翻訳後修飾
インスリンの翻訳後修飾。上部では、リボソームがmRNA配列をタンパク質であるインスリンに翻訳し、そのタンパク質は小胞体を通過します。そこでタンパク質は切断され、折り畳まれ、ジスルフィド（-SS-）結合によって形状が保持されます。次に、タンパク質はゴルジ体を通過し、小胞に詰め込まれます。小胞内でさらに多くの部分が切断され、成熟したインスリンになります

翻訳後修飾（PTM）は、タンパク質の合成とリボソームからの遊離後にタンパク質を変化させる共有結合プロセスです。PTMは可逆的な編集イベントであり、翻訳後調節（活性タンパク質レベルの制御）の全体的なプロセスで利用・実行されます。不可逆的なイベントはタンパク質分解（タンパク質の分解）です。PTMにより、タンパク質の機能は転写の指示を超えて多様化・拡張されます。[ 1 ] 2023年現在、650種類以上のPTMが知られています。[ 2 ] PTMは原核生物のプロセスでもあります。[ 3 ]

PTMは酵素が関与する場合もあれば、自然発生的に起こる場合もあります。タンパク質はリボソームによって生成され、mRNAはポリペプチド鎖に翻訳されます 。ポリペプチド鎖はその後、成熟したタンパク質産物へと変化し、リボソームから放出されます。PTMは細胞シグナル伝達において重要な要素であり、例えばプロホルモンがホルモンに変換される場合などが挙げられます。

翻訳後修飾は、アミノ酸側鎖またはタンパク質のC末端もしくはN末端で起こり得る。[ 4 ]既存の官能基を変更したり、リン酸などの新しい官能基を追加したりすることで、22種類のアミノ酸の化学セットを拡張することができる。リン酸化は酵素活性を制御するのに非常に効果的であり、翻訳後に最もよく起こる変化である。[ 5 ]多くの真核生物および原核生物のタンパク質には、グリコシル化と呼ばれるプロセスで炭水化物分子が付加されており、これによりタンパク質の折り畳みが促進され、安定性が向上するほか、調節機能も果たす。脂質分子の付加は脂質化として知られ、細胞膜に付着したタンパク質またはタンパク質の一部を標的とすることが多い。

翻訳後修飾の他の形態としては、ペプチド結合の切断が挙げられます。例えば、プロペプチドを成熟型に加工したり、開始メチオニン残基を除去したりすることが挙げられます。システイン残基からのジスルフィド結合の形成も、翻訳後修飾と呼ばれることがあります。[ 6 ]例えば、ペプチドホルモンであるインスリンは、ジスルフィド結合が形成された後に2回切断され、鎖の中央からプロペプチドが除去されます。結果として得られるタンパク質は、ジスルフィド結合でつながれた2つのポリペプチド鎖で構成されます。

いくつかの種類の翻訳後修飾は酸化ストレスの結果である。カルボニル化は、修飾されたタンパク質を分解の標的とし、タンパク質凝集体の形成につながる一例である。[ 7 ] [ 8 ]特定のアミノ酸修飾は、酸化損傷を示すバイオマーカーとして用いることができる。[ 9 ] PTMと金属イオンはタンパク質機能の調節において極めて重要な役割を果たし、シグナル伝達や遺伝子発現などの細胞プロセスに影響を及ぼし、その相互作用の異常は癌や神経変性疾患などの疾患に関与している。[ 10 ]

翻訳後修飾を受ける部位は、反応において求核剤として作用する官能基を有する部位である。具体的には、セリン、スレオニン、チロシンのヒドロキシル基、リジン、アルギニン、ヒスチジンのアミン体、システインのチオレートアニオン、アスパラギン酸およびグルタミン酸のカルボキシル基、そしてN末端とC末端である。さらに、アスパラギンのアミドは弱い求核剤であるものの、グリカンの結合点として機能する。稀ではあるが、酸化メチオニンや側鎖のメチレン基にも修飾が起こることがある。[ 11 ]

タンパク質の翻訳後修飾は、質量分析、イースタンブロッティング、ウエスタンブロッティングなど、さまざまな技術によって実験的に検出できます。

官能基の付加を伴うPTM

生体内での酵素による付加

膜局在のための疎水基

酵素活性を高める補因子

翻訳因子の改変

より小さな化学基

PTMにおけるグリコシル化

生体内での非酵素的修飾

非酵素的PTMの例としては、糖化、糖酸化、ニトロシル化、酸化、コハク化、脂質酸化などがある。[ 19 ]

非酵素添加物in vitro

  • ビオチン化：ビオチン化試薬を使用してビオチン部分を共有結合させること。通常はタンパク質の標識を目的としています。
  • カルバミル化：タンパク質のN末端またはリジンまたはシステイン残基の側鎖にイソシアン酸が付加されること。典型的には尿素溶液への曝露によって生じる。[ 26 ]
  • 酸化：主にメチオニン、トリプトファン、ヒスチジン、またはシステイン残基の感受性側鎖に1個以上の酸素原子が付加される。システイン残基間にはジスルフィド結合が形成される。
  • ペグ化：ペグ化試薬を用いてポリエチレングリコール（PEG）を、典型的にはN末端またはリジン残基の側鎖に共有結合させる。ペグ化は、タンパク質医薬品の有効性を向上させるために用いられる。

