抗菌ペプチド

抗菌ペプチドの様々な構造

抗菌ペプチド( AMP ) は宿主防御ペプチド( HDP ) とも呼ばれ、すべての生物種に見られる自然免疫応答の一部です。原核細胞と真核細胞の間には根本的な違いがあり、それが抗菌ペプチドの標的となる可能性があります。これらのペプチドは強力で、広範囲に作用する抗菌剤であり、新たな治療薬としての可能性を秘めています。抗菌ペプチドはグラム陰性菌とグラム陽性菌、[ 1 ]エンベロープウイルス、真菌、さらには形質転換細胞や癌細胞さえも殺すことが実証されています。[ 2 ]従来の抗生物質の大部分とは異なり、抗菌ペプチドは生体膜を不安定化することが多く、膜貫通チャネルを形成でき、免疫調節剤として機能することで免疫力を高める能力もあるようです。

構造

動物、植物、真菌由来の抗菌ペプチドを、二次構造含有量順に並べた。円の大きさは各ペプチドの総分子量を示す。

抗菌ペプチドは独特で多様な分子のグループであり、アミノ酸の構成と構造に基づいてサブグループに分類されます。[ 3 ]抗菌ペプチドは通常 12 ~ 50 個のアミノ酸です。これらのペプチドには、アルギニン、リジン、または酸性環境ではヒスチジンによって提供される 2 つ以上の正に帯電した残基と、大部分 (通常 50% 以上) の疎水性残基が含まれます。 [ 4 ] [ 5 ] [ 6 ]これらの分子の二次構造は、 i) α ヘリックス、 ii) 2 つ以上のジスルフィド結合の存在によるβ ストランド、 iii)単一のジスルフィド結合の存在および/またはペプチド鎖の環化による β ヘアピンまたはループ、および iv) 延長、の4 つのテーマに従います。[ 7これらのペプチドは、らせん状の分子の片側に親水性アミノ酸残基が、反対側に疎水性アミノ酸残基が並んでいます。[ 3 ]この抗菌ペプチドの両親媒性により、膜脂質二重層への分配が可能になります。膜に結合する能力は抗菌ペプチドの決定的な特徴ですが、[ 8 ] [ 9 ]膜透過性は必須ではありません。これらのペプチドは、膜透過性から細胞質標的への作用まで、多様な抗菌活性を有します。

タイプ特性AMP
アニオン性ペプチドグルタミン酸とアスパラギン酸が豊富両生類由来のマキシミンH5、ヒト由来の デルムシジン
直鎖状カチオン性αヘリカルペプチドシステイン欠乏昆虫由来のセクロピン、アンドロピン、モリシン、セラトトキシンおよびメリチン、両生類由来のマガイニン、デルマセプチン、ボンビニン、ブレビニン-1、エスクレンチンおよびブフォリンII、ウサギ由来のCAP18、ヒト由来の LL37
特定のアミノ酸を豊富に含むカチオンペプチドプロリン、アルギニン、フェニルアラニン、グリシン、トリプトファンが豊富昆虫からはアバエシン、ドロソシン、アピダエシン、ジプテリシン、アタシン、豚からはプロフェニン、牛からはインドリシジンが抽出される。
ジスルフィド結合を形成するアニオン性/カチオン性ペプチド1～3個のジスルフィド結合を含む

