コラーゲナーゼ

マトリックスメタロペプチダーゼ1（間質コラーゲナーゼ）
識別子
シンボルMMP1
NCBI遺伝子4312
HGNC7155
オミム120353
参照シーケンスNM_002421
ユニプロットP03956
その他のデータ
EC番号3.4.24.7
軌跡第11章 問21-問22
検索する
構造スイスモデル
ドメインインタープロ
マトリックスメタロペプチダーゼ8（好中球コラーゲナーゼ）
識別子
シンボルMMP8
NCBI遺伝子4317
HGNC7175
オミム120355
参照シーケンスNM_002424
ユニプロットP22894
その他のデータ
EC番号染色体 = 11 3.4.24.3 染色体 = 11
検索する
構造スイスモデル
ドメインインタープロ
ペプチダーゼM9
識別子
シンボルペプチダーゼM9
ファムPF01752
ファム一族CL0126
インタープロIPR013510
メロプスM9
利用可能なタンパク質構造:
PDB  IPR013510 PF01752 ( ECOD ; PDBsum )  
アルファフォールド

コラーゲナーゼはコラーゲンのペプチド結合を切断する酵素です。クロストリジウムなどの細菌の病原性において、細胞外構造の破壊を助けます。コラーゲナーゼはガス壊疽の蔓延を促進する毒性因子と考えられています。通常、筋細胞やその他の臓器の結合組織を標的とします。 [ 1 ]

動物細胞外マトリックスの主要成分であるコラーゲンは、細胞外に分泌されたプロコラーゲンがコラーゲナーゼによって分解されることによって生成されます。これにより、細胞内での大きな構造の形成が抑制されます。

コラーゲナーゼは、一部の細菌によって産生されるだけでなく、正常な免疫反応の一環として体内でも産生されます。この産生は、線維芽細胞や骨芽細胞などの細胞を刺激するサイトカインによって誘導され、間接的な組織損傷を引き起こす可能性があります。

治療用途

コラーゲナーゼは、以下の医療用途に承認されています。

MEROPS M9ファミリー

このメタロペプチダーゼ群は、MEROPSペプチダーゼファミリーM9、サブファミリーM9AおよびM9B（微生物コラーゲナーゼ、クランMA(E)）を構成する。このファミリーのメンバーのペプチダーゼドメインのタンパク質フォールドは、クランMAの典型例であるサーモリシンのそれに類似しており、このファミリーのメンバーとサーモリシンの予測される活性部位残基はHEXXHモチーフに存在する。[ 3 ]

微生物コラーゲナーゼは、ビブリオ属とクロストリジウム属の両細菌から同定されています。コラーゲナーゼは、細菌の攻撃時に宿主のコラーゲンバリアを分解するために使用されます。ビブリオ菌は、病院において火傷や潰瘍の壊死組織を除去するために使用されることがあります。クロストリジウム・ヒストリチカムはガス壊疽を引き起こす病原体ですが、単離されたコラーゲナーゼは床ずれの治療に使用されています。コラーゲンの切断は、ビブリオ菌ではXaa+Got結合で、クロストリジウム菌ではYaa+Gly結合で起こります。

クロストリジウム・パーフリンゲンス由来の遺伝子産物の一次構造解析により、この酵素は推定シグナル配列を含む86残基の配列から産生されることが明らかになった。[ 4 ]この配列には、コラーゲナーゼの基質に典型的なアミノ酸配列であるPLGPが含まれている。したがって、この配列はコラーゲナーゼの自己プロセシングに関与している可能性がある。[ 4 ]

メタロプロテアーゼは、7つの主要なプロテアーゼの中で最も多様性に富み、現在までに50以上のファミリーが同定されています。これらの酵素では、二価陽イオン（通常は亜鉛）が水分子を活性化します。金属イオンは、通常3つのアミノ酸リガンドによって固定されます。既知の金属リガンドは、ヒスチジン、グルタミン酸、アスパラギン酸、リジンのいずれかであり、触媒作用には少なくとも1つの残基が必要であり、求電子的役割を果たす可能性があります。既知のメタロプロテアーゼの約半数はHEXXHモチーフを含んでおり、結晶構造解析により、これが金属結合部位の一部を形成することが示されている。[ 3 ] HEXXHモチーフは比較的一般的ですが、メタロプロテアーゼでは「abXHEbbHbc」とより厳密に定義されます。ここで、「a」はほとんどの場合バリンまたはスレオニンであり、サーモリシンおよびネプリライシンのS1サブサイトの一部を形成します。「b」は非荷電残基、「c」は疎水性残基です。プロリンはこの部位には決して見られません。これは、メタロプロテアーゼにおいてこのモチーフが採用するらせん構造を破壊してしまうためと考えられます。[ 3 ]

その他の用途

コラーゲナーゼは、パパイン、ブロメライン、フィカインなどの広く使用されている肉軟化剤と同様に、肉を柔らかくするために使用できます。[ 5 ]

参照

参考文献

この記事には、パブリックドメインのPfamおよびInterPro : IPR013510からのテキストが含まれています。
  1. ^ Gerard J. Tortora, Berdell R. Funke, Cristine L. Case (2007).微生物学入門. ピアソン・ベンジャミン・カミングス. ISBN 978-0-321-39603-7。
  2. ^ Riley KN, Herman IM (2005). 「コラーゲナーゼは生体内での損傷および創傷治癒に対する細胞応答を促進する」 . J Burns Wounds . 4 : e8. PMC 1501117. PMID 16921413 .  
  3. ^ a b c Rawlings ND, Barrett AJ (1995). 「メタロペプチダーゼの進化的ファミリー」.タンパク質分解酵素：アスパラギン酸およびメタロペプチダーゼ. Methods in Enzymology. Vol. 248. pp.  183– 228. doi : 10.1016/0076-6879(95)48015-3 . ISBN 9780121821494. PMID  7674922 .
  4. ^ a b松下 修、吉原 功、片山 誠、南 淳、岡部 明（1994年1月）. 「Clostridium perfringens 120キロダルトンコラーゲナーゼの精製と特性解析、および対応遺伝子のヌクレオチド配列」 . J. Bacteriol . 176 (1): 149– 56. doi : 10.1128/jb.176.1.149-156.1994 . PMC 205026. PMID 8282691 .  
  5. ^ Zhao GY, Zhou MY, Zhao HL, Chen XL, Xie BB, Zhang XY, He HL, Zhou BC, Zhang YZ (2012-10-15). 「低温適応型コラーゲン分解プロテアーゼMCP-01の低温牛肉における軟化効果とそのメカニズム」. Food Chemistry . 134 (4): 1738– 1744. doi : 10.1016/j.foodchem.2012.03.118 . ISSN 0308-8146 . PMID 23442615 .  
「 https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=コラーゲナーゼ&oldid= 1230557344」より取得