ヒストン脱アセチル化酵素2
HDAC2
利用可能な構造
PDBオーソログ検索: PDBe RCSB
識別子
別名HDAC2、HD2、RPD3、YAF1、ヒストン脱アセチル化酵素2、KDAC2
外部IDOMIM : 605164 ; MGI : 1097691 ; HomoloGene : 68187 ; GeneCards : HDAC2 ; OMA : HDAC2 - オーソログ
相同遺伝子
種ヒトマウス
Entrez

3066

15182

アンサンブル

ENSG00000196591

ENSMUSG00000019777

ユニプロット

Q92769

P70288

RefSeq (mRNA)

NM_001527

NM_008229

RefSeq（タンパク質）

NP_001518

NP_032255

場所（UCSC）6番目の文字: 113.93～114.01 Mb10番目の文字: 36.85～36.88 Mb
PubMed検索[ 3 ][ 4 ]
ウィキデータ
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ヒストン脱アセチル化酵素2（HDAC2）は、ヒトではHDAC2遺伝子によってコードされている酵素です。[ 5 ]ヒストン脱アセチル化酵素 は、コアヒストン（H2A、H2B、H3、およびH4）のN末端領域のリジン残基からアセチル基を除去する役割を担う酵素です。そのため、転写抑制複合体の形成を促進することで遺伝子発現に重要な役割を果たしており、このため、がん治療の重要な標的とみなされることがよくあります。[ 6 ]

HDAC2が属するクラスの機能的役割は綿密に研究されてきたが、HDAC2が他のクラスのヒストン脱アセチル化酵素と相互作用するメカニズムはまだ解明されていない。HDAC2はタンパク質キナーゼ2（CK2）とタンパク質ホスファターゼ1（PP1）によって広く制御されているが、生化学的解析ではその制御はより複雑であることが示唆されている（3つの異なるタンパク質複合体におけるHDAC1とHDAC2の共存によって証明されている）。[ 7 ]基本的に、HDAC2がどのように制御されるかは、その多様な相互作用のためにまだ不明であるが、心臓リプログラミングの文脈においてp300/CBP関連因子とHDAC5が関与するメカニズムが提案されている。[ 8 ]

一般的に、HDAC2は細胞周期の進行に関与していることから、様々な疾患の治療における標的候補と考えられています。具体的には、HDAC2は心肥大[ 8 ] 、 [ 9 ] 、[ 10 ]、[急性骨髄性白血病（ AML）[ 11 ] 、 [ 12 ]、[ 13 ]において役割を果たすことが示されています。

構造とメカニズム

この画像はHDAC2酵素の構造を示しています。2つの連続したベンゼン環がフットポケットを形成し、1つのベンゼン環が親油性チューブを形成しています

HDAC2は、ヒストン脱アセチル化酵素の第一クラスに属する。HDAC2の活性部位には、リジン基質のカルボニル基に配位したZn 2+イオンと水分子が存在する。この金属イオンは、配位した水分子によるカルボニル基への求核攻撃を促進し、四面体中間体の形成につながる。この中間体は、水素結合相互作用と金属配位によって一時的に安定化されるが、最終的には崩壊し、リジン残基の脱アセチル化をもたらす。[ 14 ]

HDAC2の活性部位は、表面から触媒中心へとつながる親油性のチューブと、主に水分子を含む「フットポケット」から構成されています。活性部位はグリシン154、フェニルアラニン155、ヒスチジン183、フェニルアラニン210、ロイシン276と結合しています。フットポケットはチロシン29、メチオニン35、フェニルアラニン114、ロイシン144と結合しています。[ 15 ]

関数

この遺伝子産物はヒストン脱アセチル化酵素ファミリーに属する。ヒストン脱アセチル化酵素は、巨大な多タンパク質複合体の形成を介して作用し、コアヒストン（H2A、H2B、H3、H4）のN末端領域のリジン残基の脱アセチル化を担う。このタンパク質はまた、哺乳類のジンクフィンガー転写因子であるYY1を含む多くの異なるタンパク質と会合して転写抑制複合体を形成する。したがって、転写制御、細胞周期の進行、そして発生過程において重要な役割を果たしている。[ 16 ]

疾患との関連性

心肥大

HDAC2は、心肥大の調節経路において役割を果たすことが示されています。HDAC2の欠損は、肥大刺激にさらされた心臓の心肥大を軽減することが示されています。しかし、グリコーゲン合成酵素キナーゼ3β（Gsk3β）を不活性化したHDAC2トランスジェニックマウスでは、肥大がより頻繁に観察されました。活性化Gsk3β酵素とHDAC2欠損を持つマウスでは、肥大刺激に対する感受性がより高く観察されました。これらの結果は、HDAC2とGsk3βの調節的役割を示唆しています。[ 17 ]

リジン残基を攻撃する HDAC2 酵素。

HDAC2が肥大ストレスに応答するメカニズムはいくつか提案されているが、一般的なコンセンサスは得られていない。提案されているメカニズムの一つは、カゼインキナーゼ依存性のHDAC2リン酸化であるが、より最近のメカニズムでは、p300/CBP関連因子とHDAC5によって制御されるアセチル化が示唆されている。[ 8 ]

アルツハイマー病

アルツハイマー病患者は神経遺伝子の発現が低下することが分かっています。[ 18 ]さらに、最近の研究では、チロシンリン酸化によるc-Ablを介したHDAC2の阻害が、アルツハイマー病マウスの認知機能および行動障害を予防することが明らかになりました。[ 19 ]この研究結果は、アルツハイマー病患者の遺伝子発現シグナル伝達経路におけるc-AblとHDAC2の役割を裏付けています。現在、アルツハイマー病の治療のためのHDAC2阻害剤の合成は、 1つの水素結合受容体、1つの水素結合供与体、および2つの芳香環という4つの特徴を持つファーマコフォアに基づいています。[ 9 ]

パーキンソン病

HDAC阻害剤は、パーキンソン病などの神経変性疾患の潜在的な治療薬として注目されています。パーキンソン病は通常、脳の黒質におけるミクログリアタンパク質数の増加を伴います。生体内実験では、ミクログリアタンパク質数とHDAC2の発現上昇との間に相関関係が示されています。[ 10 ]そのため、HDAC2阻害剤は、ミクログリアによって引き起こされる脳内のドーパミン作動性ニューロンの減少の治療に有効であると考えられています。

がん治療

骨肉腫、胃がん、急性骨髄性白血病など、様々ながんにおけるHDAC2の役割が研究されてきました。最近の研究では、マウスの相同遺伝子Hdac2を遺伝的に欠損させた場合、膵臓がんを発症するマウスモデルにおいて転移形成が減少することが発見されました。[ 20 ]現在の研究は、HDAC2の上方制御を低下させる阻害剤の創出に焦点を当てています

抗インフルエンザウイルス因子

HDAC2は、シグナル伝達および転写活性化因子I（STAT1）およびインターフェロン刺激遺伝子（バイペリンなど）の調節に役割を果たします。これは、HDAC2が細胞の自然抗ウイルス応答の構成要素である可能性を示しています。抗ウイルス能を回避するために、A型インフルエンザウイルスはプロテアソーム分解によってHDAC2の分解を誘導することにより、HDAC2の調節不全を引き起こします。[ 21 ]

相互作用

ヒストン脱アセチル化酵素2は、以下のものと 相互作用することが示されています

参照

参考文献

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