活動

抗菌ペプチドの作用機序

抗菌ペプチドが微生物を殺す作用機序は多様であり[ 10 ]、細菌種によっても異なる場合があります。[ 11 ]細菌と真菌の両方を殺す抗菌ペプチドもあります。例えば、プソリアシンは大腸菌といくつかの糸状菌を殺します。[ 12 ]細胞膜が頻繁に標的となりますが、ペプチドはDNAとタンパク質の合成、タンパク質の折り畳み、細胞壁の合成を阻害することもあります。[ 10 ]細菌の表面のほとんどは陰イオン性、または抗菌ペプチド ピシジンに代表される疎水性であるため、ペプチドと標的生物との最初の接触は静電的です。ペプチドのアミノ酸組成、両親媒性、陽イオン電荷、サイズによって、ペプチドは膜二重層に付着して挿入し、「樽状ステーブ」、「カーペット」、または「トロイダル細孔」メカニズムによって細孔を形成できます。あるいは、細胞内に浸透して、細胞の生存に不可欠な細胞内分子と結合することもあります。[ 13 ]細胞内結合モデルには、細胞壁合成の阻害、細胞質膜の変化、オートリシンの活性化、DNA、RNA、タンパク質合成の阻害、特定の酵素の阻害が含まれます。多くの場合、殺菌の正確なメカニズムは不明です。このようなメカニズムを研究するための新しい技術の1つは、二重偏光干渉法です。[ 14 ] [ 15 ]多くの従来の抗生物質とは対照的に、これらのペプチドは、細菌静止作用ではなく殺菌作用があるようです[ 2 ]。一般的に、これらのペプチドの抗菌活性は、細菌の増殖を阻害する薬物の最低濃度である最小発育阻止濃度（MIC）を測定することによって決定されます。[ 16 ]

AMPは、抗グラム陽性菌活性、抗グラム陰性菌活性、抗真菌活性、抗ウイルス活性、抗寄生虫活性、抗癌活性など、多様な活性を有します。AMPの機能解析によると、AMPの活性の中でも、両親媒性と電荷という2つの主要な特性が、抗グラム陰性菌活性を持つAMPと持たないAMPを最もよく区別することが明らかになっています。[ 17 ]これは、抗グラム陰性菌活性を持つAMPは、強い両親媒性と正電荷を優先し、あるいは必要とする可能性があることを示唆しています。

免疫調節

細菌を直接殺菌するだけでなく、宿主遺伝子発現を変化させる、ケモカインとして作用する、あるいはケモカイン産生を誘導する、リポ多糖誘導性の炎症性サイトカイン産生を阻害する、創傷治癒を促進する、樹状細胞および獲得免疫応答細胞の反応を調節するなど、感染の排除に関与する可能性のある多くの免疫調節機能を有することが実証されています。動物モデルは、宿主防御ペプチドが感染の予防と排除の両方に不可欠であることを示唆しています。当初「抗菌ペプチド」として単離され、命名された多くのペプチドは、生体内でより重要な代替機能を持つことが示されているようです（例：ヘプシジン[ 18 ]）。例えば、ダスクエタイドは、Toll様受容体に基づく感染シグナル伝達に関与するタンパク質であるp62を介して作用する免疫調節剤です。このペプチドは、ソリジェニックス（SGNX）社による第3相臨床試験で、頭頸部癌の放射線治療中に生じる口腔粘膜への放射線誘発損傷の修復を助けるかどうかを検証している。[ 19 ]

作用機序

実験的抗菌ペプチド（NN2_0050）が大腸菌（K12 MG1655）の細胞膜に及ぼす作用を示す走査型電子顕微鏡画像（50,000倍） [1]上：対照群の細胞膜は損傷を受けていない。下：処理群における細胞膜の破壊と細菌染色体（緑）の漏出。

抗菌ペプチドは一般に正電荷を有し、細菌や癌細胞表面に露出している負電荷を持つ分子（リン脂質ホスファチジルセリン、O-グリコシル化ムチン、シアリル化ガングリオシド、ヘパリン硫酸など）と相互作用することができます。これらのペプチドの作用機序は多岐にわたりますが、膜溶解性抗菌ペプチドと非膜溶解性抗菌ペプチドの2つのカテゴリーに簡略化できます。[ 20 ]膜溶解性抗菌ペプチドによる膜の破壊は、以下の4つのモデルで説明できます。[ 20 ]

