ロイシンリッチリピート
ロイシンリッチリピートタンパク質の例、豚リボヌクレアーゼ阻害剤
識別子
シンボルLRR_1
ファムPF00560
ファム一族CL0022
エコド207.1.1
インタープロIPR001611
SCOP220億/スコープ/ SUPFAM
メンブラノーム605
利用可能なタンパク質構造:
PDB  IPR001611 PF00560 ( ECOD ; PDBsum )  
アルファフォールド
ロイシンリッチリピート変異体
新規反復タンパク質構造モチーフを有するロイシンリッチ反復変異体
識別子
シンボルLRV
ファムPF01816
ファム一族CL0020
インタープロIPR004830
SCOP21lrv /スコープ/ SUPFAM
メンブラノーム737
利用可能なタンパク質構造:
PDB  IPR004830 PF01816 ( ECOD ; PDBsum )  
アルファフォールド
LRR隣接
インターナリンH：融合したN末端ドメインの結晶構造。
識別子
シンボルLRR_隣接
ファムPF08191
インタープロIPR012569
メンブラノーム341
利用可能なタンパク質構造:
PDB  IPR012569 PF08191 ( ECOD ; PDBsum )  
アルファフォールド
ロイシンリッチリピートN末端ドメイン
二量体ウシ組織抽出デコリン、結晶形2
識別子
シンボルLRRNT
ファムPF01462
インタープロIPR000372
頭いいLRRNT
SCOP21m10 /スコープ/ SUPFAM
メンブラノーム127
利用可能なタンパク質構造:
PDB  IPR000372 PF01462 ( ECOD ; PDBsum )  
アルファフォールド
ロイシンリッチリピートN末端ドメイン
植物防御に関与するロイシンリッチリピートタンパク質であるpgip（ポリガラクツロナーゼ阻害タンパク質）の結晶構造
識別子
シンボルLRNT_2
ファムPF08263
インタープロIPR013210
頭いいLRRNT
SCOP21m10 /スコープ/ SUPFAM
利用可能なタンパク質構造:
PDB  IPR013210 PF08263 ( ECOD ; PDBsum )  
アルファフォールド
ロイシンリッチリピートC末端ドメイン
ショウジョウバエのスリットの3番目のLRRドメイン
識別子
シンボルLRRCT
ファムPF01463
インタープロIPR000483
頭いいLRRCT
SCOP21m10 /スコープ/ SUPFAM
利用可能なタンパク質構造:
PDB  IPR000483 PF01463 ( ECOD ; PDBsum )  
アルファフォールド
LRVタンパク質FeS4クラスター
新規反復タンパク質構造モチーフを有するロイシンリッチ反復変異体
識別子
シンボルLRV_FeS
ファムPF05484
ファム一族CL0020
インタープロIPR008665
SCOP21lrv /スコープ/ SUPFAM
利用可能なタンパク質構造:
PDB  IPR008665 PF05484 ( ECOD ; PDBsum )  
アルファフォールド

ロイシンリッチリピート（LRR）は、α/β馬蹄形フォールドを形成するタンパク質構造モチーフである。[ 1 ] [ 2 ]これは、疎水性アミノ酸であるロイシンが異常に豊富な、20～30個のアミノ酸配列の繰り返しから構成される。これらのタンデムリピートは通常、一緒に折り畳まれて、ロイシンリッチリピートドメインと呼ばれるソレノイドタンパク質ドメインを形成する。通常、各リピート単位は、 βストランド-ターン- αヘリックス構造を持ち、多数のこのようなリピートから構成される組み立てられたドメインは、内部に平行なβシートと外部にヘリックス配列を持つ馬蹄形になる。βシートの片面とヘリックス配列の片側は溶媒にさらされているため、親水性残基が大部分を占める。ヘリックスとシートの間の領域はタンパク質の疎水性コアであり、ロイシン残基が 立体的に密に詰まっている。

ロイシンリッチリピートはタンパク質間相互作用の形成に頻繁に関与している。[ 3 ] [ 4 ]

例

ロイシンリッチリピートモチーフは、機能的に無関係な多数のタンパク質で同定されている。[ 5 ]最もよく知られている例はリボヌクレアーゼ阻害因子であるが、トロポミオシン調節因子トロポモジュリンやToll様受容体などの他のタンパク質もこのモチーフを共有している。実際、Toll様受容体は、病原体や危険に関連する分子パターンに結合する役割を果たす10個の連続したLRRモチーフを有している。

標準的な LRR タンパク質には、ベータ ストランドごとに約 1 つのヘリックスが含まれていますが、ベータ - アルファ スーパーヘリックス折り畳みを形成する変異体には、連続するベータ ストランドをリンクするヘリックスではなく、長いループが含まれることがあります。

ロイシンリッチリピート変異体ドメイン（LRV）の1つは、右巻きスーパーヘリックスに配置された交互にαヘリックスと3 10ヘリックスからなる新しい反復構造モチーフを持ち、他のロイシンリッチリピートに存在するβシートは存在しません。[ 6 ]