他のタンパク質やペプチドとの結合

アミノ酸の化学修飾

構造変化

統計

頻度別一般的な翻訳後修飾

一般的な6種類の翻訳後修飾

2011年には、Swiss-Protデータベースのプロテオーム全体の情報を用いて、実験的および推定的に検出された各翻訳後修飾の統計がまとめられました。[ 32 ]実験的に発見された最も一般的な10の修飾は次のとおりです。[ 33 ]

周波数 修飾
58383 リン酸化
6751 アセチル化
5526 N結合型グリコシル化
2844 アミド化
1619 水酸化
1523 メチル化
1133 O-結合型グリコシル化
878 ユビキチン化
826 ピロリドンカルボン酸
504 硫酸化

残基別の一般的な翻訳後修飾

特定のアミノ酸残基に対する一般的な翻訳後修飾を以下に示します。特に明記しない限り、修飾は側鎖で起こります

アミノ酸略語修飾
アラニンAlaまたはA N-アセチル化（N末端）
アルギニンArgまたはR シトルリンへの脱イミノ化、メチル化
アスパラギンAsnまたはN Aspまたはiso(Asp)への脱アミド化、 N結合型グリコシル化、自発的なイソペプチド結合の形成
アスパラギン酸AspまたはD イソアスパラギン酸への 異性化、自発的なイソペプチド結合の形成
システインCysまたはC ジスルフィド結合の形成、スルフェン酸、スルフィン酸またはスルホン酸への酸化、パルミトイル化、N-アセチル化（N末端）、S-ニトロシル化
グルタミンGlnまたはQ ピログルタミン酸（N末端）への環化、グルタミン酸への脱アミド化、またはトランスグルタミナーゼによるリジンへのイソペプチド結合形成
グルタミン酸グルタミン酸またはE ピログルタミン酸（N末端）への環化、 γ-カルボキシル化
グリシンGlyまたはG N-ミリストイル化（N末端）、N-アセチル化（N末端）
ヒスチジンHisまたはH リン酸化
イソロイシンイソロイシンまたはI
ロイシンロイシンまたはL
リジンリジンまたはK アセチル化、ユビキチン化、SUMO化、メチル化、アリシンへのヒドロキシル化、自発的なイソペプチド結合の形成
メチオニンMetまたはM N-アセチル化（N末端）、N-結合型ユビキチン化、スルホキシドまたはスルホンへの酸化
フェニルアラニンフェニルアラニンまたはF
プロリンプロリンまたはP 水酸化
セリンSerまたはS リン酸化、O-結合型糖鎖付加、N-アセチル化（N末端）
トレオニンThrまたはT リン酸化、O-結合型糖鎖付加、N-アセチル化（N末端）
トリプトファントリプトファンまたはW 一酸化または二酸化、キヌレニン、トリプトファン、トリプトフィルキノンの形成
チロシンチロシンまたはイミノシン 硫酸化、リン酸化
バリンValまたはV N-アセチル化（N末端）

データベースとツール

PTMを予測するためのプロセスとデータソースのフローチャート。[ 34 ]

タンパク質配列には、修飾酵素によって認識される配列モチーフが含まれており、これらはPTMデータベースで記録または予測できます。多種多様な修飾が発見されているため、この種の情報をデータベースに記録する必要があります。PTM情報は、実験的な手段で収集することも、高品質な手作業でキュレーションされたデータから予測することもできます。多くのデータベースが作成されており、多くの場合、特定の分類群（例：ヒトタンパク質）やその他の特徴に焦点を当てています。

リソース一覧

  • PhosphoSitePlus [ 35 ] – 哺乳類タンパク質の翻訳後修飾の研究のための包括的な情報とツールのデータベース
  • ProteomeScout [ 36 ] – タンパク質と翻訳後修飾の実験的データベース
  • ヒトタンパク質参照データベース[ 36 ] – さまざまな修飾のためのデータベースであり、さまざまなタンパク質、そのクラス、および疾患を引き起こすタンパク質に関連する機能/プロセスを理解する。
  • PROSITE [ 37 ] – サイトを含む多くの種類のPTMのコンセンサスパターンのデータベース
  • RESID [ 38 ] – PTMの注釈と構造のコレクションからなるデータベース。
  • iPTMnet [ 39 ] – 複数の知識ベースとテキストマイニングの結果からのPTM情報を統合したデータベース。
  • dbPTM [ 34 ] – さまざまなPTMとその化学成分/構造に関する情報、およびアミノ酸修飾部位の頻度を示すデータベース
  • Uniprot には PTM 情報がありますが、より専門的なデータベースほど包括的ではない可能性があります。
    PTMがタンパク質機能と生理学的プロセスに及ぼす影響[ 40 ]
  • O -GlcNAcデータベース[ 41 ] [ 42 ] -タンパク質のO-GlcNAc化に関するキュレーションされたデータベースで、14,000以上のタンパク質エントリと10,000のO -GlcNAc部位を参照しています。

ツール

タンパク質とそのPTMを可視化するためのソフトウェアのリスト

  • PyMOL [ 43 ] – タンパク質モデルに一般的なPTMのセットを導入する
  • 素晴らしい[ 44 ] – PTMに対する一塩基多型の役割を見るためのインタラクティブツール
  • キメラ[ 45 ] – 分子を視覚化するインタラクティブデータベース

事例

参照

参考文献

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