  • バレル・ステーブモデル：バレル・ステーブモデルは、AMPが微生物細胞膜の脂質二重層と相互作用して膜貫通チャネル、すなわち「バレル・ステーブ」を形成するという説を提唱する。これらのチャネルは膜の完全性を破壊し、微生物の死滅につながると考えられている。
  • カーペットモデル：カーペットモデルは、AMPが微生物細胞膜の脂質二重層に吸着し、緻密な層を形成して膜の透過性を高めるという仮説を提唱しています。このモデルでは、AMPが細胞表面を覆う「カーペット」のように作用し、微生物の正常な機能を阻害すると考えられています。
  • トロイダルモデル：トロイダルモデルは、AMPが微生物細胞膜の脂質二重層と相互作用してトロイダル構造を形成し、それが膜の一部を挟み込み小胞の形成につながると提唱しています。このプロセスによって膜の完全性が破壊され、微生物の死滅につながると考えられています。
  • 無秩序トロイダル細孔モデル：このモデルによれば、無秩序なAMPが脂質二重層に巻き付いて細孔を形成し、それが膜の完全性を破壊して微生物の死につながるとされる。AMPが安定したトロイダル構造を形成すると示唆するトロイダルモデルとは異なり、無秩序トロイダル細孔モデルでは、AMPが柔軟であり、安定したトロイダル構造を形成しないことが示唆される。ペプチド-脂質細孔複合体は本質的に無秩序となり、ペプチドの配向は明確に定義されない。[ 21 ]
AMPが膜を破壊する際の作用機序の模式図。[ 22 ]

抗菌ペプチドの活性のメカニズムを決定するために、いくつかの方法が使用されてきた。[ 11 ] [ 13 ]特に、固体NMR研究では、抗菌ペプチドによる膜破壊について原子レベルの解像度での説明が提供された。[ 23 ] [ 24 ]近年では、X線結晶構造解析を使用して、病原体の細胞膜の主要なリン脂質を特定することにより、植物ディフェンシンファミリーが膜を破壊する仕組みを原子レベルで詳細に描写している。 [ 25 ] [ 26 ]ヒトのディフェンシンは、機能の一部として細胞膜脂質を標的とし、同様のメカニズムで作用すると考えられてきた。実際、ヒトβディフェンシン2は、特定のリン脂質との相互作用を通じて、病原性真菌カンジダ・アルビカンスを殺すことが現在示されている。 [ 27 ]計算の観点から見ると、分子動力学シミュレーションは、ペプチドの膜内での配向、コンフォメーション、挿入、脂質、イオン、溶媒との特定のペプチドの相互作用など、ペプチド-膜相互作用の構造とダイナミクスに関する詳細な情報を提供することができます。[ 28 ]

方法アプリケーション
顕微鏡検査抗菌ペプチドの微生物細胞への効果を可視化する
原子発光分光法細胞内カリウムの損失を検出する（細菌膜の完全性が損なわれたことを示す）
蛍光染料抗菌ペプチドの膜小胞透過能力を測定する
イオンチャネルの形成抗菌ペプチド誘導孔の形成と安定性を評価する
円二色性および配向円二色性脂質二重層に結合した抗菌ペプチドの配向と二次構造を測定する
二重偏光干渉計抗菌ペプチドのさまざまなメカニズムを測定する
固体NMR分光法生物学的に関連する液晶状態における抗菌ペプチドの二次構造、配向および脂質二重層への浸透を測定する
中性子およびX線回折配向多層膜または液体中の膜内のペプチド誘起細孔の回折パターンを測定する
分子動力学シミュレーション 分子の挙動を研究し、特定のペプチド-脂質相互作用を探索する
質量分析 抗菌ペプチドに対する微生物のプロテオーム反応を測定する

治療研究と使用

抗菌ペプチドは治療薬として使用されてきましたが、半減期が短いため、一般的に静脈内投与または局所塗布に限定されています。2018年1月現在、以下の抗菌ペプチドが臨床使用されていました。[ 29 ]

抗菌機能を超えた活性

AMPは、細菌や真菌を殺す以外にも、抗ウイルス作用[ 30 ]や抗癌作用などの宿主防御における役割、神経機能への関与など、様々な機能を持つことが観察されています。[ 31 ]このことから、AMPが持つ幅広い活性を包含するため、AMPを「宿主防御ペプチド」と再定義する動きが起こりました。[ 32 ]

