ヌクレオチジルトランスフェラーゼ

細菌性グルタミン合成酵素（GlnA）は、アデニリル化と（間接的に）ウリジル化によって制御される。ウリジルトランスフェラーゼ（GlnD）は、アデニリルトランスフェラーゼ（GlnE）がグルタミン合成酵素をアデニリル化するか脱アデニリル化するかを決定する調節タンパク質PII（GlnB）をウリジル化する。GlnDは、GlnBからUMPを付加および除去する二機能性酵素である。GlnDはα-ケトグルタル酸とATP （緑）によって活性化されるが、グルタミンと無機リン酸（P _i 、赤）によって阻害される。タンパク質名は大腸菌におけるものである。他の細菌における相同タンパク質は異なる名称を持つ場合がある。^{[ 1 ]}

ヌクレオチジルトランスフェラーゼは、リン含有基（例えば、ヌクレオチジル酸の置換基、あるいは単にヌクレオシド一リン酸）の転移酵素です。ヌクレオシド一リン酸部分をAからBへ転移する一般的な反応は、以下のように記述されます。

A- PN + B A + B- PN${\displaystyle \rightleftharpoons }$

例えば、ポリメラーゼの場合、Aはピロリン酸、Bは新生ポリヌクレオチドです。これらはEC番号2.7.7に分類され、以下のように分類されます。

1. ウリジリル基を転移するウリジリルトランスフェラーゼ
2. アデニリル基を転移するアデニリルトランスフェラーゼ
3. グアニル基を転移するグアニル基転移酵素
4. シチジリル基を転移するシチジリルトランスフェラーゼ
5. チミジリル基を転移するチミジリルトランスフェラーゼ

代謝における役割

多くの代謝酵素はヌクレオチド転移酵素によって修飾される。AMP （アデニル化）またはUMP （ウリジル化）の付加は、酵素を活性化または不活性化したり、その特異性を変化させたりする（図参照）。これらの修飾は、複雑な制御ネットワークを形成し、酵素活性を微調整することで、必要な化合物（ここではグルタミン）のみが生成されるようにすることができる。^{[ 1 ]}

DNA修復機構における役割

ヌクレオチジルトランスフェラーゼは、一塩基除去修復（Single Neptide BES）の修復経路を構成する酵素です。この修復機構は、DNAグリコシラーゼが一塩基の塩基配列を誤って認識した、あるいは何らかの原因（紫外線、化学的変異原など）で変異したと認識し、除去することで開始されます。その後、ヌクレオチジルトランスフェラーゼが鋳型鎖を参照として、正しい塩基で欠損部分を補います。 ^{[ 2 ]}

参考文献

1. Voet D, Voet JG, Pratt CW (2008). 『生化学の基礎』（第3版）John Wiley & Sons, pp. 767
2. Yuan Liu; Rajendra Prasad; William A. Beard; Padmini S. Kedar; Esther W. Hou; David D. Shock; Samuel H. Wilson (2007年5月4日). 「アプリン酸/アピリミジン酸エンドヌクレアーゼ1とDNAポリメラーゼβを介した一塩基除去修復におけるステップの協調」 . Journal of Biological Chemistry . 282 (18): 13532– 13541. doi : 10.1074/jbc.M611295200 . PMC 2366199. PMID 17355977.哺乳類細胞におけるBERサブパスウェイに関与する酵素と補助因子は、大きな注目を集めている。上述のように、SN-BERには5つの異なる酵素反応が関与している。これらは、1)損傷特異的単機能DNA N-グリコシラーゼによる修飾塩基の除去、2)加水分解鎖切断酵素による脱塩基部位の5'切断、3)ヌクレオチジルトランスフェラーゼによるDNA合成、4)α'除去反応による5'-dRP基の除去、および5)DNAリガーゼによるニックシーリングである（36、37）。  

外部リンク

• 米国国立医学図書館医学件名表（MeSH）のヌクレオチジルトランスフェラーゼ