関連ドメイン

ロイシンに富む反復配列は、N末端およびC末端のシステインに富むドメインに挟まれていることが多いが、 C5orf36の場合のように常にそうであるとは限らない。

これらはLRR隣接ドメインとも共存する。これらは小型の全βストランドドメインであり、病原性細菌リステリア・モノサイトゲネス由来のタンパク質インターナリン（InlA）および関連タンパク質InlB、InlE、InlHについて構造が記述されている。これらの機能は主に構造的であると考えられる。ロイシンリッチリピートのC末端に融合することでLRRを著しく安定化し、LRRと共通の強固な実体を形成する。これら自体はタンパク質間相互作用には関与しないが、この目的のために隣接するLRRドメインを提示する役割を担う。これらのドメインは、Igドメインの典型的な連結構造に従う2つの挟まれたβシートで構成される点で、Ig様ドメインファミリーに属する。しかし、一方のシートのβストランドは、ほとんどの標準的なIg様ドメインよりもはるかに小さく、やや外れ値となっている。[ 7 ] [ 8 ] [ 9 ]

ロイシンリッチリピートバリアントドメイン（LRV）を含む一部のタンパク質のN末端には、鉄硫黄クラスターが存在します。これらのタンパク質は2つのドメイン構造を持ち、4つのシステイン残基からなるクラスター（4Fe :4Sクラスター）を含む小さなN末端ドメインと、LRVリピートを含むより大きなC末端ドメインで構成されています。[ 6 ]生化学的研究により、4Fe:4Sクラスターは酸素に敏感であることが明らかになっていますが、可逆的な酸化還元活性は示さないようです。

参照

参考文献

  1. ^ Kobe B, Deisenhofer J (1994年10月). 「ロイシンリッチリピート：多用途結合モチーフ」. Trends Biochem. Sci . 19 (10): 415–21 . doi : 10.1016/0968-0004(94)90090-6 . PMID  7817399 .
  2. ^ Enkhbayar P, Kamiya M, Osaki M, Matsumoto T, Matsushima N (2004年2月). 「ロイシンリッチリピート（LRR）タンパク質の構造原理」. Proteins . 54 ( 3): 394– 403. doi : 10.1002/prot.10605 . PMID 14747988. S2CID 19951452 .  
  3. ^ Kobe B, Kajava AV (2001年12月). 「タンパク質認識モチーフとしてのロイシンリッチリピート」. Curr. Opin. Struct. Biol . 11 (6): 725–32 . doi : 10.1016/S0959-440X(01)00266-4 . PMID 11751054 . 
  4. ^ Gay NJ, Packman LC, Weldon MA, Barna JC (1991年10月). 「ショウジョウバエToll受容体由来のロイシンリッチリピートペプチドはβシート構造を持つ伸長フィラメントを形成する」 . FEBS Lett . 291 (1): 87– 91. doi : 10.1016/0014-5793(91)81110-T . PMID 1657640. S2CID 84294221 .  
  5. ^ Rothberg JM, Jacobs JR, Goodman CS, Artavanis-Tsakonas S (1990年12月). 「slit：正中グリアと交連軸索経路の発達に必要な細胞外タンパク質には、EGFドメインとLRRドメインの両方が含まれる」 . Genes Dev . 4 (12A): 2169–87 . doi : 10.1101/gad.4.12a.2169 . PMID 2176636 . 
  6. ^ a b Peters JW, Stowell MH, Rees DC (1996年12月). 「新規反復タンパク質構造モチーフを有するロイシンリッチ反復変異体」Nat . Struct. Biol . 3 (12): 991–4 . doi : 10.1038/nsb1296-991 . PMID 8946850. S2CID 36535731 .  
  7. ^ Schubert WD, Gobel G, Diepholz M, Darji A, Kloer D, Hain T, Chakraborty T, Wehland J, Domann E, Heinz DW (2001年9月). 「ヒト病原体リステリア・モノサイトゲネス由来のインターナリンは、3つの異なるフォールドを連結した連続したインターナリンドメインを形成する」. J. Mol. Biol . 312 (4): 783– 94. doi : 10.1006/jmbi.2001.4989 . PMID 11575932 . 
  8. ^ Schubert WD, Urbanke C, Ziehm T, Beier V, Machner MP, Domann E, Wehland J, Chakraborty T, Heinz DW (2002年12月). 「リステリア・モノサイトゲネスの主要侵入タンパク質であるインターナリンとヒト受容体E-カドヘリンの複合体の構造」 . Cell . 111 ( 6): 825–36 . doi : 10.1016/S0092-8674(02)01136-4 . PMID 12526809. S2CID 17232767 .  
  9. ^ Freiberg A, Machner MP, Pfeil W, Schubert WD, Heinz DW, Seckler R (2004年3月). 「Listeri monocytogenes由来インターナリンBのロイシンリッチリピートドメインのフォールディングと安定性」J. Mol. Biol . 337 (2): 453– 61. doi : 10.1016/j.jmb.2004.01.044 . PMID 15003459 . 

さらに読む

この記事には、パブリックドメインのPfamおよびInterPro : IPR012569からのテキストが含まれています。
この記事には、パブリックドメインのPfamおよびInterPro : IPR013210からのテキストが含まれています。
この記事には、パブリックドメインのPfamおよびInterPro : IPR000372からのテキストが含まれています。
この記事には、パブリックドメインのPfamおよびInterPro : IPR000483からのテキストが含まれています。
この記事には、パブリックドメインのPfamおよびInterPro : IPR004830からのテキストが含まれています。
この記事には、パブリックドメインのPfamおよびInterPro : IPR004830からのテキストが含まれています。
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