抗がん作用

いくつかのセクロピン（例えば、セクロピンAとセクロピンB）は抗癌作用を持ち、抗癌ペプチド（ACP）と呼ばれています。[ 33 ]： セクロピンAをベースにした3つのハイブリッドACPの抗癌作用が研究されています。[ 33 ]：7.1 ショウジョウバエのディフェンシンは、ホスファチジルセリンの露出など、ほとんどの癌細胞に共通する細胞膜の修飾により腫瘍細胞に結合すると考えられており、腫瘍の成長を妨げます。[ 34 ]

抗バイオフィルム特性

セクロピンAは、単独または抗生物質ナリジクス酸との併用により、プランクトン性および固着性バイオフィルム形成性尿路病原性大腸菌（UPEC）細胞を破壊し、標的外の細胞毒性を示さずに、生体内（昆虫宿主ガリア・メロネラ）における感染を相乗的に除去する。その多標的作用機序は、外膜透過性亢進に続き、排出ポンプ活性の阻害および細胞外および細胞内核酸との相互作用によって引き起こされるバイオフィルム破壊である。[ 35 ]

その他の研究

最近では、原核生物[ 36 ]、魚類[ 37 ] 、 [ 38 ]、貝類[ 39 ]、ハリモグラなどの単孔類[ 40 ] 、 [ 41 ]などの水生生物から潜在的な抗菌ペプチドを同定する研究が行われています。

選択性

抗菌ペプチドと細菌細胞および宿主細胞との競合において、抗菌ペプチドは哺乳類細胞よりも細菌細胞と優先的に相互作用し、哺乳類細胞に大きな毒性を与えることなく微生物を殺すことができる。[ 42 ]

癌細胞についても、癌細胞自身もデフェンシンを含むヒト抗菌ペプチドを分泌しており、場合によっては周囲の正常細胞よりも耐性を示すことが報告されている。したがって、癌細胞に対する選択性が常に高いとは言い切れない。[ 43 ] [ 44 ]

要因

抗菌ペプチドの選択性には密接に関連するいくつかの要因があり、その中で最も寄与するのはカチオン性である。細菌膜表面は哺乳類細胞よりも負に帯電しているため、抗菌ペプチドは細菌膜と哺乳類細胞膜に対して異なる親和性を示す。[ 45 ]

さらに、選択性に影響を与える他の要因も存在します。コレステロールは膜安定化剤として哺乳類細胞膜に広く分布していますが、細菌細胞膜には存在しないことがよく知られています（H. pyloriによって隔離されている場合を除く）。[ 46 ]また、これらのコレステロールの存在は、脂質二重層の安定化、あるいはコレステロールとペプチドの相互作用により、抗菌ペプチドの活性を低下させる傾向があります。そのため、哺乳類細胞内のコレステロールは、抗菌ペプチドによる攻撃から細胞を保護します。[ 47 ]

さらに、膜電位はペプチド-脂質相互作用に影響を与えることがよく知られています。[ 48 ]細胞膜の外葉から内葉にかけて、内側負の膜電位が存在し、この内側負の膜電位は、おそらく正に帯電したペプチドの膜への挿入を促進することで、膜透過性を促進すると考えられます。比較すると、細菌細胞の膜電位は通常の哺乳類細胞よりも負に大きいため、細菌膜は正に帯電した抗菌ペプチドによって攻撃されやすくなります。

同様に、イオン強度の増加[ 47 ]は、一般的にほとんどの抗菌ペプチドの活性を低下させますが、初期の相互作用に必要な静電相互作用を弱めることによって抗菌ペプチドの選択性に部分的に寄与すると考えられています。

抗菌ペプチドの細胞選択性の分子基盤

機構

細菌の細胞膜にはホスファチジルグリセロールやカルジオリピンなどの酸性リン脂質が豊富に含まれています。[ 42 ] [ 49 ]

対照的に、植物や哺乳類の膜の外側部分は、負に帯電したヘッドグループを持つ脂質のほとんどが主に細胞膜の内側のリーフレットに隔離されているため、主に正味電荷のない脂質で構成されています。[ 45 ]そのため、哺乳類細胞の場合、膜の外側の表面は通常、両性イオンのホスファチジルコリンとスフィンゴミエリンでできていますが、膜の外側の表面の小さな部分には負に帯電したガングリオシドが含まれています。 そのため、両親媒性抗菌ペプチドの疎水面と哺乳類細胞膜の細胞表面上の両性イオンリン脂質との間の疎水性相互作用は、ペプチド-細胞結合の形成に大きな役割を果たしています。[ 50 ]

