイオテクノロジー指標：バイオテクノロジー企業」http://www.oecd.org/document/30/0,3746,en_2649_34451_40146462_1_1_1_1,00.html（2012年4月10日アクセス）。
  30. ^経済協力開発機構（OECD）「主要バイオテクノロジー指標：バイオテクノロジーの応用」 http://www.oecd.org/document/30/0,3746,en_2649_34451_40146462_1_1_1_1,00.html（2012年4月10日アクセス）。
  31. ^メンデルソン、イェンス＝ペーター. 「インスリン生産のためのバイオテクノロジープラント」(PDF) .オリジナル(PDF)から2013年6月12日時点のアーカイブ。 2012年4月12日閲覧。
  32. ^ハリソン, ロジャー G. (2003).バイオセパレーションの科学と工学. ポール・トッド, スコット・R. ラッジ, ペトリデス, デメトリ, P. ニューヨーク: オックスフォード大学出版局. pp.  284– 285. ISBN 978-0-19-512340-1。
  33. ^ Auyang、Sunny、Y. 「化学工学がドイツではなくアメリカで誕生した理由」 . Eidgenossische Technische Hochschule 。2012 年4 月 11 日に取得。{{cite web}}: CS1 maint: 複数の名前: 著者リスト (リンク)
  34. ^ 「工学プログラムの認定基準」ABET。2012年4月18日時点のオリジナルよりアーカイブ。2012年4月11日閲覧。
  35. ^ 「理学士 生体分子工学」ミルウォーキー工科大学。2012年4月20日時点のオリジナルよりアーカイブ。 2012年4月11日閲覧。

さらに読む

「 https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Biomolecular_engineering&oldid=1335518390」より取得