ディスコイジンドメイン
F5/8タイプCドメイン
第VIII因子の膜結合C2ドメインの構造。[ 1 ]
識別子
シンボルF5_F8_タイプ_C
ファムPF00754
インタープロIPR000421
プロサイトPDOC00988
SCOP21fac /スコープ/ SUPFAM
OPMスーパーファミリー46
OPMタンパク質1sdd
CDDcd00057
利用可能なタンパク質構造:
PDB  IPR000421 PF00754 ( ECOD ; PDBsum )  
アルファフォールド

ディスコイジンドメイン（F5/8タイプCドメイン、またはC2様ドメインとも呼ばれる）は、多くの血液凝固因子の主要なタンパク質ドメインです。

血液凝固因子VおよびVIIIは、C末端に約150アミノ酸からなる2回繰り返されるドメインを有し、これはしばしば「C2様ドメイン」（C2ドメインとは無関係）と呼ばれる。粘菌（ Dictyostelium discoideum）の細胞接着タンパク質ディスコイジンには、ディスコイジンI様ドメイン（DLD、またはDS）と呼ばれる関連ドメインが見出されており、FA58Cドメインと約110アミノ酸からなるC末端領域を共有しているが、N末端の40アミノ酸はFA58Cドメインとはあまり保存されていない。同様のドメインは、他の細胞外タンパク質および膜タンパク質にも検出されている。[ 2 ] [ 3 ] [ 4 ]血液凝固因子VおよびVIIIにおいて、これらの繰り返されるドメインは、血小板および内皮細胞表面の陰イオン性リン脂質への結合を促進する、より大きな機能ドメインの一部を構成している。[ 5 ]凝固因子VIIIの2番目のFA58Cリピート（C2）のC末端ドメインは、ホスファチジルセリン結合に関与し、活性に必須であることが示されている。[ 6 ] [ 7 ] FA58Cには、ほとんどのタンパク質で保存された2つのシステインが含まれており、これらはジスルフィド結合によってドメインの両端を連結している。[ 8 ] [ 9 ] [ 10 ] MFGM Q08431の2番目のFA58CドメインのC末端付近にもさらにジスルフィド結合が位置している。[ 10 ]

このドメインを含むヒトタンパク質

AEBP1 ; BTBD9 ; CASPR4 ; CNTNAP1 ; CNTNAP2 ; CNTNAP3 ; CNTNAP4 ; CNTNAP5 ; CPXM1 ; CPXM2 ; DCBLD1 ; DCBLD2 ; DDR1 ; DDR2 ; EDIL3 ; F5 ; F8 ; F8B ; MFGE8 ; NRP1 ; NRP2 ; RS1 ; SSPO ; UNC13A

参考文献

  1. ^ Veeraraghavan S, Baleja JD, Gilbert GE (1998年6月). 「ドデシルホスホコリンミセル存在下における第VIII因子の膜結合C2ドメインの構造とトポグラフィー」 . Biochem. J. 332 (Pt 2) (Pt 2): 549– 55. doi : 10.1042/bj3320549 . PMC  1219512. PMID  9601086 .
  2. ^ Davie EW, Kane WH (1986). 「第V因子（血液凝固因子VIII因子およびセルロプラスミンと相同性を持つ）をコードするcDNAのクローニング」 Proc . Natl. Acad. Sci. USA . 83 (18 ) : 6800– 6804. doi : 10.1073/pnas.83.18.6800 . PMC 386597. PMID 3092220 .  
  3. ^ Rutter WJ, Edman JC, Johnson JD (1993). 「乳癌細胞にみられる受容体型チロシンキナーゼは細胞外ディスコイジンI様ドメインを有する」 . Proc. Natl. Acad. Sci. USA . 90 (12): 5677– 5681. doi : 10.1073 /pnas.90.12.5677 . PMC 46784. PMID 8390675 .  
  4. ^ Couto JR, Taylor MR, Godwin SG, Ceriani RL, Peterson JA (1996). 「ヒト乳腺上皮抗原BA46のクローニングと配列解析により、上皮成長因子様ドメイン上にRGD細胞接着配列が存在することが明らかになった」DNA Cell Biol . 15 (4): 281– 286. doi : 10.1089/dna.1996.15.281 . PMID 8639264 . 
  5. ^ Davie EW, Kane WH (1988). 「血液凝固因子VおよびVIII：構造的・機能的類似点と出血性疾患および血栓性疾患との関係」 Blood . 71 ( 3): 539– 555. doi : 10.1182/blood.V71.3.539.539 . PMID 3125864 . 
  6. ^ Foster PA, Fulcher CA, Houghten RA, Zimmerman TS (1990). 「第VIII因子C2ドメイン内に含まれるアミノ酸配列を持つ合成第VIII因子ペプチドは、第VIII因子のホスファチジルセリンへの結合を阻害する」 . Blood . 75 (10): 1999– 2004. doi : 10.1182/blood.V75.10.1999.1999 . PMID 2110840 . 
  7. ^ Kane WH, Peterson JA, Ortel TL, Quinn-Allen MA, Keller FG, Larocca D (1994). 「組換えキメラを用いた凝固因子Vの2番目のC型ドメイン内の機能的に重要なエピトープの局在」 . J. Biol. Chem . 269 (22): 15898– 15905. doi : 10.1016/S0021-9258(17)40765-4 . PMID 7515064 . 
  8. ^ Mann KG, Xue J, Kalafatis M (1993). 「Va因子軽鎖におけるジスルフィド結合の決定」.生化学. 32 (22): 5917– 5923. doi : 10.1021/bi00071a002 . PMID 8504111 . 
  9. ^ Fujikawa K, McMullen BA, Davie EW, Hedner U, Ezban M (1995). 「組換えヒト第VIII因子（抗血友病因子A）の重鎖および軽鎖におけるジスルフィド結合と遊離システインの位置」. Protein Sci . 4 (4): 740– 746. doi : 10.1002/pro.5560040413 . PMC 2143093. PMID 7613471 .  
  10. ^ a b Petersen TE, Hvarregaard J, AndersenMH, Berglund L, Rasmussen JT (1996年9月). 「ウシ乳脂肪球膜由来糖タンパク質PAS-6/7の特性評価」 . Eur. J. Biochem . 240 (3): 628– 636. doi : 10.1111/j.1432-1033.1996.0628h.x . PMID 8856064 . 
注記
この記事には、パブリックドメインのPfamおよびInterPro : IPR000421からのテキストが含まれています。

さらに読む

Baumgartner, S.; Hofmann, K.; Chiquet-Ehrismann, P.; Bucher, R. (1998). 「ディスコイジンドメインファミリーの再考：原核生物由来の新規メンバーと相同性に基づくフォールド予測」 . Protein Science . 7 (7): 1626– 1631. doi : 10.1002/pro.5560070717 . PMC  2144056. PMID  9684896 .

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