二重偏光干渉法は、ヘッドグループへの結合、二重層への挿入、孔形成、そして最終的な膜の破壊を研究し定量化するために試験管内で使用されている。 [ 51 ] [ 52 ]

コントロール

細胞選択性の制御に多大な努力が払われてきた。例えば、ペプチドの物理化学的パラメータ（正味電荷、ヘリックス度、残基あたりの疎水性度（H）、疎水モーメント（μ）、正に帯電した極性ヘリックス面のなす角度（Φ）など）を変更し最適化して選択性を制御する試みがなされてきた。[ 48 ]疎水相へのD-アミノ酸やフッ素化アミノ酸の導入などの他のメカニズムは、二次構造を破壊し、哺乳類細胞との疎水性相互作用を低下させると考えられている。また、Pro含有βターン抗菌ペプチドにおけるPro→Nlys置換は、細胞内作用メカニズムを持つ新しい小さな細菌細胞選択的抗菌ペプチドの設計に有望な戦略であることもわかっている。[ 53 ]マガイニンを基質表面に直接結合させることで非特異的細胞結合が減少し、サルモネラ菌や大腸菌などの細菌細胞の検出限界が向上することが示唆されている。[ 54 ]

細菌耐性

細菌は抗菌ペプチドによる殺菌を避けるために様々な耐性戦略を用いる。[ 13 ]

  • 一部の微生物は正味表面電荷を変化させます。黄色ブドウ球菌はD-アラニンを細胞質から表面のテイコ酸へと輸送し、塩基性アミノ基を導入することで正味負電荷を減少させます。[ 55 ]また、黄色ブドウ球菌はMprFを介してL-リジンで陰イオン性膜を修飾し、正味正電荷を増加させます。[ 55 ]
  • 抗菌ペプチドと膜標的との相互作用は、クレブシエラ・ニューモニエの莢膜多糖類によって制限される可能性がある。[ 56 ]
  • サルモネラ菌は、リピドAに2-ヒドロキシミリスチン酸を付加し、ミリスチン酸を付加することでリピドAのアシル末端間の疎水性相互作用を増加させ、外膜の流動性を低下させます。また、パルミチン酸を付加することでヘプタアシル化リピドAを形成します。この疎水性モーメントの増加は、抗菌ペプチドの挿入と孔形成を遅延または阻害すると考えられています。これらの残留物は膜タンパク質中で変化します。一部のグラム陰性細菌では、外膜タンパク質の産生変化が抗菌ペプチドによる殺菌に対する抵抗性と相関しています。[ 57 ]
  • 非類型性インフルエンザ菌はAMPを細胞内に輸送し、分解します。さらに、インフルエンザ菌は自身の細胞膜を改造することで、AMPによる攻撃を既に受けたかのように見せかけ、さらなるAMPによる攻撃から身を守ります。[ 58 ]
  • ATP結合カセットトランスポーターは抗菌ペプチドを輸入し、耐性根粒形成細胞分裂排出ポンプは抗菌ペプチドを輸出する。[ 59 ]両方のトランスポーターは抗菌ペプチド耐性と関連している。
  • 細菌はタンパク質分解酵素を産生し、抗菌ペプチドを分解して耐性を獲得する可能性がある。[ 60 ]
  • グラム陰性細菌によって産生される外膜小胞は抗菌ペプチドを結合し、それらを細胞から隔離することで細胞を保護する。[ 61 ]外膜小胞には様々なプロテアーゼ、ペプチダーゼ、その他の溶解酵素が含まれていることも知られており、これらは細菌細胞に到達すると細胞にとって危険な細胞外ペプチドや核酸分子を分解する役割を果たしている可能性がある。
  • 環状ジGMPシグナル伝達は、緑膿菌における抗菌ペプチド耐性の制御にも関与していることが報告されている[ 62 ]。

これらの例は、耐性が自然に進化する可能性があることを示している一方で、抗菌ペプチドの医薬品コピーの使用によって耐性がより頻繁かつ迅速に発生する可能性があるという懸念が高まっています。場合によっては、医学的問題の治療に医薬品として使用されるこれらのペプチドに対する耐性が、ペプチドの医学的応用だけでなく、それらのペプチドの生理学的機能に対する耐性につながる可能性があります。[ 63 ] [ 64 ]

この問題を解決する「トロイの木馬」アプローチは、病原体が本質的に鉄を必要とする性質を利用するものです。抗菌薬を病原体に「密輸」するには、シデロフォアに結合させて輸送します。概念は単純ですが、病原体の細胞膜を越えて抗菌薬を輸送するという困難な課題を解決するには、何十年にもわたる研究が必要でした。「トロイの木馬」アプローチを用いた新規薬剤開発において評価されたシデロフォア結合型薬剤の成功例と失敗例から得られた教訓がレビューされています。[ 65 ]

例

GFP産生細菌に感染したショウジョウバエ。抗菌ペプチド遺伝子を欠損した赤目のショウジョウバエは感染しやすいが、白目のショウジョウバエは野生型の免疫反応を示す。

抗菌ペプチドは、生命の樹全体のさまざまな種によって生成されます。

近年、天然由来のAMPの製造コストが高額なこともあり、SNAPPなどの抗菌ペプチドを人工的に模倣した研究が増加している。 [ 70 ]その一例が、ヒト血小板因子IVのC末端ドメインから設計された、面カチオン性ペプチドC18Gである。 [ 71 ]現在、最も広く使用されている抗菌ペプチドはナイシンである。FDAに承認された唯一の抗菌ペプチドであるため、人工防腐剤として一般的に使用されている。[ 72 ]

バイオインフォマティクス

抗菌ペプチドをカタログ化するバイオインフォマティクスデータベースはいくつか存在する。抗菌ペプチドデータベース（ APD）は、抗菌ペプチドのオリジナルかつモデルとなるデータベースです（ https://aps.unmc.edu）。APDをベースに、ADAM（抗菌ペプチドデータベース）、 [ 73 ] BioPD（生物学的活性ペプチドデータベース）、CAMP（抗菌ペプチドの配列と構造のコレクション）、 [ 74 ] DBAASP（ペプチドの抗菌活性と構造のデータベース）、DRAMP（抗菌ペプチドのデータリポジトリ） Welcome To Dramp Database、 [ 75 ] LAMP（AMPの連結）などのデータベースも構築されています。

抗菌ペプチドデータベースは、含まれるペプチドのソースに基づいて、特定データベースと一般データベースの2つのカテゴリに分類できます。これらのデータベースには、抗菌ペプチドの分析と予測のための様々なツールが含まれています。例えば、APDには広く使用されている計算インターフェースがあり、他の多くのツールへのリンクも提供しています。CAMPには、AMP予測、特徴量計算ツール、BLAST検索、ClustalW、VAST、PRATT、Helical wheelなどが含まれています。さらに、ADAMでは、AMP配列と構造の関係を検索または閲覧できます。抗菌ペプチドは、抗真菌ペプチド、抗菌ペプチド、抗結核ペプチドなど、幅広いカテゴリを包含することがよくあります。

dbAMP: [ 76 ]トランスクリプトームおよびプロテオームデータ上で機能的活性および物理化学的性質を持つ抗菌ペプチドを探索するためのオンラインプラットフォームを提供します。dbAMPは、抗菌ペプチド（AMP）の配列情報、抗菌活性、翻訳後修飾（PTM）、構造可視化、抗菌効力、最小阻害濃度（MIC）の標的種、物理化学的性質、またはAMP-タンパク質相互作用などのさまざまなトピックに対応するオンラインリソースです。

PeptideRanker [ 77 ] 、 PeptideLocator [ 78 ]、AntiMPmod [ 79 ] [ 80 ]などのツールは抗菌ペプチドの予測を可能にし、他のツールは抗真菌および抗結核活性を予測するために開発されています。[ 81 ] [ 82 ]

参照

参考文献

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